CẤU TRÚC VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN 1 Cấu trúc hoá học

Một phần của tài liệu giáo trình Di truyền học (Trang 47)

II.1. Cấu trúc hoá học

Các protein đều là những đại phân tử bao gồm các đơn vị thành phần là các L-α-axit amin. Trong phân tử axit amin này, nguyên tử Carbon ở vị trí alpha so với nhóm carboxyl kết hợp với nhóm amin, nguyên tử H, và gốc R, gốc R được gọi là mạch bên. Công thức cấu tạo chung của các axit amin như sau:

Hình 2.1: Cấu trúc chung của một amino acid và sự hình thành chuỗi polypeptide, cấu trúc sơ cấp của tất cả các protein

Mặc dù Protein rất đa dạng nhưng hầu hết chúng đều được cấu tạo từ 20 L-α-axit amin khác nhau và 2 amit tương ứng.

Hình 2.2. Hai mươi loại axit amin phát hiện được trong các loại protein được chia thành 4 nhóm

Dựa vào điện tích của chúng, các axit amin được phân thành 4 nhóm chính:

+ Nhóm 1: Các axit amin tính kiềm như Lysine, Arginine, Histidine; ở pH tế bào nhóm

amin ở nhánh bên bị ion hoá thành NH3 nên chúng mang điện tích dương.

+ Nhóm 2: Gồm Aspartic và Glutamic mang tính acid, với nhóm carboxyl ở nhánh bên bị ion hoá thành COO-.

+ Nhóm 3: Các axit amin trung tính kị nước (không mang điện tích) như glicine,

alanine, valine, leucine, izoleucine,... có nhánh bên mang các nhóm kị nước.

+ Nhóm 4: Các axit amin trung tính phân cực có nhánh bên mang nhóm OH dễ tạo

các nối hydro với nước.

Trong số 20 axit amin thường gặp trong phân tử protein có 8 axit amin mà cơ thể người và động vật không thể tự tổng hợp được, phải đưa từ ngoài vào qua thức ăn, gọi là axit amin không thay thế hoặc axit amin cần thiết. Đó là valine, leucine, lycine, izoleucine, phenylalanine, tryptophan, metionine, threonine.

Trong phân tử protein, các axit ?-amin liên kết với nhau bằng các liên kết cộng hoá trị (covalent bond) gọi là các liên kết peptide hình thành chuỗi polypeptide có số lượng nhác nhau và thành phần khác nhau về các loại axit amin.. Liên kết này được hình thành do sự kết hợp nhóm amin của một axit amin với nhóm carboxyl của axit amin kế tiếp, phản ứng kết hợp giải phóng 1 phân tử nước.

Các protein thường dễ tan trong nước tạo thành các dung dịch keo hấp thụ cực đại ở bước sóng 280nm trong vùng ánh sáng cực tím nhờ có axit amin là tirozine, phenylamine và tryptophan trong phân tử.

Hình2.3. Các bậc cấu trúc của protein

Protein bao gồm bốn dạng biểu hiện của cấu trúc phân tử:

+ Cấu trúc bậc 1 là trình tự sắp xếp các axit amin trong chuỗi polypeptide, được tạo ra bởi liên kết peptide (liên kết cộng hoá trị) .

+ Cấu trúc bậc 2 bao gồm 3 dạng:

* Xoắn α là những liên kết hydro liên kết không cộng hoá trị giữa nhóm cacbonyl (C=O) của một liên kết peptide thứ nhất (axit amin RN) và nhóm amin (NH) của một liên kết peptide thứ tư (axit thứ RN+4) với 3,6 gốc trên một vòng xoắn α.

* Lá gấp β được tạo thành nhờ các liên kết hydro của hai chuỗi poppeptide cùng chiều song song (từng thấy trong protein sợi tơ tằm và nhiều loại khác) hoặc đổi chiều

với nhau do một polypeptiđe bẻ ngoặt và liên kết hydro được hình thành ở khúc bẻ ngoặt.

* Siêu xoắn Collagen: Bao gồm 3 chuỗi polypeptide bện vào nhau giống như

Cấu trúc bậc 2 được bền vững chủ yếu nhờ liên kết hydro được tạo thành gữa các liên kết peptide ở gần kề nhau, cách nhau những khoảng xác định.

+ Cấu trúc bậc 3: Là sự tương tác không gian ba chiều giữa các gốc axit amin ở xa nhau trong mạch polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn mạch polypeptide. Cấu trúc này được tạo ra chủ yếu bằng các liên kết không cộng hoá trị (liên kết ion, liên kết kỵ nước, liên kết vandervan) và liên kết cộng hoá trị (liên kết peptide và liên kết disulfide).

+ Cấu trúc bậc 4: Là sự tương tác không gian (sự sắp xếp) của hai đến nhiều chuỗi polypeptide (tiểu đơn vị - Subunit - thường là một chuỗi polypeptide) trong phân tử protein có cấu trúc khác nhau hoặc giống nhau. Các tiểu đơn vị liên kết với nhau nhờ các liên kết không cộng hoá trị (liên kết hydrô, liên kết ion, liên kết kỵ nước, lực vandervan).

II.2. Các chức năng sinh học của protein

- Kiến tạo nên tế bào và cơ thể (collagen, elastin mô liên kết,...).

- Xúc tác sinh học: Hầu hết các enzym xúc tác sinh học đều có bản chất là protein. - Vận chuyển các nguyên tử và phân tử cần cho sự sống, ví dụ hemoglobin vận chuyển phân tử Oxy cần cho hô hấp tế bào, nhiều loại protein màng tế bào tham gia vận chuyển các ion (Na+, K+, H+, ..).

- Bảo vệ tế bào và cơ thể: Các kháng thể là những protein làm nhiệm vụ bảo vệ miễn dịch, chống lại tác nhân gây bệnh.

- Truyền xung thần kinh: Rodopxin tạo phản ứng cảm giác ánh sáng và hình ảnh,... - Truyền tin: Nhiều protein là các thụ thể hoặc enzyme có vai trò truyền tín hiệu hoá học trong trao đổi chất, trong nhận diện và đáp ứng trao đổi chất, đáp ứng miễn dịch.

- Điều hoà: Một số protein có chức năng điều hòa quá trình truyền thông tin di truyền, điều hoà quá trình trao đổi chất, ví dụ như các protein có hoạt tính hormone, protein ức chế đặc hiệu enzyme, các AMP vòng..

- Dự trữ dinh dưỡng: Protein là chất dinh dưỡng quan trọng cung cấp các axit amin cho phôi phát triển (các albumine, globunine ở lòng trắng trứng, gliadine trong hạt lúa mì,....). Ngoài ra còn có các protein dự trữ khác như cazein trong sữa, firitin trong lá lách...

Việc phân chia thành các chức năng của protein không phải thật cứng nhắc. Thực tế một số protein có thể thực hiện nhiều chức năng khác nhau.

Một phần của tài liệu giáo trình Di truyền học (Trang 47)

Tải bản đầy đủ (DOC)

(156 trang)
w