Thông tin tài liệu
.HCM
KHOA
B MÔN: HÓA H TH PH
ĐỂ TÀI:
CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG
CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM
GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ
SVTH: 2005100054
Ngu 2005100040
Võ Minh Trí 2008100088
2005100171
2005100031
TP.H CHÍ MINH 11-2011
NG
TR
ĐỀ TÀI:
NG
GVHD: TRẦN THỊ MINH HÀ
TP.H CHÍ MINH 11-2011
Trang
L M
: TÍNH CH C PROTEIN 1
1
trúc protein 1
1.2.1.Acid amin-Đơn phân của protein 1
1.2.2.Các bậc cấu trúc của protein 1
- 2
1.3.1.Tính tan của protein 2
1.3.2.Tính hydrat hóa của protein 2
1.3.3.Độ nhớt của protein 6
1.3.4.Hằng số điện môi của dung dịch protein 6
1.3.5.Tính chất điện ly của protein 7
1.3.6.Biểu hiện quang học của protein 8
1.3.7.Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch 9
1.3.8.Các phản ứng hóa học của protein 10
1.3.8.1.Phản ứng với Folin-Ciocalteau 10
1.3.8.2.Phản ứng với Ninhydrin 10
1.3.9.Biến tính protein 11
1.3.9.1.Khái niệm chung 11
1.3.9.2.Các yếu tố gây biến tính 11
1.3.9.3.Tính chất của protein biến tính 12
1.3.10. Khả năng tạo gel của protein 13
1.3.11.Khả năng tạo nhũ của protein 15
1.3.12.Các tính chất tạo bọt của protein 19
1.3.13.Khả năng cố định mùi của protein 22
26
30
30
: HÓA HỌC THỰC PHẨM
ĐỀ TÀI:
STT
NG
KÝ
GHI
CHÚ
01
10/11/2011
02
Tính tan, tính hydrat,
12/11/2011
03
n môi, tính
14/11/2011
04
16/11/2011
05
18/11/2011
06
20/11/2011
07
22/11/2011
08
ng
24/11/2011
Nhóm Tr:
Ngày nay, nhóm ngành Công nghiệp thực phẩm đã và đang phát triển mạnh ở
nhiều quốc gia trên thế giới, trong đó có quốc gia Việt Nam chúng ta. Công
nghiệp thực phẩm không chỉ đơn giản là chế biến, sản xuất, bảo quản, xuất
khẩu thực phẩm cả trong và ngoài nước mà bên cạnh đó, công nghiệp thực
phẩm còn nghiên cứu và ứng dụng các tính chất và chức năng của các thành
phần hóa học cấu tạo nên thực phẩm, trong đó có protein. Protein không chỉ là
đơn vị cấu tạo cơ bản trong cơ thể động vật và người mà còn giữ những vai
trò, những chức năng rất quan trọng như là nâng đỡ, bảo vệ các mô cơ quan,
vận chuyển oxy trong tế bào máu đến để nuôi các tế bào…Do đó, việc tìm
hiểu và nghiên cứu các tính chất và chức năng của protein trong thực phẩm là
vô cùng quan trọng và cần thiết đối với tất cả mọi người nói chung và các bạn
học sinh sinh viên đang theo học nhóm ngành này nói riêng. Vì vậy mà nhóm
chúng em đã cùng nhau nhau nghiên cứu và đưa ra một bài tiểu luận về những
“
nhằm củng cố kiến thức và giúp cho mọi người có một cái nhìn tổng
quát hơn, sâu sắc hơn về protein.
Dù đã cố gắng rất nhiều và do kiến thức có giới hạn nên sẽ không tránh khỏi
những sai sót trong bài. Rất mong được sự góp ý của cô để những bài nghiên
cứu về sau sẽ đầy đủ và ít sai sót hơn.
Trang 1
PHN 1N
1.1.
Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà
các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài
nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn
cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác
nhau của protein.
1.2.
1.2.1. Axit amin
Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn
phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là
nhóm amin (-NH
2
), hai là nhóm Cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là các
nguyên tử Cacbon trung tâm đính với một nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi
R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20
axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể
sống.
1.2.2.
Người ta phân biệt biệt ra 4 bậc cấu trúc của Protein:
: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình
thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của
axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacboxyl của axit amin cuối
cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit
amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò rất
quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuổi polypeptide sẽ thể hiện
tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình
dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò
của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể
dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.
Trang 2
: Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong
không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà ở xoắn
lại tạo nên cấu trúc xoắn
và cấu trúc nếp gấp
, được cố định bởi
các liên kết hydro giữa những axit amin gần nhau. Các protein sợi như
keratin, collagen…(có trong lôn, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn
,
trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp
hơn.
: Các xoắn
và phiến nếp gấp
có thể cuôn lại với
nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại
protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính
và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào nhóm
–R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm –R của cysteine có
khả năng tạo cầu disunfur (-S-S), nhóm –R của proline cản trở việc
hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp hay, hay
những nhóm –R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị
nước thì chuôi vào bên trong phân tử…Các liên kết yếu hơn như liên
kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm –R có điện tích trái dấu.
: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp
với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi
polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro.
1.3. tein
1.3.1.
Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số
loại dung môi nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ tan trong nước, globulin
dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong
dung dịch kiềm hoặc acid loãng v.v…
1.3.2. Tính hydrat hóa
Phần lớn thực phẩm là những hệ rắn hydrat hóa. Các đặc tính hóa lý,
lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không
chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước.
Ngoài ra, các chế phẩm protein concentrate và isolate dạng khô trước khi sử
Trang 3
dụng phải được hydrat hóa. Do đó, các tính chất hydrat hóa và tái hydrat hóa
của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn.
Hydrat hóa protein ở trạng thái khô có thể được phân chia thành các
gian đoạn liên tiếp như sau:
Sơ đồ 1: Quá trình hydrat hóa một protein ở dạng khô
Hấp thụ nước (còn gọi là cố định nước), trương nở, thấm ướt, khả năng
giữ nước, tính dính, dẻo liên quan đến 4 giai đoạn đầu; khả năng phân tán, độ
nhớt, độ đặc của protein liên quan đến giai đoạn 5. Trạng thái cuối cùng của
protein – tan hoặc không tan (một phần hay hoàn toàn) – có liên quan đến các
tính chất chức năng quan trọng như tính tan hoặc tính tan tức thời (giai đoạn 5
xảy ra nhanh). Tính tạo gel liên quan đến sự tạo thành khối không tan hydrat
hóa tốt, nhưng các phản ứng protein – protein đóng vai trò chính. Cuối cùng,
các tính chất bề mặt như nhũ tương hóa và tạo bọt cũng cần protein có khả
năng hydrat hóa và phân tán cao hơn các đặc tính khác.
Trong quá trình hydrat hóa, protein tương tác với nước qua các nối
peptide hoặc các gốc R ở mạch bên nhớ liên kết hydro.
Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion, sự có mặt của các
thành phần khác là những yếu tố ảnh hưởng đến các phản ứng protein –
protein và protein - nước. Các tính chất chức năng được xác định trong điều
kiện cân bằng của các lực này.
Trang 4
Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi
dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử
protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết
với nước. tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein – protein là cực đại, các
phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở
là cực tiểu.
Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do
làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập hợp (
aggregation
) khi đun nóng
làm giảm bề mặt phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định
nước. Tuy nhiên, đối với một số ngoại lệ, khi đun nóng trong nước protein có
cấu trúc chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra
trên bề mặt các liên kết peptide và mạch ngoại phân cực mà trước đó bị che
dấu, kết quả là làm tăng khả năng cố định nước.
Bản chất và nồng độ các ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi
trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh
hưởng đến khả năng hydrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản
ứng (liên kết) giữa nước, muối và các nhóm ngoại của acid amin. Khi nồng độ
muối (như NaCl) thấp, tính hydrat hóa của protein có thể tăng do sự đính
thêm các io giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối
cao, các phản ứng muối - nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein -
nước và protein bị “sấy khô”.
Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng đến tính chất và kết
cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm…
Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ
hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được
sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở
những giá trị pH khác nhau và bền với nhiệt độ.
Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất
chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyển hóa
Trang 5
protein. Người ta thường sử dụng chỉ số “Nitơ hòa tan” (Nitrogen Solubility
Index – NSI) để xác định đạc tính này. Biết được độ hòa tan của protein rất có
ích cho các quá trình công nghệ như trích ly, tinh chế, tủa phân đoạn protein
cũng như định hướng sử dụng các loại protein.
Protein của lactoserum hòa tan tốt ở khoảng pH và lực ion rộng. Ngược
lại, độ hòa tan của caseinate phụ thuộc nhiều vào pH, lực ion (và nồng độ
Ca
2+
), nhưng ít phụ thuộc vào nhiệt độ như protein của lactoserum và protein
đậu nành.
Tính tan của phần lớn protein bị giảm mạnh và không thuận nghịch
trong quá trình đun nóng. Tuy nhiên, trong chế biến thực phẩm, đun nóng
luôn là cần thiết với các mục đích diệt vi sinh vật, giảm mùi khó chịu, tách
bớt nước…Ngay cả trường hợp đun nóng nhẹ (sử dụng khi trích ly và làm
sạch các chế phẩm protein) cũng gây nên sự biến tính nhất định và làm giảm
độ hòa tan.
Không phải tất cả protein có độ hòa tan ban đầu tốt sẽ luôn có các tính
chất chức năng khác tốt. Có trường hợp khả năng hấp thụ nước của protein
được cải thiện khi làm biến tính ở một mức độ nào đó. Đôi khi, khả năng tạo
gel vẫn giữ được sau khi biến tính và không hòa tan một phần protein. Tương
ứng với điều đó, việc tạo thành nhũ tương, hệ bọt và gel có thể liên quan tới
các mức độ làm duỗi mạch, tập hợp và không hòa tan protein khác nhau.
Ngược lại, protein của lactoserum caseinate và một vài protein khác cần có độ
hòa tan ban đầu đủ lớn nếu muốn chuyển hóa nó thành dạng gel, hệ bọt hay
hệ nhũ tương tốt.
[...]... chất bề mặt của protein Đặc tính quan trọng nhất của protein hòa tan đối với tính chất nhũ tương hóa của nó là khả năng protein khuếch tán đến bề mặt phân chia dầu nước và bị hấp thụ ở đó Khả năng này phụ thuộc vào nhiệt độ và MW của phân tử protein HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 17 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ Bảng 3: Khả năng làm bền nhũ tương của một số Protein hỉ số hoạt tính nhũ tương... các chất hoạt động bề mặt nhằm mục đích để màng protein bị hấp thụ trên bề mặt các giọt dầu đủ dày và có các tính chất lưu biến mong muốn Trong thực tế, người ta thường sử dụng nồng độ protein từ 0,5 5% và nồng độ protein ở bề mặt phân chia sẽ đạt từ 0,5 20mg / m2 1.3.12 Các tính chất tạo bọt của protein Giới thiệu chung về các hệ bọt thực phẩm Các hệ bọt thực phẩm gồm các bọt khí phân tán trong. .. mặt của các chất hoạt động bề mặt có MW thấp, sự có mặt của oxy bản chất của dầu, hàm lượng protein hòa tan và các tính chất nhũ tương hóa của protein pH có ảnh hưởng khác nhau đến các tính chất nhũ tương hóa của protein Tại pI, một số protein trở nên ít hòa tan nên giảm khả năng tạo nhũ tương, đồng thời cũng không góp phần tạo điện tích bề mặt cho các giọt dầuyếu tố làm bền nhũ tương do tác động của. .. HỌ THỰ PHẨM Trang 11 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ thuật, như tiến hành thí nghiệm trong lạnh và đảm bảo pH thích hợp của các dung dịch sử dụng 1.3.9.3 Tính chất của protein biến tính Những thay đổi dễ thấy nhất ở protein biến tính là thay đổi tính tan, khả năng phản ứng hóa học và hoạt tính sinh học như: hemoglobin bị biến tính không kết hợp với oxy được, tripsin khi bị biến tính. .. THỰ PHẨM Trang 7 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ thể điều chỉnh pH của môi trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp của chúng Sự kết muối của dung dịch protein Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu: với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein Tác dụng đó không phụ thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ các muối và. .. dụng khả năng này của protein để mang đến cho thực phẩm các mùi dễ chịu (ví dụ, mang mùi thơm của thịt đến cho các protein thực vật đã được tạo kết cấu) Điều này thật là lý tưởng nếu các thành phần dễ bay hơi của những mùi dễ chịu có thể liên kết bền vững với thực phẩm, không bị tổn thất trong quá trình chế biến và bảo quản, nhưng lại được giải phóng nhanh trong miệng khi sử dụng thực phẩm và không... phản ứng giữa chất bay hơi và protein Mùi của thực phẩm được tạo ra từ các thành phần dễ bay hơi có nồng độ rất bé ở gần bề mặt và nồng độ này phụ thuộc vào sự cân bằng giữa khối lượng thực phẩm và “khoảng không gian” mà nó chiếm chỗ (head space) Người ta thấy rằng, bổ sung protein vào hệ nước -chất mùi làm giảm nồng độ các chất bay hơi trong “khoảng không gian” vừa nói đến ở trên Cố định các chất mùi có... giải rất nhanh ribonuclease biến tính Người ta phân biệt hai dạng biến tính: biến tính thuận nghịch (biến tính trở lại dạng ban đầu với tính chất và chức năng nguyên thủy của nó, đó là sự hoàn nguyên) và biến tính không thuận nghịch (protein không trở lại dạng ban đầu của nó) Lòng trắng trứng luộc là một ví dụ điển hình về biến tính không thuận nghịch, còn về biến tính thuận nghịch ta có thể nêu trường... của phân tử tripsin bị biến đổi HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 12 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: THS TRẦN THỊ MINH HÀ (biến tính) nhưng sau khi làm lạnh một thời gian nhất định, tripsin trở lại cấu trúc ban đầu và lại có hoạt tính enzyme 1.3.10 Khả năng tạo gel của protein Hiện tượng gel hóa là sự tập hợp các phân tử bị biến tính và tạo thành một mạng lưới protein có trật tự Khả năng tạo gel là một tính chất chức. .. glutenine), protein đậu nành, một số chế phẩm thủy phân của protein Có những điểm giống nhau giữa sự tạo thành hệ nhũ tương và hệ bọt Tuy nhiên, không có sự tương ứng chặt chẽ giữa hoạt tính tạo bọt và tạo nhũ tương của protein Để làm bền bọt, cấu trúc của protein tại màng quan trọng hơn so với để làm bền hệ nhũ tương 1.3.13 Khả năng cố định mùi của protein HÓA HỌ THỰ PHẨM Trang 22 KHOA NG NGHỆ THỰ PHẨM GVHD: . biến tính 11
1.3.9.3 .Tính chất của protein biến tính 12
1.3.10. Khả năng tạo gel của protein 13
1.3.11.Khả năng tạo nhũ của protein 15
1.3.12.Các tính. quản, xuất
khẩu thực phẩm cả trong và ngoài nước mà bên cạnh đó, công nghiệp thực
phẩm còn nghiên cứu và ứng dụng các tính chất và chức năng của các thành
Ngày đăng: 15/02/2014, 12:20
Xem thêm: Tài liệu TIỂU LUẬN:CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM pptx, Tài liệu TIỂU LUẬN:CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM pptx