Sự hình thành collagen

Một phần của tài liệu Tận dụng một số phế phụ liệu giàu đạm từ động vật để thu nhận các sản phẩm có giá trị sinh học (Trang 49 - 53)

Collagen được cấu tạo chủ yếu gồm 10 amino acid, trong đĩ chủ yếu là Glycine (25%), Hydroxyproline (14%), Proline( 13%), Alanine (8,7%), Arginine (8,2%).

1.2.2.1.2 Tính chất của collagen [25,28]

™ Tính chất vật lý

Dưới kính hiển vi điện tử, những sợi collagen cĩ khả năng giãn nở nhẹ. Tỷ lệ giãn nở cĩ giới hạn co giãn khoảng 7% cho sợi ướt và khoảng 5% cho sợi khơ.

Khi đun nĩng tới 600C hoặc dưới tác dụng của acid kiềm hoặc muối, collagen ẩm đột ngột, phồng lên, co rút chỉ cịn 1/3 hay ¼ chiều dài của nĩ. Sự trương phồng này làm cho những sợi collagen ngắn hơn và mờ hơn, nếu tiếp tục đun thì collagen sẽ bị thủy phân thành gelatin. Trong nước lạnh collagen khơng hịa tan mà chỉ trương nở.

™ Tính chất hĩa học

Collagen khơng tan trong nước nhưng hút nước để nở ra. Phần nước kết hợp liên kết trên chuỗi gốc cực tính ở mạch ngồi của collagen ở trung tâm ưa nước này.

+ NH3-CH-CO…NH-CH2-CO-NH-CH2-C=

Vì cĩ nước làm cho mạch chính lỏng lẻo, chuỗi gốc cực tính của collagen bị ion hĩa nhẹ, là do tác dụng của các phân tử (lực hút Vanderwals).

R

R

O-

HO-H+

Do nước bị phân cực, tác dụng của liên kết hydro làm cho kết cấu của mạch protid bị suy yếu đi. Collagen kết hợp với nước, nở ra trong nước, độ dày tăng lên chừng 25% nhưng độ dài tăng lên khơng đáng kể, tổng thể tích phân tử collagen tăng gấp 2-3 lần.

Sự suy yếu mạch chính của collagen làm giảm sự vững chắc của keo từ 3-4 lần. Khi nhiệt độ tăng cao, tính hoạt động của polypeptide tăng mạnh, làm cho mạch yếu đi và bắt đầu bị đứt, cắt thành những mạch tương đối nhỏ. Khi nhiệt độ tăng lên từ 60-650C, collagen hút nước bị phân giải, hoặc collagen hút nước hoặc sau khi xứ lý bằng kiềm hay acid, lúc này các liên kết trong kết cấu của collagen tương đối lỏng lẻo, đồng thời bị phá hủy một phần nên nhiệt độ phân giải keo cĩ thể hạ thấp. Kết quả là phân tử collagen biến thành gelatin.

Collagen là chất duy nhất cĩ thể chuyển thành gelatin. Sự tạo thành gelatin là kết quả của sự mở vịng xoắn 3 sợi, kèm theo sự phá vỡ các liên kết hydro. Gelatose và gelatone là sản phẩm phân giải của gelatin. Tỷ lệ giữa gelatin, gelatose và gelatone được quyết định bởi nhiệt độ và thời gian nấu.

Collagen bị phân hủy chậm bởi trypsin và pepsin, trong khi đĩ gelatin dễ phân hủy hơn. Collagen khi thêm cồn, muối hoặc aceton đặc biệt là heparin thì chúng cĩ sợi dày và kết tủa lại. Collagen ngâm trong nước lạnh thì mềm dẻo, đun lâu trong nước thì tan ra. Collagen tan trong glycerin, acid acetic nhưng khơng tan trong nước lạnh.

1.2.2.2 Gelatin

Là protein thu được từ sự thủy phân collagen của da, gân, xương…động vật bởi nhiệt độ theo phản ứng:

1.2.2.2.1 Cấu trúc [58,62,66]

Gelatin là hỗn hợp dị thể các polypeptide sợi đơn và sợi đa, mỗi sợi cĩ cấu hình proline xoắn ốc bên trái, chứa từ 50-1000 acid amin. Cấu trúc gelatin được hình thành từ sự liên kết của 18 loại acid amin khác nhau (thiếu Tryptophane và Cysteine, Methionine hiện diện ở mức độ thấp), liên kết với nhau theo một trật tự xác định, tuần hồn. Amino acid chủ yếu trong gelatin là glycine (khoảng 30%) và proline/hydroxyproline (khoảng 25%) và trình tự xuất hiện thường xuyên nhất là – glycine-X-proline, -glycine-X-hydroxyproline, X cĩ thể là một trong 20 loại amino acid. Cấu trúc tiêu biểu: Ala-Gly-Pro-Arg-Gly-Glu-4Hyp-Gly-Pro. Gelatin là một protein tiêu biểu cĩ tính chất lưỡng tính. Thành phần % các nguyên tố cĩ trong gelatin: C: 48,7% -51,5%; H: 6,5% - 7,2%; N: 17,5% - 18,8%; O: 24,2% - 26,2 %; S: 0,3 % - 0,7%.

Vai trị của Proline và Hydoxyproline trong collagen cĩ tính quyết định. Cĩ một mối liên hệ giữa nhiệt độ, tính chất của da và đưa đến lượng gelatin chiết xuất được. Gelatin lấy từ da của các lồi cá sống ở vùng nước sâu, lạnh cĩ hàm lượng Prolin và Hydroxyprolin thấp, như vậy các dung dịch gelatin của các lồi cá này khơng hĩa gel ở nhiệt độ phịng và vẫn ở thể lỏng ở 8-100C. Cĩ hai loại gelatin chính: loại A với điểm đẳng điện từ 7-9, thu nhận được khi xử lý collagen bằng acid. Gelatin loại B, với điểm đẳng điện từ 4,8-5,2 thu nhận được khi xử lý collagen bằng kiềm.

H

Một phần của tài liệu Tận dụng một số phế phụ liệu giàu đạm từ động vật để thu nhận các sản phẩm có giá trị sinh học (Trang 49 - 53)