Tan trong nước hoặc dd muối loãng, rất hoạt động về Điển hình của dạng protein này là: Albumin, globulin ở trong, sữa, huyết thanh, enzym pepsin, hemoglobine, myoglobine, dịch vị.
Trang 1BỘ CÔNG THƯƠNGTRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP THỰC PHẨM
Trang 2NỘI DUNG
2 CẤU TRÚC PROTEIN
PROT EIN
4 TÍNH HÒA TAN, KẾ T TỦA – PHÂN BIỆT
KẾT TỦ
A TN & BTN
Trang 31 PHÂN LOẠI PROTEIN
DỰA VÀO CHỨC NĂNG
DỰA VÀO GIÁ TRỊ DINH DƯỠNG
Trang 4Là loại protein mà phân tử
thường cuộn lại thành vòng,
thành búi, gần tròn hoặc bầu
dục Tan trong nước hoặc dd
muối loãng, rất hoạt động về
Điển hình của dạng protein
này là: Albumin, globulin ở
trong, sữa, huyết thanh,
enzym pepsin,
hemoglobine, myoglobine,
dịch vị
Trang 5DỰA VÀO HÌNH DẠNG CỦA PROTEIN
PROTEIN DẠNG
CẦU
Trang 6PROTEIN DẠNG SỢI
Trơ về mặt hóa học, chủ yếu có chức năng cơ học Gấp nếp dọc chuỗi, có chiều dài rõ rệt
Điển hình của dạng protein này là: fibroin
ở tơ tằm, miosin ở sợi
cơ, colagen và elastin
ở da và gân.
DỰA VÀO HÌNH DẠNG CỦA PROTEIN
Trang 7PROTEIN DẠNG SỢI
Trang 8PROTEIN PHỨC TẠP
Trang 9PROTEIN
ĐƠN
GIẢN
Là những protein khi bị thủy phân hoàn toàn sẽ cho ra các amino acid
Albumin
Globulin Prolamine
Gluteline
Histone
Trang 10 Tan trong nước
Bị kết tủa ở nồng độ (NH4)2SO4 khá cao
(70-100% độ bão hòa)
Bị đông tụ khi đun nóng ở nhiệt độ khác nhau
Trọng lượng phân tử từ 12.000 dalton–60.000
dalton, hay có thể đến 170.000 dalton
Albumin được phân bố trong mô của động, thực vật dưới nhiều dạng, pI trong khoảng pH 4.6-4.7
Trang 11Albumin
Trang 12Albumin ở động vật
» Khi thuỷ phân cho 19 acid amin
» Chứa số lượng lớn các acid amin sau:
leucin, acid glutamic, acid aspartic,
lysin, còn các acid amin như methionin,
tryptophan, glycocol…
Như albumin
huyết thanh của máu
Trang 13Globulin không tan hoặc
ít tan trong nước
Tan được trong dd loãng
của muối trong tính
(NaCl, KCl, Na2SO4…
Kết tủa ở nồng độ muối
(NH4)2SO4 bán bão hòa
Ở nhiều hạt hòa thảo, globubin chiếm 2 – 13% protein tổng
Chủ yếu tập trung ở tầng aleurone
Có TLPT khoảng 90.000-1500.000, PI trong khoảng pH 5.0-7.5
Ở TV, Globulin có trong lá, đặc biệt trong hạt cây họ đậu
Chiếm 60 – 80%
protein tổng của các hạt này
Trang 14Globulin
Trang 15nhũ chứa tinh bột của hạt hòa thảo
Ở hạt hòa thảo, hàm lượng protein tan trong cồn chiếm 30-
Trang 16- Chỉ tan trong dd kiềm hoặc acid loãng
- Có trong nội nhũ hạt hòa thảo và một số hạt của cây khác
Prolamine
1.Là các protein dự trữ điển hình của hạt
hòa thảo 2.Kết hợp với các thành phần trong nội nhũ của hạt tạo
thành phức hợp có KLPT rất lớn
GLUTEN
Trang 17Trong histon không có cystein, cystin, tryptophan,
mà chủ yếu là arginin và lysin
Chứa số lượng acid amin rất ít hơn so với albumin và
globulin, dễ tan trong nước, không tan trong dd NH3 loãng
Là protein có tính kiềm rõ rệt , có cấu tạo đơn giản
3
2
1
Trang 19học cao, tham gia
nhiều QT như hô
hấp, Oxy
hóa-khử, thu nhận ÁS
Tùy đặc tính của
nhóm ngoại, chromoprotein
co màu khác
nhau
CHROMOPROTEIN
Trang 20ngoại là Lipid
Lipid không tan trong nước, nhưng sau khi kết hợp với protein kỵ nước lipid cuộn vào bên
trong
Trang 21 Nhóm ngoại là saccharide (80%)
Các saccharide trong glycoprotein có mono saccharide, oligosaccharide &
Các gốc saccharide thường kết hợp với các nhóm OH của Ser, Thr, và thường là qua gốc N-acetylglucosamin hay N-acetylgalactosamin
GLYCOPROTEIN
METALLOPROTEIN
Trong phân tử có chứa KL
Trang 22•Protein co giãn cơ (actin, miosin của cơ)
• Protein dự trữ (Femtin ở gan dự trữ sắt)
• Protein men trao đổi chất (Pepsin dạ dày thuỷ phân protein)
• Protein hormon (Insulin, vasopressin)
Trang 23PROTEIN HOÀN HẢO
• Chứa không đầy đủ hoặc
đầy đủ nhưng tỷ lệ không cân đối các acid amin
thiết yếu
• Thường là các protein thực vật
• Chứa đầy đủ với tỷ lệ
cân đối các acid amin
HẢO
Trang 24PROTEIN HOÀN HẢO
PROTEIN KÉM HOÀN
HẢO
Trang 25CẤU TRÚC BẬC 3
CẤU TRÚC BẬC 2 Title in here
Trang 26 Được quy định bởi số lượng, thành phần& trình tự sắp xếp các gốc amino acid trong polypeptide
Là cơ sở để tổng hợp nhân tạo protein bằng phương pháp hóa học hoặc biện pháp công nghệ sinh học
Trang 27CẤU TRÚC BẬC 2
Là cấu trúc không gian của các amino acid ở gần
nhau trong mạch polypeptide
Được tạo thành bởi LK Hydro giữa các LK peptide
Chỉ cho biết cấu trúc không gian từng phần của
mạch polypeptide
CẤU TRÚC XOẮN α
CẤU TRÚC GẤP NẾP β
Trang 28CẤU TRÚC XOẮN α
Cấu trúc có trật
tự, rất bền vững, tương tự
lò xo
Mỗi vòng xoắn
có 3,6 gốc amino acid (18 gốc tạo được 5 vòng)
Các mạch R
hướng ra phía ngoài
Trang 29Tạo nên protein
dẻo chịu sức căng
Trang 30CẤU TRÚC BẬC 3
Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong mạch
polypeptide
Là dạng cuộn lại trong không gian của toàn mạch polypeptide
Tạo nên trung tâm hoạt
động của phần lớn
enzym
Sự thay đổi Cấu trúc bậc
3=> sự thay đổi hướng
xúc tác cùa enzym hoặc
mất khả năng xúc tác
hoàn toàn
Các LK như: Lực Van der
Waals, LK ion, LK cầu disulfide
(-S-S-), LK Hydro giữa các
mạch bên của các gốc aa, đều
tham gia làm bền cấu trúc
bậc 3
Trang 31CẤU TRÚC BẬC 4
• Mỗi mạch polypeptide
gọi là 1 tiểu đơn vị
(subunit) Các subunit
gắn với nhau nhờ các
tương tác như Lực Van
der Waals, LK ion, LK
Hydro, tương tác kỵ
nước
• Có thể phân ly thuận nghịch thành các tiểu đơn vị Khi phân ly, hoạt tính sinh học của protein
dễ thay đổi hoặc mất hoàn toàn
• Là cấu trúc không gian của các phân tử protein chứa 2 mạch polypeptide trở lên
• Là tổ hợp nhiều tiểu phân protein Bậc 3 hoàn chỉnh
Trang 32• Tương tự amino
acid, protein cũng là chất điện
ly lưỡng tính
• Trạng thái điện tích tùy thuộc vào pH của MT
• Ở pH nào
đó, ∑(+) và
∑(-) c a ủ
pt ử protein=0
Pt ử không di chuy n ể trong đi n ệ
tr ườ ng,
g i là pI ọ (pHi)
• Ở MT có pH
< pI, protein
là 1 đa cation
• Ở pH>pI, ptử protein thể hiện tính acid, cho H+
• Ở MT có pH=pI, protein dễ kết tụ lại với nhau
Trang 333 TÍNH LƯỠNG TÍNH – PI
CỦA
PROTEIN
Trang 34CaseinGelatinGlobulin sữaHemoglobinTrypsinProlamin
1,04,64,74,95,26,810,512,0
B NG ĐI M Đ NG ĐI N (PI) C A M T S PROTEINẢ Ể Ẳ Ệ Ủ Ộ Ố
Trang 354 TÍNH HÒA TAN, KẾT TỦA –
PHÂN BIỆT KẾT TỦA TN & BTN
vỏ này mà dd keo protein đc bền
TÍNH HÒA TAN&
KẾT TỦA
Trang 36Ảnh
hưởng
của pH
Ảnh hưởng của nồng
độ muối
Ảnh hưởng của nhiệt
độ
Ảnh hưởng của dung môi
CÁC YẾU TỐ ẢNH HƯỞNG ĐẾN TÍNH TAN
CỦA PROTEIN.
Trang 37Hai yếu tố đảm bảo độ bền của
dung dịch keo
Kết tủa thuận nghịch
Title in here
Sự tích điện cùng dấu
của các protein.
Lớp vỏ hidrat bao quanh phân tử protein.
Có 2 dạng kết tủa:
Kết tủa không thuận nghịch
Title in here
sau khi loại bỏ các
yếu tố gây kết tủa
thì protein vẫn có
thể trở lại trạng
thái dd keo bền
như ban đầu
sau khi loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein không trở về trạng thái
dd keo bền vững như trước nữa.
Không có khả năng tan lại trong nước, đồng thời proten bị mất hoạt tính sinh học
Trang 382
3 4
Điểm đẳng điện của Albumin là bao nhiêu?
Cấu trúc nào làm cơ sở xác định cấu trúc không gian của protein?
Nhóm ngoại của Glycoprotein là gì?
Phần Protein trong Ptử Protein phức tạp
Saccharide Cấu trúc bậc 2 Trong khoảng pH từ 4.6 – 4.7
Môi trường có pH < pI
Trang 39Cảm ơn
Cô và các bạn đã chú ý lắng nghe!