C. NƯỚC – PHÂN TỬ NUễI DƯỠNG SỰ Sễ́NG
4. Sự tồn tại của prụtein trong tế bào (phõn loại)
Do cấu trỳc phức tạp, sự đa dạng về cấu trỳc và chức năng của prụtein nờn việc phõn loại gặp nhiều khú khăn. Trong hệ thống phõn loại prụtein người ta cú thể dựa vào thành phần hoỏ học, tớnh tan, hoặc chức năng, thành phần hoỏ học để phõn loại. Dựa vào thành phần hh của prụtein thỡ chia chỳng làm hai nhúm:
4.1. Prụtein đơn giản
4.1.1. Albumin: tan trong nước, bị kết tủa ở nồng độ muối cao.(NH4)2SO4. Khối lượng phõn tử của albumin từ 12.000- 60.000 daltol. lượng phõn tử của albumin từ 12.000- 60.000 daltol.
4.1.2. Globulin: khụng tan trong nước hoặc rất ớt tan trong nước, tan trong dung
dịch (NaCl, KCl, Na2SO4, H2SO4) bão hoà. Globulin cú trong huyết thanh, lỡng trắng trứng, lỏ và hạt cõy họ đậu, Globulin là prụtein dự trữ chủ yếu của cỏc cõy họ đậu (60- 80%). Cỏc prụtein thuộc nhúm này cú khối lượng rất khỏc nhauvà thường chứa cỏc phõn tử saccarit.
4.1.3. Prolamin: Khụng tan trong nước hoặc dung dịch muối loăng, tan trong
Etanol. Prolamin hầu như chỉ thấy trong nội nhũ của hạt cõy hoà thảo, chỳng cú khối lượng phõn tử rất khỏc nhau biến động từ 10.000- 150.000 dalton.
4.1.4. Glutein: chỉ tan trong dung dịch kiềm và axit loãng, cú trong nội nhũ hạt 4.1.5. Histon: Đõy là một loại prụtein kiềm, cú chứa nhiều axit amin loại Lys 4.1.5. Histon: Đõy là một loại prụtein kiềm, cú chứa nhiều axit amin loại Lys và arg, dễ tan trong nước khụng tan trong dung dịch amoniac loóng.
Trong tế bào eucaryote cú 5 dạng Histon: H1, H2A, H2B, H3 và H4. Sự sai khỏc giữa 5 dạng này biểu hiện ở bảng sau:
Loại Histon Tỷ lệ Lys/arg Gốc axit amin Khụ́i lượng (dalton)
H1 20,00 215 21.000
H2A 1,25 129 14.500
H1B 2,50 125 13.800
H3 0,72 135 15.300
H4 0,79 102 11.300
Cấu trỳc bậc 1 của H3 và H4 hầu như khụng bị thay đổi trong lịch sử tiến hoỏ của sinh giới. Vớ dụ: prụtein Histon H4 được tỏch từ tuyến ức của bờ con và Histon H4 của đậu Hà lan tương đối giống nhau chỉ khỏc nhau ở hai vị trớ dú là vị trớ số 60 và 77. ở prụtein tuyến ức:Val66, Lys77 còn ở đậu Hà lan Ib60 và Arg77, còn H3 tỏch từ hai đối tượng này khỏc nhau 4 vị trớ.
4.2. Prụtein phức tạp (apoprotein). 4.2.1. Nucleo prụtein 4.2.1. Nucleo prụtein
Trong Nucleo prụtein thỡ nhúm ngoại là axit Nucleic và prụtein cú tớnh kiềm vỡ vậy chỳng liờn kết với nhau khỏ chặt. Muốn tỏch riờng chỳng phải dựng dung dịch muối hoặc axit loăng. Sự liờn kết giữa axit Nucleic và prụtein tạo nờn
những cấu trỳc thuỳ bờn đặc trưng, cú đường kớnh khoảng 100A° - 110 A0 gọi là Nucleoxụm, đõy cũng là đơn phõn cấu trỳc lờn NST.
4.2.2.Cromo prụtein
Nhúm ngoại là hợp chất cú màu, tuỳ theo đặc tớnh của nhúm ngoại mà ta cú cỏc Cromo prụtein cú màu khỏc nhau. Vớ dụ: Hem (chứa sắt) cú màu đỏ. Riboflavin cú màu vàng.
4.2.2.1.Hờmoglobin (Hb)
a. Cấu trỳc: gồm 4 chuỗi polypeptit mỗi chuỗi kết hợp với một nhúm ngoại hem. Nhúm ngoại “hem” gồm cú vũng protopoephirin và nguyờn tử sắt, vũng poephirin được cấu tạo từ 4 vũng piron. Cỏc vũng này nối với nhau qua cầu meten tạo thành vũng Tetra piron, 4 nhúm Metil, 2 (vinil, 2 propionat) gắn với vũng protopoephirin (Hình 31)
Hỡnh 31. Cấu trỳc hemoglobin
Nguyờn tử sắt cú thể cú hoỏ trị 2 hoặc 3 và khi nguyờn tử Fe+2 thỡ nú cú khả năng liờn kết cao với oxy.
b.Phõn loại
+ HBA chủ yờ́u ở người lớn được cṍu tạo từ α2β2
+ HbA2 chiếm khoảng 2% Hb ở người lớn cú cấu tạo α2 δ2. + HbF cú ở bào thai cú cấu tạo α2γ2 nờn cú ỏp lực cao với O2.
Trong đú chuỗi α gồm 141 axit amin; chuỗi β, δ, γ, đều cú 146 axit amin, trỡnh tự khỏ giống nhau, chỉ khỏc nhau ở một số ớt vị trớ axit amin.
Hb của cỏc loài khỏc nhau thỡ thấy rất ớt thay đổi. Mỗi hem kết hợp với apoprụtein qua 3 liờn kết phối trớ trong đú cú 1 liờn kết phối trớ giữa Fe và Nitơ của vòng Imidazol của gốc Histon (vị trớ phối thứ 5) Hb liờn kết với O2 qua liờn kết phối trớ thứ 6 với Fe. Sự liờn kết giữa O2 với Hb cú tớnh chất “hợp tỏc” sau khi 1 phõn tử O2 kết hợp vào trung tõm kết hợp O2 trong phõn tử Hb sẽ kớch thớch sự kết hợp thờm phõn tử O2 khỏc với chớnh phõn tử HbO2 ấy
Hb4 + O2 <=> Hb4O2 Hb4O2 + O2 <=> Hb4O4 Hb4O4 + O2 <=> Hb4O6 Hb4O6 + O2 <=> Hb4O8
Oxihemoglobin dễ dàng bị phõn ly để giải phúng O2 (ở điều kiện ỏp xuất riờng phần của O2 bị giảm). Áp lực của HbO2 còn giảm khi tăng H+ nồng độ CO2 (ở 1 pH xỏc định), điều đú giải thớch khi cỏc mụ cơ hoạt động mạnh tạo thành nhiều axit, CO2 sẽ làm tăng sự tỏch O2 khỏi HbO2 . Mối liờn hệ giữa khả năng O2, H+, CO2 gọi là hiệu ứng Bohr, Hb còn tham gia vận chuyển H+ và CO2. Cú 3 cặp nhúm kết hợp.
Ngoài những tớnh chất trờn Hb còn cú khả năng kết hợp với CO, ỏp lực của Hb với CO gấp 200 lần so với O2 làm nú đẩy O2 ra khỏi Oxi - Hb, làm cho O2 khụng vận chuyển tới cỏc tế bào mụ gõy ngạt. Nếu oxi hoỏ Hb tạo thành Metemoglobin (Fe+3) thỡ Hb mất khả năng kết hợp với O2.
4.2.3. Lipoprụtein
Lipoprụtein đúng vai trũ quan trọng trong quỏ trỡnh vận chuyển lipit trong tế bào và cơ thể. Bản chất của lipit là khụng tan trong nước nhưng khi nú kết hợp với prụtein thỡ phần kỵ nước của lipit cuộn vào trong. Apo prụtein tạo thành lớp vỏ bọc do đú nú cú thể vận chuyển được trong mụi trường nước. Trong huyết tương một số lipo prụtein khỏc nhau về tỉ trọng và mỗi loại cú vai trỡ khỏc nhau trong vận chuyển lipit.
4.2.4. Glico prụtein
Cú ở tất cả cỏc mụ động vật, thực vật và vi sinh vật (Globulin, fibrinezen)… Trong glicoprụtein thỡ nhúm saccarit cú thể cú vai trũ định hướng và cũn cú thể nhận biết giữa cỏc tế bào.
Cỏc gốc saccarit thường kết hợp với nhúm - OH của Ser, Thr, và thường qua gốc N- axetil- Glucozamin hoặc N- axetilgalactozamin.