caveolin có đoạn thđn dầu trung tđm vă 3 nhom acyl dăi trín một tiểu đơn vị, chúng giữ phđn tử văo phía trong măng nguyín sinh. Khi một caveolin dimmer tập trung trong một vùng nhỏ (một raft), chúng bị bẻ cong lớp lipid tạo ra một caveola.
Caveolin lă một protein qua măng với 2 domain hình cầu đợc kết nối bởi một đoạn thđn dầu l m th nh hình câi kẹp tóc, chúng liín kết văo lớp lipid đơnă ă
phía băo tơng của măng nguyín sinh. Ba nhóm palmitoyl gắn văo nhóm carboxyl tận cùng của domain hình cầu neo nó văo măng. Caveolin (thực tế lă họ cac caveolin có liín quan) liín kết với cholesterol trong măng, vă sự có mặt của caveolin buộc măng lipid kĩp kết hợp với nó phải cong, tạo thănh caveolae trong bề mặt tế băo (H.1-61). Caveolae lă raft không bình thờng: chúng bao hăm cả 2 lớp lipid đơn của măng lipid kĩp- lớp trong (cytoplasmic), từ đó câc đoạn caveolin hình cầu nhô ra, vă lớp đơn ngoăi, một raft sphingolipid/cholesterol đặc biệt kết hợp với protein neo văo GPI. Caveolae liín quan đến sự đa dạng chức năng tế băo bao gồm sự trao đổi trong măng tế băo, sự truyền tín hiệu văo trong tế băo. Câc receptor của insulin vă câc yếu tố sinh trởng khâc, cũng nh câc protein liín kết GTP vă protein kinase kết hợp với câc tín hiệu vận chuyển măng xuất hiện trín câc vị trí trín raft vă có thể trong caveolae. Chúng ta có thể thảo luận văi vai trò có thể của raft trong câc tín hiệu sau năy.
3.6 Một số protein măng lăm trung gian tơng tâc tế băo- tế băo vă sựdính. dính.
Một văi họ protein qua măng trong măng nguyín sinh cung cấp những điểm đăc biệt gắn giữa câc tế băo hoặc giữa tế băo vă câc matrix protein ngoăi tế băo. Câc Integrin lă những heterodimeric protein (hai tiểu đơn vị không giống nhau α vă β) neo văo măng nguyín sinh nhờ một protein xoắn α thđn dầu xuyín qua măng trong mỗi tiểu đơn vị (H.1-62).
H.1-62. Bốn ví dụ của prtein xuyín qua măng có chức năng liín kết tế băo tế băo. Integrin gồm câc polypeptide qua măng α vă β , câc đoạn ngoăi tế băo kết hợp để tạo ra câc vị trí liín kết cho câc ion kim loại hóa trị 2 vă câc protein của extracellular matrix nh lă collagen, fibronectin hoặc câc protein bề mặt đăc hiệu của tế băo khâc. Cadherin có 4 domain liín kết Ca+2ngoăi tế băo, ở điểm ngoại biín xa nhất của chúng có chứa vị trí liín kết với cadherin trín tế băo khâc. N-CAM (neuronal cell adhesion molecule) lă một họ những protein giống nh lă immunoglobulin, chúng trung gian tơng tâc không phụ thuộc Ca+2với câc protein bề mặt của câc tế băo bín cạnh. Câc Selectin liín kết chặt chẽ văo mạch carbohydrate trong tế băo bín cạnh, sự liín kết năy phụ thuộc Ca+2.
Đoạn lớn ngoăi tế băo của câc tiểu đơn vị α vă β kết hợp để tạo thănh vị trí kết hợp đặc biệt cho câc protein ngoăi tế băo nh lă collagen vă fibronectin. Vì có 18 tiểu đơn vị α khâc nhau vă ít nhất 8 tiểu đơn vị β, một sự đa dạng lớn câc đặc trng có thể sinh ra từ sự kết hợp của α vă β . Một sự xâc định chung của integrin liín kết với văi đối tâc ngoăi tế băo của integrin lă chuỗi thứ tự Arg-Gly-Asp (RGD).
Integrin không phải lă chất dính, nó phục vụ nh lă một receptor vă bộ chuyển đổi tín hiệu, truyền đạt thông tin qua măng nguyín sinh theo cả 2 hớng. Câc integrin điều chỉnh nhiều quâ trình, bao gồm tập hợp tiểu cầu tại vi trí vết th- ơng, sự hồi phục tổ chức, hoạt động của câc tế băo miễn dịch, vă sự lan trăn của tổ chức do một khối u (tumor). Sự đột biến trong gene integrin mê hóa tiểu đơn vị β đê đợc biết nh CD18 lă nguyín nhđn gđy ra thiếu hụt sự dính kết bạch cầu
Tối thiểu có 3 họ protein măng khâc nhau liín quan đến sự dính bề mặt (H.1-62). Cadherins thực hiện tơng tâc homophilic (một loại nh nhau) với tế băo bín cạnh. Immunoglobulin-like proteins có thể thực hiện cả câc tơng tâc homophilic với một câc phần giống hệt nh thế trín một tế băo khâc hoặc tơng tâc heterophylic với một integrin trín tế băo bín cạnh. Selectins có câc domain ngoăi tế băo, khi có măt của Ca+2, liín kết với câc polysacchride đặc hiệu trín bề mặt tế băo bín cạnh. Câc selectin chủ yếu có mặt trong câc loại tế băo mâu vă trong măng trong tế băo. Chúng lă một phần cơ bản của quâ trình đông mâu.
Câc protein qua măng đóng vai trò trong nhiều quâ trình sinh học khâc nhau. Chúng phục vụ nh lă chất vận chuyển vă câc kính ion, vă receptor cho câc hormon, chất dẫn truyền thần kinh, yếu tố sinh trởng. Chúng lă trung tđm của sự phosphoryl oxy hóa vă quang hợp….Protein qua măng cũng có vai trò quan trọng trong sự hợp nhất măng, chúng xuất băo vă nhập băo vă đem nhiều loại virus văo câc tế băo tế băo tiếp nhận.
3.7 Sự hòa đồng (fusion) măng lă trung tđm đối với nhiều quâ trìnhsinh học. sinh học.
Đặc điểm đâng ghi nhớ của măng sinh học lă khả năng của nó chịu sự hòa đồng với câc măng khâc mă không mất đi tính liín tục của nó. Mặc dù măng bền vững, chúng không có nghĩa lă tĩnh tại , không chuyển động. Trong khi hệ thống câc măng trong (endomembrane system) của câc tế băo nhđn chuẩn (bao gồm măng nhđn, măng của endoplasmic reticulum (ER), măng thể Golgi, vă câc băo quan nhỏ khâc), câc khoang có măng đợc tâi cơ cấu lại thờng xuyín. Câc túi nở ra từ ER thực hiện sự tổng hợp câc lipid vă protein mới cho câc băo quan khâc vă cho măng nguyín sinh.
H.1-63. Sự hòa đồng măng. Sự hòa đồng hai măng lă trung tđm của nhiều quâ trình sinh học bao gồm cả băo quan vă măng nguyín sinh.
Sự nhập băo (endocytosis) vă xuất băo (exocytosis), sự phđn băo, sự hợp nhất của trứng vă tinh trùng, vă sự nhập của virus đê đợc bao bọc măng văo trong tế băo tiếp nhận, tất cả đều liín quan đến sự tâi tạo măng, trong đó sự hoạt động cơ bản lă sự hòa đồng hai đoạn măng không mất dự liín tục của nó H. 1-64.