1. Trang chủ
  2. » Giáo Dục - Đào Tạo

Tổng quan pea protein isolate

13 0 0

Đang tải... (xem toàn văn)

Tài liệu hạn chế xem trước, để xem đầy đủ mời bạn chọn Tải xuống

THÔNG TIN TÀI LIỆU

Thông tin cơ bản

Tiêu đề Tổng quan pea protein isolate
Định dạng
Số trang 13
Dung lượng 27,54 KB

Nội dung

2 Theo đó, protein đậu thường được tiêu thụ cùng với các loại ngũ cốc, vì chúng có thành phần axit amin thiết yếu bổ sung mà protein ngũ cốc thường thiếu lysine nhưng chứa hàm lượng lưu

Trang 1

1.Giới thiệu

Trong thập kỷ qua, ngành công nghiệp thực phẩm đã tìm kiếm các thành phần protein để thay thế những thứ có nguồn gốc từ động vật, lúa mì và đậu nành do xu hướng tiêu dùng thay đổi hướng tới các lựa chọn chế độ ăn uống dựa trên sở thích về sức khỏe, đạo đức và/hoặc tôn giáo (ví dụ: ăn chay/thuần chay, dị ứng, biến đổi gen), cũng như hướng tới các lựa chọn bền vững hơn với môi trường.(1–3) Pea (Pisum sativum L.) protein là một trong những loại protein như vậy đã thu được rất nhiều lợi ích dựa trên khả năng gây dị ứng thấp, giá trị dinh dưỡng cao, sẵn có, và chi phí thấp.(4,5) Tuy nhiên, tương tự như các protein thực vật khác, những thách thức trong việc sử dụng protein hạt đậu như một thành phần thực phẩm tồn tại hạn chế về chức năng và vấn đề hương vị/màu sắc

Hạt đậu rất giàu protein và carbohydrate, ít chất béo và chứa một số vitamin và khoáng chất quan trọng (6,7) Các protein chứa hàm lượng lysine cao, nhưng có xu hướng hạn chế methionine và tryptophan (2) Theo đó, protein đậu thường được tiêu thụ cùng với các loại ngũ cốc, vì chúng có thành phần axit amin thiết yếu bổ sung mà protein ngũ cốc thường thiếu lysine nhưng chứa hàm lượng lưu huỳnh amin cao hơn axit (methionine, cysteine).(2,8,9) Protein cây họ đậu chủ yếu bao gồm protein globulin tan trong muối; protein albumin hòa tan trong nước đại diện cho lớp chính thứ hai của protein.(1) Protein globulin có hai loại chính: họ đậu (11S, 300–400 kDa) và vicilin (7S, 150–180 kDa), cả hai đều thể hiện các thuộc tính chức năng duy nhất do bản chất, kích thước và cấu trúc axit amin khác nhau của chúng (1) Kết quả là, chức năng của các sản phẩm protein hạt đậu sẽ phản ánh tỷ lệ legumin/vicilin của chúng, cùng với các quy trình được sử dụng trong quá trình sản xuất của chúng cũng như giống cây trồng và môi trường phát triển của

nguyên liệu thô.(2,6) [1]

Hạt đậu chứa khoảng 20%–30% protein, phần lớn trong số đó là globulin (legumin, vicilin, và convicilin) (70%) và albumin (30%) với prolamin và glutelin hiện diện dưới dạng các thành phần phụ (Barac et al., 2015; Stone et al., 2015) Protein cô lập từ hạt đậu được coi là một sự thay thế hấp dẫn cho đậu nành do đến các đặc điểm dinh dưỡng và chức năng có thể so sánh được, cũng như ít gây dị ứng hơn (Barac và cộng sự, 2015;

Trang 2

Stone và cộng sự, 2015) Một số nhà sản xuất hiện cung cấp các phân lập protein đậu được bán trên thị trường với nhiều loại hàm lượng protein, độ tinh khiết, và tính chất chức năng của thương mại quan tâm Protein phân lập từ cùng một nguồn thực vật nhưng

có nguồn gốc từ các nhà sản xuất khác nhau và các quy trình sản xuất được hy vọng tạo

ra các hạt protein-polyphenol có đặc tính chất vật lý, dinh dưỡng và hoạt tính sinh học

đặc biệt.[2]

2 Cấu trúc

Tùy thuộc vào giống, độ chín khi thu hoạch và điều kiện sinh trưởng, hạt đậu ruộng chứa 23,1–30,9% protein, 1,5–2,0% chất béo và các thành phần phụ như vitamin, khoáng chất, axit phytic, polyphenol, saponin và oxalat.(6, 10,11) Hàm lượng carbohydrate của nó bao gồm chủ yếu là tinh bột (35–40%; 24,0–49,0% amyloza) và chất xơ (10–15% không hòa tan và 2–9% hòa tan) dao động từ 60 đến 65%, bao gồm cả không -carbohydrat tinh bột như sucrose, oligosacarit và cellulose (11,12) Protein đậu được thống trị bởi hai loại protein, đó là albumin và globulin, chiếm lần lượt 10–20% và 70–80% tổng lượng protein được tìm thấy trong hạt.(1,13) Albumin được coi là protein trao đổi chất hòa tan trong nước, trong hạt đậu, so với globulin chứa nhiều hơn nồng độ của các axit amin thiết yếu tryptophan, lysine, threonine và methionine (6) Globulin được coi là protein dự trữ hòa tan trong muối và có thể được chia nhỏ thành chủ yếu là protein họ đậu và vicilin, với

một lượng nhỏ loại thứ ba được gọi là convicilin.[1]

3 Cảm quan

Màu sắc của các protein đậu phân lập dao động từ màu kem đến màu be và điều này đã được xác nhận bằng phép đo dụng cụ Các chủng đậu Hà Lan sấy phun có màu nhạt nhất

và giống các đậu nành phân lập như thể hiện bởi các giá trị Hunterlab Các sản phẩm đẳng điện đông lạnh và sấy khô là tối nhất trong màu, tiếp theo là các đối tác proteinate natri của chúng Sự sẫm màu của các chủng phân lập được sấy khô bằng thùng phuy có lẽ

là do phản ứng Maillard trong quá trình xử lý nhiệt Các sản phẩm đông khô có thể đã bị

sẫm màu do quá trình oxy hóa các thành phần như polyphenol.[3]

Trang 3

4 Phương thức sản xuất

* Chuẩn bị phân lập protein đậu

Đậu Hà Lan nguyên hạt được tách vỏ bằng cách sử dụng Máy nghiền thử nghiệm hạt Satake (Satake Engineering Co., Ltd., Nhật Bản) và làm sạch vỏ rời bằng cách hút (Ames Powercount Co., Brookings, SD, USA) Đậu Hà Lan đã tách vỏ sau đó được nghiền bằng Máy nghiền mẫu Cyclone (UDY Corp., Fort Collins, CO, USA) được trang bị màn hình 1

mm Trước khi chiết xuất protein, tất cả các loại bột đều được khử chất béo bằng hexane Tóm lại, bột đậu được trộn với hexan (1:3, w/v) trong 40 phút bằng đĩa khuấy từ ở tốc độ

500 vòng/phút, sau đó gạn hexan Quá trình này sau đó được lặp lại thêm hai lần nữa Sau lần khử chất béo cuối cùng, hỗn hợp này được lọc qua giấy lọc Whatman #1 (Whatman International Ltd., Maidstone, Vương quốc Anh) sau đó sấy khô trong không khí ~18 giờ

[4]

* Chiết xuất kiềm/kết tủa đẳng điện

Tùy thuộc vào giống hạt, hạt đậu vàng chứa 18–30% protein, trong đó albumin và globulin tương ứng chiếm khoảng 18–25% và 55–65% tổng lượng protein của hạt (Adebiyi & Aluko, 2011; Lam et al , 2018) Là một loại protein lưu trữ hòa tan trong muối, globulin có thể được chia thành legumin (11S), vicillin (7S) và một lượng nhỏ convicilin (7S) (Shevkani, Singh, Chen, & Kaur, 2019) Nói chung, các đặc tính về cấu trúc, chức năng và mùi thơm của protein chiết xuất bị ảnh hưởng bởi các điều kiện mà bột đậu được xử lý, ví dụ: nhiệt độ, thời gian, nồng độ, pH và cường độ ion Trong ngành công nghiệp thực phẩm, chiết xuất bằng kiềm sau đó là kết tủa đẳng điện (AE/IEP) là một phương pháp phổ biến để tạo ra protein cô lập từ hạt đậu (PPI) Điều này là do cả họ đậu

và vicilin đều có độ hòa tan cao ở pH kiềm, nhưng độ hòa tan tối thiểu ở điểm đẳng điện

(IEP) (Lam và cộng sự, 2018).[5]

Trang 4

Chiết xuất bằng kiềm sau đó là kết tủa đẳng điện (AE/IEP) tận dụng khả năng hòa tan cao của protein cây họ đậu trong điều kiện kiềm và độ hòa tan tối thiểu của chúng tại điểm đẳng điện (pI) giữa pH 4 và 5 (6) Quá trình này tận dụng các đặc tính hòa tan tương tự của legumin và vicilin, và là phương pháp chiết xuất protein từ đậu phổ biến nhất được báo cáo trong tài liệu (10,39) Tóm lại, bột đậu đã tách chất béo, có hoặc không có vỏ hạt, được phân tán trong nước, được điều chỉnh đến độ pH kiềm sử dụng natri, kali hoặc canxi hydroxit và để yên trong 30–180 phút để tối đa hóa khả năng hòa tan của protein (6,10) Nếu không có quy trình khử chất béo, các tương tác protein-lipid sẽ hạn chế khả năng hòa tan của protein và làm giảm sản lượng của phân lập Nhiệt độ cũng có thể tăng lên 50–60

°C để hỗ trợ quá trình hòa tan.(40,41) Có xu hướng tránh nhiệt độ cao hơn để hạn chế sự biến tính protein Hỗn hợp này sau đó được ly tâm, và phần nổi phía trên được thu thập

và điều chỉnh độ pH đẳng điện bằng cách sử dụng axit clohydric hoặc axit sunfuric Protein kết tủa được thu thập bằng cách ly tâm, rửa sạch, trung hòa và sấy khô bằng

trống, phun hoặc sấy đông lạnh.(6,10) [1]

* Chiết xuất thẩm tách muối

Trong những năm gần đây, một số nỗ lực đã được thực hiện để cải thiện chức năng của protein đậu để đáp ứng nhu cầu ngày càng tăng của người tiêu dùng (Chao, Jung, & Aluko, 2018; Lan, Xu, Ohm, Chen, & Rao, 2019; Pietrysiak, Smith, Smith, & Ganjyal, 2018; Xiong et al , 2018; Zha, Dong, Rao, & Chen, 2019) Tuy nhiên, phần lớn các nghiên cứu chủ yếu tập trung vào tác động của các phương pháp chiết xuất đối với chức năng của protein hạt đậu hoặc chức năng của protein được chiết xuất ở một độ pH nhất định Ví dụ, Stone et al (2015) phát hiện ra rằng các phương pháp chiết xuất ảnh hưởng đến năng suất và chức năng của protein đậu, đồng thời kết luận rằng PPI chiết xuất từ muối có tính chất hòa tan, nhũ tương và tạo bọt tốt Shevkani et al (2015) đã đánh giá cấu trúc và các đặc tính chức năng của protein cô lập từ đậu thận và đậu ruộng (PPI) bằng

phương pháp AE-IEP ở độ pH cố định 9,0.[5]

Trang 5

Protein phân lập bằng phương pháp thẩm tách muối (SE) được sản xuất theo phương pháp của Liu, Low và Nickerson (2009) Tóm lại, 50 g bột đậu đã khử chất béo được trộn với dung dịch đệm natri photphat 0,1 M (pH 8,00) chứa 6,4% KCl theo tỷ lệ 1:10 (w/v) Hỗn hợp này được khuấy ở tốc độ 500 vòng/phút trong 24 giờ ở nhiệt độ phòng trước khi

ly tâm ở 4500 × g trong 20 phút ở 4 °C Chất nổi phía trên được thu thập và thẩm tách (ngưỡng 6–8 kDa; Spectrum Laboratories, Inc., Rancho Dominguez, CA, USA) đối với nước Milli-Q™ ở 4 °C Nước được làm mới ba lần mỗi ngày trong 72 giờ (cho đến khi

độ dẫn điện đạt ~20 μs/cm) Sau khi thẫm tách, dịch chiết được bảo quản ở -30°C chos/cm) Sau khi thẫm tách, dịch chiết được bảo quản ở -30°C cho

đến khi đông khô [4]

Chiết xuất muối (SE) tận dụng hiện tượng muối vào và muối ra của protein, sau đó là quá trình khử muối để giảm cường độ ion của môi trường protein.(6,47) Tóm lại, bột mì được khuấy trong 10–60 phút trong dung dịch muối xác định cường độ ion theo tỷ lệ 1:10 (w/v), tiếp theo là loại bỏ chất không hòa tan bằng cách lắng, gạn, sàng lọc, lọc hoặc ly tâm Phần nổi phía trên sau đó được khử muối và làm khô (6,47,48) Nồng độ và sự lựa chọn muối hoặc hỗn hợp muối được lựa chọn theo các đặc tính hấp thụ muối của protein được phân lập cũng như các đặc tính loại bỏ muối của bất kỳ chất không mong muốn nào protein, vì protein kết tủa ở một dãy cường độ ion.(49,50) Các yếu tố khác cần xem xét bao gồm tương tác bất lợi giữa muối và các thành phần mẫu và đảm bảo sử dụng muối cấp thực phẩm.(47,51) Nói chung, quá trình tạo muối của protein xảy ra ở cường độ ion thấp, trong khoảng từ 0,1 đến 1 M (41) Một số ưu điểm của SE là không cần độ pH cực kiềm hoặc axit, hoặc nhiệt độ cao Chiết xuất xảy ra ở mức độ pH tự nhiên của hỗn hợp protein/nước/muối là 5,5–6,5, mặc dù Crévieu và cộng sự (52) đã đề xuất sử dụng độ

pH hơi kiềm để tối đa hóa khả năng hòa tan của protein (47) Việc bổ sung axit hoặc bazơ

có thể cần thiết để duy trì độ pH trong phạm vi này hoặc có thể sử dụng dung dịch muối

có khả năng đệm.[1]

* Sản xuất phân lập protein đậu

Trang 6

Phân lập protein đậu Hà Lan được xử lý bằng cách ngâm đậu Hà Lan trong khoảng thời gian tối thiểu là 12 giờ, sau đó là nghiền đậu Hà Lan thành bột Sau đó, nước được thêm vào bột ướt và phần hòa tan được tách ra khỏi phần không hòa tan bằng cách gạn Sau đó, các protein hòa tan được phân lập từ các thành phần còn lại (chủ yếu là carbohydrate) bằng nhiệt kết hợp (90^100 1C) và xử lý axit (ở pH 4,5) để kết tủa protein hiệu quả nhất (Fuhrmeister 2001) Phân lập protein đậu khô phun được đặc trưng bởi hàm lượng thấp các thành phần phản dinh dưỡng Fuhrmeister (2001) đã mô tả chi tiết ảnh hưởng của việc ngâm, xử lý nhiệt và axit đối với chất lượng dinh dưỡng của protein đậu cô lập Ông

đã quan sát thấy hàm lượng chất ức chế trypsin rất thấp (phân lập protein đậu được sử dụng: 50^150 ppm, theo thông báo của nhà sản xuất), a-galactosidose, lectin và tanin trong sản phẩm protein Tuy nhiên, axit phytin có thể làm giàu trong các sản phẩm protein thực vật vì nó tạo phức hợp với protein Kết quả là, hàm lượng axit phytic của protein đậu cô lập được sử dụng tăng lên so với đậu Hà Lan sống (6^10 g kg-1) ở mức

23^31 g kg-1 (theo nhận xét của nhà sản xuất, Fuhrmeister 2001).[6]

5 Thuộc tính chức năng của protein đậu cô lập

a) Độ hòa tan

Một số yếu tố chính ảnh hưởng đến độ hòa tan của protein là pH dung môi, cường độ ion, nhiệt độ và chất hữu cơ thành phần dung môi.(55) Tính chất bề mặt của protein, đặc biệt

là số lượng và phân bố các gốc axit amin ưa nước và kỵ nước trên bề mặt, có thể tác động đến cách một protein hoạt động trong dung dịch (41) Nói chung, protein đậu các chủng phân lập thể hiện độ hòa tan thấp nhất trong khoảng từ pH 4 đến 6 bất kể quá trình chiết xuất phương pháp

Sử dụng protein đậu cô lập thu được từ cùng một nhà sản xuất, Taherian và cộng sự (58) nhận thấy rằng nó hiển thị một mẫu tương tự độ hòa tan từ pH 2 đến 9 dưới dạng phân lập hạt đậu Eclipse siêu lọc (loại thị trường màu vàng), nhưng ở giá trị thấp hơn đáng kể Các tác giả này đã báo cáo rằng ở pH 7, các phân lập protein đậu được chuẩn bị từ giống

Trang 7

CDC Leroy (loại thị trường thức ăn gia súc) có độ hòa tan lần lượt là 61% và 38% khi được chiết xuất bởi AE/IEP và SE Đậu Hà Lan cho thấy khả năng hòa tan bị ức chế so với đậu gà Kabuli, đậu faba,đậu lăng và đậu nành phân lập, ngoài tính kỵ nước bề mặt cao và điện tích bề mặt thấp Boye và cộng sự (45) đã báo cáo rằng một loại protein đậu

cô lập có nguồn gốc từ giống cây trồng CDC Golden (loại thị trường màu vàng) hiển thị

độ hòa tan cao hơn ở giá trị pH 1 và 7 so với các chủng phân lập từ đậu lăng đỏ và xanh

lá cây, đậu xanh desi và Kabuli.[1]

b) Khả năng giữ nước (WHC)

Fuhrmeister và Meuser(63) đã báo cáo giá trị WHC là ~4,0 g/g đối với protein đậu cô lập (Pisane HD, Cosucra, Warcoing, Belgium) Họ phát hiện ra rằng các chủng phân lập từ hạt đậu nhăn nheo được chiết xuất bằng cách kết tủa axit, nhiệt và nhiệt-axit có giá trị WHC là 1,5–2,7 g/g Ngoài ra, WHC lớn hơn đã được tìm thấy trong các sản phẩm cô lập biến tính hơn Sự gia tăng WHC có thể là do sự tiếp xúc của các nhóm ưa nước(55) Swanson(7) cũng báo cáo rằng WHC của sự cô đặc protein đậu tăng lên cùng với mức độ nghiêm trọng của xử lý nhiệt Boye và cộng sự (45) phát hiện ra rằng cô đặc protein chiết xuất bằng AE/IEP giữ nhiều nước hơn so với thu hồi bằng UF, mặc dù không nhiều hơn đáng kể Theo thứ tự WHC giảm dần, họ báo cáo rằng protein cô đặc từ đậu vàng, đậu lăng xanh, đậu lăng đỏ, đậu xanh desi và đậu xanh kabuli chứa từ 0,6 đến 2,7 g nước trên mỗi gam protein Trái ngược với những kết quả này, Withana-Gamage và cộng sự (59) nhận thấy rằng các phân lập protein đậu được điều chế bởi AE/IEP có giá trị WHC là

~2,6 g/g, thấp hơn so với các phân lập được điều chế từ năm loại đậu xanh desi và kabuli Swanson (7) đã báo cáo rằng ở độ pH 7, một protein đậu cô lập có thể giữ lại 2,7–2,8 lần trọng lượng nước ban đầu của nó, ít hơn so với protein đậu nành phân lập ở mức gấp 4

đến 5 lần trọng lượng ban đầu của nó.[1]

c) Khả năng giữ dầu (OHC)

Khả năng giữ dầu (OHC), hay khả năng hấp thụ dầu, được định nghĩa là lượng dầu có thể được hấp thụ trên mỗi gam protein.(64) Lipid và protein tương tác thông qua sự liên kết

Trang 8

của chuỗi lipid béo với chuỗi bên không phân cực của axit amin; do đó, các protein có tính kỵ nước cao hơn có xu hướng giữ dầu nhiều hơn.(59,65) Các giá trị OHC có thể bị ảnh hưởng bởi cấu trúc ma trận của protein, loại lipid có mặt, cũng như sự phân bố và tính ổn định của lipid Loại thứ hai bị ảnh hưởng bởi cả kích thước và sự phân bố của giọt cũng như sự hiện diện của các chất nhũ hóa.(41) Việc hiểu về OHC rất quan trọng vì nó liên quan đến khả năng nhũ hóa của protein và là một đặc điểm quan trọng khi các thành phần protein từ hạt đậu được sử dụng trong các ứng dụng chất kết dính thịt Các giá trị OHC được báo cáo đối với các phân lập xung khá khác nhau và liên quan đến, trong số các yếu tố khác, loại và sự đa dạng của xung cũng như các điều kiện xử lý được sử dụng

để chuẩn bị phân lập (45) Sử dụng các phân lập đậu vàng Miranda kết tủa bằng axit, magiê hoặc canxi thông qua 13 tổ hợp pH và nhiệt độ, Soetrisno và Holmes(66) đã tìm thấy OHC luôn thấp hơn khi nhiệt độ chiết xuất giảm Họ cũng phát hiện ra rằng sự tương tác giữa pH và nhiệt độ cao làm giảm OHC đối với cả các chủng phân lập kết tủa magie

và canxi, trong khi sự tương tác giữa pH và nhiệt độ thấp chỉ ảnh hưởng đến kết tủa magie Điều này cho thấy rằng việc lựa chọn tác nhân kết tủa có thể ảnh hưởng đến OHC của các phân lập protein chiết xuất từ muối; tuy nhiên, không có cơ chế khả thi nào được

đề xuất Các giá trị OHC cao nhất lần lượt là 5,22 g/g và 5,10 g/g đối với các phân lập protein đậu kết tủa canxi và magie Một protein đậu Hà Lan AE / IEP phân lập (giống cây trồng không được tiết lộ) đã được báo cáo bởi Withana-Gamage và cộng sự (59) có giá trị OHC là 2,70 g/g, thấp hơn nhiều so với các chủng phân lập từ kabuli và đậu xanh desi (3,06–5,74 g/g) Trong khi đó, Boye và cộng sự (6) đã báo cáo OHC là 1,20 g/g đối với một loại protein đậu phân lập được chuẩn bị bởi AE/IEP, nằm giữa những phân lập từ đậu fababean (1,60 g/g) và đậu nành (1,10 g/g) về độ lớn Kết quả có thể so sánh được tìm thấy bởi Stone và cộng sự,(62), người đã quan sát các giá trị OHC là 1,1–1,3 g/g đối với bảy giống đậu do AE/IEP sản xuất Các giá trị OHC của các chủng phân lập có sẵn trên thị trường từ hạt đậu mịn (Pisane HD, Cosucra) và đậu tương (Soyamin 90, Lucas Meyer Ltd.) được báo cáo lần lượt là 1,59 g/g và 1,23 g/g (63) Boye và cộng sự (45) cho biết giá trị OHC của các chủng phân lập từ hạt đậu vàng ( CDC Golden), đậu lăng đỏ và xanh lá cây, đậu kabuli và đậu xanh desi là tương tự nhau khi các chủng phân lập được

Trang 9

chuẩn bị bởi AE/IEP Tuy nhiên, đậu lăng đỏ và đậu vàng có OHC lớn nhất lần lượt là 2,26 g/g và 1,77 g/g khi được điều chế bằng UF

Fuhrmeister và Meuser (63) đã phát hiện ra rằng một chủng đậu nhăn nheo được điều chế bởi UF có OHC là 1,32 g/g, trong khi OHC của các chủng được kết tủa bởi axit, nhiệt hoặc xử lý nhiệt axit không vượt quá 0,87 g/g Trong khi đó, OHC của phân lập hạt đậu vàng Miranda kết tủa bằng axit là 5,34 g/g, mà Soetrisno và Holmes(66) cho là do sự tiếp xúc của các nhóm kỵ nước trong quá trình biến tính trong quá trình chiết xuất Stone và cộng sự cũng quan sát thấy sự khác biệt đáng kể về OHC do phương pháp sản xuất phân lập (5) Sử dụng ba giống đậu từ các loại thị trường màu vàng, xanh lá cây và nâu, các tác giả đã báo cáo các giá trị OHC là ~3,7 g/g, ~5,3 g/g và ~3,6 g/g khi các chủng được tạo ra

lần lượt bởi AE/IEP, SE, và micellization.[1]

d) Khả năng nhũ hóa

Nhũ tương là sự phân tán hoặc huyền phù của hai chất lỏng không thể trộn lẫn được tạo

ra bằng cách khuấy cơ học, dẫn đến pha phân tán của các giọt subicron lơ lửng trong một pha liên tục.(41) Trong thực phẩm, nhũ tương có dạng dầu trong nước (O/W), chẳng hạn như sữa và sốt mayonnaise, hoặc loại nước trong dầu (W/O), chẳng hạn như bơ và bơ thực vật (56) Nhũ tương không ổn định về mặt nhiệt động vì sự sắp xếp như vậy làm tăng diện tích bề mặt tiếp xúc, do đó làm tăng năng lượng tự do bề mặt của hệ thống Theo thời gian, các nhũ tương O/W dễ xảy ra hiện tượng tạo bọt, keo tụ và kết tụ khi hệ thống cố gắng giảm thiểu năng lượng tự do của nó (61) Các kỹ thuật đo lường khác nhau giữa các tác giả và các giá trị được báo cáo bằng các đơn vị khác nhau, khiến việc so sánh trở nên khó khăn Sử dụng các phân lập protein được sản xuất từ ba giống đậu Hà Lan, Stone và cộng sự (5) đã tìm thấy sự tương tác đáng kể giữa giống và phương pháp chiết xuất EC Các tác giả đã báo cáo các kết quả có thể so sánh được giữa các chủng được chuẩn bị bởi AE/IEP hoặc SE cho CDC Striker (188–194 g/g) và CDC Meadow (~194 g/ g), nhưng giá trị của SE (244 g/g) cao hơn so với AE/IEP (188 g/g) đối với CDC Dakota Ngược lại, bằng cách sử dụng các phân lập AE/IEP và SE từ một số cây họ đậu, Can Karaca và cộng sự (1) nhận thấy rằng EC bị ảnh hưởng đáng kể bởi phương pháp chiết

Trang 10

xuất, nhưng không phải bởi nguồn cây họ đậu khi thử nghiệm bằng cách sử dụng các phân lập từ đậu xanh, đậu fababean, đậu lăng, đậu Hà Lan và đậu nành Ở pH 7,0, một hạt đậu vàng (CDC Leroy) được phân lập bởi AE/IEP có EC là 477,78 g dầu/g protein, trong khi đó phân lập SE có giá trị là 484,45 g dầu/g protein Các tác giả đã báo cáo rằng các giá trị EC đối với các chủng cây họ đậu tăng lên khi điện tích bề mặt và độ hòa tan tăng lên và tính kỵ nước bề mặt giảm đi Họ cũng phát hiện ra rằng EAI, ESI, độ ổn định của kem và kích thước giọt trung bình đều bị ảnh hưởng đáng kể bởi phương pháp chiết xuất, nguồn cây họ đậu và sự tương tác của hai yếu tố này, trong đó các phân lập AE/IEP mang lại giá trị tổng thể cao hơn với kích thước giọt nhỏ hơn Tuy nhiên, Boye và cộng

sự (45) đề xuất rằng EAI và ESI bị ảnh hưởng chỉ bằng nguồn cây họ đậu đối với các chủng phân lập được chuẩn bị từ đậu vàng, đậu xanh desi và kabuli, và đậu lăng xanh và

đỏ Không biết liệu các chủng phân lập từ các giống đậu Hà Lan khác nhau có thể hiện sự khác biệt đáng kể về đặc tính nhũ hóa của chúng hay không Boye và cộng sự (45) đã báo cáo rằng cả hai chủng phân lập AE/IEP và UF từ một giống đậu vàng (CDC Golden) có EAI gần như giống hệt nhau là 4,6 m2/g, trong khi Withana-Gamage và cộng sự (59) báo cáo là 0,7 m2/g vì một phân lập từ một loại phân lập protein đậu chưa biết Các chủng đậu nhăn nheo kết tủa bằng axit cho EAI lần lượt là 10,1 m2/g và 14,0 m2/g ở pH 3,4 và

4.(45) [1]

e) Sự tạo bọt

Bọt là sự phân tán của các bong bóng khí trong chất lỏng (thường là nước) hoặc pha rắn liên tục và có thể được tạo ra bằng cách phun bọt (buộc khí vào pha lỏng qua một khe hở), đánh (đánh không khí trong khí quyển vào pha lỏng), lắc hoặc rót (chẳng hạn như một ly bia).(41) Khả năng tạo bọt (FC) là diện tích bề mặt phân cách mà protein có thể tạo ra.( 55) Nó có mối tương quan thuận với tính kỵ nước trung bình (sự khác biệt về năng lượng tự do của chuỗi bên axit amin khi tiếp xúc với dung môi không phân cực hoặc nước) của protein và có thể được tăng cường bằng cách biến tính một phần để tăng hoạt động bề mặt.(67,79) Boye và cộng sự (45) đã báo cáo FC của các chủng phân lập được chuẩn bị từ hạt đậu vàng vàng CDC nằm trong khoảng từ 95 đến 105% khi được

Ngày đăng: 13/04/2024, 17:16

TÀI LIỆU CÙNG NGƯỜI DÙNG

TÀI LIỆU LIÊN QUAN

w