Các enzym tiêu hĩa và hoạt tính của chúng

Một phần của tài liệu Tài liệu " cá thịt và chế biến công nghiệp" docx (Trang 47 - 49)

- Các chất chứa nitơ 1 1,7 Các chất khơng chứa nitơ 0,7 1,

b) Các enzym tiêu hĩa và hoạt tính của chúng

Mọi người đều biết các enzym trong đường tiêu hĩa đĩng vai trị quan trọng trong quá trình tự phân giải của cá nguyên con và chưa moi ruột. Trong các giai đoạn ăn no, mơ bụng của một số lồi cá (ví dụ, cá trích clupea, cá ốt vẩy nhỏ, cá trích cơm và cá thu) rất dễ bị phân hủy và cĩ thể bị vỡ bụng sau khi đánh bắt lên vài giờ. Tuy chưa cĩ hiểu biết cặn kẽ về hiện tượng này nhưng người ta biết rằng mơ liên kết sẽ yếu hơn nếu pH thấp và độ pH sau khi cá chết giảm đi trong trường hợp cá được đánh bắt ở giai đoạn ăn no (Love, 1980). Hơn nữa, người ta cho rằng sự sản sinh và hoạt độ của các enzym tiêu hĩa sẽ mạnh hơn ở các giai đoạn sau này. Tuy nhiên, dù đã được nghiên cứu khá nhiều nhưng mối tương quan giữa proteaza cĩ thể chiết xuất được và hiện tượng vỡ bụng vẫn chưa rõ rệt (Gildberg, 1982).

Các proteaza tiêu hĩa quan trọng nhất là các nội peptidaza dạng trypsin cĩ mặt trong manh tràng mơn vị, và cathepsin (D) cũng như các enzym dạng pepsin khác trong vách dạ dày. Các enzym này phân giải protein thành các peptit kích cỡ lớn, sau đĩ ngoại peptidaza lại phân giải tiếp các peptit này (Granroth và cộng sự, 1978).

Hoạt tính của các enzym tiêu hĩa liên quan đến độ pH đã là đối tượng của nhiều cơng trình nghiên cứu ở Na Uy. Khi hoạt tính của các proteaza tiêu hĩa cĩ thể chiết xuất được từ cá ốt vẩy nhỏ được đo trong quá trình ủ ấm với hemoglobin

thì hoạt độ đạt mức cực đại ở pH 3 và 9, trong khi đĩ thì với glycoprotein chiết xuất từ da cá ốt vẩy nhỏ hoạt độ đạt mức cực đại ở pH trung tính (hình 2.8). Mặt khác, hiệu ứng hịa tan của các proteaza này trên mơ cơ tỏ ra cĩ mức tối ưu ở pH 4 (hình 2.9). Người ta cho rằng những khác nhau về hoạt tính proteaza này với pH tối ưu phụ thuộc vào chỗ cơ chất là mơ nguyên vẹn cĩ chứa chất ức chế enzym, collagen... hay là protein hịa tan được (Gidberg và Raa, 1980).

µmol/TYR eq/g.h 600

400

200

Hình 2.8.Hoạt tính proteasa ở đường tiêu hĩa đồng nhất trong mối quan hệ với pH. Hoạt tính được xác định sau khi ủ một giờ ở 250C. Cơ chất là hemoglobin và glycoprotein

lấy từ da cá ốt vẩy nhỏ (Gidberg và Raa, 1980)

Hình 2.9.Protein cơ và protein da được giải phĩng bằng enzym ở các giá trị pH khác nhau [sự khác nhau giữa việc ủ cho thêm và khơng cho thêm enzym tiêu hĩa

(Gildberg và Raa, 1979)]

0

2 4 6 8 10 pH

glycoprotein cấu trúc lấy từ da cá ốt vẩy nhỏ

hemoglobin

protein được giải phĩng bằng enzym protein da

Ngược với cathepsin (D), các enzym tiêu hĩa hình như chịu được muối khá tốt (hình 2.10). Trong manh tràng mơn vị của cá trích lupea, một số cacboxypeptidaza đã phát hiện và chúng cịn chịu muối tốt hơn, tức là tới mức 25% NaCl (Granroth và cộng sự, 1978). Các enzym loại này cĩ lẽ đĩng vai trị quan trọng trong việc làm chín cá trích clupea muối kiểu Scanđinavia (Knoechel và Huss, 1984) và cĩ thể trong một số loại nước mắm ở Đơng Nam Á. Sự chín tự nhiên của các sản phẩm này xảy ra chỉ khi ở trong cá cịn lại một phần của đường tiêu hĩa.

Hình 2.10. Hoạt tính của enzym phân giải protein từ manh tràng của cá trích cơm ở các nồng độ NaCl khác nhau (370C) (Marvik, 1976)

2.1.2.4. Các biến đổi do vi khuẩn

Một phần của tài liệu Tài liệu " cá thịt và chế biến công nghiệp" docx (Trang 47 - 49)