Ôn thi hóa thực phẩm

Câu 1: Phân loại P theo tính tan % loại? Dựa vào tính tan, ta chia Protein thành nhóm:  Sarcoblasmic Protein (P tương cơ): từ 20-30% - Tan nước dung dịch muối loãng, ảnh hưởng lớn đến cấu trúc, vị màu thịt cá -Khả hòa tan cao, giữ nước kém giá trị dinh dưỡng công đoạn chế biến: rửa, muối, ướp lạnh -Dễ bị biến tính xử lý nhiệt (đông tụ) P tương làm cho sản phẩm có độ bền gel thấp sản xuất surimi, chả cá thường có nhiều cơng đoạn rửa -Chủ yếu gồm enzyme myoglobin +Quan trọng Protase: biến đổi sinh hóa làm ảnh hưởng đến chất lượng thịt cá sau chết Gồm: Calpains : khởi đầu cho trình thủy phân miofibrils làm cho chúng nhạy cảm (dễ bị tác động, thủy phân) protase khác Cathepsins : lysosomes, phân giải myosin, 𝛼-actin, desmin, actin, troponin-T, troponin-I tropomyosin: phần q trình mềm hóa thịt +Myoglobin:  Myoglobin sắc tố , chiếm 90-95% thịt  Myoglobin cá dễ bị oxy hóa nên thịt cá dễ màu bảo quản lạnh  Myoglobin dễ bị trình rửa, nghiền nhỏ; biến tính myoglobin phản ứng myoglobin myofibrillar P q trình bảo quản làm cho myoglobin khó hịa tankhó loại bỏ  Myofibrillar Protein (tơ cơ): từ 65-75% -Chiếm 60% P -Cùng với collagen, kiểm sốt cấu trúc tính chất lưu học đặc biệt cá -Đây nhóm P định khả tạo gel tính chất gel hình thành -Do vậy, trích ly P ảnh hưởng đến hình thành gel -Chủ yếu: myosin actin Myosin: 55-60% tơ cơ, định cấu trúc cá +Có nhiều dạng khác nhau, myosin cá bền nhiệt động vật hữu nhũ, tính bền nhiệt myosin cá phụ thuộc vào mơi trường sống +Ba tính chất quan trọng myosin: tự gắn kết tạo sợi; vị trí xúc tác cho ATPase, cung cấp lượng cho cơ; tạo phức với actin Actin: chiếm 15-30% tơ cơ, dạng cầu thành phần tơ +Trong giới động vật, actin P có tính bảo tồn cao +Khi kết hợp với myosin tỷ lệ 2.7: gel có độ bền tốt  Stroma Protein (mơ liên kết): chiếm 5% -Chủ yếu collagen, elastin, collagen stroma protein quan trọng -So với thịt động vật hữu nhũ, lượng collagen thịt cá thấp, collgen có vai trị lớn định cấu trúc thịt -Lượng collagen thịt đvts liên quan mật thiết đến độ bền thịt Collagen : cấu trúc thịt cá có hàm lượng collagen cao, độ đàn hồi nấu chín cao cá có lượng collagen thấp Elastin : độ đàn hồi cao, không trương nở, bền ; bền với acid, bazo protease, bị thủy phân papain ; khơng tan nước, khơng có vai trị q trình tạo gel Câu : Cơ chế hình thành gel protein liên kết tạo thành nút mạng ? Gel protein dạng trung gian pha rắn lỏng, khả tạo gel (myofibrillar P định) đặc tính quan trọng đại phân tử P  Cơ chế tạo thành gel P : -Quá trình tạo gel gồm bước : +Phân giải cấu trúc myofibril +Giãn mạch (một phần) cấu trúc myosin (biến tính nhiệt nhẹ) +Sự kết hợp bất thuận nghịch myosin giãn mạch để tạo cấu trúc chiều (tái cấu trúc) -P bị biến tính cấu trúc bậc cao bị phá hủy : liên kết phân tử bị đứt mạch peptit bị giãn ra nhóm ẩn bên lộ ngồi -Các mạch polypeptit bị duỗi ra gần nhau liên kết lại nút mạng, phần cịn lại hình thành mạng lưới trung gian chiều vơ định hình chứa đầy pha phân tán (nước, dầu,…)  Liên kết tạo thành nút mạng -Liên kết cộng hóa trị (disulphide) : Các nút mạng tạo thành liên kết disulphide, gel bất thuận nghịch nhiệt, bền -Liên kết kỵ nước : +Khi nhóm kỵ nước gần nhau, tương tác với tạo liên kết kỵ nước hay ưa béo, phân tử nước bao quanh chúng bị đẩy +Tương tác ưa béo thường ổn định tăng cường nhiệt độ tăng, làm cho mạch polipeptide xích lại, khiến cho khối gel trở nên cứng -Liên kết hydro : +Các nút mạng tạo liên kết Hydro OH serin, treonine tyrosine với nhóm COOH acid glutamic acid aspartic +Đây liên kết yếu quan trọng số lượng nhiều có khả giữ nước ; tạo độ linh động phân tử làm gel dẻo +Khi gia nhiệt liên kết bị đứt gel bị nóng chảy, để nguội cầu hydro lại tái lặp tăng cường -Liên kết tĩnh điện : liên kết cầu nối nhóm tích điện ngược dấu dấu qua ion đa hóa trị ion Ca2+ Câu : Các yếu tố ảnh hưởng đến tạo gel ?  Loại nồng độ P -Nồng độ : +Càng cao gel bền, cứng +Thấp khơng tạo gel -Loại : loại P khác có khả tạo P khác +Cùng loại P : vị trí khác, lồi khác độ bền khác -Loài : +Cá thường cá di cư, thịt sẫm nhiều, chứa nhiều glycollagen chết chuyển thành acid lactic ảnh hưởng lớn đến trình hình thành gel làm q trình biến tính P xảy nhanh khơng có lợi cho q trình tạo gel nên chọn cá chưa tê cứng +Môi trường sống khác có độ bền nhiệt P enzyme khác +Lồi khác, mơi trường sống khác thành phần P khác  Nhiệt độ -Tốc độ gia nhiệt ảnh hưởng đến hình thành gel -Gia nhiệt nhanh P bị biến tính mạnh  đứt mạch  tái cấu trúc tạo gel -Gia nhiệt chậm P giãn mạch từ từ  xuất nhóm chức +Kỵ nước liên kết kỵ nước : gel hình thành bền, khơng bị tách dịch, hạ nhiệt từ từ, liên kết H hình thành dễ dàng +SH liên kết disulfide : gel hình thành bền với nhiệt, khơng bị tách dịch, cầu nối Ca2+ liên kết disulfide làm gel cứng bền  pH -Tương tự nhiệt độ pH ảnh hưởng đến hình thành gel, thường sử dụng pH acid nhẹ giúp hình thành gel +pH ảnh hưởng đến cấu trúc bậc myosin : pH giảm  số lượng xoắn 𝛼 giảm nhiều, nhiên nếp gấp 𝛽 tăng lên, ảnh hưởng đến khả giữ nước -pH kiềm nhẹ ảnh hưởng đến hình thành gel, nhiên chưa nhiều nghiên cứu kết luận  Các tác nhân đồng tạo gel (polysacharide) làm tăng độ bền gel : Các PS (tinh bột) có khả đồng tạo gel với P, làm tăng khả giữ nước, độ cứng, độ đàn hồi gel Tuy nhiên, quy trình sản xuất sản phẩm gel P thường sửa dụng kết hợp nhiều cơng đoạn ứng dụng hầu hết yếu tố ảnh hưởng Câu : Surimi ?  Đặc điểm -Bán thành phẩm, giàu P, hàm lượng pH thấp -Sản phẩm có cấu trúc dai, đàn hồi -Thường chế biến thành sản phẩm mô nên giá thành thấp, tận dụng từ phụ phẩm, cá giá trị thấp ; thường có màu sắc mùi vị nhạt ; bảo quản lâu  Quy trình sản xuất surimi Ngun liệu xử lí nghiền ép rửalọckhử nướcphối trộn chất phụ giaép định hìnhvào khncấp đôngtrữ đông -Nguyên liệu : +Nên sản xuất từ thịt cá có khả đơng kết tốt +Nhìn chung : giá trị kinh tế thấp ; phụ phẩm, phế liệu trình chế biến thủy sản +Yêu cầu :  Thịt trắng nhiều, mỡ  Độ tươi cao  Tốt cá thịt trắng rẻ tiền, có khả đông kết tốt, khai thác quanh năm  Có thể dùng cá nước ngọt, cá tạp, cá phế liệu -Sơ chế : +Bỏ đầu, bỏ nội tạng : chứa nhiều mỡ, dầu (ảnh hưởng xấu đến khả tạo gel) ; loại bỏ enzyme protease gây thủy phân P (ảnh hưởng xấu đến khả tạo gel màu sắc sản phẩm +Rửa : ý nhiệt độ, tránh làm dập nát thịt +Tách bỏ xương : xương thường sót lách, thận, ruột… giàu enzyme -Nghiền ép :tách xương, vẩy, da phương pháp họcthịt cá nghiền sơ : biến đổi cấu trúc, nhiệt độ tăng biến tính phần P -Rửa : giai đoạn quan trọng +Loại bỏ P tương +Loại bỏ enzyme +Làm trắng thịt : loại bỏ màu +Loại bỏ chất béo : ảnh hưởng xấu đến trình tạo gel, P tương chất vận chuyển oxy gây ôi hóa béo +Giảm mùi -Lọc - khử nước : +Lọc : loại bỏ xương, da, mô có màu cịn sót, tăng giá trị cảm quan +Khử nước : ép tách nước, làm giảm thêm P tan nước -Phụ gia : +Đồng tạo gel : tinh bột, muối, P có khả tạo gel tốt như: đậu nành, gluten,… +Hỗ trợ khả giữ nước : polyphosphate (tăng khả giữ nước, điều chỉnh pH ) ; sobitol, đường (tạo vị, tăng khả giữ nước, cải thiện cấu trúc gel, hỗ trợ liên kết H +Các chất chất bảo quản lạnh đông : cần thiết bảo vệ P khỏi biến tính bảo quản lạnh Câu : Biến đổi P qua trình chế biến : xử lí nhiệt ? -Khi xử lí nhiệt, P tương tơ bị đơng tụ biến tính -Tùy thuộc vào nhiệt độ thời gian xử lí nhiệtảnh hưởng đến suất chất lượng sản phẩm -Khi xử lí nhiệt làm biến tính thịtchủ yếu liên kết H bị phá vỡ P bị giãn mạch -Giai đoạn đầu (30-50oC) chuỗi peptide giãn mạch, P tương bị biến tính phầncơ thịt dai, giảm khả giữ nước -Khi nhiệt độ tăng (50-70oC) hình thành liên kết ngang (cross-linkage) bền P biến tính hay đơng tụ -Biến tính P xử lí nhiệt sơ bộ thay đổi cấu trúc liên kết thịt đỏ trắng -P nhạy cảm với nhiệt độ sarcoplasmic myosin -Các nhóm –SH liên kết disulfide quan trọng việc bảo toàn cấu trúc chức P ban đầu Khi nhiệt độ >900C q trình oxy hóa nhóm –SH xảy tạo liên kết S-S (cystine cysteine) -Ngoài số enzyme :Heat-stable alkaline protease neutral protease hoạt động 60-700C ảnh hưởng đến liên kết, làm mềm -Q trình oxy hóa myoglobin, oxymyoglobin tạo thành metmyoglobin biến màu sản phẩm thủy sản bảo quản -Ứng dụng biến tính thịt để sản xuất gel P (myosin quan trọng nhất) ; ứng dụng cho sản phẩm khô enzyme  Sản phẩm khơ, lên men, xơng khói -Muối, lên men, xơng khói : tăng thời gian bảo quản, cảm quan -Tăng thời gian bảo quản do: +Muối làm giảm hoạt độ nước +Xử lí nhiệt: giảm vsv, ẩm +Các chất bảo quản, lượng oxy giảm +pH giảm lên men sản phẩm pickle +Thành phần khói: diệt khuẩn, chống oxy hóa -Gia tăng giá trị cảm quan: kết phản ứng enzyme hóa học -Sản phẩm nước mắm: trình thủy phân chủ yếu enzyme nội tạng cá mùi vị nước mắm lại có vai trị quan trọng vsv Sản phẩm xơng khói: mùi vị, màu sắc đặc trưng mô mềm Câu 6: Biến đổi P qua trình chế biến: đông lạnh bảo quản lạnh? -Nguyên nhân biến tính P: làm thay đổi trạng thái nước diện lipid làm biến tính P -Biến tính P q trình đơng lạnh bảo quản lạnh:  Hình thành tinh thể đá - Hình thành bên khoảng không gian tế bào làm phá hủy màng tế bào biến đổi cấu trúc tế bào -Lạnh đông chậm, dịch khoảng không bên ngồi tế bào đơng trước làm tăng nồng độ chất tan tế bào, nước bên tế bào chưa đơng (ASTT) Khi rã đơng, làm dịch: P, peptide, aa,… bảo quản lâu nồng độ chất bên dịch tăng -Lạnh đông nhanh: dịch chưa ra đơng: tinh thể đá nhỏ, đồng nhất, làm ảnh hưởng đến chất lượng tế bào mô      -Tuy nhiên nhiệt độ bảo quản dao động nhiều tinh thể tái đông lớn làm phá vỡ cấu trúc tế bào làm dịch -Nếu bao gói khơng cách bảo quản gây trình cháy lạnh: tinh thể đá thăng hoa, ảnh hưởng đến tăng tỷ lệ hóa béo, màu bề mặt, cứng, khơ Ảnh hưởng q trình tách nước -Câu trúc P bền vững nhờ cuộn vào liên kết kỵ nước lực liên kết như: liên kết H, tĩnh điện, disulfide, lưỡng cực -Sự tạo thành tinh thể nước đá  làm nước, phá hủy liên kết H làm rộ vị trí kỵ nước hay nước tương tác tạo liên kết P khác hay cùng tái xếp cấu trúc không gian P tương tác P với P kết tụ P gây biến tính Ảnh hưởng tăng nồng độ chất hòa tan: -Tinh thể nước đá hình thành nồng độ muối chất hịa tan tăng làm cho chất có độ tan kết tủa thay đổi pH thay đổi lực ion thay đổi cấu trúc P -Các ion cạnh tranh với liên kết tĩnh điện phá vỡ số liên kết tĩnh điện Phản ứng với lipid -Lipid bảo vệ P, mặt khác lipid tạo phức với P (lipoprotein) ảnh hưởng đến tính chất P -Trong q trình bảo quản lạnh đông, lipid P tạo phức ảnh hưởng đến cấu trúc mô động vật thủy sản Phản ứng với lipid oxy hóa -Trong q trình bảo quản lạnh đơng, sản phẩm q trình oxy hóa lipid làm biến đổi P: tan cứng -P tiếp xúc với lipid bị proxyd hóa hình thành phức hợp peroxidised lipid-protein: qua tương tác kỵ nước hay liên kết H thay đổi cấu trúc P -Các gốc trung gian tự không bền lợi H P  tạo gốc P có khả tham gia nhiều phản ứng với P hay lipid đông tụ P-P hay P-L -Ảnh hưởng đến khả hòa tan P, phá hủy hoạt tính ATPase độ nhớt Sản phẩm thứ cấp q trình oxy hóa phản ứng với gốc amin đông tụ Phân giải trymethylamine Oxide( TMAO) -TMAO: chất điều hòa thẩm thấu hay chất thải nitrogen -TMAODMA+Fomaldehide Fomaldehide tạo liên kết cộng hóa trị với nhóm hoạt động P làm biến đổi cấu trúc P tạo liên kết ngang, cầu nối methylene -Tương tác fomaldehide P làm biến tính P nhanh -Sự tạo thành fomaldehide phân giải TMAO: tăng độ cứng, dai P giảm tính giữ nước, giảm khả ly trích, tăng q trình oxy hóa, thủy phân lipid Câu 7: Phương pháp sản xuất glycogen? Thường gồm bước: chuẩn bị mẫu, ly trích, phục hồi Thường ly trích từ da, xương vẩy cá Các công đoạn tiến hành nhiệt độ lạnh tránh biến tính Có hai quy trình thường dùng: ly trích collagen tan acid pepsin  Chuẩn bị -Nguyên liệu thô: nhiều P collagen, béo, màu, ca + khống vơ -Xử lí sơ bộ: nhiều bước xử lí sơ để tinh collagen: +Tách loại thịt thừa + rửa +Cắt nhỏ +Loại P màu: xử lí kiềm +Loại Ca: EDTA, acid vơ  Ly trích -Quy trình trích ly acid: +Được thực điều kiện pH acid polypeptide collagen (+) chiếm đa số tăng cường lực đẩy tropocollage (ít biến đổi, dạng xoắn bậc 3); tăng độ hịa tan +Collagen ly trích acid hữu (axetic, lactic Citric) vô (hydrochloric) +Hiệu suất ly trích phụ thuộc vào lồi, tuổi tham số q trình ly trích +Q trình ly trích điển hình có hiệu suất thu hồi thấp -Quy trình ly trích collagen tan pepsin: sử dụng pepsin cắt peptide tăng hiệu suất ly trích +Sử dụng pepsin vào q trình ly trích collagen giúp: P non-collagen bị thủy phân dễ tách tăng độ tinh Thủy phân dễ tan acid tăng hiệu suất ly trích Giảm tính kháng nguyên +Bổ sung pepsin (bao tử heo) giúp tăng hiệu suất ly trích collagen đvts cao Tuy nhiên vấn đề tôn giáo nên sử dụng pepsin từ cá, hiệu suất thu hồi cao sử dụng pepsin từ động vật  Thu hồi -Thu hồi collagen kết tủa muối trước thẩm tách sấy đông khô -Kết tủa muối NaCl: thêm muối đến nồng độ 2.6M, Ph 7.5, điều chỉnh cho thu hồi collagen tối đa tách loại tạp chất nhiều -Tiếp theo ly tâm (bỏ phần dịch) -Sấy đông khô: tách ẩm từ sản phẩm cách làm lạnh đông sản phẩm giảm áp suất nước đóng băng sản phẩm (thăng hoa) Câu 8: Ứng dụng collagen?  Trong công nghệ thực phẩm: -Giúp bất hoạt nước tự do tăng độ ổn định sản phẩm -Tăng độ dai thực phẩm -Tăng khả giữ nước -Tăng khả nhũ hóa sản phẩm, cải thiện cấu trúc  Trong y-sinh học: -Làm tự tiêu, thuốc cầm máu, cấy ghép mô -Làm thành phần mô tự nhiên: valve tim nhân tạo, cứu thương băng bó -Đồng trùng hợp với chondroitin tạo glycosaminoglycan, thành phần sụn khớp, thiếu thay -Glucosamine: tiền chất glycosaminoglycan -Sản xuất collagen chữa vết bỏng, lỡ loét  Trong dược học: -Thẩm mĩ -Thuốc hay thực phẩm chức -Chất mang: vận chuyển chất có hoạt tính hay gen Câu 9: Quy trình sản xuất gelatin? Gồm giai đoạn: tiền xử lí, ly trích sấy, thu hồi  Tiền xử lí: -Tách P khơng phải collagen: tăng độ tinh khiết gelatin ly trích kiềm nhờ phá vỡ số liên kết ngang, vô hoạt số protease thủy phân collagen (hiệu suất phụ thuộc vào nồng độ kiềm, thời gian nhiệt độ) -Loại bỏ béo: béo cao ảnh hưởng đến hiệu suất thu hồi độ gelatin -Loại bỏ khống: giúp q trình ly trích collagen dễ dàng thường sử dụng HCl loãng -Làm trương phồng vật liệu thơ: giúp P duỗi mạch, giúp q trình ly trích hịa tan collagen Chia làm hai q trình: +Xử lí acid:  Thủy phân nhẹchuyển collagen sang dạng dễ ly trích, loại số chất hữu ( nhờ HCl H2SO4, H3PO4, acid hữu cơ)  Giúp vô hoạt protease, không phá vỡ liên kết peptide  Loại nồng độ acid: ảnh hưởng đến hiệu suất tính chất gelatin +Xử lí bazo: thường dùng nước vôi  Không phá hủy nguyên liệu thủy phân  Phá vỡ liên kết ngang dễ hòa tan  Thủy phân số liên kết peptide, acid amin chất lượng sản phẩm không ổn định Chuỗi gelatin dài chất lượng cao +Xử lí acid+ pepsin: acid phá hủy liên kết ngangít acid amin bị thủy phân (hiệu suất thu hồi thấp)pepsin: cắt liên kết ngang tăng độ hòa tan collagen  Ly trích: -Xử lí nhiệt : sợi collagen co lại, tháo rời sợi phá vỡ cấu trúc bậc 3, tạo gelatin -Khi xử lí T0>T, chuyển sang trạng thái xoắn bậc (collagen) trạng thái vơ định hình (gelatin) -Khi xử lí T0 cao phá vỡ hoàn toàn cấu trúc collagen tạo sản phẩm dạng hồ, gelatin -Chuyển collagen gelatin phụ thuộc vào nhiệt độ protease nội  Sấy thu hồi -Sau ly trích, hỗn hợp gelatin thường qua lọc, loại bỏ thành phần khơng hịa tantinh -Sử dụng than hoạt tính để lọc màu -Cuối bay hơi, tiệt trùng, sấy thu hồi gelatin  Ứng dụng gelatin sản xuất từ cá: -Gelatin ly trích từ cá ứng dụng từ gia súc tạo gel khơng bền -Gelatin từ da cá mập có độ chắc, bền tương đương gia súc dó có thành phần aa tương tự Câu 10: Hoạt tính Gelatin?  Khả tạo gel (keo tụ): -Gelatin gel có mạng lưới polymer sinh học liêm kết ngang thuận nghịch bền hóa vùng liền kề liên kết H, liên kết tương tác kỵ nước, ion góp phần hình thành gel -Khi T0>t0 nóng chảy: dịch gelatin tăng tính nhớt, T0