Glucoamylase (-1,4 glucan-glucohydrolase)

Một phần của tài liệu BƯỚC đầu NGHIÊN cứu THỦY PHÂN CARRAGEENAN từ RONG sụn (kappaphycus alvarezii) BẰNG ENZYME AMYLASE và ỨNG DỤNG vào sản XUẤT TRÀ UỐNG hòa TAN (Trang 34 - 35)

Glucoamylase xúc tác thủy phân các liên kết -1,4-glucoside và cả liên kết -1,6-glucoside của tinh bột và các polysaccaride khác tương tự.

Sự thủy phân cơ chất dưới tác dụng của glucoamylase tiến hành tuần tự ở

từng liên kết một, bắt đầu từ đầu khơng khử của mạch tách dần từng phân tử của

glucose. Glucoamylase cũng cĩ khả năng thủy phân maltose, isomaltose, dextrin tới

glucose.

Đa số glucoamylase đều thuộc loại enzyme acid thể hiện hoạt lực tối đa ở

vùng pH 3,55,5. Điểm đẳng điện của glucoamylase từ các nguồn khác nhau cũng

khơng đồng nhất: glucoamylase từ A.niger là 6,5 của glucoamylase từ A. awamori

là 7,5; của glucoamylase từ R.delemar là 7,4. pH hoạt động tối thích của

glucoamylase cịn thay đổi tuỳ theo nhiệt độ và thời gian tác dụng. Glucoamylase

của R.delemar cĩ hoạt lực cao nhất ở pH 4,75,0 và nhiệt độ là 55600C, nhưng khi

nhiệt độ giảm xuống 400C thì pH tối thích là 4,5. Chế phẩm glucoamylase từ

Endomycopsis cĩ pH tối thích rất hẹp từ 5,45,6 thời gian tác dụng là 30 phút. Nếu

tăng thời gian tác dụng lên thì pH tối mở rộng là 4,75,6.

So với -amylase, glucoamylase bền đối với acid hơn, nhưng lại kém bền

hơn dưới tác dụng của rượu etylic, aceton khơng được bảo vệ bằng Ca2+.

Khơng bị ức chế bởi ion kim loại nặng.

Phân tử lượng của glucoamylase tách từ A.niger 97000 của glucoamylase từ

A. awamori là 62000.

Từ phần tổng quan về Car và enzyme amylase rút ra nhận xét, để thủy phân

amylase thích hợp là -amylase. Do quá trình thủy phân bởi α-amylase là quá trình

đa giai đoạn nên thời gian thủy phân cĩ ảnh hưởng lớn đến dạng sản phẩm tạo

thành là dextrin phân tử thấp; oligo hay monosaccharide.

Một phần của tài liệu BƯỚC đầu NGHIÊN cứu THỦY PHÂN CARRAGEENAN từ RONG sụn (kappaphycus alvarezii) BẰNG ENZYME AMYLASE và ỨNG DỤNG vào sản XUẤT TRÀ UỐNG hòa TAN (Trang 34 - 35)

Tải bản đầy đủ (PDF)

(121 trang)