1. Trang chủ
  2. » Luận Văn - Báo Cáo

GELATIN TỪ DA CÁ

144 992 3
Tài liệu đã được kiểm tra trùng lặp

Đang tải... (xem toàn văn)

Tài liệu hạn chế xem trước, để xem đầy đủ mời bạn chọn Tải xuống

THÔNG TIN TÀI LIỆU

Thông tin cơ bản

Định dạng
Số trang 144
Dung lượng 3,66 MB

Nội dung

GELATIN TỪ DA CÁ

ĐẠI HỌC QUỐC GIA THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH TRƢỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA KHOA KỸ THUẬT HÓA HỌC BỘ MÔN CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM  Báo cáo CNCB Thịt – Thủy sản Đề tài: GELATIN TỪ DA GVHD: Th.S. Nguyễn Thị Hiền SVTH: Nguyễn Quốc Duy 60600342 Nguyễn Hữu Hiếu 60600687 Nguyễn Phạm Trúc Nguyên 60601629 Lê Hồng Vân 60602948 Tháng 4/2010 i MỤC LỤC MỤC LỤC--------------------------------------------------------------------------------- i DANH MỤC BẢNG -------------------------------------------------------------------iv DANH MỤC HÌNH --------------------------------------------------------------------vi Chƣơng 1 GELATIN -------------------------------------------------------------------1 1.1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN----------------------------------------1 1.1.1 Gelatin là gì --------------------------------------------------------------------1 1.1.2 Lịch sử gelatin -----------------------------------------------------------------5 1.2 CẤU TẠO GELATIN -----------------------------------------------------------6 1.2.1 Thành phần hóa học của gelatin----------------------------------------------6 1.2.2 Cấu trúc phân tử của gelatin --------------------------------------------------8 1.2.3 Sự phân bố khối lƣợng phân tử của gelatin ------------------------------- 10 1.3 PHÂN LOẠI GELATIN ------------------------------------------------------ 12 1.3.1 Phân loại theo nguyên liệu sản xuất --------------------------------------- 12 1.3.2 Phân loại theo phƣơng pháp sản xuất gelatin ----------------------------- 14 1.3.3 Cách phân loại khác --------------------------------------------------------- 15 1.4 TÍNH CHẤT CỦA GELATIN ----------------------------------------------- 16 1.4.1 Tính chất vật lí --------------------------------------------------------------- 16 1.4.2 Điểm đẳng điện -------------------------------------------------------------- 17 1.4.3 Độ nhớt ----------------------------------------------------------------------- 17 1.4.4 Khả năng tạo gel ------------------------------------------------------------- 18 1.4.5 Khả năng tạo màng của hỗn hợp gelatin với các phụ gia khác ---------- 25 1.5 ỨNG DỤNG--------------------------------------------------------------------- 28 1.5.1 Trong công nghiệp thực phẩm --------------------------------------------- 29 1.5.2 Công nghiệp dƣợc phẩm ---------------------------------------------------- 34 1.5.3 Công nghiệp hình ảnh ------------------------------------------------------- 35 1.5.4 Các lĩnh vực khác------------------------------------------------------------ 36 ii 1.5.5 Qui định sử dụng ------------------------------------------------------------ 36 1.6 PHƢƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN --------------------------------- 37 1.6.1 Quá trình tiền xử lí ---------------------------------------------------------- 37 1.6.2 Quá trình trích li ------------------------------------------------------------- 40 1.6.3 Quá trình tinh sạch ---------------------------------------------------------- 40 1.6.4 Quá trình cô đặc ------------------------------------------------------------- 40 1.6.5 Quá trình sấy ----------------------------------------------------------------- 40 1.7 SẢN PHẨM GELATIN ------------------------------------------------------- 41 1.7.1 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong các ngành ---------------------------- 41 1.7.2 Tiêu chuẩn của gelatin theo phƣơng pháp trích ly------------------------ 43 Chƣơng 2 GELATIN TỪ DA -------------------------------------------------- 45 2.1 GELATIN TỪ CÁ-------------------------------------------------------------- 45 2.1.1 Tính chất lƣu biến thấp ----------------------------------------------------- 48 2.1.2 Nguồn nguyên liệu thô không phong phú --------------------------------- 48 2.1.3 Chất lƣợng gelatin không ổn định ----------------------------------------- 48 2.1.4 Các yếu tố chất lƣợng nội tại ----------------------------------------------- 48 2.1.5 Giá cả ------------------------------------------------------------------------- 48 2.2 NGUYÊN LIỆU SẢN XUẤT GELATIN TỪ DA ------------------ 49 2.3 PHƢƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN TỪ DA ----------------- 52 2.3.1 Quá trình tiền xử lí ---------------------------------------------------------- 54 2.3.2 Quá trình trích li, cô đặc, sấy ----------------------------------------------- 62 2.3.3 Sản phẩm gelatin da cá------------------------------------------------------ 62 2.4 NHỮNG YẾU TỐ ẢNH HƢỞNG TỚI CHẤT LƢỢNG GELATIN TỪ DA ------------------------------------------------------------------------------- 63 2.4.1 Nguồn nguyên liệu ---------------------------------------------------------- 63 2.4.2 Phƣơng pháp sản xuất ------------------------------------------------------- 66 2.5 SẢN PHẨM --------------------------------------------------------------------- 67 2.5.1 Tính chất của gelatin từ da ---------------------------------------------- 67 2.5.2 Chỉ tiêu chất lƣợng của gelatin từ da ----------------------------------- 75 2.5.3 So sánh các loại gelatin ----------------------------------------------------- 75 2.5.4 Một số hình ảnh về sản phẩm gelatin từ da ---------------------------- 78 iii 2.6 ỨNG DỤNG CỦA GELATIN TỪ DA ------------------------------- 79 2.7 THÀNH TỰU ------------------------------------------------------------------- 80 2.7.1 Nguyên nhân và mục đích ứng dụng gelatin làm màng bao thực phẩm ------------------------------------------------------------------------------------------- 80 2.7.2 Sản xuất màng bao gelatin từ da ---------------------------------------- 83 2.7.3 Đặc điểm của màng gelatin da ------------------------------------------ 83 2.7.4 Ảnh hƣởng của những thuộc tính gelatin lên tính chất của màng------- 84 2.7.5 Các phƣơng pháp cải thiện tính chất của màng gelatin --------------- 87 Chƣơng 3 CÁC NGHIÊN CỨU VỀ GELATIN TỪ DA ----------------- 94 3.1 TRÍCH LY GELATIN VỚI SỰ HỖ TRỢ CỦA ÁP SUẤT CAO ----- 94 3.1.1 Phân tích điện di (SDS-PAGE) -------------------------------------------- 94 3.1.2 Tính chất nhớt đàn hồi ------------------------------------------------------ 94 3.1.3 Kết quả và bàn luận --------------------------------------------------------- 95 3.2 TRÍCH LY GELATIN BẰNG ACID LACTIC ------------------------- 100 3.2.1 Quy trình trích ly gelatin --------------------------------------------------- 100 3.2.2 Kết quả ---------------------------------------------------------------------- 101 3.3 TÍNH CHẤT GELATIN SẢN XUẤT TỪ PHẾ LIỆU CHẾ BIẾN SURIMI --------------------------------------------------------------------------------- 107 3.3.1 Nguyên liệu và phƣơng pháp ---------------------------------------------- 107 3.3.2 Kết quả và bàn luận -------------------------------------------------------- 110 3.3.3 Kết luận---------------------------------------------------------------------- 119 3.4 TỐI ƢU HÓA QUÁ TRÌNH TRÍCH LY GELATIN TỪ DA HOKI (Macruronus novaezelandiae) ------------------------------------------------------ 120 3.4.1 Nguyên liệu và thiết kế thí nghiệm --------------------------------------- 120 3.4.2 Kết quả ---------------------------------------------------------------------- 122 TÀI LIỆU THAM KHẢO ---------------------------------------------------------- 131 iv DANH MỤC BẢNG Bảng 1.1 Sự phân loại collagen ----------------------------------------------------------3 Bảng 1.2 Thành phần chuỗi của các loại collagen dùng để sản xuất gelatin ------4 Bảng 1.3 Sự phân bố acid amin của 3 chuỗi trong collagen loại I và loại III -----4 Bảng 1.4 Thành phần acid amin của gelatin, trứng-------------------------------------8 Bảng 1.5 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin -------------------------------- 11 Bảng 1.6 Tỉ lệ phân đoạn phân tử trong gelatin chất lƣợng cao (Bloom 250g)---- 11 Bảng 1.7 Các đặc điểm tiêu biểu của gelatin ----------------------------------------- 12 Bảng 1.8 Tỉ lệ và thành phần các acid amin trong gelatin gelatin động vật - 13 Bảng 1.9 Giá trị điểm đẳng điện của gelatin gelatin động vật ---------------- 14 Bảng 1.10 Một vài đặc điểm của gelatin loại A và loại B --------------------------- 14 Bảng 1.11 Các thông số của 2 loại gelatin dùng trong thực phẩm ------------------ 14 Bảng 1.12 Thành phần hóa học của các loại gelatin dùng trong thực phẩm ------- 15 Bảng 1.13 Giá trị điểm đẳng điện của gelatin sản xuất bằng phƣơng pháp acid -- 17 Bảng 1.14 So sánh khả năng ứng dụng của gelatin và các phụ gia có khả năng thay thế gelatin------------------------------------------------------------------------------------- 29 Bảng 1.15 Các loại gelatin dùng trong thực phẩm ----------------------------------- 31 Bảng 1.16 Chức năng của gelatin trong các sản phẩm thực phẩm ------------------ 31 Bảng 1.17 Đặc điểm gelatin dùng trong sản phẩm sữa ------------------------------ 33 Bảng 1.18 Đặc điểm gelatin dùng trong sản phẩm thịt và vài sản phẩm khác ----- 34 Bảng 1.19 Chất lƣợng gelatin dùng sản xuất bao nang cứng trong công nghiệp dƣợc phẩm ------------------------------------------------------------------------------------ 35 Bảng 1.20 Chất lƣợng gelatin dủng sản xuất bao nang mềm trong công nghiệp dƣợc phẩm ------------------------------------------------------------------------------------ 35 Bảng 1.21 Chất lƣợng gelatin dùng trong công nghiệp hình ảnh ------------------- 36 Bảng 1.22 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong thực phẩm --------------------------- 41 Bảng 1.23 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong dƣợc phẩm -------------------------- 42 Bảng 1.24 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp ------------------------- 42 Bảng 1.25 Tiêu chuẩn gelatin loại A -------------------------------------------------- 43 Bảng 1.26 Tiêu chuẩn gelatin loại B--------------------------------------------------- 44 Bảng 2.1 Những nghiên cứu đã đƣợc thực hiện để tìm hiểu về gelatin da cá------ 49 v Bảng 2.2 Tỷ lệ và thành phần các acid amin của gelatin sản xuất từ da và xƣơng cod--------------------------------------------------------------------------------------------- 50 Bảng 2.3 Thành phần acid amin của gelatin thu đƣợc từ shortfin scad, sin croaker và bò --------------------------------------------------------------------------------- 51 Bảng 2.4 Thành phần acid amin của gelatin thu nhận từ các loài khác nhau ------ 52 Bảng 2.5 Quy trình trích ly từ ------------------------------------------------------- 55 Bảng 2.6 Các đặc tính cơ bản của gelatin thu đƣợc từ da các loại tilapia ------- 65 Bảng 2.7 So sánh chất lƣợng gelatin từ da và xƣơng Nile perch ---------------- 65 Bảng 2.8 Hàm lƣợng acid amin của gelatin một vài loài khi so sánh với gelatin từ heo (số gốc/1000 gốc acid amin) -------------------------------------------------------- 69 Bảng 2.9 Chỉ tiêu hóa học của gelatin từ da --------------------------------------- 75 Bảng 2.10 Chỉ tiêu vật lý của gelatin từ da ---------------------------------------- 75 Bảng 2.11 So sánh tính chất của gelatin từ da gelatin từ động vật có vú ---- 75 Bảng 2.12 So sánh tính chất của gelatin từ nƣớc lạnh và nƣớc ấm----------- 77 Bảng 3.1 Hiệu suất trích ly gelatin ----------------------------------------------------- 95 Bảng 3.2 Tính chất nhớt đàn hồi của gelatin mới hòa tan --------------------------- 98 Bảng 3.3 Tính chất nhớt đàn hồi của gel gelatin ủ “maturation” ------------------- 99 Bảng 3.4 Thành phần acid amin trong gelatin --------------------------------------- 102 Bảng 3.5 Suất Young (E) của EFG, HBG, CFG. ------------------------------------ 111 Bảng 3.6 Các điểm tạo và tan chảy gel từ các lần chạy DSC và lƣu biến học và các trị pH của EFG, CFG và HBG. ------------------------------------------------------------ 112 Bảng 3.7 Nhiệt độ tạo và tan chảy gel của EFG có và không có (điều khiển) enzyme transglutaminase. ------------------------------------------------------------------ 118 Bảng 3.8 Mô hình thí nghiệm của các biến tự do trong mô hình Box-Behnken để trich ly gelatin từ da hoki --------------------------------------------------------------- 121 Bảng 3.9 Đáp ứng của biến phụ thuộc là hiệu suất thu hồi gelatin theo thay đổi của các biến tự do ---------------------------------------------------------------------- 123 Bảng 3.10 Các thông số ƣớc lƣợng của phƣơng trình đa thức bậc 2 phù hợp cho đáp ứng dựa trên thống kê ------------------------------------------------------- 125 Bảng 3.11 Phân tích ANOVA cho đáp ứng của biến phụ thuộc ----------- 125 Bảng 3.12 Điều kiện tối ƣu để trích ly gelatin từ da hoki ----------------------- 126 Bảng 3.13 Tính chất vật lý và hóa học của gelatin ---------------------------------- 128 vi DANH MỤC HÌNH Hình 1.1 Tropocollagen-------------------------------------------------------------------2 Hình 1.2 Liên kết ngang giữa các phân tử tropocollagen------------------------------2 Hình 1.3 Cấu tạo phân tử collagen-------------------------------------------------------3 Hình 1.4 Tỉ lệ các thành phần acid amin cơ bản của gelatin --------------------------7 Hình 1.5 Cấu trúc cơ bản của gelatin ----------------------------------------------------9 Hình 1.6 Cấu trúc cơ bản của chuỗi xoắn α ---------------------------------------------9 Hình 1.7 Sự phân bố khối lƣợng phân tử của gelatin -------------------------------- 10 Hình 1.8 Ảnh hƣởng cùa nồng độ và pH lên độ nhớt của dung dịch gelatin ------ 18 Hình 1.9 Ảnh hƣởng của pH lên khả năng khuếch tán nƣớc và dung dịch gelatin. Thí nghiệm với 3 mẫu ở pH = 4, 6, 8 tại 17 o C; D: lƣợng nƣớc khuếch tán (m 2 /s)----- 20 Hình 1.10 Ảnh hƣởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán nƣớc vào dung dịch gelatin. Thí nghiệm với 2 mẫu ở nhiệt độ 10 o C và 24 o C tại pH = 4.6------------------ 21 Hình 1.11 Độ bền gel của các loại gelatin từ heo, da Atlantic salmon và Atlantic tuyết ở nhiệt độ ổn định 10 o C. ---------------------------------------------------------- 21 Hình 1.12 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin ----------------------- 22 Hình 1.13 Ảnh hƣởng của pH và nồng độ gellan lên modul tàng trữ gel. Với G‟ là modul tàng trữ. ------------------------------------------------------------------------------- 23 Hình 1.14 Ảnh hƣởng của pH và nồng độ guar lên modul tàng trữ gel ------------ 23 Hình 1.15 Cấu trúc mạng gel khi gelatin phối hợp với agar------------------------- 25 Hình 1.16 Ảnh hƣởng của nồng độ NaCl lên lực giãn dài của màng từ gellan/gelatin --------------------------------------------------------------------------------- 27 Hình 1.17 Ảnh hƣởng của nồng độ NaCl lên độ giãn dài của màng từ gellan/gelatin ------------------------------------------------------------------------------------------------- 27 Hình 1.18 Tỉ lệ gellan/gelatin trong màng ảnh hƣởng tới khả năng tan trong nƣớc và tỉ lệ căng phồng --------------------------------------------------------------------------- 28 Hình 1.19 Quy trình sản xuất gelatin -------------------------------------------------- 39 Hình 2.1 Qui trình chế biến các sản phẩm từ da trơn ----------------------------- 47 Hình 2.2 Qui trình sản xuất gelatin từ da ------------------------------------------ 53 Hình 2.3 Quá trình chuyển hóa collagen thành gelatin ------------------------------ 62 Hình 2.4 Sơ đồ thiết bị các quá trình trích ly, cô đặc, sấy --------------------------- 63 Hình 2.5 Ảnh hƣởng của nhiệt độ trữ đông nguyên liệu lên độ bền gel ------------ 64 Hình 2.6 Độ bền gel phụ thuộc vào loại nguyên liệu -------------------------------- 64 vii Hình 2.7 Độ bền gel của gelatin tuyết và Megrim ở các áp suất khác nhau (200, 300, 400 Mpa) ở 2 điểm nhiệt độ 2 và 7 o C ----------------------------------------- 67 Hình 3.1 Phân tích điện di gelatin (SDS-PAGE) trong sự hiện diện của 2-β- mercaptoethanol: (a) mẫu đối chứng, (b) S 250 , (c) E 250 -10‟, (d) E 400 -10‟, (e) E 400 -2x5‟ và (f) E 250 -20‟ -------------------------------------------------------------------------------- 96 Hình 3.2 Nhƣng thay đổi trong góc pha δ, điều chỉnh nhờ vào làm lạnh từ 40 đến 6 0 C và gia nhiệt từ 6 đến 40 0 C đối với gelatin hòa tan mới ở 6.67% w/v. ------------- 97 Hình 3.3 Sự thay đổi trong góc pha δ, điểu chỉnh theo nhiệt độ từ 6 40 0 C và sau đó làm lạnh từ 40 6 0 C của gel gelatin (6.67% w/v, 16 18h ủ ở 6 7 0 C) --------------- 98 Hình 3.4 Phân tích điện di chế phẩm gelatin. Chế phẩm gelatin trích ly từ da bơn đã đƣợc tiền xử lý với acid lactic 50mM (a), acid lactic 25mM (b) và acid acetic 50mM (c) đƣợc phân tích bằng phƣơng pháp PAGE-SDS trên 5% gel với sự có mặt của -mercaptoethanol. Collagen từ da bò loại I và III đƣợc sử dụng nhƣ là chất đánh dấu cho chuỗi , thành phần và (collagen loại III không bị khử) ------------------ 104 Hình 3.5 Tính chất nhớt dẻo của các chế phẩm gelatin trong quá trình làm lạnh và gia nhiệt. Gelatin khô đƣợc hòa tan với tỷ lệ 6.67% (w/v) trong nƣớc cất ở 40 o C. Sự thay đổi module đàn hồi (A,D), module nhớt (B,E) và góc pha (phase angle) (C,F) đƣợc xem xét trong quá trình làm lạnh từ 40 về 7 o C (A–C) và gia nhiệt tiếp theo từ 7 lên 40 o C (D–F). ACE-50: tiền xử lý với acid acetic 50mM.; LAC-25: tiền xử lý với acid lactic 25mM; LAC-50: tiền xử lý với acid lactic 50mM ---------------------- 105 Hình 3.6 Tính chất nhớt dẻo của gel gelatin sau quá trình gia nhiệt và giữ lạnh qua đêm. Gelatin khô đƣợc hòa tan với tỷ lệ 6.67% (w/v) trong nƣớc cất ở 40 o C, làm lạnh về 7 o C và duy tì ở nhiệt độ này trong 18h. Sự thay đổi module đàn hồi (A,D), module nhớt (B,E) và góc pha (phase angle) (C,F) đƣợc xem xét trong quá trình làm lạnh từ 40 về 7 o C (A–C) và gia nhiệt tiếp theo từ 7 lên 40 o C (D–F). ACE-50: tiền xử lý với acid acetic 50mM.; LAC-25: tiền xử lý với acid lactic 25mM; LAC-50: tiền xử lý với acid lactic 50mM ---------------------------------------------------------------- 106 Hình 3.7 Độ bền gel gelatin của da trích ly (EFG), gel gelatin bò (HBG) và gel gelatin thƣơng mại (CFG). Giá trị trung bình ± SD từ các mẫu đƣợc đo 3 lần. --- 110 Hình 3.8 Độ bền gel của EFG khi có và không có enzyme transglutaminase. Giá trị trung bình ± SD từ các mẫu đƣợc tiến hành lặp 3 lần. ---------------------------------- 112 Hình 3.9 Quy luật protein của gel gelatin từ EFG có và không có enzyme transglutaminase. CFG và HBG: (a. chất chuẩn, b. HBG, c. CFG, d. EFG và các ký tự e, f, g, h biểu thị cho EFG có bổ sung nồng độ enzyme theo thứ tự là 0.5, 1, 3 và 5 mg/g protein. -------------------------------------------------------------------------------- 113 Hình 3.10 Quét nhiệt lƣu biến từ 5 40 0 C của EFG (□), CFG (■) và HBG (▼), (a) storage ( ) và (b) loss modulus ( ). ---------------------------------------------------- 114 viii Hình 3.11 Quét nguội lƣu biến (40 5 0 C) của EFG (□), CFG (▼) và HBG (■),(a) storage ( ) và (b) loss modulus ( ). ---------------------------------------------------- 115 Hình 3.12 Quét nhiệt lƣu biến từ 5 40 0 C của EFG có và không có (điều khiển) enzyme transglutaminase: (a) storage modulus ), (b) loss modulus ( ). --------- 116 Hình 3.13 Quét nguội lƣu biến từ 40 5 0 C của EFG có và không có (điều khiển) enzyme transglutaminase: (a) storage modulus ), (b) loss modulus ( ). --------- 117 Hình 3.14 Đƣờng cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ -10 40 0 C: ( ) EFG, ( ) CFG và (----) HBG. -------------------------------------------------------------------- 118 Hình 3.15 Đƣờng cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ 40 -10 0 C: ( ) EFG, ( ) CFG và (----) HBG. -------------------------------------------------------------------- 119 Hình 3.16 Mô hình thiết bị xác định nhiệt độ nóng chảy --------------------------- 122 Hình 3.17 Đồ thị đáp ứng bề mặt để tối ƣu hóa quá trình trích ly gelatin từ da hoki------------------------------------------------------------------------------------------- 127 Hình 3.18 Phân tích điện di gelatin. Chế phẩm gelatin khô: (b) gelatin từ hoki ở 1.13 mg/ml, (c) gelatin bò ở 1.13 mg/ml, (d) gelatin lợn ở 1.13 mg/ml, (e) gelatin từ hoki ở 0.75 mg/ml, (f) gelatin bò ở 0.75 mg/ml, (g) gelatin lợn ở 0.75 mg/ml, (h) gelatin từ hoki ở 0.38 mg/ml, (i) gelatin bò ở 0.38 mg/ml, (j) gelatin lợn ở 0.38 mg/ml, (a) chuẩn SeeBlue ® Plus 2 Prestained-------------------------------------------- 130 CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da 1 Chƣơng 1 GELATIN 1.1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN 1.1.1 Gelatin là gì Từ gelatin đã trở nên phổ biến từ những năm 1700, đƣợc bắt nguồn từ tiếng Latinh gelatus, nghĩa là màng hay chất làm đông. Hiện nay có nhiều cách khác nhau để định nghĩa gelatin: Theo Ramachandran (1967), gelatin là một polypeptide có khối lƣợng phân tử lớn, có nguồn gốc từ collagen, thành phần protein chính của tế bào động vật, có trong xƣơng, da và nội tạng. Theo Rose (1987), mặc dù thuật ngữ gelatin đôi khi đƣợc dùng để chỉ cho nhiều loại gel khác nhau nhƣng chủ yếu dùng để chỉ những hợp chất protein có nguồn gốc từ collagen. Theo Bailey và Paul (1998) gelatin về căn bản là protein tinh sạc h dùng trong thực phẩm, thu nhận từ collagen đã bị thoái hóa do nhiệt, có cấu trúc nhƣ protein động vật. Theo tổ chức y khoa của Mĩ (USP – United States Pharmacopeia, 1990), gelatin đƣợc định nghĩa nhƣ là một sản phẩm của quá trình thủy phân collagen có nguồn gốc từ da, xƣơng của động vật. Năm 1973, WHO đã đƣa ra tiêu chuẩn nhận biết và độ tinh sạch của gelatin thực phẩm và xem gelatin nhƣ là một loại thực phẩm. Tƣợng tự, EC – European Community cũng đã xếp gelatin vào thực phẩm chứ không phải là phụ gia nên gelatin không có số đăng kí của phụ gia „E‟. Nhƣ vậy, có thể xem gelatin là một sản phẩm có nguồn gốc từ collagen bằng cách thủy phân acid hay kiềm. Chính vì thế, các tính chất của gelatin phụ thuộc vào nguồn gốc, tuổi và loại của collagen nguyên liệu. Collagen là cách gọi của protein xƣơng và da động vật. Trong cơ thể ngƣời và đa số các loài động vật, collagen chiếm khoảng 30% protein ngƣời. Xét về mặt cấu trúc, phân tử collagen có cấu tạo xoắn ốc bậc ba, là protein có các tính chất sau: Glycine (Gly) chiếm số lƣợng lớn, khoảng 33% Một tỷ lệ lớn của các acid amin proline (Pro) hay hydroxyproline (Hyp), khoảng 22% Có một số lƣợng ít các acid amin hydroxylysine (Hyl), khoáng 1% Cấu trúc bậc ba đặc biệt vủa phân tử là sự lặp lại của chuỗi Gly – X – Y. [...]... sản Gelatin từ da Bảng 1.9 Giá trị điểm đẳng điện của gelatin gelatin động vật Loại Điểm đẳng điện Gelatin 7.8 8.7 Gelatin động vật 4.9 5.2 1.3.1.3 Gelatin có nguồn gốc từ thực vật Thực vật là nguồn nguyên liệu mới nên vẫn chƣa đƣợc quan tâm nghiên cứu nhiều nhƣ 2 loại trên Gelatin có nguồn gốc từ thực vật rất khác với gelatin từ động vật, chúng không có cấu trúc protein, thông thƣờng là các... 200 ppm Vi sinh Max 1000 cfu 1.3.1.2 Gelatin có nguồn gốc từ Những năm gần đây, nguồn collagen từ đang đƣợc quan tâm khai thác Có rất nhiều loại đã đƣợc nghiên cứu nhƣng chất lƣợng của gelatin thu đƣợc chƣa ổn định và đồng nhất Thành phần của gelatin có sự khác biệt đôi chút theo nguồn nguyên liệu da và xƣơng Và so với gelatin từ động vật thì gelatin từ chƣa đạt đƣợc chất lƣợng tƣơng tự,... tƣơng tự, chƣa có nhiều ứng dụng trong sản xuất Gelatin có nguồn gốc từ có hàm lƣợng proline và hydroxyproline thấp nên có nhiệt độ tạo gel thấp (vì số liên kết hydro hình thành thấp) 12 CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da Bảng 1.8 Tỉ lệ và thành phần các acid amin trong gelatin gelatin động vật Acid amin Tỉ lệ trên 1000 acid amin Gelatin Gelatin động vật Ala 112 114 Arg 49 51 Asp 48 45... gel tạo thành từ gelatin thì lại mềm hơn gel tạo từ agar 24 CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da Hình 1.15 Cấu trúc mạng gel khi gelatin phối hợp với agar 1.4.5 Khả năng tạo màng của hỗn hợp gelatin với các phụ gia khác Trong ngành công nghiệp nhƣ thực phẩm hay dƣợc phẩm, màng gelatin đƣợc dùng rất phổ biến Tuy nhiên màng gelatin luôn đƣợc tạo thành cùng với các phụ gia khác nhằm hỗ trợ các đặc tính... CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da Bảng 1.5 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin Phân đoạn phân tử Các đặc điểm chính Q Có khối lƣợng phân tử rất lớn, 15 20x10 6 Dalton, dạng nhánh giúp tạo gel tốt Là các chuỗi oligomer của chuỗi α (thƣờng 5 8 chuỗi) 1–4 X Là oligomer của 4 chuỗi α γ 285000 Dalton (3 chuỗi α) β 190000 Dalton (2 chuỗi α) α 95000 Dalton Xuất hiện ở đoạn giữa các đỉnh α – peptide... tại pH = 4.6 Hình 1.11 Độ bền gel của các loại gelatin từ heo, da Atlantic salmon và Atlantic tuyết ở nhiệt độ ổn định 10 oC 21 CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da Theo Babel (1996) và Haug (2004), trong quá trình ổn định, gel đƣợc hình thành nhờ vào cấu trúc xoắn ốc giữa các chuỗi peptide tƣơng tự của collagen và liên kết hydro giữa các nhóm hydroxyl của các acid amin và phân tử nƣớc Vì vậy,... tổng các chuỗi peptide lại thấp trong khi đó, gelatin từ da sống và da heo có độ nhớt thấp nên có số lƣợng lớn các chuỗi prptide và có khuynh hƣớng làm giảm các thành phần khối lƣợng cao phân tử Sự phức tạp trong cấu trúc hóa học của gelatin đã ảnh hƣởng lớn đến các tính chất của gelatin Vì vậy để tìm hiểu, giải thích rõ ràng và đầy đủ các tính ch ất của gelatin cần phải nghiên cứu kĩ cấu trúc của gelatin. .. Thủy sản Gelatin từ da 1.3 PHÂN LOẠI GELATIN Có rất nhiều cách để phân loại gelatin tùy thuộc vào phƣơng pháp sản xuất, nguyên liệu, đặc tính sản phẩm… Sau đây là vài cách phân loại cơ bản: 1.3.1 Phân loại theo nguyên liệu sản xuất Nguyên liệu sản xuất gelatin là collagen nên nguốn gốc collagen ảnh hƣởng lớn tới tính chất sản phẩm gelatin Dựa theo nguồn gốc collagen, có thể chia gelatin thành các loại... nhƣng gelatin không phải là một hệ protein hoàn chỉnh khi so sánh với hệt protein trứng hay sữa thì gelatin có một hệ protein không hoàn chỉnh và chƣa cân đối Protein của gelatin cũng tƣơng tự nhƣ các nguốn 6 CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da khác thiếu thành phần tryptophan, có tỉ lệ giữa các acid amin không cân đối so với nhƣ cầu hấp thu các loại acid amin của con ngƣời Hình 1.4 Tỉ lệ các thành... Habitante, 2005) Nồng độ gelatin dùng trong nghiên cứu từ 0 0.7% Khi nồng độ gelatin càng cao thì làm tăng khả năng kéo giãn của màng Các nhà nghiê n cứu cho rằng trong quá trình 25 CNCB Thịt – Thủy sản Gelatin từ da tạo thành màng của gelatin và tinh bột, khi sắp xếp lại các chuỗi phân tử đã làm tăng khoảng cách giữa các phân tử gelatin và liên kết chặt chẽ với phân tử tinh bột nên màng tạo thành có

Ngày đăng: 24/04/2013, 10:07

Nguồn tham khảo

Tài liệu tham khảo Loại Chi tiết
[3] A.H.Clark et al, Structural and mechanical properties of agar/gelatin Cogels. Small – deformation studies, Macromolecules, 16, 1983, p1367 – 1374 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Macromolecules
[4] A.I.Sarabia, M.C.Goméz – Guillén, P.Montero, The effect of added satls on the viscoelastic of fish skin gelatin, Food Chemistry , 70, 2000, p71 - 76 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Chemistry
[5] A.Jongjareonrak et al, Skin gelatin from bigeye snapper and brownstripe red snapper: Chemical compositions and effect of microbial transglutaminase on gel properties, Food Hydrocolloids, 20, 2006 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Hydrocolloids
[6] Akkasit Jongjareonrak et al, Characterization of edible films from skin gelatin of brownstripe red snapper and bigeye snapper, chemical and rheological properties of gelatin extracted, Food Hydrocolloids, 20, 2006, p492 – 501 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Hydrocolloids
[7] Alan Imeson, Thickening and Gelling Agents for Food , Blackie Academic and Professional, 1997, 320p Sách, tạp chí
Tiêu đề: Thickening and Gelling Agents for Food
[8] Amada J.Nichols, Allen Aplerr, A soy – gello approach in the synthesis of nonacryst alline spinel using purified gelatin , Oklahoma State University, 2005 Sách, tạp chí
Tiêu đề: A soy – gello approach in the synthesis of nonacryst alline spinel using purified gelatin
[10] B.Giménez and M.C.Goméz – Guillén, P.Montero, Storage of dried fish skin on quality characteristics of etracted gelatin, Food Hydrocolloids , 19, 2005, p958 – 963 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Hydrocolloids
[11] B.Giménez and M.C.Goméz – Guillén, P.Montero, The role of salt washing of fish skin in chemical and rheological properties of gelatin extracted, Food Hydrocolloids, 19, 2005, p951 – 957 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Hydrocolloids
[12] B.Giménez et al, Use of lactic acid for extraction of fish skin gelatin, Food Hydrocolloids, 19, 2005, p941 – 950 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Hydrocolloids
[13] B.Jamiah, K.G.Harvinder, Properties of gelatins from skins of fish – black tilapia (Oreochromis mossambicus) and red tilapia (Oreochromis nilotica), Food Chemistry, 77, 2002, p81 – 84 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Chemistry
[14] Bor-Sen Chiou et al, Rheological and mechanical properties of cross-linked fish gelatins, Polymer, 47, 2006, p6379 – 6386 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Polymer
[15] C.S.Cheow et al, Preparation and characterisation of gelatins from the skins of sin croaker (Jonius dussumieri) and shortfin scad (Decapterus macrosoma), Food Chemistry, 101, 2007, p386 – 391 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Chemistry
[16] D.S.Jackson, A.Neuberger, Observations on the isoionic and isoeletric point of acid-processed gelatin from insoluble and citrate-extracted collagen, Food Chemistry, 26, 1957, p638 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Chemistry
[17] David Baziwane, Qian He, Gelatin: The paramount food additive, Food reviews international, 19, 2003, p423 – 435 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food reviews international
[18] F.M.Vanin et al, Effects of plasticizers and their concentrations on thermal and functional properties of gelatin – based films, Food Hydrocolloids, 18, 2004, p203 – 213 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Hydrocolloids
[19] Farah Badii, Nazlin K.Howell, Fish gelatin: Structure, gelling properties and interaction with egg albumen proteins, Food Hydrocolloids, 20, 2006, p630 – 640 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Hydrocolloids
[20] Grossman Shlomo and Bergman Margalit, Process for the production of gelatin from fish skins, Freepatentsonline , 1992 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Freepatentsonline
[21] Gruber Veronique et al, Recombinant collagen and derived proteins produced by plants, methods for obtaining them and uses, Freepatentsonline, 2003 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Freepatentsonline
[22] H.D.Beliz, W.Grosh, Food Chemistry, Springer – Veriag Berlin Heidelberg, 1997, 992p Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Chemistry
[23] I.Arvanitoannis et al, Edible films made from gelatin, soluble starch and polyols, Part 3, Food Chemistry, 60, 1997, p593 – 604 Sách, tạp chí
Tiêu đề: Food Chemistry

HÌNH ẢNH LIÊN QUAN

Nhờ vào các liên kết ngang này, các phân từ tropocollagen hình thành nên sợi collagen - GELATIN TỪ DA CÁ
h ờ vào các liên kết ngang này, các phân từ tropocollagen hình thành nên sợi collagen (Trang 11)
Hình 1.1 Tropocollagen - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.1 Tropocollagen (Trang 11)
Hình 1.4 Tỉ lệ các thành phần acid amin cơ bản của gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.4 Tỉ lệ các thành phần acid amin cơ bản của gelatin (Trang 16)
Bảng 1.4 Thành phần acid amin của gelatin, trứng - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 1.4 Thành phần acid amin của gelatin, trứng (Trang 17)
Hình 1.5 Cấu trúc cơ bản của gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.5 Cấu trúc cơ bản của gelatin (Trang 18)
Hình 1.6 Cấu trúc cơ bản của chuỗi xoắn α - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.6 Cấu trúc cơ bản của chuỗi xoắn α (Trang 18)
1.3 PHÂN LOẠI GELATIN - GELATIN TỪ DA CÁ
1.3 PHÂN LOẠI GELATIN (Trang 21)
Bảng 1.8 Tỉ lệ và thành phần các acid amin trong gelatin cá và gelatin động vật - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 1.8 Tỉ lệ và thành phần các acid amin trong gelatin cá và gelatin động vật (Trang 22)
Bảng 1.12 Thành phần hóa học của các loại gelatin dùng trong thực phẩm - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 1.12 Thành phần hóa học của các loại gelatin dùng trong thực phẩm (Trang 24)
Hình 1.8 Ảnh hưởng cùa nồng độ và pH lên độ nhớt của dung dịch gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.8 Ảnh hưởng cùa nồng độ và pH lên độ nhớt của dung dịch gelatin (Trang 27)
Hình 1.9 Ảnh hƣởng của pH lên khả năng khuếch tán nƣớc và dung dịch gelatin. Thí nghiệm với 3 mẫu ở pH = 4, 6, 8 tại 17oC; D: lƣợng nƣớc khuếch tán (m2/s)  - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.9 Ảnh hƣởng của pH lên khả năng khuếch tán nƣớc và dung dịch gelatin. Thí nghiệm với 3 mẫu ở pH = 4, 6, 8 tại 17oC; D: lƣợng nƣớc khuếch tán (m2/s) (Trang 29)
Hình 1.9 Ảnh hưởng của pH lên khả năng khuếch tán nước và dung dịch gelatin. Thí - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.9 Ảnh hưởng của pH lên khả năng khuếch tán nước và dung dịch gelatin. Thí (Trang 29)
Hình 1.10 Ảnh hưởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán nước vào dung dịch - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.10 Ảnh hưởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán nước vào dung dịch (Trang 30)
Hình 1.11 Độ bền gel của các loại gelatin từ heo, da cá Atlantic salmon và Atlantic  Cá - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.11 Độ bền gel của các loại gelatin từ heo, da cá Atlantic salmon và Atlantic Cá (Trang 30)
Hình 1.12 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.12 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin (Trang 31)
Hình 1.13 Ảnh hưởng của pH và nồng độ gellan lên modul tàng trữ gel. Với G‟ là - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.13 Ảnh hưởng của pH và nồng độ gellan lên modul tàng trữ gel. Với G‟ là (Trang 32)
Hình 1.16 Ảnh hưởng của nồng độ NaCl lên lực giãn dài của màng từ gellan/gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.16 Ảnh hưởng của nồng độ NaCl lên lực giãn dài của màng từ gellan/gelatin (Trang 36)
Hình 1.17 Ảnh hưởng của nồng độ NaCl lên độ giãn dài của màng từ gellan/gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.17 Ảnh hưởng của nồng độ NaCl lên độ giãn dài của màng từ gellan/gelatin (Trang 36)
Bảng 1.20 Chất lƣợng gelatin dủng sản xuất bao nang mềm trong công nghiệp dƣợc - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 1.20 Chất lƣợng gelatin dủng sản xuất bao nang mềm trong công nghiệp dƣợc (Trang 44)
Bảng 1.19 Chất lƣợng gelatin dùng sản xuất bao nang cứng trong công nghiệp dƣợc phẩm  - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 1.19 Chất lƣợng gelatin dùng sản xuất bao nang cứng trong công nghiệp dƣợc phẩm (Trang 44)
Bảng 1.21 Chất lƣợng gelatin dùng trong công nghiệp hình ảnh - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 1.21 Chất lƣợng gelatin dùng trong công nghiệp hình ảnh (Trang 45)
Hình 1.19 Quy trình sản xuất gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 1.19 Quy trình sản xuất gelatin (Trang 48)
sử dụng không khí nóng 3260 oC (nhiệt độ không khí đƣợc giữ ổn định) rồi tạo hình theo yêu cầu - GELATIN TỪ DA CÁ
s ử dụng không khí nóng 3260 oC (nhiệt độ không khí đƣợc giữ ổn định) rồi tạo hình theo yêu cầu (Trang 50)
Bảng 1.24 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 1.24 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp (Trang 51)
Bảng 1.25 Tiêu chuẩn gelatin loạ iA - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 1.25 Tiêu chuẩn gelatin loạ iA (Trang 52)
Bảng 1.26 Tiêu chuẩn gelatin loạ iB - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 1.26 Tiêu chuẩn gelatin loạ iB (Trang 53)
Hình 2.1 Qui trình chế biến các sản phẩm từ cá da trơn - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 2.1 Qui trình chế biến các sản phẩm từ cá da trơn (Trang 56)
Bảng 2.3 Thành phần acid amin của gelatin thu đƣợc từ cá shortfin scad, cá sin croaker và bò  - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 2.3 Thành phần acid amin của gelatin thu đƣợc từ cá shortfin scad, cá sin croaker và bò (Trang 60)
Bảng 2.4 Thành phần acid amin của gelatin thu nhận từ các loài khác nhau - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 2.4 Thành phần acid amin của gelatin thu nhận từ các loài khác nhau (Trang 61)
Hình 2.2 Qui trình sản xuất gelatin từ da cá - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 2.2 Qui trình sản xuất gelatin từ da cá (Trang 62)
Hình 2.3 Quá trình chuyển hóa collagen thành gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 2.3 Quá trình chuyển hóa collagen thành gelatin (Trang 71)
Hình 2.4 Sơ đồ thiết bị các quá trình trích ly, cô đặc, sấy - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 2.4 Sơ đồ thiết bị các quá trình trích ly, cô đặc, sấy (Trang 72)
Hình 2.5 Ảnh hưởng của nhiệt độ trữ đông nguyên liệu lên độ bền gel - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 2.5 Ảnh hưởng của nhiệt độ trữ đông nguyên liệu lên độ bền gel (Trang 73)
Bảng 2.6 Các đặc tính cơ bản của gelatin thu đƣợc từ da các loại cá tilapia - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 2.6 Các đặc tính cơ bản của gelatin thu đƣợc từ da các loại cá tilapia (Trang 74)
Bảng 2.7 So sánh chất lƣợng gelatin từ da và xƣơng cá Nile perch - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 2.7 So sánh chất lƣợng gelatin từ da và xƣơng cá Nile perch (Trang 74)
Hình 2.7 Độ bền gel của gelatin cá tuyết và cá Megrim ở các áp suất khác nhau (200, - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 2.7 Độ bền gel của gelatin cá tuyết và cá Megrim ở các áp suất khác nhau (200, (Trang 76)
Bảng 2.8 Hàm lƣợng acid amin của gelatin một vài loài cá khi so sánh với gelatin từ heo (số gốc/1000 gốc acid amin)   - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 2.8 Hàm lƣợng acid amin của gelatin một vài loài cá khi so sánh với gelatin từ heo (số gốc/1000 gốc acid amin) (Trang 78)
thƣờng có thể hình thành liên kết hydro với nƣớc.  - GELATIN TỪ DA CÁ
th ƣờng có thể hình thành liên kết hydro với nƣớc. (Trang 86)
Bảng 3.1 Hiệu suất trích ly gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 3.1 Hiệu suất trích ly gelatin (Trang 104)
Hình 3.1 Phân tích điện di gelatin (SDS-PAGE) trong sự hiện diện của 2-β- - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.1 Phân tích điện di gelatin (SDS-PAGE) trong sự hiện diện của 2-β- (Trang 105)
Bảng 3.3 Tính chất nhớt đàn hồi của gel gelatin ủ “maturation” - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 3.3 Tính chất nhớt đàn hồi của gel gelatin ủ “maturation” (Trang 108)
Bảng 3.4 Thành phần acid amin trong gelatin - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 3.4 Thành phần acid amin trong gelatin (Trang 111)
Hình 3.4 Phân tích điện di chế phẩm gelatin. Chế phẩm gelatin trích ly từ da cá bơn đã - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.4 Phân tích điện di chế phẩm gelatin. Chế phẩm gelatin trích ly từ da cá bơn đã (Trang 113)
Hình 3.5 Tính chất nhớt dẻo của các chế phẩm gelatin trong quá trình làm lạnh và gia - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.5 Tính chất nhớt dẻo của các chế phẩm gelatin trong quá trình làm lạnh và gia (Trang 114)
Hình 3.6 Tính chất nhớt dẻo của gel gelatin sau quá trình gia nhiệt và giữ lạnh qua - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.6 Tính chất nhớt dẻo của gel gelatin sau quá trình gia nhiệt và giữ lạnh qua (Trang 115)
Hình 3.7 Độ bền gel gelatin của da cá trích ly (EFG), gel gelatin bò (HBG) và gel - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.7 Độ bền gel gelatin của da cá trích ly (EFG), gel gelatin bò (HBG) và gel (Trang 119)
Các giá trị pH của các mẫu gelatin EFG, CFG và HBG đƣợc cho ở Bảng 3.6. pH của dung dịch EFG thấp hơn pH của CFG và HBG - GELATIN TỪ DA CÁ
c giá trị pH của các mẫu gelatin EFG, CFG và HBG đƣợc cho ở Bảng 3.6. pH của dung dịch EFG thấp hơn pH của CFG và HBG (Trang 121)
Hình 3.8 Độ bền gel của EFG khi có và không có enzyme transglutaminase. Giá trị - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.8 Độ bền gel của EFG khi có và không có enzyme transglutaminase. Giá trị (Trang 121)
Hình 3.9 Quy luật protein của gel gelatin từ EFG có và không có enzyme - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.9 Quy luật protein của gel gelatin từ EFG có và không có enzyme (Trang 122)
Hình 3.11 Quét nguội lƣu biến (40 50C) của EFG (□), CFG (▼) và HBG (■),(a) storage ( ) và (b) loss modulus () - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.11 Quét nguội lƣu biến (40 50C) của EFG (□), CFG (▼) và HBG (■),(a) storage ( ) và (b) loss modulus () (Trang 124)
Hình 3.12 Quét nhiệt lưu biến từ 5 40 0 C của EFG có và không có (điều khiển)  enzyme transglutaminase: (a) storage modulus  ), (b) loss modulus ( ) - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.12 Quét nhiệt lưu biến từ 5 40 0 C của EFG có và không có (điều khiển) enzyme transglutaminase: (a) storage modulus ), (b) loss modulus ( ) (Trang 125)
Hình 3.13 Quét nguội lưu biến từ 40 5 0 C của EFG có và không có (điều khiển)  enzyme transglutaminase: (a) storage modulus  ), (b) loss modulus ( ) - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.13 Quét nguội lưu biến từ 40 5 0 C của EFG có và không có (điều khiển) enzyme transglutaminase: (a) storage modulus ), (b) loss modulus ( ) (Trang 126)
Hình 3.14 Đường cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ -10 40 0 C: (   ) EFG, ( )  CFG và (----) HBG - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.14 Đường cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ -10 40 0 C: ( ) EFG, ( ) CFG và (----) HBG (Trang 127)
Hình 3.15 Đường cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ 40 -10 0 C: (   ) EFG, ( )  CFG và (----) HBG - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.15 Đường cong DCS trong các lần chạy gia nhiệt từ 40 -10 0 C: ( ) EFG, ( ) CFG và (----) HBG (Trang 128)
Bảng 3.8 Mô hình thí nghiệm của các biến tự do trong mô hình Box-Behnken để trich - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 3.8 Mô hình thí nghiệm của các biến tự do trong mô hình Box-Behnken để trich (Trang 130)
Hình 3.16 Mô hình thiết bị xác định nhiệt độ nóng chảy  3.4.2 Kết quả - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.16 Mô hình thiết bị xác định nhiệt độ nóng chảy 3.4.2 Kết quả (Trang 131)
Bảng 3.10 Các thông số ƣớc lƣợng của phƣơng trình đa thức bậc 2 phù hợp cho đáp ứng  dựa trên thống kê    - GELATIN TỪ DA CÁ
Bảng 3.10 Các thông số ƣớc lƣợng của phƣơng trình đa thức bậc 2 phù hợp cho đáp ứng dựa trên thống kê (Trang 134)
Hình 3.17 Đồ thị đáp ứng bề mặt để tối ƣu hóa quá trình trích ly gelatin từ da cá hoki - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.17 Đồ thị đáp ứng bề mặt để tối ƣu hóa quá trình trích ly gelatin từ da cá hoki (Trang 136)
Hình 3.18 Phân tích điện di gelatin. Chế phẩm gelatin khô: (b) gelatin từ cá hoki ở - GELATIN TỪ DA CÁ
Hình 3.18 Phân tích điện di gelatin. Chế phẩm gelatin khô: (b) gelatin từ cá hoki ở (Trang 139)

TỪ KHÓA LIÊN QUAN

TRÍCH ĐOẠN

TÀI LIỆU CÙNG NGƯỜI DÙNG

TÀI LIỆU LIÊN QUAN

w