NHỮNG BIẾN ĐỔI TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN NHIỆT CỦA CÁC SẢN PHẨM GIÀU PROTEIN
Trang 1Viện Công Nghệ Sinh Học – Thực Phẩm
Môn Hóa Sinh Thực Phẩm
Trang 2GVHD: ThS Nguyễn Thị Mai Hương SVTH: Phạm Nguyễn Khánh Toàn
Trần Kim Thúy
Phạm Kim Mỹ
Hà Thị Kim Loan Nguyễn Phương Yến Lớp: ĐHTP6ALT
Trang 3Thực phẩm giàu
protein
Động vật (Thịt, cá, trứng, sữa)
Thực vật (Ngũ cốc, đậu đỗ)
Trang 51 Biến đổi hóa lý
Trang 62 Biến đổi hóa sinh
• Hàm lượng khoáng và vitamin trong các sản phẩm chế
biến từ các hạt có thay đổi
chế biến nước nhiệt
Không
biến nước nhiệt
Đã qua chế biến nước nhiệt
Trang 7• Chất lượng của hợp chất protein được cải thiện
hơn:
- Số lượng và chất lượng của gluten tăng lên
- Độ hoạt động của hệ men thủy phân tinh bột tăng
- Hàm lượng đường trong bột tăng lên
- Khả năng tạo khí của bột nhào tốt hơn
• Độ nở của cơm nấu từ gạo tăng lên rõ rệt
• Cơm nấu từ gạo tơi hơn, kém dính hơn so với
cơm nấu không qua xử lý nước nhiệt
Trang 8• Gia nhiệt
- Protein ngũ cốc và đậu đỗ biến tính.
- Kìm hãm hoạt động của một số enzym tiêu hóa.
- Thủy phân liên kết peptid và đồng phân hóa các gốc acid amin.
- Các chất phản vitamin bị biến tính
• Giảm nhiệt
- Kìm hãm hoạt động của vi sinh vật ở nhiệt độ trên dưới 0 độ C.
- Tăng phẩm chất của ngũ cốc và đậu đỗ
- Làm hại cấu trúc tế bào
Trang 9• Sấy nhẹ (do tính năng chịu nhiệt
Trang 10• Sấy ở nhiệt độ > 50 độ C, lớp vỏ
ngoài khô nhanh
Ngô
Đậu đỗ
• Sấy ở nhiệt độ quá cao, vỏ bị
nhăn cứng lại, hạt bị tách làm đôi
• Sấy nhiệt độ 28-30, hạt bị nứt,
protein bị vụn, giảm tính đàn hồi
Trang 11• Nghiền nhuyễn: cải thiện hoạt tính hấp thụ
nước, tính hòa tan, khả năng hấp thụ chất béo và khả năng tạo bọt của protein.
• Lực cắt: làm vỡ các tập hợp protein thành
tiểu phân tử.
• Tạo cấu trúc protein: tạo dạng paste, dạng
sợi,
Trang 12• Gây ra hiện tượng ôi thối làm mất giá trị dinh
Trang 13• Protein đậu đỗ chuyển thành chất trung gian
đơn giản và sản phẩm cuối cùng là acid amin
• Trong môi trường aicd: Tryptophan bị phân
hủy
• Trong môi trường kiềm: arginin, acid amin có
chứa S bị phân hủy
• Tinh bột đậu đỗ mantose glucose
• Chất béo glycerin + acid béo
Trang 14• Sự hút nước của các cấu tử thành phần trong hạt gạo
• Sự hồ hóa tinh bột gạo
• Sự khuyếch tán một số chất hòa tan trong môi trường
nấu
Trang 17• Biến đổi cấu trúc protein, thủy phân liên kết
peptid, thay đổi acid amin mạch bên, ngưng tụ protein
• Ở nhiệt độ 45-60 độ C, protein chất cơ bị biến
tính: mioglobin biến tính ferihemocrom (màu
đỏ màu nâu xám)
• Tới 50 độ C: thịt vẫn giữ được màu sắc
• 70 độ C: thịt trắng ra, chảy dịch màu đỏ
• Trên 70 độ C: thịt màu nâu, dịch màu biến mất
Trang 18Tên thịt trọng lượng Chiếm %
thịt tươi
Chiếm % hàm lượng các chất tương ứng
trong thịt tươi Nước Protit Lipid Vô cơ
Thịt bò béo vừa 35.2 45.1 8.5 10.4 48.6 Thịt bò xứ lạnh 28.7 46.5 6.6 7.7 28.8 Thịt cừu 34.9 42.8 7.6 35.2 38.8 Thịt lợn 24.5 39.9 5.9 6.6 34.2
Chiếm % của lượng thịt tươi
Thịt bò béo vừa 35.2 32.2 1.8 0.6 0.5 Thịt bò xứ lạnh 28.7 26.6 1.5 0.3 0.3 Thịt cừu 34.9 26.9 1.5 6.3 0.4 Thịt lợn 24.5 21.1 0.9 2.1 0.3
Bảng: Sự tổn thất chất dinh dưỡng của thịt khi luộc nấu
Trang 19• Biến tính protein hòa tan trong nước
• Tạo thành acid lactic
• Khả năng hút nước và giữ nước giảm
• Trong hiện tượng cháy lạnh: protein biến
tính không thuận nghịch gây hại
• Làm thiệt hại cấu trúc thực phẩm
• Tổn thất về giá trị dinh dưỡng
• Thịt sau khi rã đông thường khô do mất
nước
Trang 20• Ở nhiệt độ -1 oC ÷ -5 oC, protein bị biến tính,
đặc biệt miozin bị kết tủa.
• Ở nhiệt độ -2 oC, miozin và miogen hòa tan
biến tính trở thành không tan, thịt cá sẽ mất vẻ trong suốt mà hóa đục đi và khi tan giá protein
sẽ chảy dịch ra ngoài.
• Ở nhiệt độ -10 oC, protein bị biến đổi nhanh
chóng đến nỗi một sản phẩm tốt cũng có thể hư hỏng sau vài tuần.
• Ở -20 oC protein hầu như không bị biến tính
Trang 21• pH=8-9 hoặc pH đẳng điện của nó (pH=4-4.5) lòng trắng
trứng có khả năng tạo bọt tốt.
• Nếu cường độ và thời gian khuấy quá lớn thì gây ra hiện
tượng tập hợp và đông tụ protein từng phần ở bề mặt liên pha không khí/nước.
• NaCl thường làm tăng độ giãn nở và làm giảm độ bền
của bọt, có lẽ là do nó làm giảm độ nhớt của dung dịch protein.
• Các ion Ca2+ cũng làm tăng độ bền của chúng và khả
năng tạo ra các cầu nối giữa các nhóm cacboxyl của protein
• Saccaroza và các đường khác thường làm giảm sự giãn
nở của bọt nhưng lại làm bọt có độ bền tốt hơn
Trang 22• Khi nhiệt độ còn thấp: xảy ra phản
ứng biến tính protein
• Khi gia nhiệt ở nhiệt độ vừa phải:
làm biến tính và giảm độ hòa tan
• Ovalbumin dễ dàng tiêu hóa hơn
khi gia nhiệt
Trang 24• Nhiệt độ nhỏ hơn 15oC, quá trình đông tụ sữa
bởi chimozin không diễn ra.
• Khi ta tăng nhiệt độ, tốc độ phản ứng hóa sinh,
tốc độ đông tụ sữa tăng theo.
• Sự đông tụ thường được khởi đầu bằng tác
dụng proteolitic của chimozin trên casein.
• Khi bảo quản sữa ở nhiệt độ thấp (2 – 6oC) sẽ
gây ra hai kiểu biến đổi: khử bền các mixen và proteolizo hạn chế.
• Làm tăng sự thoái biến của casein β thành
casein γ
Trang 25• Casein không bị thay đổi ở t < 100oC,
nhưng rất dễ làm biến đổi casein mixen khi nhiệt độ của sữa > 65oC
• Protein dịch sữa bị biến tính ở t > 65oC
và hầu như bị biến tính hoàn toàn ở t = 90oC trong vòng 60 phút
• Sau khi xử lý nhiệt ở nhiệt độ 75oC và
lưu nhiệt ở đó trong một phút hoặc ít hơn sữa bắt đầu có mùi nấu
Trang 26• Khi thanh trùng Pasteur cũng như khi cô đặc
sữa (thường nhiệt độ dưới 100oC) thì protein nhất là β- lactoglobulin bị biến tính.
• Bắt đầu từ 80oC, protein trong dung dịch sẽ bị
trùng hợp và có thể tạo ra gel
• Khi nhiêt độ trên 100oC thì phần lớn các
protein của lactoserum có thể ở trạng thái với các mixen casein
• Ở t = 110oC- 120oC, độ bền của protein sữa
phụ thuộc rất mạnh vào pH