Hóa sinh thực phẩm

HÓA SINH THỰC PHẨM ĐỀ CƯƠNG MÔN HỌC MỤC ĐÍCH: • Giới thiệu thành phần hóa học sinh vật thực phẩm, vài phương pháp phân tích • Các tính chất tónh: phân bố, cấu tạo, tính chất • Các tính chất động: sinh tổng hợp, chuyển hóa sinh học, chuyển hóa chế biến bảo quản TÀI LIỆU THAM KHẢO: [1] Hóa sinh công nghiệp – Lê Ngọc Tú tập thể tác giả NXB ĐH & THCN, Hà Nội, 1977 [2] Hóa sinh học – Phạm Quốc Thăng ĐHBK Hà Nội, 1994 [3] Hóa sinh học – Phạm Trân Châu NXB Giáo Dục, 1997 [4] Hóa học thực phẩm – Lê Ngọc Tú tập thể tác giả NXB KH & KT, Hà Nội, 1994 [5] Giáo trình sinh hóa – Đồng Thò Thanh Thu Tủ sách ĐH KHTN, 1999 [6] Giáo trình sinh hóa đại – Ng Tiến Thắng, Nguyễn Đình Huyên NXB Giáo Dục, 1998 PHƯƠNG PHÁP HỌC: Giảng lớp – đọc tài liệu Thi cuối kỳ: Viết – Trắc nghiệm NỘI DUNG MÔN HỌC: Chương : Nước (1) Cấu tạo – Vai trò nước thể CNTP – Hoạt độ nước – Đường cong đẳng nhiệt hấp phụ Chương : Protein (2,3) Vai trò phân bố – Cấu tạo (acid amin, liên kết peptid, cấu trúc không gian protein) – Tính chất (acid amin, protein) – Chuyển hóa (protein, acid amin) – Sinh tổng hợp protein – Đònh tính, đònh lượng Chương : Enzym (4) Cấu tạo – Trung tâm hoạt động – Cơ chế xúc tác – Phân loại – Các loại enzym tiêu biểu – Sản xuất – Ứng dụng Chương : Glucid (5,6) Vai trò phân bố – Phân loại – Monosaccharide – Polysaccharide – Chuyển hóa (sinh hóa, bảo quản chế biến) – Sinh tổng hợp – Đònh tính, đònh lượng Chương : Lipid (7) Vai trò phân bố – Acid béo – Phân loại (lipid đơn giản, lipid phức tạp) – Chuyển hóa (sinh hóa, bảo quản chế biến) – Sinh tổng hợp – Đònh tính, đònh lượng Chương : Hợp chất vi lượng Vitamin – Khoáng – Độc tố (8) Chương : Màu TP (9) Chlorophyll – Carotenoid – Flavonoid – Màu tạo trình chế biến Chương : Mùi TP (9) Mùi tự nhiên – Mùi tổng hợp – Tổ hợp mùi Chương 9: phụ gia thực phẩm (10) Các ký hiệu phụ gia – Phân loại – Các loại phụ gia tiêu biểu GIỚI THIỆU MÔN HỌC Hóa sinh học gì? Hóa sinh học hóa học chất sống sống, nghiên cứu thành phần, cấu tạo hóa học tính chất chất sống đồng thời nghiên cứu vận động chất sống trình sống • Chất sống: sở tế bào, cấu tạo từ số hợp chất hóa học, phát triển, sinh sôi nảy nở Tập hợp tế bào tạo vi sinh vật, thực vật, động vật Con người thể sống bậc cao • Quá trình sống: trình trao đổi chất Cơ thể sống hấp thu chất dinh dưỡng từ bên ngoài, chuyển hóa chất dinh dưỡng để phát triển thải môi trường sản phẩm thừa trình chuyển hóa Đối tượng nghiên cứu Hóa sinh học? Đối tượng: Sinh vật sống (VSV, TV, ĐV) Nghiên cứu: Tónh hóa sinh : nghiên cứu thành phần cấu tạo chất sống Động hóa sinh: nghiên cứu vận động trình xảy thể sống ( trình trao đổi chất ) Hóa sinh công nghiệp? Ứng dụng Hóa sinh học vào trình chế biến sản phẩm có nguồn gốc sinh vật, đặc biệt lónh vực thực phẩm • Phát nguồn nguyên liệu • Tìm nguyên tắc bảo quản nguyên liệu thành phẩm • Đề qui trình công nghệ sản xuất THÀNH PHẦN HÓA HỌC CỦA SINH VẬT Thành phần nguyên tố ? Trong thể sống có mặt khoảng 30 số 100 nguyên tố biết Phân tử lượng đa số nhỏ, nguyên tố chủ yếu C, H, O, N Các nguyên tố đa lượng: Hàm lượng lớn 10-5 [%], chiếm khoảng 99% trọng lượng thể C, H, O, N, S, P ,Cl, Ca, Na, K, Mg, Fe, Zn Nguyên tố vi lượng: hàm lượng khoảng 10-8 - 10-5 [%] Cu, Co, Mo, B, F, Cr, I, Mn, Al, Si, Sn, Ni Nguyên tố siêu vi lượng: hàm lượng nhỏ 10-8 [%] Hg, Au, U, Ra, Se, Vd Thành phần hóa học chất sống? Nước: chiếm 60 – 80 % trọng lượng thể Chất khô: Chiếm 20 – 40 % trọng lượng thể Chất khô hòa tan chất khô không hòa tan [1] Nguyên tố vi lượng, siêu vi lượng [2] Hợp chất vô cơ:  Chiếm – 6% chất khô  Dạng muối Ca2+, Na+, K+, Cl-, PO43-; Dạng acid HCl (ở dày)  Chức năng: tạo cấu trúc thể sống điều hòa hoạt động sống Calci, phosphor, Mg: tạo khung xương Fluor: tạo ngà răng, men Kẽm: có ảnh hưởng đến hormon Insulin tuyến giáp trạng [3] Hợp chất hữu cơ: protein, lipid, glucid, enzym, vitamin, hormon,… CHƯƠNG 1: NƯỚC I VAI TRÒ CỦA NƯỚC Vai trò nước thể :  Tham gia vào thành phần cấu trúc tế bào: Nguyên sinh chất  Dung môi hòa tan chất môi trường để xảy phản ứng hóa sinh  Tham gia phản ứng thủy phân, phản ứng hydrat hóa, phản ứng oxy hóa khử sinh học  Vận chuyển chất dinh dưỡng đến quan cần thiết  Điều hòa thân nhiệt ổn đònh nhiệt cho thể  Ổn đònh pH trung tính  Bảo vệ: + Bảo vệ tế bào, mô, quan, khớp xương nhờ phần đệm nước gian bào, dòch bào tế bào có tác dụng tránh va chạm học + Qua trao đổi mà thể đào thải chất dư thừa, cặn bã, chất độc vi sinh vật có hại khỏi thể Vai trò nước sản xuất thực phẩm : • Thành phần hầu hết nguyên liệu sản xuất TP • Dùng để xử lý nguyên liệu: nhào rửa, làm sạch, vận chuyển, đốt nóng, làm lạnh thiết bò, chất tải nhiệt nồi vỏ, nồi trùng, nồi hấp • Tạo sản phẩm, xử lý sản phẩm:     Thành phần sản phẩm (bia, nước giải khát,…) Nước tham gia phản ứng tạo sản phẩm (phản ứng thuỷ phân,…) Nước tăng cường trình sinh học (lên men, nẩy mầm,…) Nước góp phần tăng chất lượng sản phẩm (độ bóng, độ dai, độ mòn,…) Thành phần nước loại nguyên liệu khác Loại Nguyên liệu Hàm Thòt, cá Thòt heo, nguyên liệu, phần nạc Thòt bò, nguyên liệu, Thòt gà, loại, da Cá, phần thòt Trái Các loại mọng, anh đào, lê Táo, đào, cam, bưởi Đại hoàng, dâu, cà chua Rau Avocado, chuối, đậu Hà Lan Củ cải đường, broccoli, cà rốt, khoai tây Măng tây, đậu, cải bắp, cải, rau diếp Lương Lúa thực Ngũ cốc lượng nước [%] 53 – 60 50 – 70 74 65 – 81 80 – 85 90 90 – 95 74 – 80 85 – 90 90 – 95 13 – 14 16 -17 Thành phần nước loại sản phẩm khác Loại TP Bia Rượu Sữa tiệt trùng Sữa bột Nước trái Quả nước đường Mứt Bơ, margarine Dầu ăn Kẹo cứng Kẹo mềm Kẹo dẻo Độ ẩm [%] 92 – 95 55 – 85 75 – 85 80 – 90 40 – 50 15 – 40 16 – 18 0.9) Lượng ẩm lên tới 50% Hiện tượng trễ hấp phụ • Đường cong trễ hấp phụ biểu diễn biến đổi hàm ẩm trình khử nước vật liệu ẩm (sấy) • Sự trễ hấp phụ xảy vùng liên kết yếu Nguyên nhân nước mao quản khó bay • Các vật thể khác có đường cong trễ hấp phụ khác nhau, đường kính mao quản khác Đặc điểm đường đẳng nhiệt hấp phụ Các kiểu liên kết hóa học acid amin : Liên kết peptid: Gốc –COOH acid amin kết hợp với gốc α-NH2 acid amin khác, loại phân tử nước Phương trình biểu diễn sau: R1 NH2 R1 CH COOH + HHN CH COOH NH2 CH CO NH CH R2 COOH R2 liên kết peptid Những sản phẩm gọi chung peptid Tùy độ dài số liên kết peptid ta có pepton, peptid, polypeptid,… Liên kết thứ cấp: (1) Liên kết Hydro: O ( C lk H2 ) ( Liên kết liên kết yếu, không bền (8-12 kj/mol) Số lượng liên kết lớn H N ) (2) Liên kết Disulphua (cầu–S-S-) • Liên kết đồng hóa trò • Rất bền vững (300 kj/mol) (3)liên kết ion ( liên kết muối) • Liên kết tónh điện, tạo gốc phân cực, mang điện tích (+), (-) có phân tử protein : OH-, NH3+ , COO-, … • Khá bền (>160 kj/mol) (4) Liên kết lỵ nước: (Liên kết Val der Walls) • Giữa nhóm kỵ nước ( -CH3, -C2H5 , -C6H5) • Không bền (4-8.5 kj/mol)) Cấu trúc phân tử Protein: Cấu trúc bậc I • Chuỗi polypeptid tạo thành acid amin liên kết với liên kết peptid Cấu trúc bậc I cấu trúc mạch thẳng R1 NH2 R3 CH CO NH CH CO NH CH CO R2 NH CH COOH R4 • Vì tất gốc R1, R2 ,… Rn mạch bên nên chiều dài chuỗi protein không phụ thuộc tính chất acid amin mà phụ thuộc vào số lượng acid amin Cấu trúc bậc II H R1 NH2 C* H H CO NH C* R2 CO NH R3 C C* COOH O H H N C N O • Các acid amin tự nhiên chứa C bất đối nên có khả quay tự quanh mối liên kết C*, mạch polypeptid có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn • Cấu trúc xoắn ổn đònh nhờ vô số liên kết hydro gốc –C=O acid amin với gốc –N-H acid amin thứ ba đứng sau Số lượng liên kết hydro lớn Do liên kết yếu giúp cho cấu trúc xoắn bền vững • Cấu trúc bậc hai cấu trúc điển hình protein dạng sợi: keratin (tóc), collagen (da, xương), không tan nước Cấu trúc xoắn α  Một chuỗi polypeptid có hình xoắn ốc giống lò xo  Mỗi vòng xoắn có 3.6 gốc acid amin (18 gốc tạo vòng xoắn) Mỗi acid amin mhư bậc thang cao 1.5 A0 ( A0 = 10 -10 µm)  Có thể có xoắn α phải xoắn α trái (cùng ngược chiều kim đ hồ)  Rất bền, có số liên kết hydro tối đa, nhóm -CO-NH- tạo liên kết hydro Gấp nếp β  Từ nhiều chuỗi polypeptid, có dạng tờ giấy gấp nếp  Các mạch duỗi tạo liên kết hydro nhóm chuỗi polypeptid khác Cấu trúc bậc III • Các chuỗi xoắn bậc II tiếp tục gấp khúc tạo cấu trúc bậc III dạng cầu • Liên kết chủ yếu: lk cầu –S-S-, lk kỵ nước Val derWalls, lk ester, lk tónh điện, lk hydro • Đa số protein có cấu trúc bậc III hòa tan nước Các gốc kỵ nước cuộn vào gốc ưa nước phân bố đặn mặt cầu bên Cấu trúc bậc IV • Do liên kết ngang tiểu đơn vò (cấu trúc cầu bậc III): liên kết hydro, Van derWalls, liên kết tónh điện , • Phân tử Hb cấu tạo từ tiểu đơn vò: mạch α mạch β M= 64500 Trong phân tử có tham gia nguyên tử Fe, giữ vai trò vận chuyển Ò máu tạo sắc tố đỏ cho máu • Hoạt tính sinh học protein thường thể cấu trúc bậc cao (III, IV) Khi bò thay đổi cấu trúc không gian, chức sinh học protein bò ảnh hưởng Phân loại Protein Protein đơn giản (homoprotein): Chỉ chứa acid amin Nhóm protein Albumin MLT=45000 MHT=65000 Globulin Đặc tính Dạng cầu Dễ biến tính nhiệt Dễ kết tủa (NH4)2SO4 bão hòa M = 100000 – 300000 Prolamin M = 26000 – 40000 Glutelin M từ 50000 đến vài triệu danton M = 8000–10000 Tính kiềm mạnh chứa 60 – 80% Arg Protein kiềm Protamin Histon Dung môi Nước Dd muối loãng NaCl,KCl 4-10% Ethanol 70-80% Kiềm, acid loãng (0,2 – 2%) Nước loại khác nt Phân bố Lòng trắng trứng, huyết thanh, lecosin (lúa mì), legumelin(đnành) Eudestin (hbông) Glysin (đ.nành) Archin (đphộng) Huyết Gliadin (l.mì) Hordein (đ mạch) Zein (bắp) Glutelin (lúa mì), Orizenin (lúagạo) Nhân tế bào Phấn hoa Tinh dòch cá Nhân tế bào Protein phức tạp (heteroprotein): Acid amin + phần phi protein Protein Phi protein Đặc điểm Tồn Nucleoprotein Mucoprotein Acid nucleic Glucid số acid Lipoprotein Lipid: triglycerid, phosphatid Phosphoprotein Acid phosphoric Metalo-protein Cromo-protein Kim loại: Fe, Mg, Cu, Zn, … Chất màu Gắn vào a.a kiềm Glycoprotein: lkếtProGlu lkết đồng hóa trò Mucoid(muxin): liên kết P-Glucid liên kết ion Vận chuyển lipid Nhân ribosom Mô liên kết, máu, hormon Lkết ester với -OH Ser hay Thr Casein (sữa), Vitelin, vitelinin, photvitin (trứng) Vchuyển, dự trữ kim loại; Coenzym Hemoglobin quang hợp, h hấp, phứng oxyhóa khử Hemoglobin (đỏ) Rodopsin (vàng, n ngoại caroten) Nước miếng huyết tương, màng tbào, hdiệp lục, óc, sữa,… III TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN: Tính chất Vật lý Hình dạng a Sợi: + Tỉ lệ dài / rộng = hàng trăm, hàng nghìn + Protein cấu trúc keratin (lông, tóc), fibroin, miozin (cơ) + Không tan nước, bền với tác nhân hóa học + Do sợi α , β xếp quanh trục liên kết với liên kết hydro, disulfua làm cho cấu trúc bền chặt b Cầu: • Tỉ lệ trục lớn / trục nhỏ = 4.5 ÷ 20 • Protein chức năng: enzym, hormon,… • Dễ tan nước dd muối loãng, nhạy cảm với phản ứng h học c Trung gian:  Cấu trúc sợi, không dài  Tương đối dễ tan Kích thước trọng lượng phân tử Một phân tử protein có 100 – 500 acid amin - M = 17000 – 68000 dalton Protein M Protein M Citocrom C Ribonuclea Liozim Mioglobin Tripsine Bromelin Pepsine Albumin trứng 11600 12700 14400 17800 24000 25000 36000 44000 Hemoglobin Albumin huyết Hexokinase Lactatdehydrogenase Catalase Urease Miozin Virus thuốc 64500 69000 96000 150000 250000 483000 620000 40590000 Tính chất quang học  Khúc xạ ánh sáng  Hấp thu ánh sáng: Dd protein có khả hấp thụ ánh sáng vùng tử ngoại (180–220nm 250 – 300nm) Quang phổ hấp thu tác dụng acid amin có vòng thơm: phenylalanin, tyrosin, tryptophan Tính công nghệ Tính hydrat hóa (khả kết hợp với nước) • Các nhóm nước có bề mặt phân tử protein (-COOH, NH , -OH,…) giúp cho protein có khả hydrat hóa cao, lượng nước dạng hydrat thể sinh vật chiếm 20 – 50% • Khi kết hợp với nước, phân tử protein trương nở Khả ngậm nước trương nở lớn (Collagen) Tính hòa tan – tạo tủa (≠ hydrat hóa) • Phân tán dung môi thành dung dòch (albumin lòng trắng trứng) • Trên bề mặt phân tử protein có gốc tích điện (+), (-), nhóm háo nước, tạo lớp vỏ nước làm phân tử protein trượt khỏi phân tán dung môi • Tính chất hòa tan protein phụ thuộc nhiều yếu tố: cấu trúc phân tử protein, pH, nhiệt độ, dung môi, muối vô cơ, … Sự biến tính: (denaturation) • Sự thay đổi cấu trúc không gian protein tác động môi trường, dẫn đến thay đổi tính chất ban đầu protein • Biến tính làm thay đổi cấu trúc bậc II, III, IV mà không làm thay đổi cấu trúc bậc I → Biến tính thuận nghòch - Biến tính bất thuận nghòch → Thay đổi tính chất sau biến tính (độ hòa tan giảm, khả giữ nước giảm, hoạt tính sinh học, dễ bò thủy phân enzyme protease hơn, tăng độ nhớt, khả kết tinh) → Tác nhân gây biến tính (nhiệt độ, tia xạ, học, pH, muối KL, dung môi hữu cơ, …) Khả tạo gel • Khi protein bò biến tính, mạch polypeptid bò duỗi liên kết với tạo thành mạng lưới không gian ba chiều Mỗi chỗ tiếp xúc nút mạng Mạng lưới protein có khả giữ nước, trạng thái gọi trạng thái gel protein • Liên kết nút mạng: Tương tác nhóm kỵ nước Liên kết hydro • Điều kiện tạo gel: nhiệt độ, acid hoá, kiềm hoá, chất đồng tạo gel Khả tạo nhũ  Phân tử protein có nhóm nước nhóm kỵ nước, có khả vừa kết hợp với H 2O vừa kết hợp với hạt dầu, làm giảm sức căng bề mặt phân pha Tăng độ nhớt cho dd Khả tạo bọt  Bọt TP hệ phân tán bóng khí pha liên tục chất lỏng hay chất bán rắn, có chứa chất hoạt động hòa tan Bọt TP thường chứa không khí hay CO2, ép sát vào có hình đa diện  Protein màng bọt biến tính làm cho độ bền màng tăng Hấp phụ • Do có bề mặt phân tử lớn, nên protein có trường lực phân tử lớn có khả hấp phụ chất K,L,R khác • Dùng bổ sung mùi, màu cho sản phẩm Các chất thường có phân tử lượng thấp, dễ bốc Nhờ hấp phụ lên bề mặt protein, chúng ổn đònh sản phẩm Khả tạo sợi  Khi protein bò biến tính duỗi mạch liên kết theo trục cố đònh, tạo sợi  Tăng độ bền vững cho sợi protein: pI, bổ sung thêm polysaccharide nước để tăng liên kết Tính chất Hóa học Tính điện ly lưỡng cực Trong phân tử protein chứa acid amin Nếu acid amin tích điện protein tích điện Và tùy thuộc pH mà tích điện thay đổi (pI pH đẳng điện protein) Protein pI Protein pI Protein pI Pepxin 1.0 Tripxin 10.5 Hemoglobin 6.8 Gelatin 4.9 Citocrom 10.6 Ribonuclease 7.8 Albumin trứng 4.6 Prolamin 12.0 Alb.huyết 4.9 Cazein 4.7 Globulin 5.2 Phản ứng đặc trưng Phản ứng Biure  Các chất chứa từ hai liên kết peptid (tripeptid), acid amin dipeptid không cho phản ứng  Trong môi trường kiềm mạnh, liên kết peptid phân tử protein phản ứng với CuSO4 tạo thành phức màu tím hồng Phức có cực đại hấp thu 540 nm, cường độ màu tỉ lệ với nồng độ liên kết peptid  ứng dụng đònh lượng protein Phản ứng Lowry  Dùng thuốc thử Folin chứa acid phosphomolybdid phosphowonframic Thuốc thử phản ứng với gốc Tyr acid amin có nhân thơm phân tử protein tạo phức màu xanh, hấp thu cực đại bước sóng 750 nm  Độ nhạy cao, phát protein khoảng nồng độ 1µg/mL  Cường độ màu tùy thuộc nồng độ protein loại protein  Một số chất tăng hay giảm cường độ màu, muốn kết xác phải tinh protein trước III CHUYỂN HOÁ PROTEIN TRONG CƠ THỂ Sự chuyển hóa Protein Protein thức ăn vào thể tham gia trình chuyển hóa Protein thức ăn Thủy phân Acid amin Oxy hóa Tổng hợp Các sản phẩm chuyển hóa Tổng hợp protein cho thể Dạ dày: • Niêm mạc dày tiết tiền enzym pepsinogen, hoạt hóa nhờ dòch dày có HCl pH 1.5  2.2  pepsin hoạt động • Enzym pepsin hoạt động thủy phân sơ protein thành polypeptid Ruột: • Các tiền enzym tripsinogen, chimotripsinogen, protease hoạt hóa phản ứng dây chuyền • Protein bò thủy phân hoàn toàn thành acid amin nhờ enzym • Các acid amin vận chuyển qua thành ruột, vào mao mạch vào máu, theo máu tới quan Sự chuyển hóa acid amin • Sinh tổng hợp protein (phần lớn) • Chuyển hoá theo nhóm NH2 • Chuyển hoá theo nhóm COOH • Chuyển hoá theo nhóm -R • Một phần nhỏ acid amin: trình oxy hóa khử sinh học tạo nhiệt lượng Q (giải phóng hóa sẵn có), tạo thành khung C (dẫn xuất acid amin) cần thiết cho trình trao đổi chất, sinh tổng hợp chất có hoạt tính sinh học Chuyển hóa acid amin theo –NH2 (quá trình desamin hóa) a Desamin hóa theo phản ứng thuỷ phân: R CH COOH + H20 R CH COOH + NH3 OH NH2 b Desamin hóa theo phản ứng khử: R CH COOH + H2 Enzym R COOH + NH3 CH2 NH2 c Desamin hóa theo phản ứng oxy hóa: R CH COOH R NAD NADH NH2 C H2 O COOH R C COOH + NH3 O NH d Desamin hóa theo phản ứng khử nội phân tử: R CH2 CH COOH R CH2 CH COOH + NH3 NH2 NH2 Chuyển hoá theo gốc –COOH a Decarboxyl hóa: R CH COOH R CH2 NH2 + CO NH2 b Tạo adenylat: O R CH NH2 COOH + R ATP Adenosin Triphosphate CH C AMP NH2 Aminoacyl adenylate Chuyển hóa qốc R + P-P Pyrophosphate a Tyrosin từ Phenylalanin O CH CH2 [O] COOH HO O CH CH2 NH2 COOH NH2 b Alanin từ acid pyruvic CONH2 CONH2 COOH C O COOH CH2 + CH3 CH2 C CHNH2 CH3 COOH (glutamin) (piruvic) CH2 + O CH2 CHNH2 COOH (a glutamic) (alanin) c Chuyển acid amin Cetoacid A R1 CH COOH + + R2 Acid amin B = Acid amin A CH COOH R2 CH NH2 O + Cetoacid B COOH + R1 CH COOH NH2 O Sự chuyển hóa sản phẩm cuối NH3 Động vật: tạo acid amin R C COOH + NH3 R - H 2O O C COOH NAD NH Thực vật: kết hợp với acid hữu thành muối amon COOH COONH4 + COOH CO2 2NH3 thải trình hô hấp R NADH2 COONH4 C NH2 COOH Chu trình Ornithin: tổng hợp Urea, chuyển hóa NH3 CO2 COOH NH2 O C NH2 NH (CH2)3 N C NH COOH CH2 NH2 CH C COOH NH (CH2)3 (CH2)3 CH2 NH CHNH2 CHNH2 CHNH2 CHNH2 COOH COOH Aspartic COOH COOH Xitrulin Argino succinic NH2 COOH Acid carbamic Arginin COOH CH CH COOH Acid fumaric NH2 C O OP Carbamyl phosphate IV CHUYỂN HOÁ PROTEIN TRONG CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN TP Sự chuyển hóa trình chế biến Thủy phân • Tác nhân thủy phân OH-, H+ (hóa học), enzym protease (sinh học) Protein Peptid Pepton Acid amin H C N + H2O O Liên kết peptid • C OH + NH2 O Ứng dụng phản ứng thủy phân chế biến  Thủy phân hoàn toàn: Magi, nước tương, nước mắm, Philatob,…  Thủy phân không hoàn toàn: chao, mắm, … Biến tính • Tạo trạng thái cấu trúc mong muốn • Tạo gel, làm đông: fromage, yaourt, đậu hũ, … • Tạo độ xốp, độ đàn hồi, độ dai: bánh lan, bánh mì, chả, … Protein concentrate isolate Protein concentrate chứa 65% protein , qua lần tách protein Protein isolate chứa 90% protein , qua hai lần tách protein Sự chuyển hóa trình bảo quản Thủy phân Protein peptid + acid amin (gây tượng đắng) Acid amin + đưòng phản ứng Maillard (tạo Melanoidin) Acid amin tham gia phản ứng oxy hóa +H2O R CH COOH -CO2 R CH2 OH OH R CH -CO2 COOH R CH2 NH2 R CH COOH NH2 -NH3 -CO2 R CHO O CH2 N H CH CH3 COOH N NH2 H Acid Aspartic Cysteine,Cystine, Methionine CH3 CH2 Indol H SH Ethyl mercaptide Sự biến • • • N Scartol CH2OH CH2 SH Ethanol mercaptol tính Mất hoạt tính sinh học: chế phẩm enzym Mất tính hòa tan: bột sữa, bột trứng Gây đông tụ: trứng, nước mắm Điều kiện bảo quản: • Khử enzym ( tia cực tím, nhiệt độ) • Giảm độ ẩm (avv) ( sấy, lạnh đông, thêm chất hút ẩm: đường,muối) • Bổ sung chất ức chế vi sinh vật • Bổ sung tác nhân làm bền, V VAI TRÒ CỦA PROTEIN Vai trò sinh học: thiếu  Xúc tác: enzym  Vận chuyển chất: hemoglobin, mioglobin (ĐV có xương sống) hemoxiamin (ĐV không xương sống)  Điều khiển chuyển động: mô (chuyển động trượt lên hai sợi protein, sợi to chứa miozin, sợi mảnh chứa actin, troponiozin, troponin)  Bảo vệ: loại kháng thể (Interferon chống nhiễm vi rút, pritein tham gia trình đông máu,…)  Truyền xung thần kinh: rodopxin mắt  Điều hòa: trình truyền thông tin di truyền, điều hòa trình trao đổi chất, protein hoocmon, protein ức chế đặc hiệu enzym  Kiến tạo chống đỡ sinh học: dạng sợi (sclerobin lớp vỏ côn trùng fibroin tơ tằm, tơ nhện, collagen, eslastin mô liên kết mô xương đảm bảo độ mềm dẻo xương)  Dự trữ dinh dưỡng: cung cấp acid amin cho thể Vai trò dinh dưỡng  Là hợp chất chủ yếu cấu tạo tế bào, thành phần thiếu phần ăn hàng ngày  Thiếu protein: • Suy dinh dưỡng, sút cân, chậm lớn, giảm khả miễn dòch số bệnh • Bất bình thường hoạt động số quan chức năng, gan, tuyến nội tiết, hệ thần kinh • Thay đổi cấu tạo hình thái xương (giảm lượng Ca, tăng lượng Mg) Vai trò Công nghệ thực phẩm