(Vùng I được thể hiện màu đỏ)
Vùng II, đƣợc hình thành bởi 3 tấm β đối song song đƣợc gấp gọn lại với nhau để tạo thành cấu trúc lăng trụ(Li và cộng sự, 1991). Hai trong số các tấm đƣợc bao bọc bởi bốn chuỗi nhƣ mơ hình “Greek key” và tiếp xúc với dung mơi. Tấm thứ 3 ngƣợc lại với vùng I, là một cấu trúc tƣơng tự mơ hình “Greek key” với ba chuỗi và một cấu trúc xoắn α ngắn.Về mặt cấu trúc, vùng II thay đổi hầu hết các vùng độc tố (Boonserm và cộng sự, 2005). Điều này đặc biệt đúng với các vòng (loop) đỉnh, trong đó có sự khác biệt đáng kể trong chiều dài, cấu tạo và trình tự. Độ dài của
chuỗi cũng rất thay đổi, điển hình nhƣ của cry2Aa và cry4Ba. Do những biến động này, vùng II đƣợc cho là yếu tố quyết định tính đặc hiệu của độc tính. Cấu trúc vùng II đã đƣợc so sánh với các protein lăng trụ khác (de Maagd và cộng sự, 2003; Shimizu và cộng sự, 1994; Sankaranarayanan và cộng sự, 1996; Lee và cộng sự, 1998).
Vùng III có chứa hai cuộn xoắn, các tấm β đối song song tạo thành một kẹp β (β-sandwich) hình học topo gọi là “jelly roll”, tham gia vào việc gắn thụ thể (Li và cộng sự, 1991). Hai tấm đƣợc sắp xếp thành năm chuỗi, với bề mặt tấm ngồi tiếp xúc với dung mơi, tấm trong ngƣợc lại với vùng II. Hai vòng (loop) kéo dài từ một đầu của vùng, và tƣơng tác với vùng I (Grochulski và cộng sự, 1995). Vùng III cho thấy ít có biển đổi về cấu trúc hơn ở vùng II, sự khác biệt chính đƣợc tìm thấy ở độ dài, hƣớng, và trình tự các vịng (Boonserm và cộng sự, 2005). Điểm khác biệt quan trọng này rõ rệt nhất với cry1Aa và cry1Ac, với vòng lặp đƣợc mở rộng trong
cry1Aa tạo thành nơi bám với thụ thể bám (Burton và cộng sự, 1999; Derbyshire và cộng sự, 2001; Li và cộng sự, 2001). Vùng III đã đƣợc so sánh ở một số loại protein khác nhau (de Maagd và cộng sự, 2003), nhƣng nó tƣơng đồng so với cấu trúc bám của carbohydrate (CBMs) đƣợc tìm thấy trong hydrolases glycoside hydrolases của vi sinh vật với đặc tính nổi bật là lyase, và esterase. Các enzyme này thƣờng có một vùng xúc tác liên kết với một hoặc nhiều CBM. Chức năng của các CBM là xúc tác cho chất nền polysaccharide của nó (Tunnicliffe và cộng sự, 2005). Điều này giúp tăng cƣờng hiệu quả xúc tác của enzyme bằng cách tăng nồng độ chất nền.
Đặc điểm một số nhóm độc tố Cry
Nhóm Cry1: gồm trên 130 protein thuộc các nhóm độc tố Cry1A - Cry1L có khối lƣợng 130kDa, có hoạt tính chống lại các lồi thuộc bộ cánh vảy (Takashi và Gary, 1993).
Nhóm Cry2: gồm hơn 20 độc tố thuộc nhóm Cry2A. Các protein nhóm này có khối lƣợng 70kDa, có độc tính với cả hai loài bộ cánh vẩy và bộ hai cánh.Riêng Cry2B và Cry2C tổng hợp protein chỉ gây độc cho bộ côn trùng cánh vẩy (Takashi và Gary, 1993).
Nhóm Cry3: gồm 17 protein thuộc các nhóm Cry3A - Cry3C có trọng lƣợng 73kDa, có hoạt tính chống lại các lồi thuộc bộ cánh cứng (Takashi và Gary, 1993).
Nhóm Cry4: Gồm 8 protein thuộc nhóm Cry4A - Cry4B tích lũy cả hai loại tinh thể có khối lƣợng khoảng 70kDa và 130kDa. Nhóm này có hoạt tính với các loài thuộc bộ hai cánh. Những protein này cùng với protein 27 kDa do nhóm Cyt1A tổng hợp ra một phức hợp tinh thể tròn (Takashi và Gary, 1993).
Nhóm Cry5: protein Cry5 có trọng lƣợng 81kDa, gây độc với côn trùng bộ cánh vảy và cánh cứng (Dwu và cộng sự, 1991).
Nhóm Cry8: các protein Cry8 mã hóa bởi nhóm gen cry8 có hoạt lực đối với cơn trùng thuộc bộ cánh cứng. Cho đến hiện tại, những nghiên cứu về gen cry8 vẫn còn rất mới và chƣa đƣợc đầy đủ. Đến nay đã có 39 gen thuộc các dƣới loài B. thuringiensis khác nhau của nhóm gen này đã đƣợc xác định. Gen cry8Aa1, cry8Ba1 đƣợc tách dòng từ B. thuringiensis var. kumamotoensis. Gen cry8Ea1, cry8Fa1, cry8Ha1 đƣợc tách dòng từ B. thuringiensis 185. Gen cry8Da đƣợc tách
dòng từ B. thuringiensis var. galleriae. Gần đây, một số gen cry8 mới đƣợc xác
định nhƣ gen cry8Ia1 (Yan và cộng sự, 2008), cry8Ea2 (Liu và cộng sự, 2007). Hầu hết các gen cry8 có khối lƣợng phân tử là 130 kDa (Thanh và cộng sự, 2009; Thanh và cộng sự, 2011; Thanh và cộng sự, 2012).