Nghiên cứu sự cố định protease và ứng dụng trong lĩnh vực công nghệ thực phẩm

ĐẠI HỌC QUỐC GIA THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH TRƯỜNG ĐẠI HỌC KHOA HỌC TỰ NHIÊN MAI NGỌC DŨNG NGHIÊN CỨU CỐ ĐỊNH PROTEASE VÀ ỨNG DỤNG TRONG LĨNH VỰC CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM Chuyên ngành: Hóa Sinh Mã số: 1.05.10 LUẬN ÁN TIẾN SĨ SINH HỌC HƯỚNG DẪN KHOA HỌC: PGS.TS. ĐỒNG THỊ THANH THU Thành phố Hồ Chí Minh – Năm 2010 BẢNG CHỮ VIẾT TẮT − AluPep: Pepsin đã được cố đònh trên aluminium dioxide. − BaAlg_: Pepsin đã cố đònh trong hạt barium alginate. BaAlg2,5: Pepsin cố đònh trong hạt barium alginate với nồng độ alginate là 2,5% … − CaAlg_: Pepsin đã cố đònh trong hạt calcium alginate. CaAlg2,5: Pepsin cố đònh trong hạt calcium alginate với nồng độ alginate là 2,5% … − Chi_: Pepsin đã cố đònh trong hạt chitosan. Chi1,5: Pepsin cố đònh trong hạt chitosan với nồng độ chitosan là 1,5% … − DdE: Dung dòch enzyme dùng để cố đònh. − DdH: Hỗn hợp enzyme với chất mang ở dạng gel. − DdR: Dung dòch rửa. − DiaPep: Pepsin đã được cố đònh trên diatomite. − ĐVHĐc: Đơn vò hoạt độ chung. − ĐVHĐCđ: Đơn vò hoạt độ cố đònh của chế phẩm. − ĐVHĐBđ: Đơn vò hoạt độ ban đầu. − ĐVHĐDr: Đơn vò hoạt độ trong dung dòch rửa. − ĐVHĐĐTS: Đơn vò hoạt độ đông tụ sữa. − ĐVHĐLt: Đơn vò hoạt độ lý thuyết. − HĐ: Hoạt độ. − HĐBđ: Hoạt độ ban đầu. − HĐcBđ: Hoạt độ chung ban đầu. − HĐc: Hoạt độ chung. − HĐc 50% : Hoạt độ chung còn lại 50% giá trò. − HĐcCđ: Hoạt độ chung enzyme cố đònh. − HĐCđ: Hoạt độ cố đònh. − HĐcĐTS: Hoạt độ chung đông tụ sữa. − HĐcSc: Hoạt độ chung còn lại. − HĐDr: Hoạt độ dung dòch rửa. − HĐLt: Hoạt độ lý thuyết. − HĐr: Hoạt độ riêng. − HĐrCđ: Hoạt độ riêng enzyme cố đònh. − HĐrĐTS: Hoạt độ riêng đông tụ sữa. − HS: Hiệu suất. − HSCđPr: Hiệu suất cố đònh protein-enzyme. − HSHĐCđ: Hiệu suất hoạt độ cố đònh. − g-E: Gram enzyme. − IM-2: Mucorrennin đã cố đònh trong hạt calcium alginate đã được oxide hóa. − IP-2: Pepsin đã cố đònh trong hạt calcium alginate đã được oxide hóa. − PrBđ: Lượng protein-enzyme ban đầu. − PrDr: Lượng protein-enzyme trong dung dòch rửa. − PrCđ: Lượng protein-enzyme cố đònh. − OD o : Giá trò OD mẫu không. − OD t : Giá trò OD mẫu thật. − Pr-E: Protein–Enzyme. − SM: Dung dòch mucorrennin thương phẩm. − SP: Dung dòch pepsin thương phẩm. − TB: Trung bình. − t 50% : Thời gian HĐc suy giảm 50% giá trò. − TG ĐTS: Thời gian đông tụ sữa. − TP: Thương phẩm. − TitPep: Pepsin đã được cố đònh trên titantium dioxide. DANH MỤC BẢNG Trang Bảng 2.1: Các chất mang và phương pháp cố đònh enzyme được nghiên cứu từ năm 1940 đến 2005 3 Bảng 2.2: Thời gian đông tụ sữa một số loại fromage 25 Bảng 4.1: Hoạt độ chung và hoạt độ riêng của các protease 46 Bảng 4.2: Tổng hợp hoạt độ thủy phân albumin 2% (w/v) và hoạt độ enzyme tại pH opt và t 0 opt 52 Bảng 4.3: Kết quả tổng hợp khả năng bền nhiệt của pepsin theo thời gian 53 Bảng 4.4: Kết quả tổng hợp khả năng bền nhiệt của chymotrypsin theo thời gian 54 Bảng 4.5: Kết quả tổng hợp khả năng bền nhiệt của bromelain theo thời gian 56 Bảng 4.6: Hoạt độ đông tụ sữa của các loại protease 58 Bảng 4.7: So sánh HĐc thủy phân protein với HĐcĐTS và tuyển chọn protease đông tụ sữa 59 Bảng 4.8: Hoạt độ protease của chế phẩm TitPep 61 Bảng 4.9: Hoạt độ protease của chế phẩm AluPep 62 Bảng 4.10: Hoạt độ protease của chế phẩm DiaPep 63 Bảng 4.11: Tổng hợp kết quả pepsin cố đònh trên vật liệu vô cơ 63 Bảng 4.12: Hoạt độ protease của chế phẩm CaAlg2,5 66 Bảng 4.13: Hoạt độ protease của chế phẩm CaAlg3,0 67 Bảng 4.14: Hoạt độ protease của chế phẩm CaAlg3,5 68 Bảng 4.15: Hoạt độ protease của chế phẩm CaAlg4,0 69 Bảng 4.16: Hoạt độ protease của chế phẩm CaAlg4,5 70 Bảng 4.17: Hoạt độ protease của chế phẩm CaAlg5,0 71 Bảng 4.18: Tổng hợp kết quả về hiệu suất cố đònh protein–enzyme của các chế phẩm CaAlg_ 71 Bảng 4.19: Tổng hợp kết quả về hiệu suất hoạt độ cố đònh enzyme của các chế phẩm CaAlg_ 72 Bảng 4.20: Hoạt độ protease của chế phẩm BaAlg2,5 75 Bảng 4.21: Hoạt độ protease của chế phẩm BaAlg3,0 76 Bảng 4.22: Hoạt độ protease của chế phẩm BaAlg3,5 76 Bảng 4.23: Hoạt độ protease của chế phẩm BaAlg4,0 77 Bảng 4.24: Hoạt độ protease của chế phẩm BaAlg4,5 78 Bảng 4.25: Hoạt độ protease của chế phẩm BaAlg5,0 79 Bảng 4.26: Tổng hợp kết quả về hiệu suất cố đònh protein–enzyme của các chế phẩm BaAlg_ 79 Bảng 4.27: Tổng hợp kết quả về hiệu suất hoạt độ cố đònh enzyme của các chế phẩm BaAlg_ 80 Bảng 4.28: Hiệu suất cố đònh protein-enzyme của các chế phẩm Chi_ 82 Bảng 4.29: Hoạt độ protease của các chế phẩm Chi_ 82 Bảng 4.30: pH của DdE ảnh hưởng lên hiệu suất cố đònh protein–enzyme của chế phẩm IP-2 84 Bảng 4.31: Nồng độ protein–enzyme của DdE ảnh hưởng lên hiệu suất cố đònh protein–enzyme của chế phẩm IP-2 85 Bảng 4.32: Hoạt độ protease của chế phẩm IP-2 86 Bảng 4.33: Khả năng tái sử dụng của chế phẩm IP-2 92 Bảng 4.34: Khả năng thủy phân dung dòch albumin 2% của chế phẩm IP-2 theo thời gian 93 Bảng 4.35: Ảnh hưởng pH của DdE lên hiệu suất cố đònh protein–enzyme của chế phẩm IM-2 95 Bảng 4.36: Nồng độ protein–enzyme của DdE ảnh hưởng lên hiệu suất cố đònh protein–enzyme chế phẩm IM-2 95 Bảng 4.37: Hoạt độ đông tụ sữa của chế phẩm IM-2 97 Bảng 4.38: Thời gian đông tụ sữa của chế phẩm IM-2 ở nhiệt độ 25 0 C 98 Bảng 4.39: Mối quan hệ giữa thời gian phase1 với tổng thời gian đông tụ sữa 99 Bảng 4.40: Mối tương quan giữa lượng mg Pr-E của SM thương phẩm với thời gian đông tụ sữa 102 Bảng 4.41: Tổng hợp kết quả tái sử dụng của các lượng chế phẩm IM-2 khác nhau 107 Bảng 4.42: Hoạt độ đông tụ sữa của chế phẩm IP-2 108 Bảng 4.43: Thời gian đông tụ sữa của chế phẩm IP-2 ở nhiệt độ 25 0 C 109 Bảng 4.44: Mối tương quan giữa lượng mg Pr-E của SP thương phẩm với thời gian đông tụ sữa 109 Bảng 4.45: So sánh hiệu quả đông tụ sữa bán liên tục giữa chế phẩm IM-2 với chế phẩm IP-2 113 Bảng 4.46: Các yếu tố ảnh hưởng tới thời gian đông tụ sữa 114 Bảng 4.47: Tốc độ dòng chảy 22,2 ± 1,2 ml/phút ảnh hưởng đến thời gian đông tụ sữa 115 Bảng 4.48: Tốc độ dòng chảy 13,3 ± 0,6 ml/phút ảnh hưởng đến thời gian đông tụ sữa 116 Bảng 4.49: Tốc độ dòng chảy 8,5 ± 0,2 ml/phút ảnh hưởng đến thời gian đông tụ sữa 118 Bảng 4.50: So sánh giữa hai phương pháp đông tụ sữa của chế phẩm IM-2 120 DANH MỤC ĐỒ THỊ & BIỂU ĐỒ Trang Đồ thò 4.1: Ảnh hưởng pH lên HĐc của pepsin 47 Đồ thò 4.2: Ảnh hưởng pH lên HĐc của chymotrypsin 47 Đồ thò 4.3: Ảnh hưởng pH lên HĐc của bromelain 48 Đồ thò 4.4: Ảnh hưởng pH lên HĐc của mucorrennin 48 Đồ thò 4.5: Ảnh hưởng pH lên HĐc của ferment 49 Đồ thò 4.6: Ảnh hưởng nhiệt độ lên HĐc của pepsin 50 Đồ thò 4.7: Ảnh hưởng nhiệt độ lên HĐc của chymotrypsin 50 Đồ thò 4.8: Ảnh hưởng nhiệt độ lên HĐc của bromelain 51 Đồ thò 4.9: Ảnh hưởng nhiệt độ lên HĐc của mucorrennin 51 Đồ thò 4.10: Ảnh hưởng nhiệt độ lên HĐc của ferment 52 Đồ thò 4.11: Khả năng bền nhiệt của pepsin theo thời gian 54 Đồ thò 4.12: Khả năng bền nhiệt của chymotrypsin theo thời gian 55 Đồ thò 4.13: Khả năng bền nhiệt của bromelain theo thời gian 56 Đồ thò 4.14: Tỷ lệ HĐc còn lại của 3 loại protease tại t 50% 58 Đồ thò 4.15: Tỷ lệ % HĐcCđ còn lại của các chế phẩm 64 Đồ thò 4.16: Mối quan hệ giữa HĐc còn lại và số lần tái sử dụng của các loại chế phẩm CaAlg_ 73 Đồ thò 4.17: Mối quan hệ giữa tổng ĐVHĐ và lượng protein-enzyme cố đònh trên các loại chế phẩm CaAlg_ 73 Đồ thò 4.18: Mối quan hệ giữa HĐc còn lại và số lần tái sử dụng của các chế phẩm BaAlg_ 81 Đồ thò 4.19: Mối quan hệ giữa tổng ĐVHĐCđ và lượng protein-enzyme cố đònh trên các loại chế phẩm BaAlg_ 81 Đồ thò 4.20: Ảnh hưởng pH, nồng độ protein-enzyme của DdE lên lượng protein-enzyme cố đònh của chế phẩm IP-2 85 Đồ thò 4.21: Tỷ lệ % HĐCđ còn lại của các chế phẩm IP-2, BaAlg4,5, CaAlg4,5 và AluPep 88 Đồ thò 4.22: Ảnh hưởng pH dung dòch cơ chất lên tỷ lệ % hoạt độ protease còn lại của chế phẩm IP-2 và SP 89 Đồ thò 4.23: Ảnh hưởng nhiệt độ của dung dòch cơ chất lên tỷ lệ % hoạt độ protease còn lại của chế phẩm IP-2 và SP 90 Đồ thò 4.24: Ảnh hưởng pH, nồng độ protein-enzyme của DdE lên lượng protein–enzyme cố đònh của chế phẩm IM-2 96 Đồ thò 4.25: Mối quan hệ giữa thời gian phase 1 với thời gian đông tụ sữa phase 2 101 Đồ thò 4.26: Mối quan hệ giữa thời gian phase 1 với tổng thời gian đông tụ sữa 101 Đồ thò 4.27: Mối tương quan giữa tổng thời gian đông tụ sữa với số lần tái sử dụng của 2 g chế phẩm IM-2 103 Đồ thò 4.28: Mối tương quan giữa tổng thời gian đông tụ sữa với số lần tái sử dụng của 3 g chế phẩm IM-2 104 Đồ thò 4.29: Mối tương quan giữa tổng thời gian đông tụ sữa với số lần tái sử dụng của 4 g chế phẩm IM-2 105 Đồ thò 4.30: Mối tương quan giữa tổng thời gian đông tụ sữa với số lần tái sử dụng của 5 g chế phẩm IM-2 106 Đồ thò 4.31: Mối tương quan giữa tỷ lệ SM/ IM-2 với SM – IM-2 107 Đồ thò 4.32: Mối tương quan giữa tổng thời gian đông tụ sữa với số lần tái sử dụng của 1,5 g chế phẩm IP-2 110 Đồ thò 4.33: Mối tương quan giữa số lần tái sử dụng với tổng thời gian đông tụ sữa của 1,0 g chế phẩm IP-2 111 Đồ thò 4.34: So sánh tỷ lệ % suy giảm HĐc thủy phân với HĐcĐTS sau các lần tái sử dụng của chế phẩm IP-2 112 Đồ thò 4.35: Tương quan giữa thời gian đông tụ sữa với thời gian kiểm tra 117 Đồ thò 4.36: Tỷ lệ % HĐcĐTS còn lại của SM thương phẩm và chế phẩm IM-2 theo thời gian bảo quản tại nhiệt độ 4 – 7 0 C 121 Đồ thò 4.37: Tỷ lệ % HĐcĐTS còn lại của SM thương phẩm và chế phẩm IM-2 theo thời gian bảo quản tại nhiệt độ 29 – 31 0 C 122 Đồ thò 4.38: Tỷ lệ % HĐcĐTS còn lại của SP thương phẩm và chế phẩm IP-2 theo thời gian bảo quản tại nhiệt độ 4 – 7 0 C 122 Đồ thò 4.39: Tỷ lệ % HĐcĐTS còn lại của SP thương phẩm và chế phẩm IP-2 theo thời gian bảo quản tại nhiệt độ 29 – 31 0 C 123 Biểu đồ 4.1: So sánh hiệu suất cố đònh, HĐc và lượng protein–enzyme của các chế phẩm pepsin cố đònh trên các chất mang khác nhau 87 Biểu đồ 4.2: So sánh HĐr, Hiệu suất cố đònh và giá trò biến thiên HĐc của các chế phẩm pepsin cố đònh trên các chất mang khác nhau 87 DANH MỤC HÌNH & SƠ ĐỒ Trang Hình 2.1: Sơ đồ cấu trúc acid L-guluronic và acid D-manuronic 9 Hình 2.2: Sơ đồ cấu trúc acid alginic 9 Hình 2.3: Liên kết hydrogen nội phân tử của của D-manuronic và L-guluronic 10 Hình 2.4: Cấu trúc chitosan 11 Hình 3.1 : Cellulose bò oxide hóa bởi muối periodate 35 Hình 3.2 : Cố đònh enzyme trên cellulose hoạt hóa 35 Hình 4.1: Chế phẩm IM-2 bò kết dính do sữa đông tụ 119 Hình 4.2: Chế phẩm IM-2 bò kết dính thành khối trong cột do sữa đông tụ 119 Sơ đồ 2.1: Các phương pháp cố đinh enzyme 7 Sơ đồ 2.2: Enzyme cố đònh kiểu liên kết chéo 14 Sơ đồ 2.3: Enzyme cố đònh kiểu liên kết với chất mang 14 Sơ đồ 2.4: Enzyme cố đònh kiểu nhốt 18 Sơ đồ 2.5: Quá trình đông tụ sữa 25 127 DANH MỤC CÁC CÔNG TRÌNH ĐÃ CÔNG BỐ: 1. Đồng Thò Thanh Thu và Mai Ngọc Dũng, 2004, SỰ CỐ ĐỊNH ENZYM PEPSIN TRÊN MÀNG CALCIUM ALGINATE BẰNG PHƯƠNG PHÁP BẪY, Hội nghò Khoa học lần thứ 4 ĐH Khoa học Tự nhiên, ĐHQG TPHCM, tr 190. 2. Đồng Thò Thanh Thu và Mai Ngọc Dũng, 2004, SỰ CỐ ĐỊNH ENZYM PEPSIN TRÊN HẠT CALCIUM ALGINATE BẰNG PHƯƠNG PHÁP BẪY VÀ HẤP PH, Hội nghò Khoa học lần thứ 4 ĐH Khoa học Tự nhiên, ĐHQG TPHCM, tr 191. 3. Mai Ngọc Dũng, 2006, XÁC ĐỊNH HIỆU SUẤT CỐ ĐỊNH PROTEIN – ENZYM VÀ HOẠT ĐỘ RIÊNG CỦA BA LOẠI ENZYM CỐ ĐỊNH TRÊN HẠT CALCIUM ALGINATE, Hội nghò Khoa học lần thứ 5 ĐH Khoa học Tự nhiên, ĐHQG TPHCM, tr 374. 4. Mai Ngọc Dũng, 2007, THỦY PHÂN SACCHAROSE BẰNG INVERTASE CỐ ĐỊNH TRÊN HẠT CALCIUM ALGINATE, Tạp chí Phát triển Khoa học và Công nghệ, ĐHQGTP Hồ Chí Minh, tập 11, tr 49 – 58. 5. Mai Ngọc Dũng và Đồng Thò Thanh Thu, 2008, NGHIÊN CỨU KHẢ NĂNG THỦY PHÂN ALBUMIN CỦA PROTEASE CỐ ĐỊNH, Hội nghò Khoa học lần thứ 6 ĐH Khoa học Tự nhiên, ĐHQG TPHCM, tr 301. 6. Mai Ngọc Dũng và Đồng Thò Thanh Thu, 2009, MUCORRENNIN IMMOBILIZED ON ACTIVATED CALCIUM ALGINATE BEAD AND MILK COAGULATION, Hội nghò Công nghệ Sinh học Toàn quốc Khu vực Phía nam 2009, tr 787 – 792. 7. Mai Ngọc Dũng và Đồng Thò Thanh Thu, 2009, CỐ ĐỊNH PEPSIN TRÊN HẠT CALCIUM ALGINATE HOẠT HÓA VÀ ỨNG DỤNG ĐÔNG TỤ SỮA. Hội nghò Công nghệ Sinh học Toàn quốc 2009, tr 546-550. [...]... protease cố đònh cho công nghệ thực phẩm còn rất nhiều hạn 2 chế, các công trình nghiên cứu protease cố đònh được công bố hiện nay thường tập trung vào lónh vực dược phẩm hoặc nghiên cứu khả năng cố đònh của protease trên các vật liệu mới Qua những vấn đề vừa nêu ở trên, chúng tôi chọn đề tài “NGHIÊN CỨU CỐ ĐỊNH PROTEASE VÀ ỨNG DỤNG TRONG LĨNH VỰC CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM” với mục đích là tuyển chọn loại protease. .. nhóm enzyme quan trọng trong công nghệ thực phẩm, nước giải khát, dệt, thuộc da, dược phẩm … Trong công nghệ thực phẩm nhóm enzyme được sử dụng nhiều nhất gồm có: amylase được ứng dụng trong thủy phân tinh bột và tạo ra sản phẩm glucose dùng làm nguyên liệu lên men cho công nghệ rượu bia Protease được sử dụng nhiều trong công nghệ thòt đóng hộp, fromage… Invertase được ứng dụng trong thủy phân saccharose... một lónh vực mới về enzyme cố đònh Kể từ 1916 cho tới nay, các công trình nghiên cứu về enzyme cố đònh và chất mang không ngừng phát triển Ngày nay, enzyme cố đònh được ứng dụng trong nhiều lónh vực công nghệ khác nhau như thực phẩm, dược phẩm, nước giải khát, xử lý nước thải Nhóm enzyme tan và cố đònh được sử dụng nhiều nhất cho công nghệ thực phẩm thuộc nhóm enzyme thủy phân Các enzyme cố đònh được... đến quá trình cố đònh protease − Ứng dụng chế phẩm các chế phẩm protease cố đònh trong quá trình thủy phân protein và đông tụ sữa − Xác đònh nhiệt độ và thời gian bảo quản các chế phẩm protease cố đònh Kết quả nghiên cứu đã cho thấy pepsin và mucorrennin được cố đònh trên bề mặt hạt calcium alginate hoạt hóa có hoạt độ cao nhất trong các chế phẩm protease cố đònh Những thành công mới trong luận án... hoặc gần như toàn bộ khi sử dụng enzyme cố đònh trong quy trình sản xuất [6], [75] 2.2 Các nghiên cứu cố đònh protease 2.2.1 Các nghiên cứu cố đònh protease ở Việt Nam Ở Việt Nam, những nghiên cứu cố đònh enzyme mới bắt đầu ở những năm của thập niên 1990 Riêng các nghiên cứu cố đònh protease chỉ dừng lại ở mức nghiên cứu các chất mang có khả năng cố đònh enzyme và tái sử dụng theo tiêu chí xác đònh... Hiện nay protease cố đònh chưa được ứng dụng phổ biến trong công nghiệp thực phẩm Enzyme cố đònh ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm được thương mại hóa bao gồm invertase, glucoamylase, gluco-isomerase ứng dụng trong chế biến siro fructose (“HFCs” high-fructose corn syrups), lactase trong công nghiệp sữa, L-aminoacylase thủy phân N-acyl-L-amino acid thành carboxylate và L-amino acid, ứng dụng sản... xuất và thương mại hóa kể từ thập niên 1980 đến nay bao gồm invertase, gluco-isomerase, gluco-amylase, lactase, aminoacylase, hydantoinase, fumarase và aspartase Protease là enzyme thủy phân được sử dụng khá phổ biến trong công nghệ thực phẩm Hiện nay protease cố đònh vẫn còn được tiếp tục nghiên cứu nhưng chủ yếu là ứng dụng cho lónh vực xét nghiệm sinh học và một phần dược phẩm Việc ứng dụng protease. .. 2.4 Protease trong công nghiệp thực phẩm 19 2.5 Sơ lược quy trình sản xuất fromage 22 2.6 Tính chất của một số protease thương phẩm (sử dụng trong đề tài nghiên cứu) Chương 3: Vật liệu và phương pháp nghiên cứu 25 28 Sơ đồ nghiên cứu 28 3.1 Vật liệu và thiết bò 29 3.2 Các phương pháp nghiên cứu 29 Các phương pháp bố trí thí nghiệm 3.2.1 Khảo sát ảnh hưởng của pH lên hoạt độ protease thương phẩm 29 3.2.2... phản ứng chuyển đổi các phân tử cơ chất thành các sản phẩm Năm 1916 khi Nelson và Griffin thành công trong nghiên cứu cố đònh invetrase trên than ho t tính và Al(OH)3 bằng phương pháp hấp phụ, từ năm 1940 – 2005 các nhà nghiên cứu đã tìm kiếm các vật liệu mới và phương pháp trong nghiên cứu cố đònh enzyme với mục đích nâng cao hoạt tính enzyme cố đònh so với enzyme hòa tan Các nghiên cứu về chất mang và. .. Pseudomonas.sp v.v Protease được ứng dụng trong công nghiệp nhẹ khá phổ biến và riêng trong ngành công nghiệp thực phẩm thì enzyme tham gia vào các lãnh vực như chế biến fromage, thủy phân protein đậu nành mục đích là sản xuất nước chấm lên men, sản xuất tương, chao để nâng cao giá trò sử dụng sữa và bột đậu nành, làm mềm thòt, thủy phân một phần gluten trong bột mì được ứng dụng trong công nghiệp bánh . Việc ứng dụng protease cố đònh cho công nghệ thực phẩm còn rất nhiều hạn 2 chế, các công trình nghiên cứu protease cố đònh được công bố hiện nay thường tập trung vào lónh vực dược phẩm hoặc nghiên. nghiên cứu khả năng cố đònh của protease trên các vật liệu mới. Qua những vấn đề vừa nêu ở trên, chúng tôi chọn đề tài “NGHIÊN CỨU CỐ ĐỊNH PROTEASE VÀ ỨNG DỤNG TRONG LĨNH VỰC CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM”. được sử dụng khá phổ biến trong công nghệ thực phẩm. Hiện nay protease cố đònh vẫn còn được tiếp tục nghiên cứu nhưng chủ yếu là ứng dụng cho lónh vực xét nghiệm sinh học và một phần dược phẩm.