Các tính chất và chức năng của protein ảnh hưởng của protein đến chất lượng sản phẩm bánh

Các tính chất và chức năng của protein ảnh hưởng của protein đến chất lượng sản phẩm bánh

BỘ CÔNG THƯƠNG TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP TP.HCM VIỆN CÔNG NGHỆ SINH HỌC VÀ THỰC PHẨM

TIỂU LUẬN

ĐỀ TÀI

CÁC TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN;ẢNH HƯỞNG

CỦA PROTEIN ĐẾN CHẤT LƯỢNG SẢN PHẨM BÁNH

GVHD: HỒ XUÂN HƯƠNG

Tp.Hồ Chí Minh ngày 12.2.2014

1

MỤC LỤC

1.TỔNG QUAN

1 1 Protein là gì?

Protein là phân tử sinh học rất lớn,có mặt nhiều nhất trong tế bào sống.Protein tham gia vào rất nhiều các phản ứng sinh hóa khác nhau và tồn tại ở các dạng phân tử khác nhau

Protein được kết hợp bởi 20 amino acid .Các amino acid nối với nhau bởi liên kết peptid.Kích thước của protein phụ thuộc vào sự liên kết giữa các amino acid ,nó có thể có khối lượng từ vài ngàn đến vài triệu dalton.chủ yếu được cấu tạo từ L-α-acid amin

1.2.Cấu tạo phân tử protein

1.2.1 Thành phần nguyên tố của protein

Tất cả các protein đều chứa các nguyên tố C,H,O,N.Một số còn có chứa một lượng nhỏ S.Tỉ

lệ phần trăm khối lượng các nguyên tố này trong phân tử protein được thống kê theo bảng 1

1.2.2 Đơn vị cấu tạo cơ sở của protein

Acid amin là cấu tạo cơ sở của protein

Acid amin là những hợp chất hữu cơ mạch thẳng hoặc mạch vòng trong phân tử có chứa ít nhất một nhóm amin(NH2) và một nhóm cacboxyl (COOH)

Các acid amin thường gặp trong các protein là những L-α-aicdamin có nhóm amin điính vào nguyên tử cacbon α đứng cạnh nhóm cacboxyl

1.3 Phân nhóm Protein

Dựa vào thành phần hóa học các protein hình cầu được phân thành hai nhóm lớn:

• Protein đơn giản

• Protein phức tạp

1.3.1 Protein đơn giản

Albumin: Tan trong nước,bị kết tủa ở nồng độ muối (NH4)2SO4 khá cao.Nhóm này phổ biến ở tế bào động vật và thực vật.Tinh thể albumin lòng trắng trứng,albumin huyết thanh được sử dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực

Globulin: Không tan hoặc tan rất ít trong nước ,tan trong dung dịch loãng của muối

trung hòa (NaCl,KCl,Na2SO4,K2SO4).Các protein nhóm này thường bị kết tủa ở nồng độ (NH4)2SO4 bán bão hòa Ở thực vật,glubin có trong lá và đặc biệt là trong hạt các cây họ đậu

Prolamin:Không tan trong nước hoặc trong dung dịch muối khoáng,tan trong etanol

hoặc izpropanol 70-80%

Glutelin : Chỉ tan trong dung dịch kiềm hoặc axit loãng Gluten có trong nội nhũ hạt hòa

thảo và một số hạt của các cây khác

Histon: Protein kiềm,có chứa nhiều acid amin kiềm như Lys,Arg,dễ tan trong

nước,không tan trong dịch amoniac loãng

1.3.2 Protein phức tạp

Nucleoprotein:Nhóm ngoại là acid nuclotic,apoprotein là polypeptid hay protein có tính

kiềm,vì vậy chúng kết hợp với nhau khá chặt Muốn tách riêng chúng phải dùng dung dịch muối hoặc acid loãng.Nucleoprotein tập trung trong nhân tế bào,riboxom

Cromoprotein:Nhóm ngoại là hợp chất có màu.Tùy theo đặc tính của nhóm ngoại ta có

các cromoprotein khác nhau.Các cromo Protein có hoạt tính sinh học cao,tham gia trong quá trình sống quan trọng như hô hấp,oxy hóa khử,quá trình thu nhận ánh sáng

Hemoglobin:Bao gồm bốn chuỗi polypeptid,mỗi chuỗi kết hợp với một nhóm ngoại

hem

Lipoprotein:Nhóm ngoại là lipit

Glicoprotein:Nhóm ngoại là sacarit,có thể là monosacarit,oligosacarit và dẫn xuất của

chúng

Phosphoprotein:Nhóm ngoại là acid phosphoric,kết hợp với apoprotein qua –OH của

Ser hoặc Thr của protein

Metaloprotein:Trong phân tử có chứa kim loại thì kim loại là bô phận cần thiết trong

phân tử của nó.Các kim loại thường gặp là:Fe,Mg.Cu,Zn,Mo…

1.4.cấu trúc protein

Cấu trúc của phân tử protein được chia làm bốn loại:

• Cấu trúc bậc 1(primary structure) là thành phần và trật tự sắp xếp các gốc acid amin trong mạch polypeptid

• Cấu trúc bậc 2 (secondary structure) phản ánh sự sắp xếp có quy luật trong không gian amino acid trong chuỗi peptid.phổ biến hơn cả là cấu trúc xoắn α và nếp gấp β

• Cấu trúc bậc 3(tertiary structure) phản ánh tương quan không gian của các amino acid trong chuỗi polypeptid.Trong đó bao gồm cả cấu trúc bậc 2.Từ đó tạo nên đặc thù riêng từng loại protein

• Cấu trúc bậc 4(quaternary structure) phản ánh sự tương quan không gian giữa các sợi polypeptid trong phân tử protein

2.TÍNH CHẤT VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN

2.1.Tính chất của protein

Tính chất của protein phụ thuộc vào thành phần trình tự sắp xếp các gốc acid amin trong phân tử của nó.Do cách kết hợp giữa các acid amin trong phân tử protein dễ dàng thấy rằng protein còn mang dấu ấn rõ rệt tính chất các mạch bên của các gốc acid amin cấu tạo nên nó.Tuy

3

nhiên protein có những tính chất khác aicd amin đó là những tính chất phụ thuộc vào liên kết peptid,phụ thuộc vào cấu trúc không gian phân tử protein

2.1.1.Khối lượng và hình dạng phân tử protein

Các phân tử protein có thể có dạng cầu hoặc dạng sợi.Giữa hai nhóm này có khác nhau ở một số tính chất.Các protein hình cầu tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng,rất hoạt động về mặt hóa học.Thuộc nhóm này có hầu hết protein có hoạt tính xúc tác:albumin,glubin,mioglobin,hemoglobin,…Tỉ lệ trục ngắn và trục dài phân tử bé hơn hoặc bằng

20 Ở các protein hình sợi ,tỷ lệ này lớn hơn nhiều

2.1.2.Tính chất lưỡng tính của acid amin và protein

Acid amin và protein có tính lưởng tính ,có nghĩa là vừa có tính acid vừa có tính bazo.Phân

tử aicd amin đồng thời có cả nhóm amin và nhóm cacboxyl.Trong dung dịch ,ở pH trung tính,aicd amin tồn tại ở dạng ion lưỡng cực(chỉ 1% ở dạng trung hòa).Ở dạng ion lưỡng cực nhóm cacboxyl bị phân ly,nhóm ammin bị proton hóa.Trạng thái ion hóa của nhóm này phụ thuộc vào pH môi trường Trong môi trường acid (pH=1) nhóm cacboxyl không ion hóa,nhóm amin ở dạng proton hóa;Ngược lại trong môi trường kiềm(pH=11),nhóm cacboxyl ion hóa,nhóm amin không ion hóa

Ở một pH nào đó,acid amin không di động trong điện trường,chứng tỏ tổng số điện tích trong phân từ của nó bằng không,pH này được gọi là pH đẳng điện của acid amin,kí hiệu là

pHi.Các acid amin chứa một nhóm amin,một nhóm cacboxyl mạch bên không phân cực (ala,val,leu,lle) có giá trị pHi vào khoảng 6,acid amin có 2 nhóm cacboxyl(Asp,Glu) có pHi ở vùng acid

2.1.3.Tính kị nước hay ưa béo của protein

Dựa vào độ kỵ nước trung bình của một protein có thể biết trước được mức độ đắng của dịch thủy phân từ protein đó,hoặc biết trước được vị trí của một protein màng nào đó là ở trong hay ở ngoài màng phospholipit

Có thể tính độ kỵ nước trung bình của môt protein đi từ thành phần aciamin của nó.Mức độ đắng của dịch thủy phân protein được tính theo hệ thức

2.1.4.Tính chất dung dịch keo protein,sự kết tủa protein

Khi hòa tan ,protein tạo thành dung dịch keo các phân tử keo có kích thước lớn,không đi qua màng bán thấm.Sử dụng tính chất này,có thể tinh sạch protein khỏi các chất phân tử thấp bằng phương pháp thẩm tích.Do trên bề mặt protein có các nhóm phân cực,khi hòa vào nước,các phân tử nước lưỡng cực cao được hấp phụ bởi các nhóm này,tạo thành màng nước bao quanh phân tử protein gọi là các lớp vỏ hydrat.Độ bền của dung dịch keo protein phụ thuộc vào nhiều yếu tố như :sự tích điện của phân tử protein,mức độ hydrat hóa,nhiệt độ …Khi thay đổi các yếu

tố này ,các phân tử lớn protein sẽ kết tủa lại với nhau tạo thành khối lớn,tách khỏi dung dịch thường gọi là protein Như vậy để kết tủa protein có thể thay đổi pH của dung dịch đến pHi của protein bằng cách thêm các muối trung hòa,dung môi hữu cơ ở nồng độ cao,tăng nhiệt độ … Sau khi protein bị kết tủa,nếu loại bỏ các yếu tố gây kết tủa ,protein lại có thể tạo thành các dung dịch keo bền như trước hoặc mất khả năng này Trường hợp thứ nhất gọi là”kết tủa thuận

nghịch”,Trường hợp thứ hai gọi là “kết tủa không thuận nghịch”,trường hợp thứ hai gọi là “kết tủa không thuận nghịch”

Tóm lại,hai yếu tố đảm bảo độ bền trong dung dịch keo protein là :

• Sự tích điện cùng dấu của các phân tử protein

• Lớp vỏ hydrat bao quanh phân tử protein

Loại bỏ hai yếu tố này protein sẽ bị kết tủa

Các yếu tố thuận nghịch protein được dùng để thu nhận chế phẩm protein.Để đạt mục đích này thường dùng muối (NH4)2SO4,dung môi hữu cơ như axeton.etanol và phải tiến hành kết tủa ở nhiệt độ thấp dưới 0OC

2.1.5 Tính hòa tan

Khả năng hòa tan của protein trong nước

Phần lớn các protein gặp trong tự nhiên đều có thể kết hợp với nước,nói một cách khác là

có khả năng hydrat hóa cao

Trong cơ thể sinh vật protein thường chứa 70-80% nước,trong đó khoảng 20-30% ở dạng hydrat.Phần còn lại là nước tự do được giữa lại nhờ nếp gấp protein

Trong phân tử protein có các nhóm:

• Kỵ nược (gốc ankyl)

• Háo nước (-COOH,-CO,-NH,-NH2,-OH)

Khả năng hòa tan của protein trong dung môi :

• Với những chất làm tăng hằng số điện môi của nước như glycine thì sẽ tăng tính tan

• Với những chất làm giảm hằng số điện môi của nước như rượu hoặc aceton sẽ làm giảm tính tan

Các yếu tố ảnh hưởng đến tính tan :

• Phụ thuộc vào nồng độ muối trung tính trong dung dịch.Với một lượng nhỏ nồng độ muối trung tính lẫn trong protein sẽ làm tăng tính tan (do phân cực ).Nhưng với nồng

độ muối trung tính cao thì đa số protein sẽ làm giảm tính tan (do sự cạnh tranh lượng nước còn lại)

• Phụ thuộc vào sự thay đổi nhiệt độ:nếu tăng nhiệt độ đến nhiệt độ chưa làm protein bị biến tính(từ 0 đến 40oC ) thì độ tan của protein tăng

• Phụ thuộc vào pH dung dịch

• Phụ thuộc vào dung môi

2.1.6.Tính biến tính

Dưới tác động của các tác nhân vật lý(tua cực tím,sóng siêu âm,nhiệt độ….)tác nhân hóa học (acid,baz,muối kim loại nặng…) protein bị biến tính.Trong quá trình này ,có sự sắp xếp lại các nhóm trong ph6an tử protein,các cấu trúc 2,3,4 bị thay đổi (do các liên kết thứ cấp trong mạch polypeptid bị phá vỡ).Các nếp gấp trong phân tử protein bị chuyển động mạnh dẫn đến phá

vỡ các liên kết không bền như liên kết hydro Mạch polypeptid bị giãn và phân bố lại.Các nhóm

kỵ nước đâỷ ra ngoài,mất tính hòa tan

5

Protein biến tính dễ tiêu hóa hơn(so với trường hợp biến tính do tác dụng phân giải bởi enzy như tripsin)

Sự biến tính protein cần sự có mặt của nước.Nếu không có nước,sự giãn nở các mạch protein sẽ không xảy ra Protein hoàn toàn khô sẽ không biến tính

Protein biến tính thường đông tụ lại,làm biến đổi trạng thái keo Qúa trình đông tụ xảy ra là

do các nhóm hóa học xuất hiện tọ nên những cầu nối giữa các mạch polypeptid khác nhau và protein bị mất vỏ nước bao bọc.Do đó ,các phân tử dễ liên hợp với nhau thành một tập hợp lớn .tách ra dưới dạng kết tủa ,không còn khả năng tan trở lại ở các điều kiện bình thường

Sự biến tính có thể tạo H2S hoặc NH3.Nếu có sự hiện diện của muối trung tính hoặc đường hoặc acid béo,tốc độ đông tụ của protein bị giảm xuống.Ngoài sự biến tính do nhiệt,sự biến tính còn xảy ra do sự tác động vật lý(sự khuấy đảo mạnh).Tác động vật lý làm giản các mạch protein

Sự đông tụ protein thường xảy ra ở 2 dạng :

• Nồng độ protein thấp:đông tụ tạo bông

• Nồng độ protein lớn :đông tụ tạo khối keo đông đặc

Tính chất của protein biến tính

• Mất tính chất hoạt động sinh học

• Mất khả năng hòa tan trong nước

• Mất khả năng kết tinh và các tính chất khác ,như độ nhớt,sức căng …

• Biến đổi hình dạng ,kích thước của protein

• Tăng cường khả năng bị thủy phân protein khi dủng protease

• Dưới các tác nhân khác nhau quá trình biến tính xảy ra khác nhau

2.1.7.Một số tính chất khác

Phản ứng biure

Trog môi trường kiềm mạnh CuSO4,Pphản ứng với các liên kết peptid có trong dung dịch chứa protein tạo phức có màu tím,tím đỏ Các phức màu hấp thụ ở bước sóng 540 nm Phản ứng này đặc trưng cho liên kết peptid.Được dùng để phát hiện và định lương protein

Phản ứng Lowry

Phản ứng với thuốc thử Folin-Xioanto: bao gồm hổn hợp của acid phosphomolipdic và acid phosphovolframic.phản ứng có tác dụng làm tăng độ nhạy của phản ứng Biure.Phản ứng này đặc biệt nhạy với Tyr,Trp.Tạo phức màu xanh da trời,hấp thụ cực đại ở bước sóng 750nm

Để thực hiện phương thức thử này,trước tiên cần thực hiện phản ứng biure,sau đó mới thẹm thuốc thử Folin-Xiocanto để tạo phức màu xanh da trời

Phản ứng với Ninhydrin

Khi ninhydrin kết hợp với các amino acid sẽ tạo phức màu xanh tím đỏ.Với các amino acid sẽ tạo phức có màu vàng

Đây là loại phản ứng rất nhạy ,để định tính hoặc định lượng các amino acid

Ngoài các acid amin,một số loại khác như peptid,protein,muối amon,amoniac,… cũng phản ứng với thuốc thử này Do đó để phản ứng được chính xác,cần loại bỏ các chất này trươc khi thực hiện phản ứng với protein

2.1.8.Các phản ứng hóa học của protein

Cũng như các amino acid và peptide protein có các phản ứng hoá học tương tự đó là: phản ứng của các nhóm -COOH, -NH2, gốc R và phản ứng tạo màu đặc trưng của liên kết peptide như phản ứng biure Ngoài ra, còn một số phản ứng màu đặc trưng khác, có ý nghĩa quan trọng trong phát hiện protein và các gốc amio acid trong chuỗi polypeptide:

 Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocalteau

Thuốc thử Folin-Ciocalteau có chứa acid phosphomolipdic và acid phos phovolframic Các chất này làm tăng độ nhạy của phản ứng biure, mặt khác phản ứng với gốc Tyr và Trp trong phân tử protein Các gốc amino acid này tham gia trong quá trình tạo phức chất màu xanh da trời

2.2.Chức năng của protein

2.2.1 Vai trò sinh học của protein

•Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống.Protein là nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể sinh vật

•Nhiều protein có vai trò làm khung và giá đở tế bào của cơ thể sống

•Khi protein ở dạng enzyme sẽ làm xúc tác cho hầu hết các phản ứng trong cơ thể sống

•Protein đóng vai trò làm chức năng vận chuyển

•Protein có chức năng vận động :các actin ,myosin, là protein làm khung vận động của mô

cơ và của rất nhiều tế bào khác,các protein này giúp chuyển vị trí cho các mô cơ

•Protein tham gia vào chức n8ang bảo vệ cơ thể sống khỏi bị mất máu

•Protein có chức năng truyền xung thần kinh

•Protein mang chức năng điều hòa:điều hòa quá trình truyền thông tin di truyền ,điều hòa quá trình trao đổi hormon

•Protein có khả năng kiến tạo chống đỡ cơ học :lớp vỏ ngoài của côn trùng,fibrorin của nhện,collagen,elastin của mô liên kết,mô xương

•Protein mang tính chất dự trữ chất dinh dưỡng:albumin của lòng trắng trứng,zein của ngô,feritin của lá

2.2.2 Gía trị dinh dưỡng

• Protein là hợp phần chủ yếu,quyết định toàn bộ đặc trưng của khẩu phần thức ăn Chỉ trên nền tảng protein cao thì tính chất sinh học của các cấu tử khác mới thể hiện đầy

đủ

• Khi thiếu protein trong chế độ ăn hằng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu hiện xấu cho sức khỏe như suy dinh dưỡng ,sút cân mau chậm lớn,giảm khả năng miễn dịch,khả năng chống đỡ của cơ thể đối với một số bệnh

• Thiếu protein sẽ gây ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường của nhiều cơ quan chức năng như gan,tuyến nội tiết và hệ thần kinh

• Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hóa học và cấu tạo hình thái của xương .do vậy mức protein cao chất lượng tốt là cần thiết trong thức ăn cho mọi lứa tuổi

2.2.3 Vai trò của protein trong công nghệ thực phẩm

 Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc,tạo hình khối tạo trạng thái cho các sản phẩm thực phầm.Nhờ khả năng này mới có quy trình công nghệ sản xuất ra các sản phẩm tương ứng

từ các nguyên liệu giàu protein

 Protein tron thịt tạo cấu trúc gel cho giò lụa,giúp giò lụa trở nên giòn,ngon hơn

 Protein trong bột mì như gluten có khả năng giữ kết cấu ,giữ khí trong bánh mì,làm cho bánh mì trở nên xốp

 Protein có trong malt(nguyên liệu sản xuất trong bia) được hòa tan trong bia qua quá trình nấu bia.Protein này có khả năng tạo độ bền của bọt trong bia

 Protein trong sữa là casein.Casein trong sữa,kết tủa và tạo hình khối trong phomai

7

 Gelatin của da có khả năng tạo gel.Các gel này được sử dụng để tạo màng dùng bọc keo,bao viên thuốc.protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng của thực phẩm

 Các acid amin tương tác với đường tạo màu,hương cho bánh mì

 Trong trà aicd amin kết hợp với polyphenol tạo hương đặc trưng cho trà

 Protein còn có khả năng cố định mùi.Nói một các khác protein có khả năng giữ hương lâu bền cho thực phẩm

3.ẢNH HƯỞNG CỦA PROTEIN ĐẾN CHẤT LƯỢNG SẢN PHẨM BÁNH

3.1 Thành phần protein trong hạt ngũ cốc

3.1.2 Albumin:

Tan trong nước.Bị kết tủa ở nồng dộ muối (NH4)2SO4 khá cao (70%-100%) độ hòa tan.phổ biến ở tế bào động vật và thực vật

Khối lượng phân tử rất khác nhau từ 12000 – 60000 dalton, hoặc có thể đến 170000 dalton

3.1.2 Globulin :

Không tan hoặc tan rất ít trong nước,Tan trong dung dịch loãng của muối trung hòa (NaCl KCl, Na2SO4, K2SO4).Thường kết tủa ở nồng độ NH4SO4 bán bão hòa.Globulin có trong lá

và có nhiều trong các cây họ đậu.Ở các hạt ngũ cốc, globuin chỉ chiếm khoảng 2-13% protein tổng số của hạt và chủ yếu ở lớp alorong của hạt.Có khối lượng phân tử rất khác nhau, thường chứa sacarit

3.1.3 Prolamin:

Không tan trong nước hoặc dung dịch muối khoáng Tan trong etanol hoặc izopropanol 70-80%

Prolamin hầu như chỉ có trong nội nhũ chứa tinh bột của hạt ngũ cốc.Ví dụ: Gliadin trong hạt lúa mì, hordein của đại mạch, zein của ngô, secalin ở mạch đen

Ở một số hạt ngũ cốc, hàm lượng prolamin trong cồn có thể chứa đến 30-60% hàm lượng prolamin trong lúa ít hơn nhiều vào khoảng 5% Prolamin có khối lượng phân tử rất khác nhau ví

dụ từ chế phẩm gliadin của hạt lúa mì có thể tách được 4 protein ký hiệu F1, F2, F3, F4 có Mr

tượng ứng là 15000, 44000, 27000, 10000 dalton – các protein này còn khác nhau thành phần axit amin

Loại có Mr lớn (F1) có nhiều Pro và Glu (cả hai axit amin này chiếm 60% số gốc axit amin trong phân tử) Protein F4 có thành phần axit amin gần với albumin và globulin

Phần lớn các protein gliadin có cấu trúc bậc bốn

3.1.4 Glutelin:

Tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng.Có trong nội nhũ cũa cây ngũ cốc và một cố hạt của cây khác như glutenlin của lúa mì, nó tường chiếm 5-40% protein tổng số trừ orizeinin của lúa thì chiếm đến 80% protein tổng số

Glutelin có khối lượng phân tử cao và rất khác nhau, đa số từ 50000 – vài triệu dalton Glutelin có cấu trúc bậc bốn phức tạp

Gliadin và glutenin chiếm phần chủ yếu của gluten bột mì

Gliadin đặc trưng cho độ giãn, còn glutein đặc trưng cho độ đàn hồi của bột nhào Lúa mì còn là hạt cốc duy nhất có chứa một lượng đáng kể glutenin phân tử lượng lớn và không hòa tan trong acid axetic 0.1M Chính nhờ tính chất đàn hồi của protein này mà bột mì mới làm bánh mì được

Các gliadin và glutenin có hàm lượng glutamin rất lớn (40—45%) do đó kéo theo cả hàm lượng nitơ

Ở pH gần bằng 7 các protein của glutein ít tích điện do đó các tương tác tĩnh điện không

có vai trò quyết định trong việc hình thành mạng lưới protein gluten của bánh

Hàm lượng glutamin cao sẽ hình thành nhiều liên kết hydro giữa các chuỗi liên kết peptid với nhau hoặc các phân tử nước ở đó tạo ra gluten có tình chất nhớt dẻo cao Hàm lượng các acid amin ưa béo tương đối cao cho thấy các tương tác ưa béo chẳng tham gia vào cấu trúc bậc bốn của glutenin mà còn liên kết được với các lipit cũng như tạo được mạng lưới gluten trong bột nhào

Hàm lượng prolin rất cao (10-15%) đặc biệt là của gliadin, nhất định sẽ có ảnh hưởng đến cấu trúc bậc hai của protein này: phá hủy các phần xoắn anpha cũng như các vùng có cấu trúc beta

Các gốc xistein vượt xa các gốc xistein cũng chứng tỏ cầu disuphua có tham dự vào hình thể và sự tập hợp của các protein này

3.1.5 Gliadin

Trong lúa mì có hai loại prolamin chính:

• Gliadin α, β, γ có phân tử lượng 30000 - 45000 dalton

• Gliadin ω có phân tử lượng nằm giữa 600000 và 80000 dalton

Các gliadin của lúa mì có tính đa hình lớn Ngay cùng một loại cũng có đến 20-30 gliadin khác nhau

Các gliadin của lúa mì thường ở dạng đơn chuỗi Sự phân bố các acid amin của đầu n tận cùng của các gliadin apha, beta, gama người ta đã biết: 30 axit amin đầu tiên của chúng rất giống nhau trong số có 20 axit amin đầu tiên tạo thành “ peptid tín hiệu ưa béo” Peptit này có gốc lizin gần đầu cuối gốc nito, tiếp đó là các axit amin ưa béo và cuối cùng là gốc alanin nối với protein Các gliadin α, β, γ (ngược với gliadin ω) còn có một số cầu disulfua trong phân tử do đó làm cho cấu trúc bậc ba chặt và bền

3.1.6 Glutenin:

Các glutenin còn biểu hiên tính đa hình mạnh mẽ hơn gliadin vì xu hướng tự liên kết với nhau bằng tương tác ưa béo, bằng liên kết hydro và cầu sulfua của chúng lớn hơn Khối lượng phân tử của cả glutenin có thể lớn hơn đến 20 triệu dalton, nhất là những “protein cặn” không hòa tan được trong axit axetic 0.1 M Những protein này gần như là những glutenin được liên hợp lại bằng cầu disufua

9

Khi phá hủy các cầu disuafua giàu các phân tử ( bằng tác nhân khử), người ta thu được

25 “dưới đơn vị” glutenin (với các dạng bột mì khác nhau) Có thể chia các dưới đơn vị này thành ba kiểu sau:

• Dưới đơn vị kiểu A không hòa tan trong etanol có khối lượng phân tử thấp (10000-70000 dalton) và rất giàu các axit amin có tính bazơ

• Dưới đơn vị kiểu B: không hòa tan trong etanol nhung có khối lượng phân tử cao

(60000-140000 dalton) và rất giàu glyxine, prolin và glutamin nghèo xistein, tỷ lệ xoắn anpha trong phân tử thấp (10-15%)

• Dưới đơn vị kiểu C, hòa tan được trong etanol có khối lượng phân tử giữa 35000 và

45000 dalton

Người ta cho rằng dưới đơn vị kiểu B đã tạo ra cái nhân để dưới đơn vị kiểu A và C đến đấy để kết hợp khi hạt thuần thục (sau khi phá hủy màng của các thể protein, cũng như khi trích ly) Các “dưới đơn vị” A và B được liên kết với lipit

Các dưới đơn vị liên kết với nhau bằng cầu hydro, bằng tương tác ưa béo và bằng disuafua Các phức hợp glutenin có phân tử lượng rất lớn thường chứa các dưới đơn vị kiểu B vàC Còn các phức hợp glutenin có khối lượng phân tử thấp thì có dưới tỷ lệ kiểu C khá cao

Khi các dưới đơn vị glutenin liên kết lại có thể tạo thành các sơi ( nhìn thấy được dưới kính hiển vi điên tử) Ở trạng thái ngậm nước, các glutanin tạo ra một khuôn hoặc một màng mỏng rất chắc, đàn hồi có tính kết dính cao và chịu được kéo căng Sở dĩ có được những tính chất này là do cường độ tương tác cũng như số lượng tương tác giữa các chuỗi protein

Người ta nhận thấy có một tương quan thuận giữa lượng “protein cặn” và lực nở của bánh Ngược lại, có một tương quan nghịch giữa protein hòa tan được trong axit axetic 0.1M và khả năng làm bánh (lúa mì cứng không làm bánh được vì thiếu các dưới đơn vị có khối lượng phân tử 90000, 132000 và 134000 dalton)

Như vậy glutenin có liên quan chặt chẽ tới độ đàn hồi của bột nhào Với bột mạnh có thể thêm một chút tác nhân oxy hóa để làm cho chất lượng bột nhào tăng lên Vậy là các cầu disulfua

và các trao đổi cầu disuafua có vai trò rất lớn

Do glutenin có tính chất ưa béo bề mặt cao có khả năng liên kết với các hợp phần lipit nên

đã tạo ra những màng mỏng không thấm đối với CO2

Trong hạt ngũ cốc nói chung có hàm lượng protein không cao,tuy nhiên nó có giá trị dinh dưỡng cao,khả năng sinh năng lượng cao 5,7 kcal/kg=23,9.105 J

3.2 Tính chất protein trong bột mì

3.2.1 Khả năng hydrat hoá:

Các sản phẩm ngũ cốc trước khi đem chế biến thường ở dạng khô nên khi sử dụng cần phải được hydrat hoá

Bốn giai đoạn đầu của quá trình hydrat hoá có liên quan tới các hiện tượng như trương nở, thấm ướt, giữ nước, cố kết và bám dính Giai đoạn 5 sẽ tạo ra độ phân tán, độ nhớt hoặc độ đặc