Nghiên cứu phương pháp sản xuất và tính năng của fpi (fish protein isolate) từ phụ phẩm cá tra

ĐẠI HỌC QUỐC GIA TP HỒ CHÍ MINH TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA CAO XUÂN THỦY NGHIÊN CỨU PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT VÀ TÍNH NĂNG CỦA FPI (FISH PROTEIN ISOLATE) TỪ PHỤ PHẨM CÁ TRA LUẬN ÁN TIẾN SĨ KỸ THUẬT TP HỒ CHÍ MINH NĂM 2018 ĐẠI HỌC QUỐC GIA TP HCM TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA CAO XUÂN THỦY NGHIÊN CỨU PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT VÀ TÍNH NĂNG CỦA FPI (FISH PROTEIN ISOLATE)TỪ PHỤ PHẨM CÁ TRA Chuyên ngành: Chế biến thực phẩm đồ uống Mã số chuyên ngành: 62540201 Phản biện độc lập 1: GS.TS Trần Thị Luyến Phản biện độc lập 2: PGS.TS Nguyễn Thị Xuân Sâm Phản biện 1: GS.TS Lê Văn Việt Mẫn Phản biện 2: PGS.TS Ngô Đại Nghiệp Phản biện 3: PGS.TS Phạm Văn Hùng NGƯỜI HƯỚNG DẪN KHOA HỌC TS Trần Bích Lam GS.TS Hà Thanh Tồn LỜI CAM ĐOAN Tác giả xin cam đoan công trình nghiên cứu của thân tác giả Các kết nghiên cứu các kết luận luận án trung thực, không chép từ bất nguồn dưới bất kỳ hình thức Việc tham khảo các nguồn tài liệu được thực trích dẫn ghi nguồn tài liệu tham khảo đúng theo yêu cầu Tác giả luận án Cao Xuân Thủy i TÓM TẮT Với mục tiêu khai thác tính cơng nghệ giá trị sinh học của protein cá Tra (Pangasius hypophthalmus), luận án “Nghiên cứu phương pháp sản xuất tính FPI (Fish Protein Isolate) từ phụ phẩm cá Tra” khảo sát quá trình thủy phân phụ phẩm cá Tra enzyme alcalase 2.4L dưới các điều kiện thủy phân được kiểm soát chặt chẽ; nghiên cứu tính cơng nghệ, hoạt tính sinh học của FPI ứng dụng công nghệ lọc màng để thu nhận FPI có tính tạo nhũ, tạo bọt, cố định canxi Luận án đạt được số kết sau: (1) Về mặt lý thuyết  Nghiên cứu thành cơng quá trình thuỷ phân, xác định được quy luật ảnh hưởng của các thơng số kỹ thuật quá trình thủy phân phụ phẩm cá Tra; xác định mối liên hệ thời gian thủy phân với mức độ thủy phân (DH) tính tạo nhũ, tạo bọt, cố định canxi của FPI  Xây dựng được phương trình hồi quy thực nghiệm mô tả ảnh hưởng đồng thời của các yếu tố pH (X1), tỷ lệ enzyme (X2), nhiệt độ (X3) thời gian (X4) đến quá trình thuỷ phân, tối ưu hóa các điều kiện thủy phân với từng hàm mục tiêu khả tạo bọt, tạo nhũ, cố định canxi YBọt = 93,39 + 0,33X1 + 1,06X2 + 0,99X4 – 0,51X12 – 1,74 X22 – 0,36X42 + 0,41X1X3 + 0,57X1X4 + 1,08X2X3 – 1,02X3X4 YNhũ = 29,93 + 0,41X1 + 1,05X2 + 1,16X4 – 1,17X12 – 1,07 X22+ 1,27X32 –1,13X42 + 0,41X1X3 + 0,57X1X4 + 1,08X2X3 – 1,02X3X4 YCa = 30,36 + 1,19X2 + 0,76X4 – 0,55X12 – 1,02 X22 – 0,54 X42 + 0,42X1X3 + 0,45X1X4 + 1,27X2X3 – 0,42X2X4 – 1,05X3X4  Xác định được mối tương quan kích thước phân tử của FPI phụ phẩm cá tra với tính ứng dụng của Nhóm protein FPI có khả tạo nhũ tốt có phân tử lượng từ đến 10kDa Nhóm protein có khả tạo bọt tốt có phân tử lượng từ đến 7kDa Riêng hoạt tính cố định canxi của FPI được xác định các protein có kích thước nhỏ (nhỏ kDa) FPI cá tra có hoạt tính cố định canxi rất tốt, khả cố định canxi thực tế của FPI đạt 38,36mg Ca2+/g FPI, có 94% liên kết Ca+2 với FPI tạo được cấu trúc EF-hand ii (2)Về mặt thực tiễn  Xây dựng được quy trình cơng nghệ thu nhận các sản phẩm FPI có giá trị cao từ phụ phẩm chế biến cá Tra gồm phương pháp thủy phân giới hạn phương pháp lọc màng phân riêng các nhóm phân tử  Đã sử dụng thành cơng quá trình lọc nano với loại màng GE-5-DL, kDa SRM 347, 10 kDa; xác định các điều kiện tối ưu để phân riêng thu nhận các FPI có khả tạo nhũ, tạo bọt, cố định canxi cao nhất Hiệu suất thu hồi protein sau lọc màng cao nhất màng GE-5-DL (màng kDa) 76,06% điều kiện vận hành: nhiệt độ 450C, lưu lượng 34 L/h, áp suất 25 bar Hiệu suất thu hồi protein sau lọc màng cao nhất màng SRM 347 (màng 10 kDa) sử dụng để thu hồi FPI có tính tạo bọt 64,02% điều kiện vận hành: nhiệt độ 350C, lưu lượng 39 L/h, áp suất: 22 bar Khi sử dụng màng SRM 347 để thu hồi FPI có tính tạo nhũ, hiệu suất thu hồi protein cao nhất đạt 65,31% điều kiện vận hành: nhiệt độ 400C, lưu lượng 44 L/h, áp suất: 22 bar  Khả tạo bọt của FPI từ phụ phẩm chế biến cá Tra tối đa đạt 112,18%, tương đương với khả tạo bọt của WPI cao SPI Khả tạo nhũ của FPI tối đa đạt 39,88%, cao khả tạo nhũ của SPI WPI Đặc biệt khả cố định canxi của FPI rất cao Các khám phá mở nhiều hướng ứng dụng mới của FPI cá tra công nghiệp thực phẩm Những kết bước đầu tạo tiền đề cho việc triển khai công nghệ, ứng dụng vào thực tế, đồng thời nguồn tham khảo tin cậy cho nghiên cứu lĩnh vực iii ABSTRACT As targets of striving towards the technological and the biological values of fish protein; the thesis "Research of features and production technology of FPI (Fish Protein Isolate) from byproducts of Pangasius hypophthalmus" has conducted research on hydrolysis of Pangasius hypophthalmus byproducts by enzymes alcalasa 2.4L under the strictly controlled hydrolysis conditions To research on technology features, biological activities Apart from that, membrane technology has been applied for collecting FPI with the emulsifying, foaming, calcium-binding espectively features The thesis has reached some key results as follows: (1) The theoretical results  Researching successfully the hydrolysis process, identify rules affected by technical parameters during hydrolysis of Pangasius hypophthalmus byproduct; determining the relationship between the degree of hydrolysis (DH) and emulsifying, foaming, calcium binding abilities of FPI  Conducting the optimization, building the empirical regression equation describing the simultaneous influences of pH factor (X1), the E/S ratio (X2), temperature (X3) and time (X4) to the hydrolysis; optimization the hydrolysis conditions for each objective function of foaming, emulsifying, calcium binding: Yfoaming = 93,39 + 0,33X1 + 1,06X2 + 0,99X4 – 0,51X12 – 1,74 X22 – 0,36X42 + 0,41X1X3 + 0,57X1X4 + 1,08X2X3 – 1,02X3X4 Yemulsifying = 29,93 + 0,41X1 + 1,05X2 + 1,16X4 – 1,17X12 – 1,07 X22+ 1,27X32 – 1,13X42 + 0,41X1X3 + 0,57X1X4 + 1,08X2X3 – 1,02X3X4 Ycalcium binding = 30,36 + 1,19X2 + 0,76X4 – 0,55X12 – 1,02 X22 – 0,54 X42 + 0,42X1X3 + 0,45X1X4 + 1,27X2X3 – 0,42X2X4 – 1,05X3X4  Determining the correlation between molecular weight cut-off (MWCO) of protein in FPI with the features of its application The group of proteins with MWCO from to 10 kDa has good emulsifying ability The one with MWCO from to kDa has good foaming ability Particularly, the calcium binding capacity of FPI has been determined by the relatively small proteins (less than kDa) The maximum calcium binding of FPI from Pangasius hypophthalmus is high, reaching 38,36 mg Ca2+/g FPI, iv which has over 94% of the links between Ca+ with FPI by creating structured EF-hand (2) Experimental results • To develop a technological process for producing of high quality FPI from Pangasius hypophthalmus byproducts, including limited hydrolysis process and membrane application for separating protein clusters with different mocular weight • To use successfully the kDa GE-5-DL and 10 kDa SRM 347 membranes Thereby, determining the optimum conditions of the membranes filtration process for acquiring FPI with the emulsifying, foaming, calcium binding abilities The highest proteins yield of membrane GE-5-DL membrane (5 kDa membrane) is 76.06%; in operating conditions: temperature of 450C, flow 34 L/h, pressure: 25 bar The one of SRM 347 (10 kDa membrane) for colleting FPI with foaming ability is 64.02%; in operating conditions: temperature of 350C, flow 39 L/h, pressure: 22 bar The highest proteins yield of SRM 347 membrane with emulsifying ability is 65.31% in the operating conditions: temperature 400C, flow 44 L/h, pressure: 22 bar • The maximum foaming ability of FPI from Pangasius hypophthalmus byproducts reached 112.18%, equivalent to the foaming capability of WPI and higher than the one of SPI Maximum emulsifying ability of FPI reaches 39.88%, higher than the ones of SPI and WPI Especially the calcium binding ability of FPI is very high The discovery opens up many new application directions of FPI fish in food industry The above initial results, on the premise, have been contributed to the application for food production, and considered as a reliable reference source for further studies in the same field v LỜI CẢM ƠN Trong quá trình thực luận án, nhận được hướng dẫn tận tình, động viên đúng lúc của TS Trần Bích Lam Từ đáy lịng mình, tình cảm chân thành nhất với kính trọng sâu sắc, tơi muốn bày tỏ lời biết ơn của đến Cơ Cảm ơn Cô cho em nhiều suy nghĩ phấn đấu không ngừng để trở thành nhà khoa học chân Cảm ơn Cơ trang bị thêm cho em cách tiếp cận với các phương pháp luận khoa học để em tự tin đường phía trước Xin cảm ơn GS.TS Hà Thanh Tồn giúp đỡ, góp nhiều ý kiến cho luận án kể từ ngày xây dựng đề cương nghiên cứu đến Lúc đây, xin được nói lời cảm ơn cha; kính cẩn chắp tay thâm tâm hướng vong linh của mẹ Muôn vàn lời cảm ơn khơng thể nói hết được tình thương của cha mẹ với Con cảm ơn cha mẹ cho hình hài này, cảm ơn cha mẹ ln ln bên kể hồn cảnh khó khăn nhất để thêm vững bước sống Nhân dịp này, với tư cách người chồng, người cha, muốn gửi thật nhiều lời cảm ơn sâu sắc, tình cảm u thương vơ bờ của tơi đến gia đình nhỏ bé, nơi có vợ hai trai u q - Huy Hồng, Minh Trí Tổ ấm ấy điểm tựa tinh thần vững cho suốt thời gian nghiên cứu đầy gian nan vừa qua Cảm ơn vợ các mang lại lượng niềm vui để bố được yên tâm nghiệp phấn đấu Xin bày tỏ niềm tri ân giúp đỡ, tạo điều kiện của Ban Giám hiệu trường Đại học Công nghiệp Thực phẩm Tp Hồ Chí Minh, động viên tinh thần của các đồng nghiệp, bạn bè Tôi xin cảm ơn khoa Kỹ thuật Hóa học - Trường Đại học Bách khoa; thầy, cô công tác khoa Công nghệ Thực phẩm; các cán bộ, viên chức phịng Cơng tác trị - Học sinh sinh viên, Trường Đại học Công nghiệp Thực phẩm Tp Hồ Chí Minh giúp đỡ chia sẻ vui - buồn với thời gian vừa qua Cao Xuân Thủy vi MỤC LỤC LỜI CAM ĐOAN TÓM TẮT ABSTRACT LỜI CẢM ƠN MỤC LỤC DANH MỤC CÁC HÌNH DANH MỤC CÁC BẢNG DANH MỤC CHỮ VIẾT TẮT MỞ ĐẦU CHƯƠNG TỔNG QUAN i ii iv vi vii ix xii xiv xv 1.1 Cá Tra phụ phẩm chế biến cá Tra 1.2 Các chế phẩm protein thủy sản 1.3 Các enzyme sử dụng thủy phân protein cá 1.4 Sử dụng kỹ thuật membrane sản xuất FPI BP 11 1.5 Tính chất công nghệ của các chế phẩm protein 15 1.6 Hoạt tính sinh học của các chế phẩm protein 19 1.7 Những vấn đề tồn nghiên cứu thu nhận tính của FPI 25 1.8 Hướng nghiên cứu nội dung nghiên cứu của luận án 28 CHƯƠNG NGUYÊN VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU 30 2.1 Nguyên liệu 30 2.2 Hóa chất 32 2.3 Màng lọc nano 32 2.4 Thiết bị 34 2.5 Phương pháp nghiên cứu 35 2.6 Phương pháp phân tích xử lý số liệu 40 2.7 Sơ đồ nghiên cứu tổng quát 41 2.8 Sơ đồ bố trí thí nghiệm 42 CHƯƠNG KẾT QUẢ NGHIÊN CỨU VÀ BÀN LUẬN 54 3.1 Nghiên cứu quá trình thuỷ phân phụ phẩm cá Tra 54 3.2 Nghiên cứu tính cơng nghệ của FPI từ phụ phẩm cá Tra 65 3.2.1 Mối quan hệ thời gian thủy phân với mức độ thuỷ phân (DH) khả tạo bọt, tạo nhũ của FPI vii 66 3.2.2 Nghiên cứu điều kiện tối ưu thu nhận FPI có tính tạo bọt 70 3.2.3 Nghiên cứu điều kiện tối ưu thu nhận FPI có tính tạo nhũ 77 3.2.4 So sánh khả tạo bọt, tạo nhũ của FPI với các chế phẩm protein 83 thương mại (SPI WPI) 3.3 Nghiên cứu hoạt tính cố định canxi của FPI từ phụ phẩm cá Tra 3.3.1 Mối quan hệ thời gian thủy phân với mức độ thuỷ phân (DH) 88 89 hoạt tính cố định/liên kết canxi của FPI 3.3.2 Nghiên cứu hoạt tính cố định canxi của đạm cá phân lập 3.4 Nghiên cứu ứng dụng kỹ thuật lọc membrane để phân riêng các nhóm phân tử 91 100 protein FPI 3.4.1 Lựa chọn loại membrane 101 3.4.2 Nghiên cứu các yếu tố ảnh hưởng đến phân riêng các nhóm protein 103 mục tiêu FPI kỹ thuật lọc màng 3.4.3 Lựa chọn các thông số công nghệ thích hợp cho quá trình lọc màng để 118 thu nhận các nhóm protein FPI có tính ứng dụng khác 3.5 Kiểm tra thành phần hóa học tính cơng nghệ của FPI sau quá trình lọc 125 membrane 3.5.1 Kiểm tra thành phần hóa học của FPI 126 3.5.2 Kiểm tra khả tạo bọt 128 3.5.3 Kiểm tra khả tạo nhũ 132 3.6 Kiểm tra hoạt tính cố định canxi của FPI sau quá trình lọc màng 135 3.7 Đề xuất phương pháp sản x́t các chế phẩm FPI có tính cơng nghệ, hoạt 141 tính sinh học từ phụ phẩm cá Tra 3.7.1 Sơ đồ quy trình 141 3.7.2 Thuyết minh quy trình 142 CHƯƠNG KẾT LUẬN, ĐỀ XUẤT 146 4.1 Kết luận 146 4.2 Đề xuất 146 CÁC TÀI LIỆU CÔNG BỐ CỦA TÁC GIẢ TÀI LIỆU THAM KHẢO PHỤ LỤC 148 viii 150 (2) Cần phải tiếp tục nghiên cứu thêm phương pháp xử lý nguyên liệu trước thủy phân: thử nghiệm việc tách thịt cá Tra từ phụ phẩm sau thời điểm nâng nhiệt khối phụ phẩm lên 900C/15 phút; phân riêng phần xương phần thịt thay xay/cắt tồn khối phụ phẩm trước thủy phân Tiếp tục nghiên cứu ứng dụng công nghệ thuỷ phân phụ phẩm chế biến cá Tra enzyme alcalase 2.4L, thu FPI có tính cơng nghệ hoạt tính sinh học tạo nhũ, tạo bọt, cố định canxi… để đưa vào thực tế sản xuất (3) Có thể mở rộng nghiên cứu thêm số màng nano mới để đạt được độ tinh khiết hiệu suất thu hồi các nhóm protein FPI cao Khảo sát thêm hiệu của hình thức pha lỗng (diafiltration) tiến hành lọc màng để nâng cao hiệu suất thu hồi FPI mục tiêu Trong quá trình lọc màng thu nhận FPI có tính tạo nhũ, tạo bọt: khảo sát xây dựng toán tối ưu cho giai đoạn lọc màng (lọc màng kDa với dòng nhập liệu dịch thủy phân điều kiện thu FPI có tinh tạo nhũ, tạo bọt cao trước; sau quá trình lọc màng 10 kDa) (4) Tiến hành các thử nghiệm để sử dụng FPI có hoạt tính cố định canxi lĩnh vực dinh dưỡng nhằm tăng cường hấp thụ canxi cho người 147 CÁC CƠNG TRÌNH ĐÃ CƠNG BỐ CỦA TÁC GIẢ [1] Cao Xuân Thủy, “Nghiên cứu tối ưu hoá quá trình lọc màng để thu nhận fish protein isolate (FPI) có hoạt tính cố định can-xi từ phụ phẩm cá tra (Pangasius hypophthalmus)”, Tạp chí Nơng nghiệp Phát triển nơng thơn, Bộ Nông nghiệp Phát triển nông thôn Việt Nam, số 6, trang 73-80, 2018 [2] Cao Xuan Thuy, “Optimizing of nano-filtration to obtain fish protein isolate (FPI) from Pangasius hypophthalmus by-products with emulsifying property”, Academy of Agriculture Journal, Volume 2, (lssue 12), pp 166-172, 2017 [3] C X Thuy, T B Lam, K Mc Commick, “Biochemical and functional properties of fish protein isolate (FPI) from Pangasius hypophthalmus byproducts as influenced by time and degree of hydrolysis (DH)”, International Food Research Journal Volume 22, Issue (1), pp 331 - 337, 2015 [4] Cao Xuân Thủy, Trần Bích Lam, “Nghiên cứu hoạt tính calcium-binding của đạm cá phân lập từ phụ phẩm cá Tra (Pangasius hypophthalmus)”, Tạp chí Khoa học công nghệ Việt Nam, số 52 (5), trang 651 - 657, 2014 [5] C.X Thuy, T.B Lam, H.T Toan, K Mc Commick, “Comparison the chemical components and functional properties of Fish Protein Isolate from Pangasius hypophthalmus byproducts to other Protein Isolates”, Asian Journal of Food and Agro-Industry - As J Food Ag-Ind 2014, Volume (Issue 01), pp 047-056, 2014 [6] Cao Xuan Thuy, Nguyen Phuoc Minh, Tran Bich Lam, “Enzymatic hydrolyis optimization of Pangasius hypophthalmus by-products to obtain Fish Protein Isolate (FPI) with foaming function”, International Journal of Innovative and Applied Research, Volume 2, Issue (4), pp - 15, 2014 [7] C X Thuy, T B Lam, K Mc Commick, “Optimizing of nano-filtration to obtain Fish Protein Isolate (FPI) from Pangasius hypophthalmus byproducts with calcium-binding bio-activity”, Global Journal of Agricultural Research, Volume 2, No.1, pp.11-21, 2014 [8] Cao XnThủy, Trần Bích Lam, Hà Thanh Tồn, “Nghiên cứu tính chất tạo nhũ của đạm cá phân lập (Fish Protein Isolate - FPI) từ phụ phẩm cá Tra (Pangasius hypophthalmus)”, Tạp chí Nơng nghiệp Phát triển nơng thơn, Bộ Nông nghiệp Phát triển nông thôn Việt Nam, số 18, trang 52-58, 2013 148 [9] Cao Xuan Thuy, Tran Bich Lam, Ha Thanh Toan, Mac Xuan Hoa, “Research on chemical components and functional properties of Fish Pritein Isolate (FPI) from by-products of Pangasius hypophthalmus”, The 2nd International Conference on Food Science and Technology “Food safety & Food quality in Southest Asia chellenges for the next decade”, Can Tho, Vietnam 2013 [10] Cao Xuan Thuy, Tran Bich Lam, Ha Thanh Toan, “Hydrolysis of Pangasius hypophthalmus by-products to peptide form”, Tạp chí Khoa học cơng nghệ Việt Nam, tập 49 – số 5B, trang 649 – 658, 2011 149 TÀI LIỆU THAM KHẢO [1] Nguyễn Thoại Sơn, “Kỹ thuật nuôi cá Tra cá Basa”, tạp chí Thủy sản Việt Nam, số 27, trang 46-54, 2015 [2] Nguyễn Hữu Nghĩa, “Nguồn lợi thách thức của thị trường tiêu thụ cá da trơn Việt Nam”, tạp chí Khoa học Cần Thơ, số 03 (45), trang 22 - 28, 2013 [3] Đỗ Thị Lệ Quyên, “Thị trường tiêu thụ, xuất thủy sản Việt Nam”, tạp chí Marketing Việt Nam, số (6), trang 36-41, 2014 [4] Hiệp hội chế biến xuất Thuỷ sản Việt Nam (VASEP), “Giải pháp nâng cao giá trị cá Tra xuất khẩu”, VASEP Portal, vol 5, pp 62-66, 2014 [5] Hiệp hội chế biến xuất Thuỷ sản Việt Nam (VASEP), “Xuất thuỷ sản Việt Nam 2013 vượt xa mục tiêu 6,5 tỷ USD”, VASEP Portal, vol 6, pp 43-45, 2013 [6] Hiệp hội chế biến xuất Thuỷ sản Việt Nam (VASEP), “Giá trị xuất cá da trơn”, VASEP Portal, vol 8, pp 22-26, 2014 [7] Tổng cục Thuỷ sản, “Đề án phát triển nuôi trồng thuỷ sản Việt Nam đến năm 2020”, Fistenet, 2010 [8] Nguyễn Văn Tiến, “Tình hình ni trồng, chế biến tận dụng phụ phẩm chế biến cá Tra”, tạp chí Thủy sản Việt Nam, số 24, trang 22-26, 2014 [9] Lê Hà, “Nuôi cá da trơn Đơng Nam Á”, Tạp chí thủy sản, số 14, trang 34-48, 2001 [10] Hoàng Thị Lan, “Nuôi cá Tra phát triển ổn định, bền vững của ngành Thuỷ sản Việt Nam”, Tạp chí Khoa học Công nghệ, trường Đại học Công nghiệp Thực phẩm Tp HCM, số 3, trang 28-33, 2014 [11] Nguyễn Văn Hiệp, “Kỹ thuật sinh sản nhân tạo cá Tra”, tạp chí Khoa học Cần Thơ, số 24, trang 12-17, 2014 [12] Hiệp hội Chế biến xuất thủy sản Việt Nam (VASEP), “Forecasting of Vietnam seafood exports in 2014”, VASEP Portal, vol 4, pp 121-119, 2014 [13] Agifish, “Bản cáo bạch Công ty Cổ phần xuất nhập Thủy sản An Giang”, 2002 [14] Vũ Hịa Bình, “Nghiên cứu công nghệ sản xuất bột cá, dịch đạm cá từ nguồn phụ phẩm cá Tra, cá Basa”, Báo cáo đề tài nghiên cứu cấp Bộ Công Thương, 2006 [15] http://www.sggp.org.vn/kinhte/2013/1/310228/ [16] Nguyễn Văn Thường, “Tổng quan dẫn liệu định loại cá Tra phân bố vùng hạ lưu sông Mê Kơng”, Tạp chí khoa học trường Đại học Cần Thơ, 1, trang 84 - 89, 2008 [17] Bộ Nông nghiệp Phát triển nông thôn - Viện Kinh tế Quy hoạch thủy sản, “Quy hoạch phát triển nuôi trồng thủy sản vùng đồng Sông Cửu Long đến năm 2015, định hướng đến năm 2020”, trang 78 - 81, 2009 150 [18] Trần Thị Hồng Nghi cộng sự, “Nghiên cứu ứng dụng enzyme protease từ vi khuẩn (Bacillus subtilis) để thủy phân phụ phẩm cá tra Tạp chí Thủy sản Việt Nam, số 4, trang 448-458, 2012 [19] Nguyễn Duy Tân cộng sự, “Khảo sát số yếu tố ảnh hưởng qui trình chế biến thịt đơng cá Tra”, Tạp chí Khoa học Cơng nghệ An Giang, số 3, trang 17-25, 2009 [20] Nguyễn Việt Hằng, “Độc đáo sản phẩm từ phụ phẩm chế biến cá Tra”, tạp chí Thủy sản Việt Nam, số 21, trang 47 - 50, 2012 [21] Nguyễn Thị Thanh Thuỷ, “Sử dụng phụ phẩm chế biến cá Tra để nuôi vịt xiêm”, Báo cáo đề tài nghiên cứu khoa học cấp sở Khoa học Công nghệ Trà Vinh, trang - 4, 2014 [22] Mạc Xuân Hòa Trần Bích Lam “Tối ưu hóa quá trình thủy phân phụ phẩm cá Tra để thu nhận dịch thủy phân có hoạt tính cố kết canxi”, Tạp chí Nơng nghiệp Phát triển nông thôn, số 38, trang 124-132, 2012 [23] Lưu Thị Hà, “Đánh giá mức độ tinh của các chế phẩm protein”, Tạp chí khoa học cơng nghệ, số 4, trang 19-23, 2008 [24] N T Hoyle and John H Merritt, “Quality of Fish Protein Hydrolysate and Fish Protein Concentrate from Herring (Clupea Harengus)”, Journal of Food Science, vol 59, pp.76-79, 1994 [25] A E Theodore, “Bioactive and functional properties of catfish protein hydrolysates and catfish protein isolates”, A thesis for the degree of master of science, University of Florida, 2005 [26] G.A.Bogouri, M Linder, J Fanni, and M Pamentier, “Influence of hydrolysis degree on the funtional properties of salmon by-product hydrolysate”, Journal of food science, vol 69, pp 8-10, 2004 [27] Nguyễn Văn Nguyên, “Khảo sát quá trình thu nhận chế phẩm protein thơ từ các phế liệu của cá ứng dụng vào thực phẩm”, Tạp chí Nơng nghiệp Phát triển nơng thơn, số 19, trang 34-41, 2013 [28] A E Theodore, “Calcium binding properties of catfish protein isolates”, IFRJ vol 11 (4), pp 78-85, 2009 [29] M Ovissipour, S Benjakul, R Safari, and A Motamedzadegan, “Fish protein hydrolysates production from yellowfin tuna thunus albacares head using alcalase and Protamex”, Int Aquat Res., vol 2, pp 87-95, 2010 [30] R Ravallec-ple, L Gilmartin, A.V Wormhoudt and Y le Gal “Influence of the experimental conditions on the hydrolysis process in fish hydrolysates”, Engineering and Manufacturing for Biotechnology, vol 4, pp 51-58, 2001 [31] S Sathivel, P.J Bechtel, J.Babbit, S.Smiley, C.Crapo, K.D.Reppond , and W Prinyawiwatkui, “Biochemical and Functional Properties of Herring (Clupea harengus) Byproduct Hydrolysate”, Jounal of food science, vol 68 (7), pp 219225, 2003 [32] M.B.K Foh, and M.T Kamara, “Chemical and Physicochemical Properties of Tilapia (Oreochromis nilonticus) Fish Protein Hydrolysate and Concentrate”, International Journal of Biological Chemistry, vol 5(1), pp 21-36, 2011 [33] N Souissi, A Bougatef, Y Triki-Ellouz and M Nasri (2007); Biochemical and Functional Properties of Sardinella (Sardinella aurita) By-Product Hydrolysates Food Technol, Biotechnol, 45 (2), 187–194 [34] M.B.K Foh, I Amadou, M.T Kamara, and B.M Foh and X Wenshui “Effect of Enzyme Hydrolysis on the Nutritional and Functional Properties of Nile Tilapia (Oreochromis Niloticus) Protein”, Bioresource Technology, vol 39, pp 271-276, 1992 [35] S Arason and et al., “Maximum resource utilisation - Value added fish byproducts”, Nordic innovation centre, 2009 [36] H.G Kristinsson and B.A Rasco “Fish Protein Hydrolysates: Production, Biochemical, and Functional Properties”, Food Science and Nutrition Journal, vol 40, pp 43-81, 2000 [37] A.D Neklyuddov, A.N Ivankin, and A.V Berdutina, “Properties and Uses of Protein Hydrolysates (Review)”, Applied Biochemistry and Microbiology, vol 36 (5), pp 452-459, 2000 [38] B Liaset , R Nortvedt, E Lied, and M Espe “Studies on the nitrogen recovery in enzymic hydrolysis of Atlantic salmon (Salmo salar, L.) frames by Protamex™ protease”, Process Biochemistry, vol 37, pp 1263-1269, 2002 [39] N Bhaskara, T Benila, C Radha , and R.G Lalitha “Optimization of enzymatic hydrolysis of visceral waste proteins of Catla (Catla catla) for preparing protein hydrolysate using a commercial protease”, Bioresource Technology, vol 99 pp 335-343, 2008 [40] Dirk Pette, “Microphotometric measurement of initial maximum reaction rates in quantitative enzyme histochemistry in situ” Histochemical Journal, vol.13, pp 319-327, 2013 [41] G.Z.S Shaviklo, S Dong, M Zeng, D Wang, Z Liu, Z Yuanhui, and Y Huicheng, “Quality Assessment of Fish Protein Isolate using Surimi Standard methods”, UNU - Fisheries Training Programme, pp 29-30, 2006 [42] M Ovissipour, R Safari, A Motamedzadegan and B Shabanpour “Chemical and Biochemical Hydrolysis of Persian Sturgeon (Acipenser persicus) Visceral Protein”, Food Bioprocess Technol, vol 57, pp 221-278, 2009 [43] R Slizytea, E Dauksas, E Falcha, I Storro, and T Rustad, “Yield and composition of different fractions obtained after enzymatic hydrolysis of cod (Gadus morhua) by-products”, Process Biochemistry, vol 40, pp 1415-1424, 2005 [44] M.B.K Foh, I Amadou, M.T Kamara, B M Foh and X Wenshui, “Nutritional and Functional Properties of Nile Tilapia (Oreochromis niloticus) Protein compared to other PIs” Bioresource Technology, vol 39, pp 271-276, 1992 [45] H G Kristinsson and B.A Rasco, “Fish Protein Hydrolysates: Foaming and Emulsifying Functional Properties”, Food Science and Nutrition, vol 86, pp 67-77, 2005 [46] R Slizyte, E Dauksas, E Falch, I Storro, and T Rustad, “Characteristics of protein fractions generated from hydrolysed cod (Gadus morhua) by-products” Process Biochemistry, vol 40, pp 202-213, 2005 [47] K Tsumuraa, T Saitoa, K Tsuge, H Ashidaa, W Kugimiya, and K Inouye, “Functional properties of soy protein hydrolysates obtained by selective proteolysis” Food Science and Technology, vol 38, pp 255-261, 2005 [48] R Ravallec-ple, L Gilmartin, A.V Wormhoudt and Y le Gal, “Influence of the experimental conditions on the hydrolysis process in fish hydrolysates”, Engineering and Manufacturing for Biotechnology, vol 4, pp 51-58, 2001 [49] A Trusek-Hollownia, “Production of protein hydrolysate in an enzymatic membrane reactor”, Biochemical Engineering Journal, Vol 39 (2), p.221-229, 2008 [50] W Li, T Chen, and C Chen, “Study on nanofiltration for purifying fructooligosaccharide I Operation models”, Journal of Membrane Science, vol 245, pp 123-129, 2004 [51] Mark Wilf, “Membrane Types and Factors Affecting Membrane Performance” Second Edition Chapter 19, pp 256-258, Stanford University, 2015 [52] H G Kristinson, “The production, properties, and utilization of fish protein hydorlysate”, Second Edition Food Biotechnology, Edited buy Kalidas Shetty, Gropinadhan Paliyath, Anthony Pometto, and Robert E Levin, Chapter 2.23, 2005 [53] J.G Wijmans, and R.W Baker, “The solution-diffusion model:a review” Journal of Membrane Science, vol 17, pp 1-21, 1995 [54] G.M Rios, M.P Belleville, D Paolucci, and J Sanchez, “ Progress in enzymatic membrane reactors – A review”, Joural of Membrane Science, vol 12, pp 189-196, 2014 [55] T.A Russell, “Comparision of sensory propeties of whey and soy protein concentrates and isolates”, Department of Food Science, 2014 [56] Z Alibhai, M Mondor, C Moresoli, D Ippersiel, and F Lamarche, “Production of soy protein concentrates/isolates”, Traditional and membrane technologies, vol 191 (Issues 1-3), pp 351-358, 2006 [57] M Wilf, “Fundamentals of RO-NF technology”, International Conference on Desalination Costing, Lemesos (Chipre), 2014 [58] D Spellman, E McEvoy, G O’Cuinn, and R J FitzGerald, “Protease and exopeptidase hydrolysis of whey protein: Comparison of the TNBS, OPA and pH stat methods for quantification of degree of hydrolysis”, International Dairy Journal, vol 13 (Issue 6), pp 447-453, 2003 [59] V Scardi, M Cantarella, L Gianfreda, R Palescandolo, F Alfani, and G Greco, “Enzyme immobilization by means of ultrafiltration techniques”, Biochimie, vol 62 (Issues 8-9), pp 635-643, 1980 [60] G Foley, “Water usage in variable volume diafiltration: comparison with ultrafiltration and constant volume diafiltration, desalination”, Journal of Membrane Science, vol 196, pp 160-163, 2006 [61] S Benjakul and M.T Moissey, “Protein Hydrolysates from Pacific Whiting Solid Wastes”, J Agric Food Chem, vol 45 (9), pp 3423-3430, 1997 [62] FAO corporate document repository, “Technology of production of edible flours and protein products from fishes, concentrate fish protein (FPC) & isolate fish protein (FPI)”, Agriculture and consumer protection, pp 68-92, 2011 [63] P Bourseaua and et al., “Fractionation of fish protein hydrolysates by ultrafiltration and nanofiltration: impact on peptidic populations”, Desalination pp 244-270, 2009 [64] S Ariyawansa, “The evaluation of functional properties of fish meal, Fisheries training programme of final project”, Icelandic Fisheries Laboratories, United Nation University, 2000 [65] G Thorkelsson, S Sigurgisladottir, and R Jóhannsson, “Improving seafood products for the consumer Chapter 14, Mild processing techniques and development of functional marine protein and peptide ingredients”, Woodhead Publishing Limited, Abington Hall, Abington, Cambridge, CB21 6AH, UK, 2007 [66] A.G.P Samaranayaka, “Pacific Hake (Merluccius productus) fish protein hydrolysates with antioxidative properties”, A thesis for the degree of Doctor of Philosophy in the faculty of graduate studies (Food Science), The University of Bristish Columbia, 2010 [67] H.H Phach, “Manufacturing the FPC by enzymatic hydrolysis and selfbiodegradable from by-product of P hypophthalmus”, Asian Bio Science J., vol 78, pp 258-263, 2012 [68] S.D.S D’Avila, V.G Martin, M Salas-Mellado and C Prentice, “Evaluation of Functional Properties in Protein Hydrolysates from Bluewing Searobin (Prionatus punctatus) Obtained with Different Microbial Enymes”, Food Bioprocess Technol, vol 4, pp 1399-1406, 2011 [69] G Thorkelsson and H.G Kristinsson, “Bioactive Peptides from Marine Sources State of Art”, Report to the NORA fund, Skýrsla Matis, pp 14-09, 2009 [70] V Klompong and et al., “Antioxidative activity and functional properties of protein hydrolysate of yellow stripe trevally (Selaroides leptolepis) as influenced by the degree of hydrolysis and enzyme type”, Food Chemistry, vol 102 (4), pp 1317-1327, 2007 [71] R Slizyte, E Dauksas, E Falch, I Storro, and T Rustad, “Characteristics of protein fractions generated from hydrolysed cod (Gadus morhua) by-products”, Process Biochemistry, vol 40, pp 202-203, 2015 [72] K Tsumuraa, T Saitoa, K Tsuge, H Ashidaa, W Kugimiya, and K Inouye, “Functional properties of soy protein hydrolysates obtained by selective proteolysis”, Food Science and Technology, vol 38, pp 255-261, 2005 [73] G.Z Shaviklo, S Dong , M Zeng, D Wang, L Zunying, Z Yuanhui, and H Yang, “Quality Assessment of Fish Protein Isolate using Surimi Standard methods”, UNU - Fisheries Training Programme, pp 29-30, 2006 [74] R.H Kretsinger, and C.E Nockolds, “Carp muscle calcium-binding protein II Structure determination and general description”, J Biol Chem, vol 248, pp 3313-3326, 1973 [75] D.E Brodersen, and et al., “EF-hand at atomic resolution: the structure of human psoriasin (S100A7) solved by MAD phasing”, Structure, vol 6, pp 477489, 2014 [76] B Elshorst, and et al., “NMR solution structure of a complex of calmodulin with a binding peptide of the Ca2+ pump”, Biochemistry, vol 38, pp 1232012332, 2013 [77] A Malmendal, S Linse, J Evenäs, S Forsén, and T Drakenberg, “Battle for the EF-hands: magnesium-calcium interference in calmodulin”, Biochemistry, vol 38, pp 11844-11850, 1999 [78] J.P Declercq, C Evrard, V Lamzin, and J Parello, “Crystal structure of the EF-hand parvalbumin at atomic resolution (0.91 Å) and at low temperature (100 K) The most careful and accurate determination of an EF-hand structure to date - Evidence for conformational multistates within the hydrophobic core”, Protein Sci, vol 8, pp 2194-2204, 2009 [79] K.L Yap, J.B Ames, M.B Swindells, and M Ikura, “Diversity of conformational states and changes within the EF-hand protein superfamily”, Proteins, vol 37, pp 499-507, 2009 [80] L Mäler, J Blakenship, M Rance, and W.J Chazin, “Site-site communication in the EF-hand Ca2+-binding protein calbindin D9k”, Nat Struct Biol, vol 7, pp 245-250, 2000 [81] M.J Berridge, M.D Bootman, and H.L Roderick, “Calcium signalling: dynamics, homeostasis and remodelling”, Nat Rev Mol Cell Biol., vol 4, pp 517-529, 2003 [82] S Arnaudeau, W.L Kelley, J.V Walsh Jr., and N Demaurex, “Mitochondria recycle Ca(2+) to the endoplasmic reticulum and prevent the depletion of neighboring endoplasmic reticulum regions”, J Biol Chem., vol 276, pp 29430-29439, 2001 [83] H Jousset, M Frieden, and N Demaurex, “STIM1 knockdown reveals that store-operated Ca2+ channels located close to sarco/endoplasmic Ca2+ ATPases (SERCA) pumps silently refill the endoplasmic reticulum”, J Biol Chem., vol 282, pp 11456-11464, 2007 [84] M Montero, M.T Alonso, E Carnicero, I Cuchillo-Ibanez, A Albillos, A.G Garcia, J Garcia-Sancho, and J Alvarez, “Chromaffin-cell stimulation triggers fast millimolar mitochondrial Ca2+ transients that modulate secretion”, Nat Cell Biol., vol 2, pp 57-61, 2000 [85] M.K Park, M.C Ashby, G Erdemli, O.H Petersen, and A.V Tepikin, “Perinuclear, perigranular and sub-plasmalemmal mitochondria have distinct functions in the regulation of cellular calcium transport”, EMBO J., vol 20, pp 1863-1874, 2011 [86] R.G Hansford, “Physiological role of mitochondrial Ca2+ transport”, J Bioenerg Biomembr., vol 26, pp 495-508, 1994 [87] N Demaurex, and C Distelhorst, “Cell biology Apoptosis—the calcium connection”, Science, vol 300, pp 65-67, 2003 [88] M Trenker, R Malli, I Fertschai, S Levak-Frank, and W.F Graier, “Uncoupling proteins and are fundamental for mitochondrial Ca2+ uniport”, Nat Cell Biol., vol 9, pp 445-452, 2007 [89] M Salvi, and A Toninello, “Effects of polyamines on mitochondrial Ca(2+) transport”, Biochim Biophys Acta, vol 1661, pp 113-124, 2014 [90] J Santo-Domingo, L Vay, E Hernandez-Sanmiguel, C.D Lobaton, A Moreno, M Montero, and J Alvarez, “The plasma membrane Na+/Ca2+ exchange inhibitor KB-R7943 is also a potent inhibitor of the mitochondrial Ca2+ uniporter”, Br J Pharmacol., vol 151, pp 647-654, 2007 [91] G Szanda, P Koncz, A Rajki, and A Spat, “Participation of p38 MAPK and a novel-type protein kinase C in the control of mitochondrial Ca2+ uptake”, Cell Calcium, vol 43, pp 250-259, 2015 [92] R Rizzuto, P Pinton, W Carrington, F.S Fay, K.E Fogarty, L.M Lifshitz, R.A Tuft, and T Pozzan, “Close contacts with the endoplasmic reticulum as determinants of mitochondrial Ca2+ responses”, Science, vol 280, pp 17631766, 1998 [93] H.G Kristinson, “The propertiesof fish protein Isolate, Third Edition” Food Biotechnology, Edited buy Kalidas Shetty, Gropinadhan Paliyath, Anthony Pometto, and Robert E Levin, Chapter 2.23, 2010 [94] G.T Thiansilakul, “Fish protein isolate from Common carp: Biochemical and foaming property”, TFRJ, vol (4), pp 1254-1262, 2014 [95] Cao Xuân Thủy, Lê Thị Hồng Ánh, “Nghiên cứu sản xuất khả cố định canxi của đạm cá phân lập từ phụ phẩm chế biến cá Tra (Pangasius hypophthalmus)”, Đề tài khoa học cơng nghệ Bộ Cơng Thương, quan chủ trì: Trường Đại học Cơng nghiệp Thực phẩm Tp Hồ Chí Minh, 2012 [96] Hoàng Thị Thơ, “Nghiên cứu sản xuất số chế phẩm protein từ phụ phẩm cá Tra”, Tạp chí Khoa học Cơng nghệ trường Đại học Nha Trang, số 4, trang 5864, 2013 [97] P.M Nielsen, D Petersen and D Ambmann, “Improve Method for Determining Food Protein Degree of Hydrolysis”, Journal of Food Science, vol 66, pp 642646, 2001 [98] Nguyễn Minh Tuyển, “Quy hoạch thực nghiệm” Nhà xuất Khoa học Kỹ thuật, Hà Nội, 2003 [99] K Tsumuraa, T Saitoa, S Tsuge, H Ashidaa, and W Kugimiya, “Functional properties of soy protein hydrolysates obtained by selective proteolysis”, Food science and Technology, vol 38, pp 255-261, 2005 [100] Dunga K and M Sung-Hoon, “EX-SPECTROSCOPY for calcium & cobalt binding determination”, Process Biochemistry vol 41, pp 120-129, 2009 [101] V Hellado, “LC-MS/MS consequence in determination of protein molecular weight applied in FPI”, Bioprocess Technol vol 6, pp 99-122, 2011 [102] G.B Quaglia, and E Orban, “Enzymic solubilisation of proteins of Sardine (Sardina pilchardus) by commercial proteases”, Journal of the Science of Food and Agriculture vol 38, pp 263-269, 1987 [103] A Cecilia, A.M Claudia, C.A Ana, M Patrick, C.A Maria, and A.P Luis, “Comparison of Interfacial and Foaming Properties of Soy and Whey Protein Isolates” Journal of Food Science and Engineering vol 2: 376-381, 2012 [104] K Vilaila, B Soottawat, K Duangporn and S Fereidoon, “Antioxidative activity and functional properties of protein hydrolysate of yellow Stripe trevally (Selaroides leptolepis) as influenced by the degree of hydrolysis and enzyme type”, Food Chemistry vol 102 (4), pp 1317-1327, 2007 [105] M.V Tai, “Functional properties of Sardinella aurita protein hydrolysates and Sardinella aurita protein isolates”, Gent, Belgium: Ghent University, PhD thesis, 2013 [106] G.P.S Anusha, “Pacific Hake (Merluccius productus) fish protein hydro-lysates with antioxidative properties”, PhD Thesis, the University of British Columbia, Vancouver, Canada, 2010 [107] J.C Cheftel, “Proteinas alimentarias - In Cuq, J.L and Lorient, D (Eds) Protein Isolate”, Acribia Science, p.115-120, 1999 [108] M.E Rodriguez-Huezo, D.L Villagomez-Zavala, B Lozano-Valdes, and R Pedroza-Islas, “Surface properties of maize, fish and bovine serum protein hydrolysates”, Revista Mexicana de Ingeniería Química vol 9, pp 241-250, 2010 [109] M.A Amiza, Y.W Ow, and A.L Faazaz, “Physicochemical properties of silver catfish (Pangasius sp.) frame hydro-lysate”, International Food Research Journal vol 20, pp 1255-1262, 2013 [110] J Vioque, R Sánchez-Vioque, A Clemente, J Pedroche, and F Millán, “Partially Hydrolyzed Rapeseed Protein Isolates with Improved Functional Properties”, Journal of the American Oil Chemists' Society, vol 77 (4), pp 567575, 2000 [111] M.A Amiza, Y.W Ow, and A.L Faazaz, “Foaming and other properties of PH, PC, PI from Silver catfish (Pangasius sp.)”, International Food Research Journal vol 21 (3), pp 1128-1136, 2013 [112] C.W Coffmann, and V.V Garciaj, “Functional properties and axit amin content of a protein isolate from mung bean flour”, International Journal of Food Science & Technology (Impact Factor: 1.24), vol 12(5), pp 473-484, 2007 [113] C Kun-Nan, and C Ming-Ju, “Statistical Optimization: Response Surface Methodology Optimization in Food Engineering”, CRC Press, pp 140-165, 2008 [114] G.Reza Shaviklo, G Thorkelsson, S Arason, and K Sveinsdottir, “Characteristics of freeze-dried fish protein isolated from Saithe (Pollachius virens), J Food Sci Technol vol 49(3), pp 309-318, 2012 [115] A.M Diniz, and A.M Martin, “Optimization of nitrogen recovery in the enzymatic hydrolysis of dogfish (Squalus acanthias) protein: Composition of the hydrolysates”, International Journal of Food Science and Nutrition vol 48, pp 191-204, 1997 [116] K Elavarasan, V Naveen Kumar and B.A Shamasundar, “Antioxidant and functional properties of fish protein hydrolysates from fresh water carp (Catla catla) as influenced by the nature of enzyme”, Journal of Food Processing and Preservation ISSN 1745-4549, 2013 [117] M Azadian, M Moosavi-Nasab, and E Abedi, “Comparison of functional properties and SDS-PAGE patterns between fish protein isolate and surimi produced from Silver carp”, European Food Research and Technology, vol 235 (Issue 1), pp 83-90, 2012 [118] G Kristinson, “The production, properties, and utilization of fish protein hydorlysate, Second Edition”, Food Biotechnology, Edited buy Kalidas Shetty, Gropinadhan Paliyath, Anthony Pometto, and Robert E Levin, Chapter 2.23, 2012 [119] R Ravallec-ple and et al., “The hydrolysis conditions forcing on in fish hydrolysates and fish isolate”, European Food Research and Technology, vol 11, pp 81-88, 2004 [120] Kaetzen, M.A “Novel Ca+2 – Dependent regulators of membrane function”, News physiol Sci., vol 10, pp 171-176, 2012 [121] L.M Huffman, “The importance of whey protein fractions for WPC and WPI functionality, in: Whey”, Proceedings of the Second International Whey Conference, pp 197-205, 1998 [122] R T Alexandra, “Comparison of sensory properties of whey and soy protein concentrates and isolates”, A thesis of North Carolina State University, USA, MSc Degree, 2004 [123] I R Freitas, G V Gautério, D G Rios and C Prentice, “Functionality of Protein Isolates from Argentine Anchovy (Engraulis anchoita) Residue Obtained Using pH Shift Processing”, Journal of Food Science and Engineering, vol 1, pp 374-378, 2011 [124] A.A Shahrabi, F Badii, M.R Ehsani, N Maftoonazad, and D Sarmadizadeh, “Functional and thermal properties of chickpea and soy-protein concentrates and isolates”, Iranian Food Journal, vol 38, pp 167-174, 2011 [125] Z.E Sikorski, “Chemical and Functional Properties of Food Components Second Edition” CRC Press LLC, 2002 [126] R Pacheco-Aguilar, M.A Mazorra-Manzano, and J.C Ramírez-Suárez, “Functional properties of fish protein hydrolysates from Pacific whiting (Merluccius productus) muscle produced by a commercial protease”, Food Chemistry, vol 109, pp 782-789, 2008 [127] S.K Sathe, S.S Deshpande, and D.K Salunkhe, “Functional properties of winged bean (Psophocarpus tetragonolobus, L) proteins”, J Food Sci., vol 47, pp 503-506, 1982 [128] D.E Graham, and M.C Phillips, “Foams”, Academic Press, London, 1976 [129] A.H Martin, and et al., “Network forming properties of various proteins adsorbed at the air/water interface in relation to foam stability”, Journal of Colloid and Interface Science, vol 254, pp 175-183, 2002 [130] P.J Wilde, and D.C Clark, “The competitive displacement of blactoglobulin by Tween 20 from oil-water and air-water interfaces”, Journal of Colloid and Interface Science, vol 155, pp 48-54, 1996 [131] P.A Wierenga, and H Gruppen, “New views on foams from protein solutions”, Current Opinion in Colloid and Interface Science, vol 15(5), pp 365-373, 2010 [132] P Laurent, and et al., “Impact of ultrafiltration and nano-filtration of an industrial fish protein hydrolysate on its bioactive properties”, Journal of the Science of Food and Agriculture vol 90, pp 1819-1826, 2010 [133] S Nabil, B Ali, T.E Yousra, and N Moncef, “Emulsifying and foaming Properties of Sardinella (Sardinella aurita) FPI” Food Science Tech Journal Vol 58, pp 87-92, 2007 [134] K Balaswamy, R Prabhakara, P.G Narsing, and T Jyothirmayi, “Functional properties of roe protein hydrolysates from Catla Catla”, Electronics Journal of Environmental, Agricultural and Food Chemistry vol 10, pp 2139-2147, 2011 [135] F Heinz, and J.V Hans, “Fourier Transform Infrared Spectroscopy of CalciumBinding Proteins”, Calcium-Binding Protein Protocols vol 2, pp 57-74, 2001 [136] N Ruiyan, L Yuejiao, and L Zunying, “The calcium-binding activity of fish scale protein hydrolysates”, Journal of Agricultural Chemistry and Environment vol 3, pp 11-15, 2014 [137] A Taheri, S.A.A Anvar, H Ahari, and V Fogliano, “Comparison the functional properties of protein Hydrolysates from poultry byproducts and rainbow trout (Onchorhynchus mykiss) viscera”, Iranian Journal of Fisheries Sciences vol 12(1), pp 154-169, 2012 [138] J Zongchao, M Christopher, M Hosfield, P.L Davies, and J.S Elce, “Crystal Structure of Calpain and Insights into Ca2+- Dependent Activation”, Calcium Binding Protein Protocols, vol 172, pp 51-68, 2011 [139] G.L Nelsestuen, and B.G Ostrowski, “Membrane association with multiple calcium ions: vitamin-K-dependent proteins, annexins and pentraxins”, Curr Opin Struct Biol Vol 9, pp 433-437, 2015 [140] T Tsuru, S Izumi, T Yoshioka, and M Asaeda, "Temperature effect on transport performance by inorganic nanofiltration membranes," AIChE Journal, vol 46, pp 565-574, 2000 [141] G.A.K Grandison, and R.A Rastall, "The use of dead-end and cross-flow nanofiltration to purify prebiotic oligosaccharides from reaction mixtures," Songklanakarin J Sci Technol , vol 24, pp 915-928, 2002 [142] W.N.M D'Souza, "Whey ultrafiltration: Effect of operating parameters on flux and rejection," in Proceedings of the 5th International Membrane Science and Technology Conference, 2003 [143] S.S.S Goosen, S.S Al-Maskari, R.H Al-Belushi, and M Wilf, "Effect of feed temperature and flow rate on permeate flux in spiral wound reverse osmosis systems," in Second LACCEI International Latin American and Caribbean Conference for Engineering and Technology (LACCEI’2004) “Challenges and Opportunities for Engineering Education, Research and Development”, Miami, 2004 [144] R Vegas, A Moure, H Dominguez, J.C Parajo, J.R Alvarez, and S Luque, "Purification of Fish Protein Isolate from Linaias tinquios autohydrolysis liquors by ultra-and nano-filtration," Desalination vol 199, pp 541-543, 2006 [145] N Aydogan, T Gurkan, and L Yilmaz, "Effect of Operating Parameters on the Separation of Sugars by Nanofiltration," Separation Science and Technology, vol 33, pp 1767-1785, 1998 [146] Balaswamy, K., Prabhakara Rao, P.G., Narsing Rao, G and Jyothirmayi T., “Functional properties of roe protein hydrolysates from Catla Catla” Electronics Journal of Environmental, Agricultural and Food Chemistry, vol 10(4), pp 2139-2147, 2011 [147] Pacheco-Aguilar R., Mazorra-Manzano, M A and Ramírez-Suárez, J C., “Functional properties of fish protein hydrolysates from Pacific whiting (Merluccius productus) muscle produced by a commercial protease” Food Chemistry, vol 109, pp 782-789, 2008 [148] Amiza M.A., Y.W and Faazaz A.L, “Physicochemical properties of Silver catfish (Pangasius sp.) frame hydrolysate” International Food Research Journal, vol 20(3), pp 1255-1262, 2013 [149] Russell Tara Alexandra, “Comparison of sensory properties of whey and soy protein concentrates and isolates” A thesis of North Carolina State University, USA, MSc Degree, 2004 [150] C.X Thuy and et al., “Enzymatic hydrolysis optimization of Pangasius hypophthalmus by-products to obtain Fish Protein Isolate (FPI) with foaming function” International Journal of Innovative and Applied Research, vol.2 (4), pp 8-15, 2014 ... TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA CAO XUÂN THỦY NGHIÊN CỨU PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT VÀ TÍNH NĂNG CỦA FPI (FISH PROTEIN ISOLATE)TỪ PHỤ PHẨM CÁ TRA Chuyên ngành: Chế biến thực phẩm đồ uống Mã số chuyên ngành: 62540201... khai thác tính cơng nghệ giá trị sinh học của protein cá Tra (Pangasius hypophthalmus), luận án ? ?Nghiên cứu phương pháp sản xuất tính FPI (Fish Protein Isolate) từ phụ phẩm cá Tra? ?? khảo sát... tình hình sử dụng phụ phẩm chế biến cá Tra cho thấy: sản lượng cá Tra Việt Nam ngày tăng, số lượng phụ phẩm cá Tra khoảng từ 0,65 đến 0,69 triệu Thành phần hoá học phụ phẩm cá Tra có hàm lượng