Tài liệu hạn chế xem trước, để xem đầy đủ mời bạn chọn Tải xuống
1
/ 16 trang
THÔNG TIN TÀI LIỆU
Thông tin cơ bản
Định dạng
Số trang
16
Dung lượng
210 KB
Nội dung
Nội Dung
1.Protein trongbộtnhào
1.1 Bộtnhào ( dough)
_ Là sản phẩm sau khi nhào trộn cácthành phần có trong công thức làm bánh
_Là hệ phân tán 3 pha : rắn ( gluten ) ,lỏng (thành phần chất rắn hòa tan ),khí
Khi đem bộtnhào với nước, hai nhóm protein không tan trong nước của
bột là prolamins và glutenlins sẽ hấp thụ nước, duỗi mạch, định hướng, sắp xếp lại
thành hàng và làm phát sinh các tương tác ưa béo và hình thànhcáccầu đisunfua mới
(qua PƯ trao đổi –SH/-SS). Kết quả là tạothành mạng protein 3 chiều có tính nhớt,
dẻo, dính và đàn hồi bao xung quanh các hạt tinh bộtvà những hợp phần khác. Hỗn
hợp đó gọi là bột nhào.
Rửa bộtnhào cho tinh bột trôi đi còn lại khối dẻo không tan gọi là gluten
ướt. Trong gluten ướt có khoảng 60 – 70% nước. Trong chất khô của gluten ướt có
chứa đến 90% là protein. Như vậy, gluten không phải là chất hóa học xác định nào đó
mà là hỗn hợp củacác chất gồm proteinvà nhiều chất khác.
1.2 Proteintrongbột nhào
_Protein ( 8- 25 %) gồm 4 axitamin gọi là gluten
_Trong protein :
•
Albumin:tan trong nước
•
Globulin : hàm lượng ít
•
Gliadin ( prolamin) và glutenin: thành phần chính trongbột mì
_Rửa bộtnhào ,các thành phần trong nước trôi đi,còn lại một khối dẻo gọi là gluten
ướt
_Gluten ướt (15 – 55%) trong đó nước chiếm ( 65- 70 %)
2.Các bậccấutrúccủa protein
2.1 Cấutrúcbậc 1: Là thành phần và trình tự sắp xếp các gốc axitamin trong mạch
polipeptid .Cấu trúc này được giữ vững bằng liên kết peptid (liên kết đồng hóa
1
trị ) .Người ta xem cấutạobậc I củaprotein là trật tự các acid amin có trong chuỗi
polypeptid [http://hoahoc.info/baiviet/3542]
2.2 Cấutrúcbậc 2: sự sắp xếp thích hợp trong không gian của met chuỗi
polipeptid .Chủ yếu là liên kết hydro .Gồm cấutrúc xoắn ốc vàcấutrúc gấp nếp
2.3 Cấutrúcbậc 3 : chuỗi polipeptid với các vùng có cấutrúcbậc 2 xác định và kém
xác định ( xoắn ngẫu nhiên )sắp xếp lại thànhcấutrúc ba chiều chủ yếu do tương tác
kị nước
2.4 Cấutrúcbậc 4 : Các “ phần dưới đơn vị ‘’ có cấutrúcbậc ba liên hợp lại với
nhau bằng liên kết phi đồng hóa trị ( liên kết hydro ,tương tác tĩnh điện,tương tác kị
nước,tương tác dipol-dipol) .Các phần dưới đơn vị này có thể là giống nhau hoặc
không giống nhau và sự sắp xếp củachúng không bắt buộc phải đối xứng
3.Ảnh hưởngcủacácbậccấutrúcprotein đến việc hình thànhhệgeltrongbột
nhào
3.1 Mạng gel
Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lưới không gian có
trật tự gọi là sự tạogel protein.
3.2 Đặc điểm mạng gel
Tính dễ kéo dãn : có thể thay đổi hình dạng của sản phẩm bánh sau này.
Tính không thấm khí :giữ lại được các khí tạo ra -> bộtnhào trương nở.
Tính dễ đàn hồi: trương nở được -> giữ khí -> hình thànhcấutrúc xốp cho sản phẩm
bánh.
Có khả năng giữ nước cao -> sản phẩm có độ mềm sau khi nướng.
Mạng gel rất quan trọngtrong quá trình sản xuất bánh. Ngoài gel được tạothành
bởi gluten – thành phần chính trongbột làm bánh, các polysaccharide còn có sự tạo
gel proteincủacác sản phẩm bổ sung để tạohương vị như trứng, sữa…Tính chất gel
rất quan trọng, nó ảnhhưởng đến cảm quan của sản phẩm. Khi có sự tạothànhgel
trong sản phẩm thì các sản phẩm bánh sẽ có độ phồng, xốp, cấutrúc chắc chắn.
3.3 Nguyên lí hình thành mạng gel
Giai đoạn 1 : Hút nước ,trương nở (hydrat hóa)
2
Protein -> Hấp thụ các phần tử nước bởi các phần có cực-> Tạo lớp nước dày bao
ngoài phân tử -> Trương nở -> sư trương nở gluten
Giai đoạn 2: Biến tính ,giãn mạch
-Cấu trúcbậc 3,4 ,phần vô định hình bị phá hủy
- Liên kết giữa các phân tử bị đứt
-Phá hủy cấutrúcbậc 2
Giai đoạn 3 : Tương tác có trật tự giữa các protein
-Các nhóm bên ngoài củacác axiamin trước ẩn bên trong bây giờ lộ ra ngoài
- Các mạch polipeptid bị duỗi ra ,tiếp xúc nhau
Giai đoạn 4: tập hợp
-Định hướng
-tập hợp
-Hình thànhcác liên kết mới
3.4 Cơ chế tạogelvàcấutrúc mạng gel
Cơ chế vàcác phản ứng liên quan đến việc hình thành mạng lưới protein 3 chiều
đặc trưng củagel hiện vẫn chưa được hiểu biết một cách hoàn toàn.
Khi protein bị biến tính thì cáccấutrúcbậc cao bị phá hủy, liên kết giữa các phân
tử bị đứt, mạch peptit bị dãn ra, các nhóm ban đầu ẩn ở phía trong bây giờ xuất hiện
ra ngoài. Các mạch polypeptit đã bị duỗi ra (trong điều kiện gia công nhất định) trở
nên gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết lại với nhau mà mỗi vị trí tiếp xúc là một
nút, phần còn lại hình thành mạng lưới không gian 3 chiều vô định hình, rắn, trong đó
có chứa đầy pha phân tán (H2O).
Các nút mạng lưới có thể được tạo ra do tương tác giữa các nhóm kị nước. Khi
các nhóm này gần nhau tương tác với nhau hình thành ra liên kết hydrophop (kị nước
hay ưu béo), các phân tử nước bao quanh chúng bị đẩy ra vàchúng có khuynh hướng
tụ lại. Tương tác ưa béo thường được ổn định và tăng cường khi tăng nhiệt độ, làm
cho các mạch polypeptit sít lại gần nhau hơn, khiến các khối gel trở nên cứng hơn.
Sư hình thànhcác nút lưới
•
Có thể được tạo ra do liên kết hydro giữa các nhóm peptit với nhau, giữa các
3
nhóm -OH của serin, treonin, hoặc tirozin với các nhóm –COOH của axit glutamic
hoặc axit aspartic.
Đặc điểm: Liên kết hydro là liên két yếu, tạo ra một độ linh động nào đó giữa các
phân tử với nhau, do đó làm cho gel có được một độ dẻo nhất định. Khi gia nhiệt các
liên kết hydro bị đứt vàgel bị nóng chảy ra. Khi để nguội (và nhất là khi ở gần 00C)
cầu hydro lại tái lập và càng được tăng cường.[2]
•
Có thể do các liên kết tĩnh điện, liên kết cầu nối giữa các nhóm tích điện
ngược dấu hoặc do liên kết giữa các nhóm tích điện cùng dấu qua các ion đa hóa trị
như Ca2+.
•
Có thể do các liên kết disunful tạo nên. Trường hợp này, gel rất chắc và bền.
Ở nồng độ protein cao, khả năng tiếp xúc giữa các phân tử protein lớn, các phản
ứng protein – protein xảy ra dễ dàng. Trong trường hợp này quá trình gel hóa có thể
xảy ra trongcác điều kiện bình thường, ví dụ không cần đun nóng, ở xa pH đẳng
điện…
3.5 Các giai đoạn tạo gel
Từ dung dịch proteintrong nước, các giai đoạn củaviệctạothànhgel nhiệt như sau:
(P
N
)
n
nP
N
nP
D
(1) (2)
PN: Protein tự nhiên.
PD: Protein đã bị biến tính.
n: Số tiểu đơn vị đã biết.
(1): Phân ly thuận nghịch cấutrúcbậc 4 thành n tiểu đơn vị
(2): Biến tính không thuận nghịch cáccấutrúcbậc 2 vàbậc 3 ( sự giãn mạch các
protein vẫn còn là từng phần).
Trạng thái gel hóa cuối cùng là các tập hợp protein một phần đã bị biến tính
(PD)x. Quá trình có thể được biểu diễn như sau:
Đun nóng Đun nóng
xP
N
(P
N
)
x
(P
D
)
x
(a)
4
Đun nóng Đun nóng
xP
N
xP
D
(P
D
)
x
(b)
và/ hoặc làm lạnh
Phần (1) của phản ứng (a) có thể xem tương ứng với phản ứng kết tụ và phần (2)
là phản ứng đông tụ.
Trong các điều kiện mà sự biến tính protein xảy ra thuận lợi hơn quá trình tập hợp
protein mang các điện tích mạnh ở pH thấp hoặc cao, lực ion thật sự yếu, có mặt một
số ion hay tác nhân biến tính, sự đun nóng đưa đến các phản ứng như sơ đồ (b).
Khi mà quá trình tập hợp xảy ra càng chậm so với quá trình biến tính, các
polypeptit bị biến tính một phần đã duỗi ra sẽ được sắp xếp theo những trật tự nhất
định trước khi tập hợp. Trường hợp này sẽ dễ dàng tạothànhgelcấutrúc có trật tự,
đồng nhất, hẵn, dẻo, đàn hồi tốt, trong suốt, gel bền, lâu bị vỡ nát.
Các gel được tạothành từ các tiểu phần protein có kích thước lớn tập hợp một
cách không trật tự (tình trạng đông tụ) sẽ có đặc tính ngược lại: đục, ít dẻo và đàn hồi,
đặc biệt không bền, mau bị vỡ nát.
Khi bị biến tính, các mạch polypeptit bị duỗi hoàn toàn sẽ làm lộ ra các nhóm
chức, đặc biệt là các nhóm kị nước củaprotein hình cầu. Các phản ứng kị nước của
protein – proteintạo thuận lợi và là một trong những tác nhân chính của sự tập hợp
protein. Protein có MW lớn và chứa nhiều acid amin kị nước sẽ tạogel có độ cứng lớn
hơn. Trong quá trình đun nóng, các nhóm -SH cũng có thể bị lộ ra và làm tăng khả
năng hình thànhcáccầu disulfua. Khi có mặt một số lượng lớn nhóm SH vàcầu S –
S, mạng lưới protein trở nên bền vững hơn vàgel nhận được có xu hướng không
thuận nghịch. Cáccầu Cancium cũng làm tăng độ cứng và độ bền của gel. Ở xa điểm
đẳng điện, các mạch polypeptit chịu tác động của lực đẩy tĩnh điện do các điện tích tại
các tâm phân cực củaprotein rất lớn. Nhưng nếu tăng nồng độ protein, số lượng liên
kết kị nước và disunful tăng lên, có thể bù trừ lực đẩy tĩnh điện và vẫn có thể xảy ra
hiện tượng gel hóa. Ở pI, do thiếu các lực đẩy tĩnh điện nên geltạo ra ít phồng, độ
hydrat hóa thấp, cứng và không chắc
3.6 Ảnhhưởngcủacấutrúcbậc 1 đến mạng gel
5
Như đã nói phần trên , cấutạobậc I củaprotein là trật tự các acid amin có trong chuỗi
polypeptid ,nên ta sẽ tìm hiểu sơ về 1 số acid amin củachúngtrongbột ,mà ở đây chủ
yếu là bột mì
Sơ lược về proteintrong lúa mì
Gliadin và glutenin chiếm phần chủ yếu củaprotein lúa mì. Gliadin đặc trưng
cho độ giãn, còn glutenin đặc trưng cho độ đàn hồi củabột nhào. Lúa mì là loại
hạt ngũ cốc duy nhất có chứa một lượng đang kể glutenin phân tử lượng lớn và không
hòa tan trong acid acetic 0,1M. Chính nhờ tính chất đàn hồi củaprotein này mà bột mì
mới làm bánh mì được.[1]
cấutrúcbậc 1 quyết định 1 phần tính chất co giãn ,đàn
hồi củabột
- Các gliadin và glutenin lúa mì có hàm lượng glutamin rất lớn (40 – 45%) do đó
kéo theo cả hàm lượng nitơ cũng lớn. Hàm lượng glutamin cao sẽ hình thành nhiều
liên kết hidro giữa các chuỗi peptit với nhau hoặc với các phân tử nước, do đó
tạo cho gluten có tính nhớt dẻo cao. Hàm lượng các acid amin ưa béo tương đối
cao cho thấy các tương tác ưa béo chẳng những tham gia vào cấutrúcbậc 4 của
glutenin mà còn liên kết được với các lipid cũng như tạo được mạng lưới gluten
trong bột nhào.[1]
thông qua glutamin bộtnhào sẽ có đặc điểm nhớt dẻo cũng
như thông qua hàm lượng acid amin ưa béo bột sẽ tạo được mạng lưới gluten từ đó
hình thànhhệgeltrong bột
- Hàm lượng prolin rất cao (10 – 15%) đặc biệt là của gliadin cũng có ảnh
hưởng đến cấutrúcbậc hai củaprotein này phá hủy các phần xoắn alpha cũng
như các vùng có cấutrúc lá xếp bêta [1]
ảnhhưởng đến cấutrúcbậc 2
- Các gốc cystin vượt xa các gốc cystein cũng chứng tỏ cáccầu disulfua
có tham dự vào hình thể và sự tập hợp củacácprotein này.[1]
ảnhhưởng đến
cấu trúcbậc 3,4
3.7 Ảnhhưởngcủacấutrúcbậc 2 đến mạng gel
Như đã nêu ở phần “ sư hình thànhcác nút lưới”
6
Liên kết hydro là liên két yếu, tạo ra một độ linh động nào đó giữa các phân tử với
nhau, do đó làm cho gel có được một độ dẻo nhất định. Khi gia nhiệt các liên kết
hydro bị đứt vàgel bị nóng chảy ra. Khi để nguội (và nhất là khi ở gần 00C) cầu
hydro lại tái lập và càng được tăng cường.
Trong khi đó , cấutrúcbậc 2 là sự sắp xếp thích hợp trong không gian của met chuỗi
polipeptid .Chủ yếu là liên kết hydro
=> cấutrúc 2 giúp cho gel có một độ dẻo nhất định
3.8 Ảnhhưởngcủacấutrúc bậc3, 4 đến mạng gel
Các glutenin có tính đa hình mạnh mẽ hơn gliađin vì xu hướng tự liên kết với nhau
bằng tương tác ưa béo, liên kết hydro vàcầu disulfua củachúng lớn hơnKhối lượng
phân tử có thể lên đến 20 triệu dalton, nhất là những “protein cặn” không hòa tan
trong acid acetic 0,1M. những protein này hầu như đều là những glutenin liên hợp lại
bằng cầu disulfua.[2]
Khi phá hủy cáccầu disulfua giữa các phân tử ,người ta thu được 25 “dưới đơn vị”
glutenin. Các dưới đơn vị liên kết với nhau bằng liên kết hidro, bằng tương tác ưa béo
và bằng cầu disunfua [2] > các gluten chủ yếu có cấutrúcbậc 3,4
Ở trạng thái ngậm nước các glutenin tạo ra một màng mỏng rất chắc, đàn hồi và có
tính hết cố kết cao chịu được lực căng. Tính chất này do cường độ tương tác và số
lượng tương tác giữa các chuỗi protein.[2]
Bột mì nhão dẻo và giữ khí nên khi gia nhiệt sẽ hình thành một cấutrúc xốp bánh
mì. Lượng protein cặn càng cao lực nở của bánh càng tăng. ngược lại, lượng protein
hòa tan được trong axit axetic 0.1 M càng tăng thì lực nở giảm xuống. Do vậy lúa mì
cứng không làm bánh được vì hàm lượng protein cặn thấp.[2]
Với cấutrúcbậc 3 ,4 thì sẽ giúp bộtnhào có tính chắc ,đàn hồi ,dẻo và giữ khí và
có lực căng cao
4.Ảnh hưởngcủacácbậccấutrúcprotein đến việc hình thànhhệbọttrongbột
nhào
4.1 Hệ bọt
7
Là những hệ phân tán củacác bóng bọttrong một pha liên tục là chất lỏng hoặc
chất bán rắn, có chứa một chất hoạt động bề mặt hòa tan. Trong nhiều trường
pha phân tán là không khí (thường là khí cacbonic) và pha liên tục là một dung
dịch hoặc một huyền phù nước chứa protein
Một số hệbọt thực phẩm là hệ keo phức tạp. Chẳng hạn như kem đá thường
chứa một nhũ tương hoặc huyền phù củacáccầu béo (chủ yếu ở thể rắn), một
huyền phù các tinh thể đá phân tán, một gel polysaccarit, một dung dịch đường
và protein đậm đặc vàcácbọt không khí.
Các chất có khả năng tạobọttrong sản xuất bánh thường là protein (lòng trắng
trứng – albumin, gluten, …).
4.2 Đặc điểm hệ bọt
_Hệ bọt là một hệcácbọt khí phân tán trong pha liên tục là lỏng hoặc bán rắn có các
chất hoạt động bề mặt hòa tan.
_Khí ở đây có thể là không khí, có thể là CO2, còn dung dịch huyền phù chứa nước,
protein, tinh bột,…
_Như vậy sư hình thànhhệbọt diễn ra khi có sư pha trộn và phân tán khí trong pha
liên tục.Đối với bộtnhàotrong quá trình nhào trộn ,động lực cơ học sẽ thúc đẩy quá
trình hình thànhhệbọt bằng cách sắp xếp lai cấutrúccủacác phần tử tạogelvà nhốt
khí vào trong đó .
4.3 Cơ chế hình thànhvàcấutrúccủahệ bọt
Bọt khí được bao quanh bởi các phân tử hoạt động bề mặt. Cácbọt khí
(bóng bọt) thường chứa không khí hoặc khí CO2 mà áp suất lớn hơn áp suất
ngoài nhưng ép sát vào nhau nên các bóng bọt có hình đa diện. Màng mỏng bao
quanh bọt rất mỏng, chỉ dày khoảng chiều dài λ củaánh sáng nhìn thấy. Bề mặt
liên pha khí – lỏng có thể đạt đến 1m2 cho 1ml chất lỏng.
Kích thước các bóng bọtcủa một bọt thực phẩm có thể có đường kính từ 1μm
đến hàng centimet phụ thuộc vào sức căng bề mặt, độ nhớt của chất lỏng, sự
cung cấp thêm năng lượng cơ học.
4.4 Điều kiện hình thànhhệ bọt
8
Sự hình thànhbọt bao gồm sự khuếch tán cácprotein hòa tan đến bề mặt
liên pha không khí – lỏng. Tại đây chúng mới phải tự giãn mạch, tự tập trung và
tự trãi ra một cách nhanh chóng để làm giảm sức căng bề mặt liên pha. Thường
thì các phân tử mềm, dễ uốn, nghèo cấutrúcbậc hai vàbậc ba (chẳng hạn như
casein β) sẽ tác dụng một cách có hiệu quả như là chất hoạt động bề mặt. Các
protein hình cầu giãn mạch thích hợp bằng cách gia nhiệt vừa phải dưới các tác
nhân biến tính (các chất khử củacác liên kết disulfua) hoặc bằng một sự
proteolizơ nhẹ nhàng, cục bộ đều làm cho chúng định hướng tốt ở bề mặt liên
pha và sẽ làm tăng khả năng tạobọtcủachúng với điều kiện là sự giãn mạch
không kèm theo sự tập hợp hoặc sự tổn thất độ hòa tan. Thường có một mối
tương quan trực tiếp giữa độ ưa béo (kỵ nước) bề mặt của một proteinvà khả
năng làm giảm sức căng bề mặt liên pha của nó. Các dẫn xuất ưa béo củacác
casein vàcủacácprotein khác, có khả năng tạobọt rất tốt vì chúng định hướng
và trãi ra ở bề mặt liên pha không khí – lỏng rất dễ dàng.
Cũng như các nhũ tương, để tạo ra được bề mặt liên pha này đòi hỏi phải
có năng lượng cơ học. Vì hệ có năng lượng dư bề mặt nên các bóng bọt tác động
lẫn nhau có thể gây những chỗ nứt vỡ cục bộ. Muốn tạobọt bền nghĩa là muốn
cho bề mặt liên pha chống lại được hiện tượng hợp bọt, người ta phải đưa hệ
những chất bảo vệ gọi là những chất sinh bọt. Các chất này tác dụng làm giảm
sức căng bề mặt liên pha vàtạo nên một vật chắn bảo vệ có tính đàn hồi giữa các
bọt khí. Một số protein có khả năng tạo ra một màng mỏng bảo vệ khi được hấp
thụ vào bề mặt liên pha khí – lỏng. Trong trường hợp này, vách giữa hai bọt kề
nhau được cấutạo từ hai màng mỏng protein ngăn cách nhau bằng một lớp chất
lỏng.
4.5 Ổn định bọt
Để có hệbọt bền, ổn định thì màng mỏng proteintạothành xung quanh
mỗi bọt khí phải dày, cố kết, đàn hồi, liên tục và không thấm khí. Dường như các
protein hình cầu có khối lượng phân tử cao và khó bị giãn mạch ở bề mặt sẽ
tạo được những màng hấp thụ dày do đó làm cho bọt rất bền. Có thể để tạo
9
được ra các màng mỏng bền như thế thì nhiều lớp protein đã bị giãn mạch từng
phần trước tiên phải tự liên hợp với nhau ở bề mặt liên pha bằng các tương
tác ưa béo và có thể bằng cả liên kết hydro và liên kết tĩnh điện nữa.
Các protein, để làm bền được bọt tốt, thì phải có khả năng di chuyển từ
vùng có sức căng bề mặt liên pha yếu đến vùng có sức căng bề mặt liên pha cao,
kéo theo các phân tử nước và tái thiết lập được độ dày ban đầu của vách (hiệu
ứng Maragoni). Cuối cùng các mạch bên có cực của màng mỏng protein cũng
phải cố định được nước cho các vách để làm giảm được tổn thất nước do hiện
tượng chảy (rút nước).
Các protein có khả năng tạobọt tốt là: lòng trắng trứng, globin và
hemorglobin, gelatin, cácproteincủa lactoserum, các mixen casein, casein β, các
protein của lúa mì (đặc biệt là glutenin), cácproteincủa đậu tương và một số
dịch thủy phân của protein.
Casein β có cấutrúc ít trật tự (có đuôi mềm dễ uốn) nên làm giảm nhanh
sức căng bề mặt liên pha và làm cho bọt hình thành dễ dàng nhanh chóng.
Casein K tự giãn mạch một cách chậm chạp trong khi tạobọt (do có cầu
disulfua giữa các phân tử) và tự trãi ra ở bề mặt liên pha kém hơn casein β. Sự
hình thànhbọt chậm nhưng màng mỏng protein hấp thụ lại dày và bền do
đó bọt thu được khá bền. Cấutrúccầu rất có trật tự của serum albumin khá bền
nên dễ giãn mạch và dễ hấp thụ một phần ở bề mặt liên pha của bọt. Cấutrúc dư
của phân tử bị hấp thụ cũng đủ để bọt thu được có độ bền tốt. Trong trường hợp
lòng trắng trứng, do các hợp phần proteincủachúng có các tính chất hóa lý bổ
sung cho nhau nên bọttạo ra nhanh, bọt nhẹ, bền và chịu được nhiệt độ tốt. Tuy
có nhiều điểm giống nhau giữa sự hình thành nhũ tương và hình thànhbọt nhưng
lại không có một mối tương quan chặt chẽ giữa tính chất nhũ hóa và tính chất tạo
bọt. Có thể cấutrúc dư củaprotein cần thiết cho việc làm bền cácbọt hơn là đối
với việc làm bền nhũ tương.
Trong các thực phẩm có kết cấu bọt, việc làm bền cácbọt là do protein.
Chẳng hạn, ở lòng trắng trứng đánh đây bọt, cácbọt được ổn định là nhờ pha liên
10
[...]... bề mặt liên pha bằng các tương tác ưa béo và có thể bằng cả liên kết hydro và liên kết tĩnh điện nữa.” cấutrúcbậc 4 có vai trò quan trọngtrongviệc giúp bọt bền 14 Phụ lục Tiểu luận môn học Cấutrúc thực phẩm – Đề tài Gelprotein ,cấu trúcvà phương pháp tạocấutrúcgelcủacácproteintrong thực phẩm giàu protein- Sinh viên Nguyễn Văn Bình –năm 2009 trang 5-9 (cấu trúctạogel ) http://timtailieu.vn/tai-lieu/de-tai -gel -protein- cau-truc-va-phuong-phap-tao-cau-trucgel-cua-cac -protein- trong- cac-thuc-pham-giau -protein- 7093/... ngắn lặp lại liên tiếp, tạothành cấu trúcbậc 3 lặp đơn (xem cấu trúccủa collagen) _Protein sợi thường tụ thànhcác sợi lớn gồm nhiều proteinvàchúng không tan trong nước, có vai trò lớn trong vận động tế bào Proteincầu thường chứa tập hợp các cấutrúcbậc 2, hòa tan trong nước, gấp nếp chặt và không có hình cầu hoàn hảo Protein xuyên màng nhúng trong lớp phospholipid kép của màng http://www.docsachysinh.com/thuthe/daicuong/chuongIV.pdf... Đối với sư tạobọt thì cấutrúc hình cầu có ý nghĩa hơn cả => cấutrúcbậc 2,3 không có khả năng làm bọt bền vì không làm giảm sức căng bề mặt liên pha nhưng khi được gia nhiệt vừa phải chúng( cấutrúcbậc 3) có khả năng làm tăng khả năng tạobọt 13 4.9 Ảnhhưởng của cấutrúc bậc 4 đến hình thànhhệbọt Thường có một mối tương quan trực tiếp giữa độ ưa béo (kỵ nước) bề mặt của một proteinvà khả năng... dày và độ bền của vách lỏng Nếu các màng mỏng protein được hấp thụ có độ dày và đàn hồi thì sẽ chịu được sự phá hủy Ba nhân tố quan trọng nhất có tác dụng làm tăng độ bền củahệbọt bao gồm sức căng bề mặt phân chia bé, pha lỏng có độ nhớt cao vàcác màng mỏng protein bị hấp phụ bền, đàn hồi, không thấm khí 4.7 Ảnhhưởngcủacấutrúcbậc 1 đến hình thànhhệbọt Ít có ảnhhưởng đến sư tạobọt 4.8 Ảnh hưởng. .. cường độ các tương tác protein – proteinvàprotein – nước Sự khuếch tán khí từ các bóng bọt nhỏ sang các bóng bọt lớn là do có khí hòa tan trong pha nước Sự phá hủy của vách lỏng ngăn cách các bóng bọt do đó xảy ra hiện tượng hợp bọt làm tăng kích thước củacácbọt rồi dẫn đến nỗ vỡ bọt Thường thì có một sự phụ thuộc lẫn nhau giữa sự rút chất lỏng và sự phá hủy vì sự phá hủy sẽ làm tăng sự rút và sự... Ảnhhưởngcủacấutrúcbậc 2,3 đến hình thànhhệbọt Muốn tạobọt bền nghĩa là muốn cho bề mặt liên pha chống lại được hiện tượng hợp bọt, người ta phải đưa hệ những chất bảo vệ gọi là những chất sinh bọtCác chất này tác dụng làm giảm sức căng bề mặt liên pha vàtạo nên một vật chắn bảo vệ có tính đàn hồi giữa cácbọt khí Một số protein có khả năng tạo ra một màng mỏng bảo vệ khi được hấp thụ vào bề... chảy chất lỏng) của vách (màng lỏng) do trọng lực, do hiệu số áp suất và (hoặc) do sự bốc hơi Áp suất bên trong P củabọt được tính theo phương trình của áp suất mao quản của Laplace Tronghệ thống bọt có mật độ thấp, cácbọt có xu hướng ép sát vào nhau do đó làm tăng sự rút chất lỏng củacác vách Sức căng bề mặt liên pha yếu và đường kính của bóng bọt lớn sẽ làm giảm áp suất bên trongvà làm giảm sự... cục bộ đều làm cho chúng định hướng tốt ở bề mặt liên pha và sẽ làm tăng khả năng tạobọtcủachúng với điều kiện là sự giãn mạch không kèm theo sự tập hợp hoặc sự tổn thất độ hòa tan.” khi được gia nhiệt vừa phải chúng có khả năng làm tăng khả năng tạobọt Do dựa vào cấu trúcbậc 3 mà protein có thể được phân loại thành ba loại: Protein sợi là phân tử lớn, dài, cứng và thường cấutạo từ nhiều trình... mềm nên không khí từ cácbọt thoát ra 4.6 Nguyên nhân làm bọt không bền Sự khác nhau quan trọng giữa hệ nhũ tương vàhệbọt thực phẩm là trongcác bọt, dung tích riêng phần của pha phân tán (pha khí) thay đổi trong một khoảng lớn hơn rất nhiều so với hệ nhũ tương Cáchệbọt thường ít bền vì chúng có tổng diện tích bề mặt liên pha rất lớn Thông thường có 3 hiện tượng sau làm cho bọt không bền: Sự rút... liên pha Thường thì các phân tử mềm, dễ uốn, nghèo cấutrúcbậc hai vàbậc ba (chẳng hạn như casein β) sẽ tác dụng một cách có hiệu quả như là chất hoạt động bề mặt” cấutrúcbậc 2,3 không có khả năng làm bọt bền vì không làm giảm sức căng bề mặt liên pha Nhưng: Cácprotein hình cầu giãn mạch thích hợp bằng cách gia nhiệt vừa phải dưới các tác nhân biến tính (các chất khử củacác liên kết disulfua) . trình hình thành hệ bọt bằng cách sắp xếp lai cấu trúc của các phần tử tạo gel và nhốt khí vào trong đó . 4.3 Cơ chế hình thành và cấu trúc của hệ bọt Bọt khí được bao quanh bởi các phân tử. lượng protein cặn thấp.[2] Với cấu trúc bậc 3 ,4 thì sẽ giúp bột nhào có tính chắc ,đàn hồi ,dẻo và giữ khí và có lực căng cao 4 .Ảnh hưởng của các bậc cấu trúc protein đến việc hình thành hệ bọt. quan trọng trong việc giúp bọt bền 14 Phụ lục Tiểu luận môn học Cấu trúc thực phẩm – Đề tài Gel protein ,cấu trúc và phương pháp tạo cấu trúc gel của các protein trong thực phẩm giàu protein- Sinh