Một đoạn thđn nớc chứa tất cả gốc đờng ở mặt ngoăi vă một đoạn thđn nớc khâc nhô ra phía trong măng. Mỗi vòng 6 cạnh đỏ tợng trng cho một tetrasaccharide (chứa 2 Neu5Ac- sialic acid), Gal, vă GalNAc) O-Linked to Ser vă Thr),Vòng 6 cạnh xanh đại diện cho một mạch polycaccharide N-linked văo gốc Asn. Kích thớc tơng đối của câc đơn vị oligosaccharide lớn hơn so với chỉ ra ở đđy. Đoạn 19 gốc amino acid thđn dầu (gốc 75-93) tạo ra một xoắn α qua măng lipid kĩp. Đoạn từ gốc 63-74 có văi gốc thđn dầu có khả năng thđm nhập văo mặt ngoăi lớp lipid kĩp nh đê vẽ.
Vị trí protein có thể đợc xâc định nhờ thuốc thử phản ứng với nhânh phụ protein nhng không thể qua măng- thuốc thử hoâ học phđn cực phản ứng với nhóm amin của gốc Lys, hoặc câc enzyme giống nh trypsin, chia đôi phđn tử protein nhng không thể đi qua măng. Hồng cầu ngời lă đối tợng thuận lợi cho nghiín cứu măng vì rằng nó không có câc băo quan đợc bao bọc bởi măng. Nếu một protein măng trong hồng cầu nguyín vẹn phản ứng với một thuốc thử không thấm qua măng, protein năy tối thiểu phải có một đoạn bộc lộ ra phía mặt ngoăi của măng. Trypsin đợc tìm thấy tâc động lín đoạn ngoăi tế băo nhng không tâc động lín đoạn vùi trong lớp lipid kĩp hay đoạn lộ ra phía trong măng, ngoại trừ khi măng nguyín sinh bị vở lăm cho đoạn đó tiếp xúc đợc với enzyme.
Câc thí nghiím với câc thuốc thử định vị trí đặc hiệu chỉ ra rằng glycoprotein hồng cầu: glycophorin trảỉ qua măng nguyín sinh, đầu tận amino của nó thì ở ngoăi măng vă nó bị tâc động bởi trypsin. Đầu tận carboxyl thì ở phía trong măng, ở đđy nó không thể tâc động với thuốc thử không thấm. Cả 2 đầu tận amino vă carboxyl chứa nhiều gốc amino phđn cực hay tích điện vă vì vậy rất thđn nớc. Tuy nhiín đoạn trung tđm của protein (câc gốc từ 75-93) chứa chủ yếu câc gốc amino acid thđn dầu, đê xâc định rằng glycophorin lă protein vắt qua măng vă câc đoạn sắp xếp nh hình 1-27.
Một kết quả khâc có thể rút ra từ thí nghiệm với glycophorin: sự sắp xếp của nó trong măng thì bất đối. Những nghiín cứu tơng tự của câc protein măng khâc chỉ ra rằng mỗi protein có một hớng đặc trng trong lớp lipid kĩp, một đoạn của protein vắt qua măng thờng ra phía ngoăi, đoạn khâc thờng đặt văo trong, Glycophorin đê có câc gốc đờng ở phía ngoăi của tế băo. Sự sắp xếp bất đối protein măng dẫn đến sự bất đối về chức năng. Tất cả câc phđn tử của bơm ion đê biết có văi hớng trong măng vì bơm theo văi hớng.
3.1.5 Protein xuyín qua măng đợc giữ trong măng nhờ tơng tâc thđndầu (hydrophobic interaction) với lipid. dầu (hydrophobic interaction) với lipid.
Sự gắn của protein xuyín qua măng văo măng nhờ tơng tâc thđn dầu giữa lipid măng vă đoạn thđn dầu của protein. Văi protein có đoạn thđn dầu đơn ở giữa (nh glycophorin) hoặc ở đầu tận amino hay carboxyl. Cũng có những protein có nhiều đoạn thđn dầu lặp lại, mỗi đoạn tồn tại một cấu hình xoắn α dăi đủ trải qua măng (H.1-28). Những kỷ thuật tơng tự đợc sử dụng để xâc định cấu trúc 2, 3 chiều của câc protein hoă tan về nguyín tắc có thể âp dụng cho protein măng. Trong thực tế, tuy nhiín cho đến nay câc protein măng khó kết tinh, Câc kỷ thuật mới đang vợt qua trở ngại đó, vă cấu trúc tinh thể học của protein măng đang trở thănh có thể, vă đang thu đợc sự hiểu biết sđu sắc câc sự kiện măng ở mức độ phđn tử. Một trong những protein vắt qua măng đợc nghiín cứu nhiều nhất lă bacteriorhodopsin có 7 đoạn rất thđn dầu, 7 lần vắt qua măng.