Hemoglobin (Hb) có trọng lượng phân tử 4.400 Dalton, gồm hai thành phần, nhóm ngoại gọi là hem và phần protein là globin. Ngoài ra trong phân tử Hb còn có 2,3 diphosphoglycerat có tác động tới ái lực của Hb đối với Oxy.
Hem là protoporphyrin gắn với nguyên tử Fe++ ở trung tâm. Nguyên tử
Fe++ có 6 liên kết; 4 liên kết với 4 N của nhân pyrol của hem, và 2 liên kết nối với imidazol và histidin của globin.
Globin gồm 4 mạch polypeptid, 2 mạch loại α, 2 mạch loại β, liên kết với nhau bởi những tương tác đồng hóa trị. Mỗi mạch polypeptid nối với một hem, nên một phân tử Hb có thể nhận 4 phân tử oxy.
Ở người có 6 loại hemoglobin bình thường, thấy được ở trong hồng cầu ở thời kỳ phôi thai, thai nhi, trẻ em và người lớn. Hemoglobin ở thời kỳ phôi thai là Hb Gower 1, Hb Gower 2 và Hb Portland. Hemoglobin ở thời kỳ thai nhi đến khi trưởng thành là HbA1, HbA2 và HbF. Thời gian xuất hiện và thành phần từng loại hemoglobin thay đổi tùy theo từng thời kì [19].
Bảng 1.2. Cấu trúc globin và thời kỳ xuất hiện các hemoglobin sinh lý [19]
Hb sinh lý Cấu trúc Thời kỳ xuất hiện
globin
Hb Gower 1 ξ2ε2 Phôi thai 2-3 tuần, tồn tại 2 tháng đầu của thai
Hb Gower 2 α2ε2 Xuất hiện và tồn tại cùng Hb Gower 1
Hb Portland ξ2γ2 Phôi 2-3 tuần
HbF α2γ2 Thai nhi 5 tuần, Hb chủ yếu ở thai nhi
HbA1 α2β2 Thai nhi 6 tuần, Hb chủ yếu ở người bình thường
Như vậy, sau khi sinh, ở người bình thường chỉ còn lại 3 loại hemoglobin,
đó là HbA1, HbA2, HbF. Hemoglobin chủ yếu, nhiều nhất thấy trong hồng cầu
bình thường là HbA1. Như mô tả ở trên, mỗi globin của hemoglobin có hai loại mạch polypeptid, mạch α và mạch β, phối hợp với nhau thành phân tử có 4 mạch cấu trúc α2β2. Mạch polypeptid α có 141 acid amin, mạch polypeptid
β có 146 acid amin. Bên cạnh HbA1 hồng cầu bình thường còn chứa hai loại
hemoglobin có tỉ lệ ít, đó là HbA2 và HbF, cấu trúc globin tương ứng là α2δ2 và α2γ1. Polypeptid δ và γ có cấu trúc gần giống polypeptid β, chỉ khác vài acid amin [20] [21].