Nghiên cứu ngoài nƣớc
Lipaza từ đối tƣợng vi sinh vật, động vật đƣợc nghiên cứu từ khá sớm và đầy đủ (Jaeger và cộng sự (1999)). Đa số lipaza của vi khuẩn là các glycoprotein, nhƣng một số lipaza ngoại bào là lipoprotein hay còn gọi là lipaza thật (EC 3.1.1.3).Trong số các vi khuẩn thì Acromobactersp., Alcaligenessp., Arthrobactersp., Pseudomonassp. và
Chromobacterium sp đã đƣợc đƣa vào sản xuất lipaza công nghiệp.Trong khoảng cuối thế kỷ 20, lipaza đƣợc ứng dụng rộng rãi trong công nghệ sinh học, dƣợc phẩm, protein đơn bào, xử lý chất thải và các chế phẩm sinh học khác. Lipaza trở thành một phần quan trọng trong ngành công nghiệp thực phẩm hiện đại và đƣợc sử dụng rộng rãi trong quá trình chế biến nhiều loại sản phẩm. Chính vì enzyme lipaza đƣợc ứng dụng rộng rãi nên ngày càng nhiều các nghiên cứu về enzyme lipaza. Một số công trình nghiên cứu về enzyme lipaza nhƣ:
M.A. Islam et al, Tinh sạch và đặc tính sinh hóa của lipaza từ phần lƣng của Cirrhinus reba , nghiên cứu cho thấy nhiệt độ, pH tối ƣu của lipaza từ C.reba là 35°C và 5.5 . hoạt tính enzyme lipaza tăng lên khi có mặt Ca2+ và ức chế bởi các ion kim loại hóa trị 2 khác nhƣ : Hg2+, Zn2+, cu2+, Mg2+.
Nghiên cứu của M.A. Islam , N.Absar and Abdus Salam Bhuiyan, trích ly, tinh sạch và tính chất của lipaza từ cá đối. trong nghiên cứu này lipaza hoạt động tối ƣu ở pH 5.5 và nhiệt độ 30°C, pH 8.Và Nghiên cứu của J. NAYAK et al, nghiên cứu về enzyme lipaza nội tạng cá chép Labeo rohita ở ấn độ.
Ngoài ra đối với đối tƣợng vi sinh vật rất nhiều nghiên cứu về enzyme lipaza đƣợc công bố và ứng dụng nhƣ :
Abbas, A. Hiol, V. Deyris and L. Comeau. 2002, trích ly và tính chất của enzyme ngoại bảo từ Mucor sp chủng phân lập từ quả cọ (2002)
Saxena et al, tinh sạch và tính chất của enzyme lipaza từ Aspergillus carneus (2003)
Ở nƣớc ta hiện nay, công bố nhiều công trình nghiên cứu lipaza Chủ yếu là nghiên cứu tách chiết tinh sạch enzyme lipaza từ các nguồn khác nhau phổ biến là từ vi sinh vật, động vật và ứng dụng của enzyme vào các lĩnh vực công nghê thực phẩm, mỹ phẩm, dƣợc phẩm. có thể thấy rõ qua một số công trình nghiên cứu đã công bố:
Trần Thị Bé Lan và các cộng sự, So sánh một số tính chất của chế phẩm enzyme lipaza từ candida rugosa và porcine pancreas (tạp chí khoa học 2012), kết quả cho thấy enzyem lipaza từ candida rugosa đạt hoạt tính cao nhất ở nhiệt độ 40°C và pH 7, enzyme lipaza từ porcine pancreas đạt hoạt tính cao nhất cũng ở nhiệt độ 40°C và pH 8.5.
Một nghiên cứu của Lê Nguyễn Tố Quyên và các cộng sự (Trƣờng Đại học Bách khoa TPHCM), Nghiên cứu thu nhận enzyme lipaza từ nội tạng cá tra ( 2009). Kết quả cho thấy hoạt tính của lipaza nội tạng cá tra đạt hoạt tính cao nhất ở nhiệt độ 30°C và pH 7.
Nghiên cứu của Lê Thị Lan Hƣơng (Đại Học Quốc Gia TP HCM) Nghiên cứu thu nhận, tinh sạch Lipaza từ Trichoderma SPP. kết quả cho thấy lipaza từ Trichoderma SPP đạt hoạt tính cao nhất ở nhiệt độ 50°C, pH 5.