TIỂU LUẬN hóa SINH THỰC PHẨM HEMOGLOBIN và MYOGLOBIN

Trường Đại Học Bách Khoa Thành Phố Hồ Chí Minh Trường Đại Học Bách Khoa Thành Phố Hồ Chí Minh Khoa Kỹ Thuật Hóa Học Khoa Kỹ Thuật Hóa Học Bộ Môn Công Nghệ Thực Phẩm Bộ Môn Công Nghệ Thực Phẩm Báo cáo Hóa sinh Thực phẩm Đề tài GVHD: TS Trần Bích Lam Nhóm thực hiện : Huỳnh Hoàng Duy Lê Trần Trung Phan Bảo Dung Trần Cao Dân Định Thị Tú Uyên Tô Thanh Loan N I DUNGỘ N I DUNGỘ CHƯƠNG 1: HEMOGLOBIN 2.Tính chất hóa học của hemoglobin 3.Chức năng sinh học của hemoglobin 1.Cấu tao của hemoglobin CHƯƠNG 2: MYOGLOBIN 1.Cấu tạo của myoglobin 2.Chức năng của myoglobin 3.Tính chất của myoglobin 4.Những biến đổi của myoglobin trong sx Chương I :Hemoglobin Cấu tạo hemoglobin : gồm globin và nhóm ngoại Hem Nhóm ngoại Hem : Được tạo thành từ protoporphyrin IX gắn với một nguyên tử Fe hóa trị hai (Fe 2+ ) Cấu tạo Globin gồm 4 chuổi polypeptide trong đó có +hai chuỗi α mỗi chuỗi gồm 141 acid amin +hai chuỗi β mỗi chuổi gồm 146 acid amin Cấu tạo [...]... bắp thịt Myoglobin thốt ra khỏi mơ thịt bị thương tổn và lọc vào trong nước tiểu làm nước tiểu có màu hồng +Có tác dụng là một kho dự trữ khí myoglobin gắn chặt với oxy hơn hemoglobin nó chỉ phóng thích oxy khi nồng độ xuống thấp nên thích hợp hơn hemoglobin trong q trình dự trữ khí cho cơ thể Desoxymyoglobin Fe2+(đỏ tía) phản ứng cộng oxy Oxy hố Oxymyoglobin Fe2+(đỏ tươi) Oxy hố Khử Khử Metmyoglobin... thời trang, và là cản trở bởi sự hiện diện của các histidine ngoại biên, mà lực lượng nó thành một conformation cong CO liên kết với heme 23.000 lần tốt hơn so với O 2, nhưng chỉ có 200 lần tốt hơn trong hemoglobin và myoglobin Oxy gắn trong một thời trang bị cong, mà có thể phù hợp với histidine ngoại biên 3.Để ngăn chặn dimerization khơng thể đảo ngược của oxymyoglobin với một lồi deoxymyoglobin  ... phản ứng oxi hóa khử Tính chất của một peroxydase: H2O2 + AH2 2H2O + A Hb Tính chất của một catalase: H2O2 2H2O + O2 Chức năng sinh học của hemoglobin Vận chuyển oxy đến mơ Phản ứng giữa Hb & oxyge - Sự gắn oxy – khơng phải phản ứng oxy hóa - Một Hb có thể gắn 4 phân tử O2 -Sự gắn oxy đòi hỏi ít hơn 0.01 giây -Chịu ảnh hưởng của một số chất: 2,3-DPG (2,3-Diphosphoglycerate)… KẾT LUẬN   Giảm hemoglobin. .. ferrihemochrom Nitrosomyoglobin Nitrit hoặc nitrat + nhiệt Nhiệt &à điều kiện khử Fe2+, Globin không biến tính, màu đỏ (ướp muối) Fe3+, Globin biến tính,màu nâu (thòt chín) Oxy hóa Ferrohemochrom Nitrosoferrohemochrom Fe2+, Globin biến tính, màu đỏ hồng (ướp muối) Fe2+, Globin biến tính, màu hồng (cá thu hộp, thòt heo) Biến tính của Myoglobin trong q trình chế biến và bảo quản thực phẩm ... Liên kết của nhóm hem trong myoglobin Cấu tạo Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nằm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen Chức năng của myoglobin Có hai chức năng chính -Chun chở dưỡng khí (từ hồng huyết cầu vào nội bào mitochondria) -Xúc tác vớt vác NO -Dự trữ dưỡng khí cho mơ thịt +Myoglobin cũng có một chức... đó thiếu oxy cung cấp cho mơ  Chương 2: Cấu tạo  Myoglobin là protein có cấu trúc bậc 3 điển hình, sắc tố chủ yếu của cơ thịt động vật  Khối lượng phân tử trung bình 16,700 daltons Một phân tử Myoglobin chỉ gồm một đơn vị, khơng phải là bốn đơn vị như Hemoglobin Phân tử Globin của Myoglobin do 153 gốc acid amin tạo nên, trong đó 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm 8 phần, mỗi phần chứa từ... oxyhemoglobin Hb + ( Đỏ thẫm) O2 = HbO2 ( Đỏ tươi) Sự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxygen ở mơi trường chung quanh Hb Ở phổi: phân áp O2 cao → 95-98% Hb kết hợp oxy → theo máu đến mơ Ở mơ: phân áp O2 thấp (40mmHg) phản ứng xảy ra theo chiều nghịch, HbO2 phân ly, nhả O2 cho mơ →chức năng của Hb trong hơ hấp Hình 1.3 oxy-deoxy hemoglobin Hình 1.4 Liên kết của oxy trong hemoglobin. .. phân ly, nhả O2 cho mơ →chức năng của Hb trong hơ hấp Hình 1.3 oxy-deoxy hemoglobin Hình 1.4 Liên kết của oxy trong hemoglobin Đường cong phân ly oxy – hemoglobin Tính chất 2.Kết hợp với cacbodioxyl tạo thành cacbonyl hemoglobin CO2: Sản phẩm chuyển hóa ở các mơ→ thải ra ngồi Máu TM: 50-60ml CO2/100ml máu Máu ĐM: 50-53ml CO2/100ml máu Ở P02 = 40mmHg, 37 o C, chỉ 2,9ml CO2 hòa tan → phải vận chuyển bằng... trường hợp ngộ độc CO, người ta phải giữ tốt khí cho bệnh nhân Nói tóm lại : Hemoglobin có khả năng kết hợp với CO, CO 2 H+ ở ba trung tâm khác nhau tương tác của các trung tâm này được truyền bằng những thay đổi dạng khơng gian của phân tử protein gọi là tương tác alosterit Tính chất 4.Oxy hóa Hb tạo Methemoglobin (MetHb) chất oxy hóa Hb (Fe+2) MetHb + e(Fe+3) nitrit, clorat, ferricyanua… Tính chất 5.Tính... 7-26 gốc  Nhóm heme (sắt chứa porphyrin) nhóm phận giả ở trung tâm quanh đó gấp apoprotein còn lại Nó có tám helices alpha và lõi một hydrophobic Cấu tạo Myoglobin chứa một vòng porphyrin với một trung tâm sắt Có một nhóm histidine proximal gắn trực tiếp đến trung tâm sắt, và một nhóm histidine ngoại biên trên mặt đối diện, khơng phải ngoại quan đến sắt Nó phục vụ ba chức năng: 1.Để hình thành liên . Chí Minh Khoa Kỹ Thuật Hóa Học Khoa Kỹ Thuật Hóa Học Bộ Môn Công Nghệ Thực Phẩm Bộ Môn Công Nghệ Thực Phẩm Báo cáo Hóa sinh Thực phẩm Đề tài GVHD: TS Trần Bích Lam Nhóm thực hiện : Huỳnh Hoàng. DUNGỘ CHƯƠNG 1: HEMOGLOBIN 2.Tính chất hóa học của hemoglobin 3.Chức năng sinh học của hemoglobin 1.Cấu tao của hemoglobin CHƯƠNG 2: MYOGLOBIN 1.Cấu tạo của myoglobin 2.Chức năng của myoglobin 3.Tính. myoglobin 2.Chức năng của myoglobin 3.Tính chất của myoglobin 4.Những biến đổi của myoglobin trong sx Chương I :Hemoglobin Cấu tạo hemoglobin : gồm globin và nhóm ngoại Hem Nhóm ngoại Hem : Được tạo