1. Trang chủ
  2. » Giáo Dục - Đào Tạo

ảnh hưởng của việc bảo quản lạnh đông đến tính chất hóa học và tính tạo gel của cá trong sản xuất surimi ở thái lan

21 377 0

Đang tải... (xem toàn văn)

Tài liệu hạn chế xem trước, để xem đầy đủ mời bạn chọn Tải xuống

THÔNG TIN TÀI LIỆU

Thông tin cơ bản

Định dạng
Số trang 21
Dung lượng 638,17 KB

Nội dung

ẢNH HƯỞNG CỦA VIỆC BẢO QUẢN LẠNH ĐÔNG ĐẾN TÍNH CHẤT HÓA HỌC TÍNH TẠO GEL CỦA TRONG SẢN XUẤT SURIMI THÁI LAN Soottawat Benjakula,*, Wonnop Visessanguanb, Chutima Thongkaewa, Munehiko Tanakac Bộ môn Công nghệ Thực phẩm, Khoa Công Nông nghiệp, Đại học Prince of Songkla, Hat Yai, Songkhla 90112, Trung tâm Công nghệ di truyền công nghệ sinh học quốc gia Thái Lan, Cơ quan Khoa học Phát triển Công nghệ quốc gia, 113 Phaholyothin Road, Klong 1, Klong Luang, Pathumthani 12120 , Sở Khoa học Công nghệ thực phẩm Thái Lan, Đại học Thủy sản, Konan 4, Minato, Tokyo 108-8477, Nhật Bản Nhận ngày 13 Tháng 10 năm 2003; sửa đổi ngày 02 Tháng năm 2004; chấp nhận ngày 11 Tháng năm 2004 TÓM TẮT Ảnh hưởng bảo quản lạnh đông đến tính tạo gel sọc, vàng mắt to, mối đù -18 0C vòng tháng nghiên cứu Protein mô trải qua biến tính thể qua giảm liên tục Ca 2+-ATPase độ tan KCl 0,6M suốt trình bảo quản (P < 0.05) mối tạo formaldehyde cao hơn, so với loài khác, dẫn đến nhiều protein bị biến tính thể qua giảm đáng kể độ hòa tan Quá trình oxy hóa lipid bảo quản lạnh xảy với mức độ khác nhau, tùy thuộc vào loài Cả hai phá vỡ biến dạng gel surimi, sản xuất từ đông lạnh giảm liên tục tăng thời gian bảo quản đông lạnh (P < 0.05) Độ ẩm tăng lên, độ sáng giảm bảo quản lâu (P < 0.05) Sự suy giảm khả tạo gel có liên quan với việc giảm Ca2+-ATPase chủ yếu hình thành formaldehyde Nghiên cứu cấu vi phát phần nhỏ mạng gel surimi hình thành bảo quản lạnh 2004 Elsevier Ltd Tất bảo lưu Từ khóa: Surimi; bảo quản đông lạnh; biến tính; formaldehyde; khả tạo gel GIỚI THIỆU Surimi protein sợi ổn định thu nhận phương pháp khoa học từ thịt không xương rửa với nước lạnh Surimi nguyên liệu tiềm cho nhiều sản phẩm, ngày trở nên phổ biến cấu trúc độc đáo giá trị dinh dưỡng cao (Park & Morrissey, 2000) Độ tươi coi nhân tố quan trọng định chất lượng surimi (Benjakul, Visessanguan, Riebroy, Ishizaki, & Tanaka, 2002; MacDonald, Lelièvre, & Wilson, 1990) tươi đông lạnh thường sử dụng để sản xuất surimi giới Do khai thác mức nguồn tài nguyên, ngư dân phải xa hơn, dẫn đến nguyên liệu có chất lượng thấp Nếu không xử lý sau đánh bắt cách, nhanh bị hư hỏng, kết hợp với suy giảm biến tính protein sợi Như là, tạo surimi chất lượng (Benjakul et al, 2002; Benjakul, Visessangaun, & Tueksuban, 2003) Để giảm bớt hư hỏng gây vi sinh vật, đông lạnh biện pháp tốt để ngăn chặn biến đổi, nguyên nhân cho thoái biến protein Kết là, việc sử dụng tất biện pháp thực Tuy nhiên, protein sợi báo cáo phải trải qua biến tính trình bảo quản lạnh lạnh đông, dẫn đến số chức protein, đặc biệt khả tạo gel (Matsumoto, 1980; Sikorski, Olley, & Kostuch, 1976) Bảo quản đông lạnh làm giảm khả tạo gel protein từ Hoki, biển Alaska mối (Kurokawa, 1979; MacDonald, Lelièvre, & Wilson, 1992; Scott Porter, Kudo, Miller, & Koury, 1988) Mức formaldehyde sử dụng số suy giảm lưu trữ đông lạnh Protein sợi phản ứng với formaldehyde trở nên biến tính hình thành protein tổng hợp xảy Sự hình thành formaldehyde có liên quan đến giảm khả tạo gel Hoki bảo quản lạnh đông -290C (MacDonald et al.) Hơn nữa, trình oxy hóa lipid bảo quản lạnh đông cho thấy ảnh hưởng xấu đến cấu trúc chức protein (Saeed & Howell, 2002) Thái Lan nước sản xuất surimi Hầu hết thường sử dụng làm nguyên liệu để sản xuất surimi bao gồm vàng mắt to, sọc, mối, đù, vv Do thiếu tươi vịnh Thái Lan Ấn Độ Dương, có quan tâm ngày tăng việc sử dụng đông lạnh nguyên liệu để sản xuất surimi, trình chế biến không bị giới hạn thời gian sau đánh bắt Hơn nữa, đông lạnh sử dụng nguyên liệu tiềm quanh năm để sản xuất surimi Cho đến nay, thông tin liên quan đến tính chất gel surimi sản xuất từ đông lạnh nhiệt đới báo cáo Cuộc điều tra nhằm nghiên cứu tác động bảo quản lạnh đến tính chất hóa học khả tạo gel bốn loài thường sử dụng để sản xuất surimi Thái Lan VẬT LIỆU PHƯƠNG PHÁP 2.1 Chuẩn bị bao gồm sọc (Nemipterus bleekeri), vàng (Priacanthus tayenus), mối (Sauruda icropectoralis) đù (Pennahai macrophthalmus) mua từ bến tàu Trang, Thái Lan khoảng 36 - 48 sau đánh bắt, ướp đá vận chuyển với tỷ lệ cá/đá 1:2 (w/w) đến Cục Công nghệ Thực phẩm, Đại học Prince of Songkla, Hat Yai, Thái Lan rửa để nước Sau đóng gói túi nhựa polyethylene với trọng lượng xấp xỉ kg Các mẫu đông lạnh khí lạnh giữ -18 0C với thời gian khác (0, 1, 2, 4, 6, 8, 10, 12, 16, 20 24 tuần) Đồng thời định, đông lạnh giải đông sử dụng nước sinh hoạt (25 - 260C), nhiệt độ đạt - 20C Phần thịt sau cắt từ vật mẫu để chuẩn bị phân tích hóagel surimi 2.2 Xác định hoạt tính Ca2+-ATPase Hoạt tính Ca2+-ATPase xác định phương pháp Benjakul, Seymour, Morrissey, An (1997) Actomyosin tự nhiên (NAM) chuẩn bị mô tả Benjakul et al 1997 pha loãng đến 2,5 - mg/ml với 0,6 M KCl, pH 7,0 Dung dịch NAM pha loãng (1 ml) thêm vào 0,6 ml dung dịch 0,5 M tris-maleat, pH 7,0 Hỗn hợp bổ sung dung dịch CaCl2 để thu 10 mM CaCl2 với tổng thể tích 9,5 ml Để kiểm nghiệm phương pháp, 0,5 ml ATP 20 mM thêm vào để bắt đầu phản ứng Phản ứng thực phút 25 0C kết thúc cách thêm ml dung dịch trichloroacetic acid 15% (w/v) lạnh Hỗn hợp phản ứng ly tâm 3500g phút phosphate vô giải phóng mặt đo phương pháp Fiske Subbarow (1925) Hoạt tính đặc trưng thể số mg phosphate vô giải phóng/mg protein/phút Một dung dịch trắng chuẩn bị cách thêm axit tricloaxetic lạnh trước thêm ATP 2.3 Xác định formaldehyde Hàm lượng formaldehyde xác định theo phương pháp Nash (1953) Cơ (5g) cho cốc 50 ml thêm 20 ml dung dịch axit tricloaxetic 5% Hỗn hợp đồng (IKA Labortechnik, Salangor, Malaysia) phút Các đồng chất sau lọc giấy Whatman No.41 Việc trích ly lặp lại đồng cặn lại với 10 ml dung dịch axit tricloaxetic 5%, đem lọc Dịch lọc kết hợp trung hòa đến pH 6,0 - 6,5 Thể tích cuối đạt 50 ml cách thêm nước cất Để trung hòa dịch lọc (3 ml), ml Acetylacetone thêm vào lắc Hỗn hợp phản ứng trì 60 0C 15 phút làm lạnh vòi nước chảy Độ hấp thụ đo 412 nm Trống thực cách sử dụng axit tricloaxetic 5% thay dịch lọc Hàm lượng formaldehyde tính toán thể mg/g mẫu 2.4 Độ hòa tan protein Độ hòa tan protein xác định mô tả Benjakul Bauer (2000) với số thay đổi Để 2g mẫu, 18 ml KCl 0,6M thêm vào hỗn hợp đồng 30 s Các đồng chất khuấy nhiệt độ phòng (25-27 0C) giờ, sau ly tâm 12,000g 20 phút 0C Để 10 ml mặt, trichloroacetic acid 50% (w/v) lạnh bổ sung để có nồng độ cuối 10% Kết tủa rửa với axit tricloaxetic 10% hòa tan NaOH 0,5 M Hàm lượng protein xác định cách sử dụng phương pháp Biuret (Robinson & Hodgen, 1940) 2.5 Sự xác định TBARS Phản ứng chất acid Thiobarbituric xác định mô tả Benjakul Bauer (2001) 0,5 g thịt phân tán 2,5 ml dung dịch gồm có 0,0375 % acid Thiobarbituric, 15 % acid Trichloroacetic 0,25 N HCl Hỗn hợp đun nóng sôi với nước 10 phút, làm mát nước điều tiết Hỗn hợp li tâm 3600 vòng 20 phút nhiệt độ phòng Độ hấp thu bề mặt đo máy đo quang phổ bước sóng 532 nm (Hitachi,Tokyo,Japan) TBARS tính toán đơn vị mg malondialdehyde/kg mẫu 2.6 Surimi chuẩn bị gel surimi Sau rã đông, loại xương tay Băm nhỏ sau rửa với nước lạnh (5oC), tỉ lệ xay nhuyễn/nước rửa 1:3 (w/w) Hỗn hợp khuấy nhẹ phút hỗn hợp xay nhuyễn rửa với nước sau lọc lớp màng lọc nilon Quá trình rửa thực lần Cuối rửa hỗn hợp xay nhuyễn, đem li tâm máy li tâm Model CE 21K có thùng li tâm (Grandiumpiant, Belluno, Italy) với tốc độ 700 vòng 15 phút Hỗn hợp xay nhuyễn rửa đem trộn kĩ với 4% sorbitol 4% sucrose Hỗn hợp giữ -18 oC đông lạnh để làm surimi Surimi đông lạnh đem phân tích khoảng ngày tồn trữ lạnh Chuẩn bị gel surimi: surimi thêm vào 2,5 % muối điều chỉnh hàm lượng ẩm 80 % Hỗn hợp nghiền phút 4oC thu “sol” Sol nguyên liệu để bọc vỏ Polyvinylidine với đường kính 2,5 cm kín chặt Hai bước gia nhiệt gel chuẩn bị điều chỉnh 40oC 30 phút, gia nhiệt 90 oC 20 phút Sau gel làm lạnh nước đá lưu trữ 24 h 4oC để phân tích 2.7 Xác định tính chất gel surimi Tính chất gel surimi để phân tích cấu trúc mô tả Benjakul, Visessanguan Srivilai (2001) Phá gãy lực liên kết (độ bền gel) biến dạng (độ đàn hồi/độ biến dạng) đo máy đo cấu trúc Model TA-XT2 (Stable Micro Systems, Surrey, England) với pittong hình trụ (đường kính mm, tốc độ 60 mm/phút) Độ ẩm gel xác định theo phương pháp Benjakul etal (2001) Độ trắng gel surimi đo máy đo màu JP710 (Juki Corpn, Tokyo, Japan) Đo L*,a*,b* thực lần Độ trắng tính toán theo phương trình (Lanier, Hart &Martin, 1991) Độ trắng=100-[(100-L*)2+a*2+b*2]1/2 2.8 Vi cấu trúc gel surimi Gel surimi chuẩn bị từ thịt tươi thịt đông lạnh đối tượng xác định vi cấu trúc đù, sọc, vàng giữ -18 oC tháng tháng mối đông lạnh sử dụng để chuẩn bị gel Gel surimi (0,5 x 0,5 x 0,3 cm) ổn định với 2,5 % Glutaraldehyde dung dịch đệm 0,1 M phosphate, pH 7,2 tiếng nhiệt độ phòng Ổn định mẫu cách loại nước dung dịch ethanol với dãy nồng độ 50, 60, 70, 80, 90 100 % Mẫu phủ lớp vàng quan sát kính hiển vi điện tử Jeol (Tokyo,Japan) 2.9 Phân tích thống kê Dữ liệu phương sai đối tượng để phân tích (ANOVA) So sánh biện pháp thực khoảng bội số kiểm tra Duncan’s (Steel & Torrie, 1980) KÊT QUẢ THẢO LUẬN 3.1 Những thay đổi hoạt động Ca2+- ATPase Hoạt động Ca2+- ATPase actomyosin tự nhiên từ tất loài giảm liên tục suốt tháng bảo quản đông lạnh (Hình 1) Hoạt động tương tự ngày (dao động từ 0,21 đến 0,33 mmol Pi/mg protein/phút) quan sát thấy tất loài Cơ vàng mắt to tìm thấy để biễu diễn hoạt động nhỏ Sự khác biệt tính toàn vẹn protein loài gây nhạy cảm khác để biến tính protein bắp suốt trình xử lý Như thời gian bảo quản đông lạnh tăng, hoạt động Ca2+- ATPase quan sát giảm đáng kể Tốc độ giảm sút hoạt động Ca2+- ATPase khác nhau, tùy thuộc vào loài Trong số loài thử nghiệm, mối có tốc độ giảm sút lớn hoạt động Sau tháng bảo quản đông lạnh, hoạt động giảm 72,1% so với thu tươi Đối với đù, sọc, vàng mắt to hoạt động Ca 2+-ATPase giảm tương ứng 51,7, 53,4 42,8 % , sau tháng bảo quản đông lạnh Hoạt động Ca 2+- ATPase sử dụng số cho toàn vẹn phân tử myosin ( theo Benjakul năm 1997) Từ kết này, có ý kiến cho myosin bị biến tính trình bảo quản đông lạnh kéo dài Dựa giảm sút hoạt động Ca 2+- ATPase, myosin từ mối bị biến tính đến mức độ cao nhất, so với loài khác thử nghiệm Nambudiri Gopakumar ( năm 1992) tìm thấy sụt giảm hoạt động ATPase nước nước lợ gần 70 - 90% sau tháng bảo quản đông lạnh -20 oC Sự sụt giảm 24% hoạt động Ca2+-ATPase biển Alaska quan sát thấy sau 226 ngày kể từ ngày bảo quản đông lạnh -29 oC (theo Scott, năm 1988) Sự mát hoạt động ATPase thay đổi cấu trúc bậc ba gây tinh thể nước đá gia tăng cường độ ion máy làm đá ( trích Benjakul & Bauer, Năm 2000) Sự xếp lại protein thông qua tương tác protein-protein cho đóng góp vào mát hoạt động ATPase ( theo Benjakul & Bauer, năm2000) Từ kết quả, tìm thấy protein, đặc biệt myosin bị biến tính qua trình bảo quản đông lạnh Mức độ biến tính phụ thuộc vào loài cá, mà kết hợp với yếu tố bên định thay đổi Hình.1 Sự thay đổi Ca2+- ATPase actomyosin tự nhiên chiết xuất từ bốn loài trình bảo quản đông lạnh -18oC tháng Thanh biểu thị độ lệch chuẩn 3.2 Những thay đổi formaldehyde Formaldehyde hình thành tất loài trình bảo quản đông lạnh theo dõi -180C tháng Hàm lượng formaldehyde mối tăng mạnh theo thời gian lưu trữ (Hình 2) Đối với loài khác, formaldehyde phát với lượng nhỏ Vào tháng 6, ghi nhận formaldehyde tăng gấp 12,7 lần mối, gia tăng nhỏ khác từ 1,4 - 2,4 lần tìm thấy đù, sọc vàng mắt to Formaldehyde sản xuất số loài cá, chủ yếu sọc trình bảo quản đông lạnh cách làm giảm trimethylamine oxide để dimetylamin formaldehyde lượng cân (Yamada & Amano, 1965) Phản ứng gây demethylase trimethylamine oxide, phân bố quan khác (Benjakul, Visessanguan, & Tanaka, 2003; Rehbein & Schreiber, 1984) (Kimura, Seki, & Kimura, 2000; Phillippy & Hultin, 1993) Tốc độ phản ứng phụ thuộc vào số yếu tố nhiệt độ bảo quản, loài, tình trạng điều kiện khử (xe & Hultin, 1982) Formaldehyde biết đến để phản ứng với nhóm chức khác chuỗi protein tạo thành cầu methylen phân tử Vai trò formaldehyde biến tính protein làm rõ trình bảo quản đông lạnh (Parking & Hultin, 1982) Perez- Villarreal Howgate (1991) tìm thấy gia tăng formaldehyde trình bảo quản đông lạnh tuyết phi lê Kể từ toàn đông lạnh nghiên cứu, TMAOase đưa tới quan nội tạng đưa vào chế biến, đặc biệt có tính tan Kết là, TMAOase từ quan nội tạng phối hợp việc hình thành formaldehyde Bao bì không khí tìm thấy có ảnh hưởng đến hình thành formaldehyde tuyết đỏ (Lundstrom, Correia, & Wilhelm, 1982) Từ nghiên cứu này, toàn loài đóng gói điều kiện (sử dụng túi polyetheylene mà không cần loại bỏ không khí) Vì vậy, khác biệt việc hình thành formaldehyde chủ yếu khác biệt hoạt động TMAOase loài Từ kết này, formaldehyde tăng trùng hợp ngẫu nhiên với sụt giảm hoạt động Ca2+-ATPase (Hình 1) Formaldehyde hình thành liên kết ngang gây 10 làm thay đổi cấu tạo myosin, đặc biệt vùng đầu, dẫn đến sụt giảm Ca 2+ -ATPase hoạt động Hình 2: Những thay đổi hàm lượng formaldehyde bốn loài trình bảo quản đông lạnh -180C tháng Thanh biểu thị độ lệch chuẩn (cá đù, mối, sọc, vàng mắt to) 3.3 Những thay đổi độ hòa tan Độ hòa tan protein 0,6 M KCl liên tục giảm thời gian bảo quản lâu dài (Hình 3) Khả hòa tan thấp quan sát thấy mối, đặc biệt thời gian lưu trữ tăng lên Sau tháng bảo quản đông lạnh, độ hòa tan mối giảm xuống 18,7%, khả hòa tan từ đù, sọc vàng vàng mắt to giảm xuống 33,7, 46,8 48,0%, tương ứng Khả hòa tan mối giảm đáng kể có liên quan tới lượng lớn formaldehyde hình thành trình bảo quản đông lạnh (Hình 2) Trong sọc, tổn thất protein hòa tan khả gắn kết nước hình thành liên kết ngang polypeptide liền kề formaldehyde có nguồn gốc từ trimethylamine oxide (Sotelo, Pineiro, & Perez-Martub, 1995) 11 Ngoài mối, mát độ hòa tan quan sát thấy loài khác, với mức độ thấp Hình thành disulfide, hydro liên kết kỵ nước gây tổng hợp trình bảo quản đông lạnh (Jiang, Hwang, & Chen, 1988) Liên kết disulfide hình thành dẫn đến mát extractability protein trình bảo quản đông lạnh bơn cắt nhỏ (Lim & Haard, 1984) Benjakul, Visessanguan, Ishizaki, Tanaka (2000) tìm thấy sụt giảm liên tục nhóm sulfhydryl đồng thời gia tăng liên kết disulfide tất loài bao gồm mối, đù, sọc vàng mắt to trình bảo quản đông lạnh kéo dài Srikar Reddy (1991) báo cáo trình bảo quản đông lạnh làm giảm độ hòa tan protein vàng Jiang et al (1998) tìm thấy độ hòa tan actomyosin măng 0,6 M KCl giảm đông lạnh Kết hợp trình bảo quản đông lạnh tuyết băm nhuyễn chủ yếu liên kết tương tác disulfide cầu thứ cấp (Tejada et al., 1996) Trong thời gian đóng băng kho lạnh, biến tính tổng hợp protein hình thành liên kết disulfide, theo sau xếp lại vùng kỵ nước tạo liên kết hydro sở liên phân tử (Buttkus, 1974) Từ kết quả, độ hòa tan giảm cho thấy kết hợp biến tính protein gây cách làm lạnh bảo quản đông lạnh Việc tổng hợp formaldehyde hình thành rõ rệt loài Tuy nhiên, biến tính tập hợp protein quan sát thấy loài khác, disulfide tương tác kỵ nước đóng góp lớn thay đổi 12 Hình 3:Những thay đổi độ hòa tan protein 0,6 M KCl bốn loài trình bảo quản đông lạnh -180C tháng Thanh biểu thị độ lệch chuẩn ( đù, mối, sọc vàng, vàng mắt to) 3.4 Thay đổi oxy hóa chất béo TBARs (thiobarbituric acid reactive substances ) tăng lên thời gian bảo quản tăng lên, tỉ lệ tăng đa dạng tùy thuộc vào giống loài Sau thời gian bảo quản tháng TBARs đù tăng lên 7,9 lần lặp lại, …tăng 1.8 lần lặp lại, với hàm lượng cất béo đù mối nhỏ (3,16 – 3,38 %), mức độ oxy hóa chất béo khác Oxy hóa chất béo khác thay khác axit béo Axit béo không bão hòa đa dễ bị oxy hóa so với axit béo bão hòa Perez villarredl Howgate (1991) chứng minh tăng TBARs giá trị peroxide thu châu âu suốt trình bảo quản Oxy hóa chất béo xảy suốt trình bảo quản lạnh nguyên nhân trình biến tính protein Protein tiếp xúc với môi trường không khí dễ làm oxy hóa làm thay đổi thành phần hóa học, làm phá hủy axit amin, cắt liên kết peptide, hình thành phức protein – lipit Nhóm cacbonhydrate tham gia vào oxy hóa chất 13 béo tham gia vào liên kết hóa trị Sự phản ứng protein với sản phẩm oxy hóa chất béo hình thành gốc protein trung tâm Nhiếu sản phẩm thất thoát có khả liên kết ngang với polypeptit, mối kiên kết thành protein không tan Kết phần protein hòa tan, đặc biệt thời gian bảo quản tăng Saced Howell xác nhận yếu tố ảnh hưởng sản phẩm oxy hóa chất béo cấu trúc protein enzyme chất béo lạnh đông Do thực tế hầu hết loài sử dụng nghiên cứu nạc, chúng chứa hàm lượng acid béo thấp, oxy hóa chất béo góp phần làm biến tính protein, hình thành formaldehyde Tuy nhiên yếu tố ảnh hưởng chất béo formaldehyde chưa chác chắn 3.5 Những thay đổi đặc tính hình thành gel sản xuất surimi từ đông lạnh Làm vỡ lực ( độ bền gel) biến dạng surimi từ bốn loài giảm với gia tăng thời gian bảo quản đông lạnh (Figs 5) Sự suy giảm rõ rệt hai độ bền gel biến dạng theo dõi surimi từ mối, sau tuần bảo quản đông lạnh Độ bền gel biến dạng surimi từ mối giảm 43.8 71.8%, tương ứng, so với thu từ mẫu tươi Đối với loài khác, dộ bền gel biến dạng giảm 8,5 13,6 11,9 - 17,7%, tương ứng, sau tuần bảo quản đông lạnh Sự khác biệt khả tạo gel đông lạnh công nhận khác biệt ổn định protein trình làm lạnh bảo quản đông lạnh Từ kết đó, người ta cho formaldehyde hình thành mối đóng góp lớn cho biến tính tập hợp protein, dẫn đến khả tạo gel thấp Kết phù hợp với sụt giảm đáng kể hoạt động Ca 2+ - ATPase mát khả hòa tan mối, so với loài khác Tình trạng nguyên vẹn myosin điều kiện tiên cho đông lại protein (Benjakul, Visessanguan, Thongkeaw, & Tanaka, 2003) Sự suy giảm liên tục hai độ bền gel biến dạng xảy thời gian lưu trữ tăng lên đến tháng Đây cho tăng biến tính protein, gây lưu trữ đông lạnh kéo dài thể gia tăng liên tục hoạt động Ca2+ - ATPase mát khả hòa tan Sau tháng lưu trữ - 18 0C, làm vỡ lực surimi từ đù, mối, sọc vàng mắt to giảm 56,8, 64,7, 14 65,3 58,9 %, tương Lưu trữ đông lạnh dẫn đến mát trình biến dạng gel surimi Biến dạng surimi từ đù, mối, sọc vàng mắt to giảm 62,4, 71,8, 63,2 52,8%, tương ứng, sau tháng lưu trữ 15 Trong số surimi sản xuất từ bốn loài, lưu trữ đông lạnh trưng bày ảnh hưởng bất lợi đông lại surimi sản xuất từ mối, so với loài khác Do đó, sản xuất formaldehyde đóng vai trò thiết yếu việc giảm khả tạo gel mối Kết thỏa thuận với Kurokawa (1979) báo cáo mối lưu trữ tuần - 27 0C có 50 - 60% gel tươi Hơn nữa, MacDonald et al (1992) nhận thấy khả tạo gel Hoki giảm với gia tăng đồng thời formaldehyde thời gian lưu trữ đông lạnh tăng Scott et al (1988) báo cáo surimi sản xuất từ loại biển Alaska đông lạnh tạo gel giảm tăng thời gian lưu trữ -290C Ngoài hình thành formaldehyde, kết hợp protein 16 qua cầu nối disulfide, tương tác kị nước, vv trình oxy hóa lipid bảo quản đônh lạnh gây biến tính protein (Matsumoto, 1980, Sikorski et al, 1976) Điều dẫn đến khả tạo gel thấp Tỷ lệ giảm khả tạo gel bảo quản đông lạnh xác định ổn định protein cơ, đặc biệt myosin Từ kết quả, protein sọc thường hay bị mát tạo, so với đù vàng mắt to Tuy nhiên, giảm hoạt động Ca 2+ - ATPase sọc nhỏ loại khác Kể từ đầu hình cầu myosin chịu trách nhiệm hoạt động ATPase, giảm hoạt động Ca2+ - ATPase dấu hiệu biến đổi tính chất vùng đầu myosin Cả đầu lẫn đuôi đoạn phân tử myosin tham gia tạo gel Từ kết quả, người ta công nhận phần đuôi myosin trải qua thay đổi cấu tạo, dẫn đến khả tạo gel thấp Sự phát triển độ đàn hồi gel myosin phần đuôi phát triển thứ hai phần đầu (Sano, Noguchi, Matsumoto, & Tsuchiya, 1990a) Phần đuôi phân tử myosin đóng vai trò quan trọng đông nhiệt myosin actomyosin tự nhiên (Sano, Noguchi, Matsumoto, & Tsuchiya, 1990b) Ngoài biến tính myosin, mát hoạt động TGase gây lưu trữ đông lạnh giả định Trong thời gian thiết lập, TGase gây hình thành liên kết cộng hóa trị non-disulfide, đặc biệt liên kết - (-glutamyl) lysine (Kumazawa, Numazawa, Seguro, & Motoki, 1995) Theo đó, thiết lập bị cản trở kết bảo quản đông lạnh kéo dài Vì vậy, làm lạnh bảo quản đông lạnh trực tiếp ảnh hưởng đến khả tạo gel surimi sản xuất từ đông lạnh Độ ẩm biễu diễn gel surimi tăng thời gian lưu trữ tăng (Bảng 1) Điều nước hấp thụ gel Protein bị biến tính gây bảo quản đông lạnh kéo dài có lực nước thấp Ngoài ra, hình thành gel chiếm hữu khả giữ nước thấp Sau tháng bảo quản đông lạnh, độ ẩm biễu diễn cao gel surimi (28,70%) đạt gel từ mối, độ ẩm biễu diễn gel surimi từ loại lại dao động 7,72 - 11,88% Khả giữ nước gel surimi từ mối có liên quan với tăng formaldehyde, nguyên nhân gây cứng lại cách gây tạo liên 17 kết chéo protein (Connell, 1975) Ngoài ra, độ ẩm biễu diễn cao gel surimi từ mối có liên quan chặt chẽ với tạo gel thấp hình 18 Độ trắng gel surimi từ tất loài nói chung giảm thời gian lưu trữ tăng (Bảng 2) Đối với surimi sản xuất từ tươi, gel surimi từ mối đưa độ trắng cao (82,0), so với loài khác (75,9 - 77,3) Từ kết quả, tìm thấy gel surimi từ đù có xu hướng giảm tỉ lệ độ trắng lớn nhất, so với loài khác Sau tháng bảo quản đông lạnh, độ trắng gel suirmi từ đù giảm 7,4% Độ trắng giảm thấp quan sát thấy surimi từ vàng mắt to Sự khác biệt thay đổi màu sắc gây khác hàm lượng sắc tố Giảm độ trắng 19 có lẽ diển dẩn protein sắc tố, đặc biệt bị oxy hóa sắc tố với protein Ngoài ra, trình oxy hóa lipid trong suốt trình bảo quản đông lạnh gây liên kết chéo protein sắc tố protein thông qua trình gốc tự (Saeed et al., 1999) Như hệ quả, sắc tố gỡ bỏ cách hiệu trình rửa cuối giữ lại surimi Điều dẫn đến sụt giảm độ trắng gel 3.6 Vi cấu trúc gel surimi chế biến từ đông lạnh Vi cấu trúc gel surimi chế biến từ đông lạnh khác biểu hình Gel surimi từ tươi có mạng lưới sợi tốt Cấu trúc tổng hợp thường xuyên với tổ chức mạng lưới ba chiều quan sát với gel chế biến từ tươi Tuy nhiên, vi cấu trúc gel có vài khác biệt từ loài khác dược ghi nhận Điều khả tạo gel khác protein từ loài khác Sự thay đổi khác tính chất hóagel surimi loài quan sát, giảm khả tạo gel, tùy vào thời gian lưu trữ Giảm 50% độ bền gel, đù, sọc vàng mắt to giữ đến khoảng tháng Tuy nhiên, có giảm tháng lưu trữ đông lạnh cho mối Do gel chuẩn bị từ đông lạnh bảo quản thời gian định so sánh Nói chung, gel từ đông lạnh thùng thô với khoảng trống lớn Một tập hợp lớn hình thành (hình 6) Thú vị, mạng lưới tổng hợp hạt tìm thấy gel surimi từ mối đông lạnh Nó coi formaldehyde làm việc có hiệu liên kết chéo phân tử protein Kết quả, tổng hợp protein hình thành kèm khả giữ nước giảm đáng kể (bảng 1) Mạng lưới tổng hợp hạt quan sát loài khác Tuy nhiên, xảy mức độ thấp, so với tìm thấy gel surimi từ mối đông lạnh Hiện nay, gel surimi từ đông lạnh có mạng lưới tổ chức kém, so với tươi Cấu trúc gel surimi chế biến từ đông lạnh xác nhận nghèo khả tạo gel protein đông lạnh 20 KẾT LUẬN Mở rộng kho lạnh bốn loài -18C nguyên nhân gây khả tạo gel kết hợp với biến tính protein Mức độ phụ thuộc vào loài thời gian lưu trữ mối, trước formaldehyde, dễ bị biến tính mát đông đặc lưu trữ đông lạnh kéo dài, so với loài khác 21 ... thiết lập bị cản trở kết bảo quản đông lạnh kéo dài Vì vậy, làm lạnh bảo quản đông lạnh trực tiếp ảnh hưởng đến khả tạo gel surimi sản xuất từ cá đông lạnh Độ ẩm biễu diễn gel surimi tăng thời... tính chất gel surimi sản xuất từ cá đông lạnh nhiệt đới báo cáo Cuộc điều tra nhằm nghiên cứu tác động bảo quản lạnh đến tính chất hóa học khả tạo gel bốn loài cá thường sử dụng để sản xuất surimi. .. bảo quản lạnh đông -290C (MacDonald et al.) Hơn nữa, trình oxy hóa lipid cá bảo quản lạnh đông cho thấy ảnh hưởng xấu đến cấu trúc chức protein (Saeed & Howell, 2002) Thái Lan nước sản xuất surimi

Ngày đăng: 28/08/2017, 18:37

TỪ KHÓA LIÊN QUAN

TÀI LIỆU CÙNG NGƯỜI DÙNG

TÀI LIỆU LIÊN QUAN

w