TIỂU LUẬN HÓA SINH THỰC PHẨM .Đề tài:HEMOGLOBIN VÀ MYOGLOBIN

ĐẠI HỌC QUỐC GIA TP HỒ CHÍ MINH TRỬỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA KHOA KỸ THUẬT HÓA HỌC .£0 CO 03 TIỂU LUẬN HÓA SINH THựC PHẨM Đề tài: HEMOGLOBIN VÀ MYOGLOBIN GVHD : TS TRẦN BÍCH LAM NHĨM THựC HIỆN: ■ HUỲNH HỒNG DUY ■ LÊ TRẦN TRUNG ■ PHAN BẢO DUNG ■ TRẦN CAO DÂN ■ ĐINH THỊ TÚ UYÊN 60800300 60802379 60800288 60800272 60802571 ■ TÔ THANH LOAN Mục Lục 60801123 CHƯƠNG I Hemoglobin .Error! Bookmark not defined 1.1 cấu tạo hemoglobin Error! Bookmark not defined HEMOGLOBIN VÀ MYOGLOBIN Chương I: Hemoglobin HS-40 Ị 5' m Embryo Porphyrin I 14 Chương II: MYOGLOBIN 18 Oxy hoá 23 Metmyoglobin Fe3+(màu nâu) 23 CÁC BIỂN ĐỔI CHÍNH CỦA MYOGLOBIN TRONG THỊT (GD - globỉn bị biéiì tính) 25 Tài liệu tham khảo Chương I: Hemoglobin 1.1 Cấu tạo : Hemoglobin huyết cầu tố ( Hb) cromoprotein có màu đỏ hồng cầu động vật bậc cao Hemoglobin cấu tạo gồm hai phần : phần protein : globin phần nhóm ngoại hem Heme giúp định P02/mô * Ở phần P02 cao (nơi Hb lấy 02 từ phồi) đường cong tà: P02: 60mmHg —» bão hịa Hb với 02: 89% P02 t 500 độ bão hịa Hb02 100% —> P02 mơi trường, phế nang thay đối nhiều độ bão hịa Hb02 & lượng oxy giao mơ khơng bị giao động => P02 mô on định => Hb có tính đệm giúp P02/ mơ ốn định, đảm bảo định nội mơi • Vị trí bình thườnẸ đường cong tùy thuộc vào: •S Nơng độ 2,3-DPG s Nồng độ ion H+ (pH) •S C02 hồng cầu s Cấu trúc Hb • Lệch phải (dc nhả oxy) • • • • 2,3-DPG cao H+ cao C02 cao Hb Oxyhaemoqlobin Deoxỵhaemoglobin Hình 1.3 oxy-deoxy hemoglobin 2,3-DPG thấp Val FG5 Leu FG3 Leu F4 0.6 A Heme -s _ i _ _ His F8 Porphyri n Porphyrin I Helix F Leu F7 Hình 1.4 Liên kết oxy hemoglobin (b) (a) Hình 1.5 Oxy deoxy hemoglobin khơng gian 1.2.2 Ket họp với cacbodioxyll tạo thành cacbonyl hemoglobin CO2: Sản phẩm chuyển hóa mơ—»thải ngồi Máu TM: 50-60ml CCVlOOml máu Máu ĐM: 50-53ml CCVlOOml máu Ở P02 = 40mmHg, 37 o c, 2,9ml CO2 hòa tan —» phải vận chuyển nhiều cách a) Hb kết hơp trưc tiếp với CO2: qua nhóm NH2 tự Globin tạo thành carbonyl Hb(HbC02) R-NH2 + CO2 R-NH-COOH (dẫn xuất carbamyl) p/ư xảy —» H2CO3 H2CO3 H2O CA + CO2T 1.2.3 Ket họp với cacbonmonoxyl tạo cacbonmonoxyl hemoglobin ( COHb) tạo carbon monoxyd Hb (HbCO) bền vũng > CO có lực với Hb gấp 210 lần so với oxy > CO đẩy O2 khỏi HbOo Hb + CO HbCO HbƠ2 + CO HbCO + O2 > Trong trường họp ngộ độc co, người ta phải giữ tốt khí cho bệnh nhân Nói tủm lại: Hemoglobin củ khả kết hợp với CO, CO2 lrt ba trung tâm khác tương tác trung tâm truyền băng thay đôi dạng không gian phân tử protein gọi tương tác osteht 1.2.4.Oxy hóa Hb tạo Methemoglobin (MetHb): chất oxy hóa Hb (Fe ) MetHb + e' (Fe ) nitrit, clorat, ferricyanua I.2.5 Tính chất enzym: Hb có tính chất oxydoreductase xúc tác phản ứng oxi hóa khử s Tính chất peroxydase: H2O2 + AH2 2H2O + A Hb s Tính chất catalase: H2O2 2H2O + O2 16 Garrett & Grisham: Biochemistry, 2/e Figure 15.26 HLs E7 His E7 J N' HC- o J CH ‘N CH -N HC H M N' / H TV His F8 HLs F8 N (a) Free heme with imidazole N (b) Mb:CO complex (c) Oxymyoglobin Saunders College 1.3 Chức sinh học hemoglobin • Vận chuyển oxy đến mơ • Phán ứng Hb & oxygen: • Sự gắn oxy - khơng phải phản ứng oxy hóa • Một Hb có thề gắn phân tử 02 • Sự gắn oxy địi hỏi 0.01 giây • Chịu ảnh hưởng số chất: 2,3-DPG (2,3Diphosphoglycerate) Publishing Chương II: MYOGLOBIN II.l Cấu tạo : Hình 2.1 cấu trúc không gian Myoglobin Myoglobin protein có cấu trúc bậc điển hình, sắc tố chủ yếu thịt động vật Khối lượng phân tử trung bình 16,700 daltons 18 Một phân tử Myoglobin gồm đơn vị, bốn đơn vị Hemoglobin Phân tử Globin Myoglobin 153 gốc acid amin tạo nên, 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm phần, mồi phần chứa từ 7-26 gốc - Nhóm heme (sắt chứa porphyrin) nhóm phận giả trung tâm quanh gấp apoprotein cịn lại Nó có tám helices alpha lõi hydrophobic TABLE 9-1 T HE A MINO A CID S EQUENCES Helix Boundaries A1 of THE a AND A16B1 C HAINS of H UMAN B16 Cl H EMOGLOBIN C7 AND OF D1 H UMAN M YOGLOBIN -* D7 El HEMOGLOBIN VÀ MYOGLOBIN .1 Chương I: Hemoglobin HS-40 Ị 5' m Embryo Porphyrin I 14 Chương II: MYOGLOBIN 18 Oxy hoá 23 Metmyoglobin Fe3+(màu nâu) 23 CÁC BIỂN ĐỔI CHÍNH CỦA MYOGLOBIN TRONG THỊT (GD - globỉn bị biéiì tính) .25 Mb .G - L S D G E W Q L V L N V W G K V E A D I P G H G Q E V L I R L F K ^ H P E T L E K F D K F K H L K S E D E M K A S E D L K K H G A T V L T A L G The residues have been aligned in structurally analogous positions The blue boxes shade the residues that are identical in both Hb chains, the purple boxes shade the residues that are identical in both Hb chains and in Mb, and the dark purple boxes shade residues that are invariant in all vertebrate Hb and Mb chains (Thr C4, Phe CD1, Leu F4, His F8, and Tyr HC2) The one-letter amino acid symbols are defined in Table 4-1 E19 FI F9 G1 '’The first and last residues in helices A-H are indicated, whereas the residues between helices constitute the intervening “segments.” The refined Hb structure reveals that much of what is designated the EF segment is really helical in both chains: It encompasses residues EF4-F2 and is designated the F' helix G19 HI H19 H21 H26 HEMOGLOBIN VÀ MYOGLOBIN Chương I: Hemoglobin .3 HS-40 Ị 5' m .9 Embryo .9 Porphyrin I 14 Chương II: MYOGLOBIN .18 Oxy hoá 23 Metmyoglobin Fe3+(màu nâu) 23 CÁC BIỂN ĐỔI CHÍNH CỦA MYOGLOBIN TRONG THỊT (GD globỉn bị biéiì tính) .25 19 Mb G I L K K K G H H E A E i K P | a Q S | Ậ T K H K I P V K Y L E F I S E C I I Q V L Q S K H P G D F G A D A Q G A M N K A L E L F R K D M A S N Myoglobin chứa vịng porphyrin với trung tâm sắt Có nhóm histidine proximal gắn trực tiếp đến tning tâm sắt, nhóm histidine ngoại biên mặt đối diện, khơng phái ngoại quan đến sắt Nó phục vụ ba chức năng: 20 Đê hình thành liên kêt hydro với phân nưa dioxygen, tăng o ràng buộc không đổi Đẻ ngăn chặn ràng buộc khí carbon monoxide, cho dù có khơng có từ bên thê Carbon monoxide liên kết với sắt ngày cuối thời trang, cản trở diện histidine ngoại biên, mà lực lượng thành conformation cong, co liên kết với heme 23.000 lần tốt so với o có 200 lần tốt hemoglobin myoglobin Oxy gắn thời trang bị cong, mà phù họp với histidine ngoại biên [l2] Đe ngăn chặn dimerization đảo ngược oxymyoglobin với lồi deoxymyoglobin Hình 2.2 Liên kết nhỏm hem trung myoglobin 21 Một phối trí tự Fe liên kết với histidine này, cịn lại phối trí tự Fe nằm phía vịng liên kết với oxygen heme plane 11.2 Chức • chuyên chở mitochondria) • Xúc tác vớt vác NO (p rotein chain)^/^! Myoglobin có chức Myoglobin khỏi mơ tiểu có màu hồng Có tác dụng kho dự trữ khí phóng thích oxy nồng độ xuống dự trừ khí cho thể 11.3 Tính chất myoglobin myoglobin : có hai chức khí (từ hồng huyết cầu vào nội bào dường H • dự trữ dưỡng khí cho mơ thịt gián tiếp trường hợp thương tổn bắp thịt thịt bị thương tổn lọc vào nước tiểu làm nước myoglobin gắn chặt với oxy hemoglobin thấp nên thích họp hemoglobin q trình 22 D esoxymyoglobin Fe2+(đỏ tía) Oxymyoglobin phản ứng cộng oxy Fe2+(đỏ tươi) Oxy hoá Oxy hoá Khử Khử Metmyoglobin Fe3+(màu nâu) V □ Desoxymioglobin sắc tố bâm sinh thịt làm cho thịt có màu đỏ tía, Fe có hóa trị II □ Myoglobin (Mb) mang oxy tạo thành Oxymyoglobin (Mb02) có màu đỏ rực Mb02 chất dự trữ oxy cho cơ, Fe có hóa trị II Màu Mb02 nhận thấy rõ bồ mặt thịt tươi □ Mb Mb02 bị oxy hóa Fe2+ chun thành Fe3+ tạo nên Metmyoglobin (MMb) có màu nâu Khi nguyên tử Fe trạng thái Fe3+ phân tử Mb khơng có kết họp với oxy 23 Mb2+ hoăc MbOo ferrihemochrom Nitrosomyoglobin Nitrit Nhiệt Fe2-, Globin nitrat khử ẩ iều kiện Fe3+, Globin biến tính,màu nân khơng biến tính, + nhiịệt Oxy đỏ (ướn Ferrohemochro Nitrosoferrohemochrom hĩa Fe2+ , Globin biến tính, màu hồng 2+ Fe , Globin biến tính, màu đỏ hồng II.3 Biến tính Myoglobin trình chế biến bảo quản thực phấm : > Lượng Mb thay đổi tùy loại mô, lồi, độ tuổi, giới tính dẫn đến màu sắc thịt thay đổi theo Độ tuổi cao lượng Mb nhiều nên thịt vật già có màu đậm vật non Ở vận động nhiều Mb khác Sự ảnh hưởng lượng Mb đến màu sắc thịt thể bảng (a,b,c) CÁC BIỂN ĐỔI CHÍNH CỦA MYOGLOBIN TRONG THỊT (GD - globỉn bị biéiì tính) nitrit MbdCO (Fe2+,GD) c a cb oxy fer ohemo crom Phức không màu Quang » MbdNO(Fe^,GD) N ltr oz ofer oh emo crom Pocphirin rự do, bị oxy hố Cho lemy o g (nâu,vàng, khơng lob in (xanh cây) a.theo loài Loài Lưọng Myoglobin(mg/g) Màu Thịt heo Hơng Thịt cừu Đỏ nhạt Thịt bị Đỏ anh đào b.thco loại Loại CO' Lượng mvoglobin Cơ vận động 12 mg/g Cơ trụ đờ 6mg/g 26 c.theo tuổi Loài (theo tuổi) Lưọng myoglobin(mg/g) Thịt bê Thịt bê (non) Thịt bò (non) Thịt bò (già) 18 Tài liệu tham khảo : Hóa sinh cơng nghiệp Lê Ngọc Tú ( chủ biên ) Nhà xuất khoa học kỹ thuật Hà Nội Hóa sinh y dược 27