tìm hiều về acid amin ( amino acid)

MỤC LỤC 1 Mở đầu 3 1. Khái quát chung………………………………………………………………….4 2.Cấu trúc của amino acid 4 2.1 Phân loại và gọi tên các amino acid 6 2.2 Cấu hình của các amino acid 11 3 Các loại amino acid thiết yếu và chức năng 14 3.3.1 Valine 14 3.3.2 Leucine 15 3.3.4 Phenylalanine 18 3.3.5 Tryptophan 20 3.3.6 Threonine 22 3.3.7 Methionine 23 3.3.8 Tyrosine 25 3.3.9 Arginine 27 4 Các tính chất acidbase của các amino acid 29 5 Tổng hợp phòng thí nghiệm các amino acid 35 5.1 Amin hóa trực tiếp một αhaloacid 35 5.2 Tổng hợp Gabriel cải tiến từ kali phthalimid 36 5.3 Tổng hợp Strecker 36 5.4 Tổng hợp chọn lọc hóa lập thể các αamino acid 37 6 Các phương pháp phân tách các amino acid 39 6.1 Điện di 39 6.2 Sắc ký 40 6.3 Sắc ký trao đổi ion 42 6.4 Phân giải hỗn hợp racemic các amino acid 43 7 Thực phẩm giàu amino acid thiết yếu 45 8 Ứng dụng của amino acid 46 Kết Luận 48 Tài liệu tham khảo 49

1|Page MỤC LỤCY MỤC LỤC .1 Mở đầu .3 Khái quát chung………………………………………………………………….4 2.Cấu trúc amino acid .4 2.1 Phân loại gọi tên amino acid 2.2 Cấu hình amino acid 11 Các loại amino acid thiết yếu chức .14 3.3.1 Valine 14 3.3.2 Leucine 15 3.3.4 Phenylalanine .18 3.3.5 Tryptophan 20 3.3.6 Threonine 22 3.3.7 Methionine 23 3.3.8 Tyrosine 25 3.3.9 Arginine 27 Các tính chất acid-base amino acid .29 Tổng hợp phòng thí nghiệm amino acid 35 5.1 Amin hóa trực tiếp α-haloacid 35 5.2 Tổng hợp Gabriel cải tiến từ kali phthalimid 36 5.3 Tổng hợp Strecker 36 5.4 Tổng hợp chọn lọc hóa lập thể α-amino acid 37 Các phương pháp phân tách amino acid 39 6.1 Điện di .39 6.2 Sắc ký 40 6.3 Sắc ký trao đổi ion 42 6.4 Phân giải hỗn hợp racemic amino acid .43 2|Page Thực phẩm giàu amino acid thiết yếu 45 Ứng dụng amino acid 46 Kết Luận 48 Tài liệu tham khảo 49 Mở đầu 3|Page Amino acid sở tất q trình sống, chúng hồn tồn cần thiết cho q trình trao đổi chất Trong số nhiệm vụ quan trọng vận chuyển tối ưu lưu giữ tất chất dinh dưỡng (nước, chất béo, carbohydrate, protein, khoáng chất vitamin) Phần lớn bệnh béo phì, cholesterol cao, tiểu đường, ngủ, rối loạn chức cương dương viêm khớp truy nguồn từ rối loạn chuyển hóa Điều áp dụng cho rụng tóc trường hợp nghiêm trọng hình thành nếp nhăn Đây lý mà đảm bảo amino acid thiết yếu có sẵn cho thể với số lượng đủ vơ quan trọng Amino acid thành phần tạo nên giá trị dinh dưỡng riêng biệt phân tử protein, cần cho sống Trên thực tế, có loại amino acid liên kết chặt chẽ với nhau, kích thích thể phát triển mạnh mẽ, với trẻ em thêm hai loại amino acid [5] Nếu thiếu 10 loại quan trọng dẫn đến số bệnh nguy hiểm đáng tiếc xảy Vì tìm hiểu amino acid thiết yếu cho nhu cầu dinh dưỡng người nhằm giúp nhóm em hiểu nhiều loại amino acid Để từ có hiểu biết sử dụng Trong tiểu luận chúng em tìm hiểu tổng quan amino acid, cấu trúc, tính chất cách tổng hợp, phương pháp phân tách chức amino acid Do phần kiến thức hạn chế nên tiểu luận thiếu sót, mong bạn tham khảo đóng góp ý kiến cho tiểu luận hoàn thiện Cảm ơn cô bạn ! 1.Khái quát chung 4|Page Các amino acid thường chất kết tinh tan nước, tan hạn chế dung môi hữu Chúng chất lưỡng cực phản ứng với acid base Các amino acid thường viết dạng NH 2CH(R) COOH Nếu R nhóm khác hydro, acid có nguyên tử cacbon bất đối xuất dạng quang hoạt Các đồng phân có cấu hình L xuất phổ biến thiên nhiên Với amino acid dung dịch có giá trị pH đặc trưng có dạng ion lưỡng cực Giá trị pH gọi điểm đẳng điện kí hiệu pI Ở điểm amino aicd có độ tan thấp Có khoảng 26 amino acid nhận thủy phân protein với acid, kiềm enzim Tất có 170 amino acid phát thiên nhiên, dạng tự hay liên kết với chất khác( trừ protein) Các amino acid tìm thấy hệ tuần hoàn động vật, chất trung gian q trình chuyển hóa thành phần chất kháng sinh thực vật Một vài amino acid có cấu hình D Trừ số trường hợp β-alanin (NH2CH2CH2COOH) acid γ- aminobutyric (NH2CH2 CH2CH2COOH), amino acid thiên nhiên α –amino acid Cấu trúc amino acid Amino acid: Các amino acid acid phân tử có chứa đồng thời nhóm chức amino nhóm chức acid Phụ thuộc vào vị trí tương đối nhóm amino nhóm carboxyl, amino acid chia thành α –amino acid, β – amino acid, γ–amino acid, δ –amino acid Có 20 amino acid ( acid α –amino acide) thường gặp thiên nhiên, amino acid khác xuất không phổ biến thiên nhiên Các tế bào sử dụng aminoaacid để tổng hợp phân tử protein Hai amino acid khác hdroxyprolin (có chủ yếu collagen) tổng hợp từ prolin cystin( có phần lớn protein) tổng hợp từ cystein sau mạch poluamid tạo thành[3] Ví dụ:  Một cách phân loại amino acid: Amino acid phân nhóm: số 5|Page Amino acids thiết yếu (Essential amino acids) Amino acids không thiết yếu (Nonessential amino acids) Amino acids điều kiện (Conditional amino acids) Amino acids thiết yếu: Các axit amin thiết yếu tạo thể Do đó, chúng phải đến từ thực phẩm amino acid thiết yếu là: histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan valine  Amino acid khơng thiết yếu: Amino acid khơng thiết yếu có nghĩa thể sản xuất amino acid, khơng nhận từ thực phẩm ăn.Các axit amin không thiết yếu bao gồm: alanin, asparagin, acid aspartic acid glutamic   Amino acid có điều kiện: Amino acid có điều kiện thường không cần thiết, ngoại trừ thời gian bệnh tật căng thẳng Các amino acid có điều kiện bao gồm: arginine, cysteine, glutamine, tyrosine, glycine, ornithine, proline serine  Một phân loại amino acid thêm phụ thuộc vào cấu trúc chuỗi bên, chuyên gia nhận loại như: • Cysteine Methionine (amino acid chứa lưu huỳnh) • Asparagin, Serine, Threonine, Glutamine (amino acid trung tính) • Acid glutamic acid aspartic (axit); Arginine Lysine (cơ bản) • Leucine, Isoleucine, Glycine, Valine Alanine (amino acid béo) • Phenylalanine, Tryptophan Tyrosine (amino Acid thơm) [1] Các protein thực phẩm bị thủy phân thể thành amino acids riêng rẽ Một vài amino acid sử dụng để tổng hợp protein cần thiết cho thể, vài bị phân cắt tiếp để cung cấp lượng cho thể vài amino acid sử dụng làm nguyên liệu đầu cho tổng hợp hợp chất khác protein mà thể cần adrenalin, thyroxin, melanin 2.1 Phân loại gọi tên amino acid Các amino acid thường gọi tên danh pháp thơng thường 6|Page Ví dụ : Glycin gọi tên có vị ( tiếng Hy lạp : glykos ngọt) Valin có năm cacbon giống acid valeric Asparagin tìm thấy măng tây (asparagus) Tyrosin phân lập từ phomat (tiếng Hy lạp tyros = phomat) Mỗi amino acid có tên gọi tắt bao gồm ba kí tự đầu tên gọi amino acid tên gọi tắt gồm kí tự đầu, nhiên, số tên gọi kí tự khơng dễ nhận từ tên amino acid Các trường hợp ngoại lệ cho tên gọi ba tên kí tự Asn (Asparagin) Gln (Glutamin) để phân biệt chúng khỏi acid carboxylic gốc, Ile (isoleucin) để tránh sử dụng tên gọi Iso Trp ( tryptophan) [4] Các amino acid chia thành nhóm trung tính, base acid phụ thuộc vào cấu trúc mạch nhánh Trong số 20 amino acid phổ biến, 15 amino acid có mạch nhánh trung tính, có nhóm amino base mạch nhánh có thêm nhóm chức acid carboxylic mạch nhánh Cả cystein ( thiol) tyrosin (một phenol) phân loại amino acid trung tính có mạch nhánh có tính acid yếu bị tách proton dung dịch có tính base mạnh Dựa cấu trúc amino acid chia thành nhóm : Các amino acid có mạch nhánh béo glycin (tên gọi tắt : Gly, G), alanin (Ala,A), valin (Val, V), leucin có mạch nhánh isobutyl isoleucin có mạch nhánh sec-butyl R= H Glycin(Gly) R= CH3 Alanin (Ala) R= CH(CH3)CH2CH2CH3 Isoleucin(Ile) R= CH2CH(CH3)2 Leucin (Leu) R= CH(CH3)2 Valin (Val) 2, Amino acid có mạch nhánh chứa nhóm alcohol serin (Ser,S) threonin (Thr, T) Serin alanin nhóm OH threonin có mạch nhánh nhóm phân nhánh Cystein( Cys, C) alanin SH methionin (Met, M) có nhóm 2- methylthioethyl 7|Page R= CH2OH Serin (Ser) R= CH2SH Cystein (Cys) R=CH(OH)CH3 Threonin (Thr) R= CH2CH2SCH3 Methionin (Met) 3) Hai amino acid có chưa nhóm carboxylic aspartat (Asp, D) glutamat (Glu,E) Aspartat alanin nhóm carboxyl glutamat có nhiều aspartat nhóm methylen Nếu nhóm carboxyl proton hóa, chúng gọi acid aspatric acid glutamic Hai amino acid asparagin (Asn, N) Glutamin (Gln, Q) amid amino aicd có chứa nhóm carboxyl ; asparagin amid aspartat glutamin amid glutamat Các mạch nhánh asparagin glutamin khơng có tính base Điều nhóm amid khơng proton hóa ổn định băng cộng hưởng ổn đinh bị nhóm proton hóa R= CH2COO - Acid aspartic (Asp) R= CH2CONH2 Asparagin(Asn)Acid R= CH2CH2COO- Glutamic (Glu) R= CH2CH2CONH2 Glutamin (Glu) 4) Hai nhóm amino acid có chứa nhóm nitơ base Lysin (Lys, K) arginin (Arg, R) Lysin có nhóm –amino arginin có nhóm guanidino Ở pH sinh lý, nhóm proton hóa Arginin (Arg) Lysin(Lys) 8|Page 5) Hai nhóm amino acid có chứa vòng benzen phenylalanin (Phe, F) tyrosin (Tyr, Y) Phenylalanin alanin nhóm phenyl Tyrosin phenylalanin với nhóm p-hydroxy Phenylalanin (Phe) Tyrosin (Tyr) 6) Prolin (Pro, P), histidin (His, H) trytophan (Trp, W) amino acid dị vòng Prolin có nitơ đưa vào vòng năm cạnh – amino acid có chứa nhóm amin bậc hai Histidin alanin vòng imizadol Imizadol hợp chất thơm dạng vòng phẳng có ba cặp điện tử pi giải tỏa Giá trị pKa vòng imidazole 6,0 nên vòng bị proton hóa dung dịch acid khơng bị proton hóa dung dịch base Histidin (His) Tryptophan alanin indol Giống imidazole, indol hợp chất thơm Vì cặp điện tử nguyên tử N2 indol cần thiết cho tính thơm hợp chất, indol base yếu (pKa indol proton hóa -2,4) Do đó, 9|Page nitơ vòng tryptophan khơng bị proton hóa điều kiện sinh lý Tryptophan alanin indol Giống imidazole, indol hợp chất thơm Vì cặp điện tử nguyên tử N2 indol cần thiết cho tính thơm hợp chất, indol base yếu (pKa indol proton hóa -2,4) Do đó, nitơ vòng tryptophan khơng bị proton hóa điều kiện sinh lý Ở pH sinh lý tế bào, nhóm carboxyl mạch nhánh acid aspartic glutamic bị phân ly tồn chủ yếu dạng ion carboxylat, CO2- Tương tự, nitơ mạch nhánh base Lysin Arginin proton hóa pH 7,3 tồn chủ yếu dạng amoni, - NH 3+ Tuy nhiên, histidine chứa vòng imidazole mạch nhánh khơng đủ tính base để bị proton hóa pH sinh lý Chỉ có nitơ liên kết đơi vòng tương tự pyridine histidine có tính base Nitơ liên kết đơn vòng tương tự pyrol khơng có tính base cặp điện tử chưa phân chia chúng phần vòng imidazole thơm [4] 2.2 Cấu hình amino acid Cacbon α tất amino acid thiên nhiên trừ glycin bất đối xứng Do đó, 19 tổng số 20 amino acid tồn dạng đồng phân đối quang Có thể có hai dạng đồng phân đối quang thiên nhiên sử dụng dạng cấu hình L để tổng hợp protein Trong cơng thức chiếu Fisher với nhóm acid carboxylic nhóm R trục thẳng đứng, nhóm amino bên phải D-amino acid, nhóm 10 | P a g e amino bên trái L-amino acid Phần lớn amino acid tìm thấy thiên nhiên có cấu hình L phần lớn monosaccharide thiên nhiên lại có cấu trúc hình D Tất L-amino acid (S)- amino acid cysteine (R= -CH2SH [4] Một phân tử có cấu hình thuộc dãy L khơng thiết phải dạng đồng phân quay trái (levorotatory) Ví dụ, Valin ( [α] 25,D = +13,9) isoleucine ( ( [α] 25,D= +11,9 ) đồng phân quay phải (dextrorotatory) L- Alanin (S)-Alanin L-Serin (S)- Serin L- Cystein (R)- Cystein 26 | P a g e pH = 2,34 nửa số phân tử có nhóm carboxyl tích điện âm nửa có nhóm carboxyl khơng tích điện Ở pH = 9,69, nửa số phân tử có nhóm amino tích điện dương nửa có nhóm amino khơng tích điện Khi pH tăng từ 2,34, nhóm carboxyl nhiều phân tử tích điện âm; pH giảm từ 9,69 nhóm amino acid nhiều phân tử trở nên tích điện dương Do đó, giá trị trung bình hai giá trị pKa , số nhóm tích điện âm số nhóm tích điện dương pHpKa2=9,69 pI amino acid có mạch nhánh bị ion hóa gia trị trung bình giá trị pKa nhóm ion hóa tương tự (một nhóm tích điện dương bị ion hóa thành nhóm khơng tích diện nhóm bị ion hóa thành nhóm tích điện âm) [4] Ví dụ, pI glutamat (dạng ion hóa acid glutamic) = 3,22 giá trị trung bình giá trị pKa hai nhóm khơng tích điện dạng acid tích điện âm dạng base (pKa1 α-CO2H = 2,19 pKa2 CO2H mạch nhánh = 4,25) pI histidin = 7,59 trung bình giá trị pKa hai nhóm tích điện dương dạng acid chúng khơng tích điện dạng base (pKa1=NH+ mạch nhánh = 6,00 pKa2 α-NH3+ = 9,17) 27 | P a g e Cũng amino acid có điểm đẳng điện, protein có pI tồn phần chúng có nhiều gốc có tính acid base Ví dụ, protein lysozym có ưu gốc base có điểm đẳng điện cao (pI = 11,0) Tuy nhiên, pepsin có ưu gốc có tính acid điểm đẳng điện thấp (pI ~ 1,0) Do đó, độ tan tính chất protein giá trị pI khác phụ thuộc lớn vào pH môi trường 28 | P a g e Tổng hợp phòng thí nghiệm amino acid [4] 5.1 Amin hóa trực tiếp α-haloacid Phương pháp dựa phản ứng nucleophile vào sản phẩm phản ứng HVZ (Hell-Volhard-Zelinski) Các α-bromo acid tổng hợp từ acid malonic Phương pháp tốt sử dụng este acid phthalimido-, bezamido-, formamido-, acetamidomalonic Nhóm block tháo bỏ thủy phân bước cuối tổng hợp 29 | P a g e 5.2 Tổng hợp Gabriel cải tiến từ kali phthalimid Các nucleophile chứa nitơ khác amin phthalimid, azid cyanide gọi chất thay amin (amin surrogate) Phthalimid amid dẫn xuất từ acid phthalic Nếu phthalimid xử lý với base mạnh natri amid (NaNH2), anion phthalimid tạo thành Nó nucleophile mạnh với alkyl halide qua SN2 Để tạo thành amin imid thủy phân base-acid cho amin acid phthalic 5.3 Tổng hợp Strecker Xử lý aldehyde với ammonia hydrocyanide (HCN) tạo thành α-amino nitril Sự thủy phân nhóm nitril α-amino nitril chuyển nhóm thành α-amino acid Hạn chế phương pháp điều kiện thủy phân khắt khe (ví dụ HCl 6M, 100°C) 5.4 Tổng hợp chọn lọc hóa lập thể α-amino acid 30 | P a g e Các phương pháp tổng hợp 6.4.1 6.4.2 cho hỗn hợp racemic amino acid Để nhận amino acid thiên nhiên, cần phải phân tách hỗn hợp Để tổng hợp chọn lọc hóa lập thể amino acid có cấu hình L, xúc tác hydro hóa khơng đối xứng điều chế từ kim loại chuyển tiếp Một xúc tác vậy, (R)-prophos, Bosnich (Đại học Toronto) phát triển từ phức rhodi với (R)-1,2-bis(diphenylphosphino)propan Khi phức rhodi norbonadien (NBD) xử lý với (R)-prophos, (R)-prophos thay phân tử norbonadien vây quanh nguyên tử rhodi để tạo thành phức rhodi không đối xứng Xử lý phức rhodi với hydro dung môi ethanol cho dung dịch chứa chất xúc tác hydro hóa khơng ddooois xứng có thành phần [Rh((R)-prophos(H)2(EtOH)2)]+ Khi acid 2-acetylaminopropenoic thêm vào dung dịch hydro hóa thực hiện, sản phẩm phản ứng dẫn xuất N-acetyl Lalanin với 90% lượng dư đối quang Sự thủy phân nhsom N-acetyl cho L-alanin Vì xúc tác hydro hóa khơng đối xứng, chuyển nguyên tử hydro theo cách chọn lọc hóa lập thể 31 | P a g e Quy trình áp dụng để tổng hợp vài L-amono acid khác từ acid 2-acetylaminopropenoic có nhóm C-3 Sử dụng chất xúc tác (R)-prophos hydro hóa đồng phân (Z) cho L-amino acid với lượng dư đối quang (ee) 87 - 93% [4] Các phương pháp phân tách amino acid 6.1 Điện di Sự khác biệt điểm đẳng điện mino acid sử dụng để phân tách hồn hợp amino acid ( hoăc hỗn hợp protein ) thành thành phần tinh khiết Trong kỹ thuật điện di, dung dịch amino acid đaẹt gần tâm dải giấy gel Giấy gel làm ẩm dung dịch đệm có pH biết điện cực nối với đầu dải giấy gel Khi điện áp dụng , amino acid với điện tích âm ( chất bị tách proton pH dung dịch cao điểm đẳng điện ) di chuyển chậm phía cực dương Đồng thời, amino acid với điện tích dương ( chất proton hóa pH dung dịch đệm thấp điểm đẳng điện ) di chuyển phía cực âm Các amino acid khác di chuyển tốc độ khác nhau, phụ thuộc vào điểm đẳng điện pH dung dịch đệm Do đó, hỗn hợp amino acid phân tách Hình mô tả phân tách hỗn hợp lysin (base), glycin (trung tính) acid aspartic (acid) Ở pH dung dịch đệm = 5,97, phân tử glycin chủ yếu trung tính khơng di chuyển, phân tử lysin proton hóa di chuyển phía điện cực âm, phân tử acid aspartic tách proton di chuyển phía điện cực dương.[4] 32 | P a g e Hình 6a Phân tách amino acid lysine, glycin acid aspartic điện di 6.2 Sắc ký Người ta áp dụng quy trình sắc ký khác để phân tách hỗn hợp racemic amino acid tổng hợp thành đồng phân đối quang Sắc ký khí (GC) sắc ký lỏng hiệu cao pha đảo(RP-HPLC) nghiên cứu để phân tách đồng phân đối quang Các phương pháp thường nhiều thời gian chuẩn bị , đòi hỏi thiết bị đắt tiền đơi dẫn xuất hóa cần thiết amino acid chất khó bay Ví dụ, phương pháp HPLC pha đảo tiền cột (so với phương pháp sau cột Moore Stein), amino acid chuyển hóa thành dẫn xuất phát huỳnh quang phát huỳnh quang nhạy tử ngoại, độ nhạy phân tích giảm xuống mức 10 pmol Các dẫn xuất huỳnh quang với Fmoc (9-fluorenulmethyloxycarbonyl) 6-(aminoquinolin)-Nhydroxysuccinimidyl carbamat sử dụng cho phân tích định lượng sắc ký pha đảo 395 nm.[4] 6-(aminoquinolin)-N-hydroxySuccinimidyl carbamat 33 | P a g e Một vài pha tĩnh quang hoạt phát triển sắc ký HPLC không đối xứng (chiral HPLC) sở chất quang hoạt thiên nhiên, ví dụ α-amino acid, protein carbohydrate Bằng cách sử dụng chất chức hóa với L-prolin, amino acid racemic phân tách Pha mang Lprolin nạp với ion đồng phức đồng L-prolin bất hoạt hình thành tạo phức thuận nghịch với ligand có tong pha động Khi hỗn hợp D- L-amino acid rửa giải khỏi cột, thời gian lưu cho đồng phân D L khác biệt số cân tạo thành cặp đồng phân lập thể dia D-amino acid-(Cu2+ ) L-prolin L-amino acid-(Cu2+)Lprolin khác Các amino acid thường rửa giải dạng phức đồng (II) Sự phân tách amino acid thực hiệu nhanh chóng sắc kí lớp mỏng khơng đối xứng (Macherey-Nagel) Thuốc thử 0,1% ninhydrin sử dụng để phát vệt chất sau mỏng hơ nóng 100 oC Dung mơi triển khai methanol-nước-acetonitril 1:1:4 dùng để phân tách amino acid glutamine, isoleucin, phenylalanine, prolin, tryptophan, tyrosin valin Các amino acid phân tách sắc ký lớp mỏng silica gel G với hệ dung môi triển khai bao gồm n-butanol-aceton-acid acetic-nước Erhadt, Cramer Pataki tách carbobenzoxy amino acid, carbobenzoxy peptid carbobenzoxy este peptit khỏi khỏi amino acid không bảo vệ phương pháp dùng để theo dõi tổng hợp oxytocin peptit khác có phân tử lượng cao polymixin 5.3 Sắc ký trao đổi ion Sắc ký trao đổi ion dựa nguyên lý sắc ký rửa giải Stanford Moore William Stein ( giải thưởng Nobel hóa học năm 1972) Viện Rockeffeler phát triển thành tự động hóa máy phân tích amino acid từ năm 1950 sau thương mại hóa Trong kỹ thuật sắc ký trao đổi ion, hỗn hợp amino acid dung dịch acid đưa qua cột sắc ký nhồi nhựa trao đổi cation polystyrene sunfonat hóa Các amino acid hấp phụ nhựa pH khoảng 2,2 tương tác nhóm sunfonat tích điện âm amino acid tích điện dương Lực hấp phụ thay đổi tùy theo tính base 34 | P a g e amino acid riêng rẽ, amino acid có tính base bị giữ lại mạnh Các amino acid rửa giải cách tăng từ từ pH Các amino acid phân tách rửa giải từ cột sắc ký dung dich đệm pH cho hòa trộn cuối cột với dung dịch ninhydrin cho phản ứng nhanh tạo màu đỏ tía (λmax=570 nm) Màu phát máy phổ để nhận đồ thị thời gian rửa giải với hấp thụ phổ 570 nm Riêng prolin tạo thành sản phẩm da cam hấp thụ khoảng 440 nm đo riêng rẽ.[4] Ninhydrin α-amino acid 6.4 Phân giải hỗn hợp racemic amino acid Các hợp chất không đối ảnh thiên nhiên tổng hợp (các đồng phân lập thể) thường có hoạt tính sinh học dược lý khác Độ quay cực thường sử dụng phép đo để đánh giá độ lập thể amino acid Tuy nhiên, đánh giá độ lập thể (giá trị lượng dư đối quang ee) từ độ quay cực không thực đượ giá trị αD đồng phân đối quang tinh khiết Khi amino acid tổng hợp thiên nhiên, có đồng phân L tạo thành Khi amino acid tổng hợp phòng thí ngiệm thường nhận hỗn hợp racemic đồng phân đối quang D L Nếu có đồng phân sản phẩm (thường đồng phân L), đồng phân đối quang cần phân tách Các đồng phân sử dụng cho tổng hợp peptid có hoạt tính sinh học tổng hợp bất đối xứng thành phần dược lý.[4] 1) Sự phân giải động học 35 | P a g e Các phân tử đồng phân đối quang khơng đối ảnh (chiral) chuyển thành chất khác phản ứng với phân tử chiral khác ( ví dụ enzyme) Các đồng phân đối quang được phân tách phản ứng xúc tác enzyme Vì enzyme chiral nên chúng phản ứng với tốc độ khác với đồng phân đối quang Kỹ thuật gọi phân giải động học phân tách đồng phân đối quang phụ thuộc vào khác biệt tốc độ phản ứng enzyme Trong trình sinh học khác õi hóa decarboxyl hóa bất đối xứng vi sinh vật, ví dụ Penicillium glaucum, cho phép chi đồng phân đối quang chuyển thành α-keto acid amin tương ứng, đồng phân đối quang khác lại lại phân lập Gần đây, enzyme sử dụng cho mục đích Ví dụ aminoacylase enzyme xúc tác cho thủy phân acid Nacetyl-L-amino acid, khơng phải N-acetyl-D-amino acid Do đó, hỗn hợp racemic amino acid chuyển thành cặp N-acetylamino acid hỗn hợp sản phẩm N-acetyl hóa thủy phân với aminoacylase, sản phẩm L-amino acid N-acetyl-D-amino acid dễ dàng tách khỏi 2) Các muối diasereome 36 | P a g e Phương pháp dựa tạo thành muối diastereome từ hỗn hợp racemic amino acid (ký hiệu là(±)A) base quang hoạt (như alkaloid quinine, stychin, brucin, cinchonin chloramphenicol) (ký hiệu (±)B) (±)B + (±)A → (±)B·(+)A + (+)B·(-)A Các muối có tính chất vật lý khác nhau, ví dụ độ quay cực khác Hỗn hợp muối tạo thành phân tách dãy liên kết kết tinh phân đoạn kiểm tra phép đo độ quay cực Amino acid sau thu hồi cách xử lý với acid base Thực phẩm giàu amino acid thiết yếu Amino acid đơn vị hóa học tạo thành protein Trong thể người sản xuất hầu hết amino acid mình, khơng thể tổng hợp số amino acid với số lượng đủ để đáp ứng nhu cầu thể Các amino acid gọi "amino acid thiết yếu" điều quan trọng thể thu chúng thông qua nguồn thực phẩm Sự thiếu hụt amino acid thiết yếu dẫn đến nhiều vấn đề sức khoẻ từ khó tiêu đến phát triển còi cọc đến vơ sinh Trứng xem protein hồn chỉnh, có nghĩa chúng chứa tất protein mà thể cần, bao gồm axit amin thiết yếu Theo Uỷ ban điều phối viên trứng quốc gia, trứng lớn có chứa 6,3 gram protein, khoảng 10 phần trăm phần đề nghị hàng ngày cho người lớn NECC báo cáo chất lượng protein trứng cao đến mức nhà khoa học sử dụng trứng đường sở để đo chất lượng protein thực phẩm khác Thịt động vật thịt bò, thịt lợn, gà gà tây protein hoàn chỉnh Theo Trung tâm Kiểm sốt Phòng ngừa bệnh tật, miếng thịt ounce chứa khoảng 21 gram chất đạm chất lượng cao Tuy nhiên, bạn nhận tất axit amin thiết yếu bạn cần từ thịt, CDC khuyên bạn nên chọn miếng thịt heo xắt nhỏ dính với gia cầm để tránh ăn nhiều chất béo bão hòa với protein 37 | P a g e Đậu nành coi protein hoàn chỉnh Đậu hũ, edamame, đậu nành, miso chí sữa đậu nành nguồn cung cấp tốt cho amino acid thiết yếu - có thêm lợi ích có chất béo Nghiên cứu gần đậu nành chế độ ăn uống có hại, nhiên Đậu nành ảnh hưởng đến mức hormone tuyến giáp trẻ sơ sinh kích thích phát triển khối u bệnh nhân bị ung thư hooc mơn nhạy cảm đặc tính giống estrogen Quinoa loại amino acid thiết yếu Đó nguồn hồn hảo protein cho người ăn chay khơng loại protein hồn chỉnh mà chứa nhiều amino acid thiết yếu Lysine, để phát triển sửa chữa mơ Một cốc quinoa nấu chín chứa gram protein.[3] Ứng dụng amino acid - Công nghiệp thực phẩm : Amino axit sử dụng kết hợp, chất tăng cường hương vị Chất bột loại bột sử dụng nhiều ngành công nghiệp thực phẩm Glycine Alanine tăng hương vị hương vị Tryptophan kết hợp với histidine hoạt động chất chống oxy hoá để bảo quản bột sữa Để bảo quản nước trái cây, cysteine đóng vai trò chất chống oxy hoá Aspartame, dipeptide (aspartyl-phenylalanine methyl ester) sản xuất kết hợp axit aspartic phenylalanine, khoảng 200 lần so với sucrose Nó sử dụng làm chất làm nhân tạo calorie ngành cơng nghiệp nước giải khát Có số amino acid thiết yếu thiếu hạn chế protein thực vật Chúng bao gồm lysine, methionine, threonine tryptophan Việc bổ sung amino acid thiếu cải thiện chất lượng dinh dưỡng thực phẩm người thức ăn chăn ni Vì vậy, bánh mì làm giàu với lysine, sản phẩm đậu nành bổ sung methionine có giá trị dinh dưỡng tốt Methionine bổ sung thêm đậu nành thức ăn tốt cho lợn động vật khác - Công nghiệp Dược phẩm : 38 | P a g e Các amino acid sử dụng làm thuốc Amino acid thiết yếu hữu ích thành phần chất lỏng truyền, để điều trị cho bệnh nhân điều trị sau phẫu thuật - Hóa học cơng nghiệp : Amino acid phục vụ vật liệu bắt đầu để sản xuất số hợp chất Glycine sử dụng làm tiền thân để tổng hợp glyphosate (chất diệt cỏ), threonine chất khởi đầu cho việc sản xuất azthreonam (một chất diệt cỏ khác) Poly-methyl glutamate sử dụng để sản xuất da tổng hợp Một số amino acid dạng dẫn xuất N-acyl hữu ích cho việc chuẩn bị mỹ phẩm.[2] 39 | P a g e Kết Luận Amino acid hợp chất hữu sinh học quan trọng chứa nhóm chức amin (-NH2) axit cacboxylic (-COOH), với nhóm (hay gọi mạch bên, side-chain) (nhóm R) định axit amin Amino acid đơn vị hóa học tạo thành protein Trong thể người sản xuất hầu hết amino acid mình, khơng thể tổng hợp số axit amin với số lượng đủ để đáp ứng nhu cầu thể Các amino acid gọi "amino acid thiết yếu" điều quan trọng thể thu chúng thông qua nguồn thực phẩm Sự thiếu hụt amino acid thiết yếu dẫn đến nhiều vấn đề sức khoẻ từ khó tiêu đến phát triển còi cọc đến vơ sinh Bởi ý nghĩa sinh học chúng, amino acid chất dinh dưỡng quan trọng thường sử dụng bổ sung dinh dưỡng, phân bón, công nghệ thực phẩm Công nghiệp sử dụng bao gồm sản phẩm thuốc, nhựa phân hủy sinh học (biodegradable plastic), chất xúc tác bất đối xứng (asymmetric catalysis) 40 | P a g e Tài liệu tham khảo Các trang web tìm kiếm: 1, http://www.aminoacidsguide.com/ 2, https://www.bodybuilding.com/fun/catamino 3, https://www.livestrong.com/ 4, Trần Thu Hương, Phan Minh Giang- Hóa học hợp chất thiên nhiên (2016), nhà xuất Bách Khoa Hà Nội (Tr.141- 157) 5, Quang Thành -Tiểu luận ứng dụng amino acid dẫn xuất amino acid (123.doc) ... 5|Page Amino acids thiết yếu (Essential amino acids) Amino acids không thiết yếu (Nonessential amino acids) Amino acids điều kiện (Conditional amino acids) Amino acids thiết yếu: Các axit amin. .. vài amino acid có cấu hình D Trừ số trường hợp β-alanin (NH2CH2CH2COOH) acid γ- aminobutyric (NH2CH2 CH2CH2COOH), amino acid thiên nhiên α amino acid Cấu trúc amino acid Amino acid: Các amino acid. .. acid acid phân tử có chứa đồng thời nhóm chức amino nhóm chức acid Phụ thuộc vào vị trí tương đối nhóm amino nhóm carboxyl, amino acid chia thành α amino acid, β – amino acid, γ amino acid, δ –amino