Josimovich và MacLaren (1962) [89] đã thông báo về sự tồn tại một protein có phản ứng chéo với kháng thể kháng hocmon tăng trưởng trên người và sau đó protein này được xác định là lactogen nhau thai người (human
nhau thai được sử dụng để mô tả PL, đặc biệt trong ngân hàng gene (e.g.
GenBank). Hocmon PL đã được định lượng ở các loài linh trưởng, gặm nhấm và nhai lại, tuy nhiên khơng có trên một số lồi [11].
Ở các lồi nhai lại, PL là thành viên của nhóm protein somatotropin.
Nhóm hocmon dạng prolactin được tổng hợp bởi tế bào hợp bào nhau thai.
Cấu trúc phân tử và đặc điểm sinh học của nhóm hocmon này đã được nghiên cứu trên bị [182], và trên cừu [29]. Đối với các loài động vật nhai lại, khối
lượng phân tử của hocmon họ prolactin lớn hơn so với các hocmon protein khác và chúng có sự gắn kết với thụ thể của cả hai loại tế bào tạo sữa và tế bào sinh dưỡng [30]. Khối lượng phân tử của PL cừu và dê vào khoảng 23.000 kDa, trong khi PL bị có trọng lượng phân tử lớn hơn (từ 31.000 tới 34.000 kDa).
Nghiên cứu về PL của các loài động vật nhai lại đã được bắt đầu bằng cơng trình mơ tả PL của dê do Buttle và cộng sự [29] thực hiện vào năm 1972. Nghiên cứu tinh sạch và mô tả cấu trúc PL của loài này đã được triển
khai vào các năm tiếp theo [22]. Từ năm 1990, PL dê đã được tinh sạch thành dạng đồng nhất [37]. Hiện nay, trình tự amino acid ban đầu của PL cừu đã được xác định. Trình tự PL giữa hai loài này cũng được xác định là có độ
tương đồng rất cao.
Ở bò, kết quả tinh sạch PL đã dẫn đến việc phát triển hệ thống RIA để định lượng hocmon này [23; 32; 79]. Từ những năm 1976, Kelly và cộng sự
[95] đã sử dụng phân tích miễn dịch phóng xạ để xác định hàm lượng PL
trong suốt q trình mang thai trên bị sữa và bò thịt [95]. Vào các năm tiếp theo, Beckers và cộng sự (1982) [23] lần đầu tiên thông báo kết quả định
lượng hàm lượng PL trong máu bò mẹ và thai bằng cách sử dụng RIA tương
đồng dựa vào sản phẩm tinh sạch PL tự nhiên (nbPL; dạng glycosylat). Các
hàm lượng PL không bao giờ vượt quá 2 ng/ml. Mặt khác, bằng cách sử dụng
độ nhạy của phương pháp RIA (5–10 pg/mp), nhóm nghiên cứu này đã xác định được hàm lượng PL trong máu bò mẹ cao hơn so với trong máu thai.
Hàm lượng PL trong máu bò mẹ giảm từ 25–30 ng/ml ở ngày thứ 90 của thai kỳ xuống 5–15 ng/ml vào lúc đẻ. Kết quả tương tự về hàm lượng bPL trong
máu thai cũng được Byatt và cộng sự (1987) [30] thông báo. Tuy vậy, theo Alvarez-Oxiley và cộng sự (2007) [12], hoạt tính sinh học của hocmon nhau thai này trong máu mẹ và thai vẫn chưa được nghiên cứu đầy đủ.
Hiện nay PL của một số loài nhai lại đã được tổng hợp bằng kĩ thuật tái tổ hợp. Krivi và cộng [100] đã nghiên cứu PL bò tái tổ hợp từ năm 1989. Đến năm 1997, Sakal và cộng sự [132] đã tổng hợp PL cừu tái tổ hợp. Việc sản xuất PL tái tổ hợp trong phịng thí nghiệm [132] đã cung cấp một lượng đủ
lớn hocmon này cho các nghiên cứu in vivo ở những động vật lớn, cũng như
đủ để đáp ứng cho các nghiên cứu về cấu trúc phân tử [154]. Trong năm
2000, Leibovich và cộng sự [104] đã thông báo kết quả nghiên cứu sự tương
đồng trong tác động in vivo của oPL và oGH bằng cách sử dụng hai loại
hocmon này trong các thí nghiệm kích thích tăng trưởng và tạo sữa trên cừu [60].
bPL cDNA biểu hiện rất hiệu quả trên chủng Escherichia coli và nhờ
đó bPL tái tổ hợp được tạo ra có độ đồng nhất cao [136]. Không như đối với
PL tự nhiên, PL tái tổ hợp không thuộc dạng glycosylat, và có khối lượng phân tử là 27 kDa [136]. Dạng deglycosylat của bPL tự nhiên khơng có tác
động kích thích như dạng prolactin, điển hình trong thí nghiệm kích thích sự
tăng số lượng tế bào lympho một cách nhanh chóng. Trong những thí nghiệm này, dạng deglycosylat của bPL tự nhiên đã bộc lộ tiềm năng kích thích tương
hocmon bPL tái tổ hợp cũng có khả năng gắn kết với thụ thể trung gian tế bào soma 3T3-L1 hay 3T3-F442A tương tự như hGH và oGH [153].