Tổng quan tài liệu về ứng dụng của gelatin trong thực phẩm 1

TÓM TẮT LUẬN VĂNĐề tài luận văn: “Tổng quan tài liệu về ứng dụng gelatin trong công nghệ thực phẩm”. Với yêu cầu của đề tài, em đã thực hiện được một số vấn đề cơ bản sau:Tổng quan tài liệu về tính chất của gelatin, đặc biệt là mối tương tác của gelatin với những thành phần thường gặp trong công nghệ thực phẩm.Tổng quan tài liệu về nguồn nguyên liệu và phương pháp sản xuất gelatin ở quy mô công nghiệp.Tìm hiểu về phương pháp đưa gelatin vào trong các ứng dụng công nghiệp, các điều kiện tối ưu cho việc ứng dụng gelatin.Tìm hiểu các lĩnh vực công nghiệp có ứng dụng gelatin, tập trung vào lĩnh vực công nghệ thực phẩm.Tìm hiểu về khuynh hướng sử dụng gelatin trong các loại thực phẩm chức năng.Tìm hiểu khả năng thay thế gelatin bằng các loại nguyên liệu khác trong các ứng dụng công nghiệp.

thực phẩm” Với yêu cầu của đề tài, em đã thực hiện được một số vấn đề cơ bảnsau:

 Tổng quan tài liệu về tính chất của gelatin, đặc biệt là mối tương tác củagelatin với những thành phần thường gặp trong công nghệ thực phẩm

 Tổng quan tài liệu về nguồn nguyên liệu và phương pháp sản xuấtgelatin ở quy mô công nghiệp

 Tìm hiểu về phương pháp đưa gelatin vào trong các ứng dụng côngnghiệp, các điều kiện tối ưu cho việc ứng dụng gelatin

 Tìm hiểu các lĩnh vực công nghiệp có ứng dụng gelatin, tập trung vàolĩnh vực công nghệ thực phẩm

 Tìm hiểu về khuynh hướng sử dụng gelatin trong các loại thực phẩm chứcnăng

 Tìm hiểu khả năng thay thế gelatin bằng các loại nguyên liệu khác trongcác ứng dụng công nghiệp

Tóm tắt luận văn iii

Danh mục bảng vi

Danh mục hình viii

CHƯƠNG 1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN 1

1.1 Giới thiệu về collagen – nguồn nguyên liệu để sản xuất gelatin 1

1.2 Định nghĩa gelatin 6

1.3 Lịch sử phát triển các ứng dụng của gelatin 7

1.4 Cấu tạo của gelatin 8

1.5 Phân loại gelatin 10

CHƯƠNG 2 NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN 13

2.1 Nguyên liệu sản xuất gelatin 13

2.2 Nguyên tắc sản xuất gelatin 14

2.3 Sự thay đổi cấu trúc từ collagen sang gelatin 15

2.4 Phương pháp sản xuất gelatin trong công nghiệp 16

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN 20

3.1 Điểm đẳng điện 20

3.2 Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin 21

3.3 Độ nhớt 22

3.4 Khả năng tạo gel 24

3.5 Khả năng tạo màng của gelatin với các phụ gia khác 38

CHƯƠNG 4 QUÁ TRÌNH HÒA TAN GELATIN VÀ TÍNH LƯU BIẾN HỌC CỦA DUNG DỊCH GELATIN 43

4.1 Quá trình hòa tan bột gelatin 43

4.4 Tối ưu hóa quá trình trong sản xuất 48

CHƯƠNG 5 CÁC LĨNH VỰC ỨNG DỤNG GELATIN 52

5.1 Gelatin trong công nghiệp thực phẩm 52

5.2 Gelatin trong công nghiệp dược phẩm 80

5.3 Gelatin trong lĩnh vực nhiếp ảnh 85

5.4 Gelatin trong các ứng dụng khác 85

5.5 Vai trò của gelatin trong việc phòng ngừa bệnh thấp khớp và loãng xương 86

5.6 Khả năng đưa gelatin da cá vào trong các ứng dụng công nghiệp 91

5.7 So sánh gelatin với các chất cạnh tranh trong các ứng dụng 94

TÀI LIỆU THAM KHẢO 103

PHỤ LỤC 110

Bảng 1.1 Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết 9

Bảng 2.1 Thành phần amino acid của collagen và gelatin (phần/1000) 16

Bảng 3.1 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin 21

Bảng 3.2 Giá trị G’ đo được cho các mẫu gel khác nhau 34

Bảng 3.3 Sự khác biệt về tính chất của màng gelatin được tạo thành từ 2 phương pháp khác nhau 39

Bảng 3.4 Phần trăm khả năng trương nở của màng 90:10 (w/w) gelatin/lignin tại các giá trị pH khác nhau 42

Bảng 5.1 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp thực phẩm 52

Bảng 5.2 Bảng ứng dụng của gelatin trong công nghiệp sản xuất bánh kẹo 56

Bảng 5.3 Những vấn đề thường gặp trong sản xuất kẹo “gum” 57

Bảng 5.4 Những vấn đề thường gặp trong sản xuất kẹo “chewy candy” 59

Bảng 5.5 Những vấn đề thường gặp trong sản xuất kẹo “marshmallows” 61

Bảng 5.6 Ảnh hưởng của gelatin lên các thông số đâm xuyên và sự đông tụ của gel từ sữa 66

Bảng 5.7 Loại và lượng gelatin sử dụng trong công nghiệp chế biến sữa 70

Bảng 5.8 Những vấn đề thường gặp trong quá trình sản xuất sữa và các sản phẩm từ sữa có sử dụng gelatin 70

Bảng 5.9 Lượng gelatin sử dụng trong quá trình lọc trong các sản phẩm đồ uống 74

Bảng 5.10 Bảng ứng dụng của gelatin trong công nghệ sản xuất thịt 76

Bảng 5.11 Ích lợi của gelatin thủy phân trong các thanh “snack” 77

Bảng 5.12 Ứng dụng tính năng công nghệ của gelatin thủy phân trong việc sản xuất các thanh “snack” 79

Bảng 5.15 Những chất cạnh tranh với gelatin trong các ứng dụng 95

Bảng 5.16 So sánh các chất keo thường được sử dụng về tính lưu biến học 97

Bảng 5.17 So sánh các chất keo thường được sử dụng về tính chất chức năng 99

Bảng 5.18 Ưu và nhược điểm khi sử dụng gelatin trong các ứng dụng 102

Bảng PL2 1 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong thực phẩm 127

Bảng PL2 2Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong dược phẩm 128

Bảng PL2 3 Tiêu chuẩn gelatin ứng dụng trong công nghiệp 129

Hình 1.1 Hình ảnh collagen ở phần đuôi dây chằng ở loài chuột 2

Hình 1.2 Trình tự sắp xếp các amino acid trong chuỗi  của collagen loại I ở bò 4

Hình 1.3 Từ cấu trúc bậc I đến cấu trúc bậc IV của collagen 4

Hình 1.4 Sử dụng keo từ collagen làm chất kết dính của người Ai Cập cổ 7

Hình 1.5 Cấu trúc Gly – X – Y thường gặp của gelatin 10

Hình 1.6 Gelatin dạng hạt 11

Hình 1.7 Gelatin dạng tấm 11

Hình 2.1 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 14

Hình 2.2 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình chuyển sang gelatin 15 Hình 3.1 Đặc tính lưỡng tính của gelatin trong dung dịch 20

Hình 3.2 Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin loại B 225 độ Bloom 22

Hình 3.3 Mối liên hệ giữa độ Bloom và độ nhớt của 2 loại gelatin 23

Hình 3.4 Ảnh hưởng của nồng độ và nhiệt độ lên độ nhớt của dung dịch gelatin 23

Hình 3.5 Độ nhớt của dung dịch gelatin loại B 6,67% ở 60oC 24

Hình 3.6 Tương tác phân tử xảy ra trong giai đoạn đầu quá trình tạo gel của gelatin 25 Hình 3.7 Sự biến đổi sang dạng cấu trúc giống collagen trong quá trình tạo gel của gelatin 25

Hình 3.8 Hai dạng của chuỗi poly-L-proline 26

Hình 3.9 Sự thay đổi về thể cấu tạo liên quan tới sự hình thành mạng giữa các chuỗi ngẫu nhiên của gelatin 27

Hình 3.10 Ảnh hưởng của pH lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin 29

Hình 3.11 Ảnh hưởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin 29

Hình 3.13 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin 30Hình 3.14 Đồ thị biểu diễn mối quan hệ giữa lnvà lnG’( ), lnG’’(o) đối với đườngsucrose ở các nồng độ khác nhau (a) 10%,(b) 30%, (c) 50% 31Hình 3.15 Sự thay đổi giá trị G’ của các mẫu gelatin/đường ở 5oC trong vòng 10h phụthuộc vào nồng độ đường (a) sucrose, (b) glucose, (c) xylose 32Hình 3.16 Sự thay đổi giá trị G’ trong các mẫu gelatin/đường với nồng độ đường là10% ở 5oC trong 10h 33Hình 3.17 Cấu tạo gel của (a) 5%(w/w) gelatin, (b) 5%(w/w) tinh bột bắp, (c) 5% tinhbột bắp nếp, (d) 5% (w/w) gelatin/5% (w/w) tinh bột bắp, (e) 5%(w/w) gelatin/5%(w/w) tinh bột bắp nếp 35Hình 3.18 Cấu trúc mạng gel tinh bột/đường/gelatin 36Hình 3.19 Ảnh hiển vi điện tử của mạng gel gelatin/pectin A 3:1, B 4,5:1 37Hình 3.20 Ảnh hưởng của tỷ lệ gellan/gelatin đến độ bền kéo ( ) và độ giãn ( ) củamàng gellan/ gelatin khi có mặt NaCl 40Hình 3.22 Ảnh hưởng của tỷ lệ gellan/gelatin tới khả năng hòa tan trong nước ( ) vàtỷ lệ trương nở ( ) của màng gellan/gelatin 41Hình 4.1 Đường cong hòa tan của các dạng hạt gelatin cùng kích thước nhưng khác độBloom 44Hình 4.2 Khả năng trương nở của bột gelatin phụ thuộc vào kích thước bột gelatin ở

18oC 44Hình 4.3 Độ nhớt của dịch tạo khuôn trong “gummy” trái cây khi làm nguội phụ thuộcvào hàm lượng nước 48Hình 4.4 Ảnh hưởng của nhiệt độ đến sự phân hủy gelatin ở pH=5 49Hình 4.5 Sự giảm tương đối độ chắc của gel phụ thuộc vào nhiệt độ và thời gian lưutrữ 50

Hình 4.7 Sự giảm độ chắc của gel gelatin sau 3h tại 70oC 51

Hình 5.1 Cấu trúc vi mô của các loại yoghurt khác nhau 67

Hình 5.2 Viên bao nang cứng 82

Hình 5.3 Viên bao nang mềm 82

Hình 5.4 Các bọt gelatin có tác dụng làm cầm máu 84

Hình 5.5 Plasma thay thế 85

Hình 5.6 Đặc điểm của khớp 87

Hình 5.7 Đặc điểm của bệnh khớp thoái biến 89

Hình 5.8 Vai trò của gelatin thủy phân trong sự kích thích tổng hợp collagen 90

Hình 5.9 Độ nhớt của dung dịch gelatin nồng độ 10% ở các nhiệt độ khác nhau 93

Hình 5.10 Các phần thị trường dành cho các chất keo quan trọng được ứng dụng trong công nghệ thực phẩm 96

HìnhPL1 1 Máy đo cấu trúc LFRA 112

HìnhPL1 2 Máy đo cấu trúc TA.TX2 113

CHƯƠNG 1 GIỚI THIỆU CHUNG VỀ GELATIN

1.1 GIỚI THIỆU VỀ COLLAGEN – NGUỒN NGUYÊN LIỆU ĐỂ SẢN

XUẤT GELATIN [9, 35, 54, 65, 72]

1.1.1 Định nghĩa

Theo từ điển “Merriam Webster” thì: collagen là protein không hòa tan, dạng sợivà tham gia chủ yếu vào thành phần cấu tạo mô liên kết và xương ở động vật cóxương sống

Loại collagen nhiều nhất và có đặc tính rõ ràng được phát hiện với cấu trúc quayquanh trục sợi cơ với kích thước lặp đi lặp lại là 670- o

A Những sợi collagen này chiếmkhoảng 30% tổng lượng protein trong cơ thể người và một tỉ lệ cao hơn nữa trong cơthể động vật Vai trò của những sợi này là tạo cấu trúc toàn vẹn và cung cấp các cơchế riêng biệt cho sự liên kết giữa các mô cơ Ví dụ như các sợi collagen chiếm chủyếu trong sợi dây chằng, ảnh hưởng đến khả năng nén ở các khớp sụn và tính linhđộng của mạch máu và da Ngoài ra còn có loại những collagen không hình thành nêncấu trúc sợi và được tìm thấy với nhiều trong các phần nhỏ của mô Chúng đóng vaitrò then chốt trong chức năng cấu trúc, bao gồm hình thành nên bộ khung và ngăn cảntính thấm được của chất nền trong màng tế bào, liên các sợi với các thành phần chấtnền khác và cố định hạ bì bằng cách liên kết nó với phần nền của màng tế bào

Theo quan điểm y sinh, collagen đóng vai trò quan trọng trong sự phát triển, hàngắn vết thương, là thành phần hoạt hoá các tiểu cầu trong máu và sự hình thànhmạch Thêm vào đó sự phát triển của một số bệnh di truyền được xác định là do sựđột biến trong cấu trúc gen của collagen Nhữngï rối loạn trong quá trình tổng hợphoặc phân giải collagen đều được ghi lại như là nguyên nhân của nhiều căn bệnh phứctạp như chứng viêm khớp, xơ gan, bệnh đái đường và ung thư cũng như những bệnh cóliên quan đến sự lão hoá

Xét về mặt kinh tế, nguồn nguyên liệu giàu collagen dùng để sản xuất ragelatin- chất có nhiều ứng dụng trong nhiều lĩnh vực khác nhau

1.1.2 Cấu tạo hoá học và hình dáng phân tử collagen.

Collagen là một loại protein có cấu trúc không đồng nhất Khác với các loạiprotein có hình dạng cầu, collagen có dạng đường, giống như cấu trúc thớ, sợi (H.1.1)

Hình 1.1 Hình ảnh collagen ở phần đuôi dây chằng ở loài chuột [63]

Hiện nay có khoảng 27 loại collagen đã được xác định

 Collagen loại I: trong da và xương

 Collagen loại II: trong sụn, thủy tinh thể của mắt

 Collagen loại III: trong thành mạch máu

 Collagen loại IV: có trong chất nền của màng ở các cơ quan trong cơ thể

 Collagen loại V: có trong dây chằng, giác mạc, kẽ hở giữa các mô

 Collagen loại VI: có trong gan, thận, màng sụn

 Collagen loại VII: có trong sự nối liền của da và biểu bì

 Collagen loại VIII: có trong tế bào màng trong

 Collagen loại IX: có trong sụn

 Collagen loại X: có trong sụn bị khoáng hoá và phình to

 Collagen loại XI: có trong sụn

 Collagen loại XII: có trong dây chằng, sợi liên kết collagen

 Collagen loại XIII: có trong biểu bì, nang tóc, tế bào gốc của móng.

 Collagen loại XIV: có trong sợi liên kết collagen

 Collagen loại XV: có trong nhiều mô khác nhau, tương đồng với collagen loạiXVII

 Collagen loại XVI: còn đang được nghiên cứu

 Collagen loại XVII: có trong da

 Collagen loại XVIII: có trong gan

 Collagen loại XIX: có trong mắt, não, tinh hoàn, mô trong thời kỳ đầu pháttriển

 Collagen loại XX-XXVII: còn đang được nghiên cứu

90% collagen trong cơ thể người và động vật là collagen loại I, II, III Collagenloại I là phổ biến nhất và thường ở trong các mô liên kết như da, xương, gân Collagenloại II hầu như tồn tại ở các mô sụn Collagen loại III lại phụ thuộc rất lớn vào độ tuổicủa động vật, da heo còn trẻ chứa tới 50%, theo thời gian tỷ lệ này giảm 510%.Những loại colagen khác chỉ hiện diện với lượng rất nhỏ và chỉ ở một vài cơ quan đặcbiệt

Cấu trúc cơ bản của collagen loại I (loại collagen được sử dụng trong sản xuấtgelatin) gồm 1014 amino acid và chúng liên kết với nhau hình thành nên chuỗi vớikhối lượng phân tử vào khoảng 100000g/mol Chuỗi này được gọi là chuỗi alpha gồm

334 đơn vị lặp lại của chuỗi Gly-X-Y (H.1.2) Chỉ tại điểm kết thúc N-, C- chuỗi ngắngồm 1526 amino acid không tuân theo cấu trúc này

Glycine chiếm khoảng 33% các amino acid, proline và hydroxyproline chiếmkhoảng 22% Proline thường xuất hiện ở vị trí X và hydroxyproline hầu như luôn xuấthiện ở vị trí Y Và 45% các amino acid còn lại sẽ kết hợp với các amino acid này tạonên mạng không gian và tính chất tĩnh điện cho collagen

Proline và hydroxyproline liên quan tới cấu trúc bậc 2 của collagen Nhữngamino acid này giúp giới hạn sự quay của bộ khung polypeptide do đó góp phần tạonên sự bền vững cho cấu trúc xoắn ốc bậc 3 Nhóm hydroxyl của hydroxylproline

đóng vai trò quan trọng trong sự bền vững cấu trúc xoắn ốc bậc 3 của collagen.Polypeptide của collagen mà thiếu hydroxylproline sẽ tạo nên cấu trúc gấp khúc ởnhiệt độ thấp và sẽ không bền vững ở nhiệt độ thân nhiệt.

Hình 1.2 Trình tự sắp xếp các amino acid trong chuỗi  của collagen loại I ở bò [72]

Hình 1.3 Từ cấu trúc bậc I đến cấu trúc bậc IV của collagen [63]

Collagen loại I bao gồm 3 chuỗi alpha mà hai trong chúng giống hệt nhau (alpha1) và một có sự khác biệt nhỏ (alpha 2) (cấu trúc bậc 1) Mỗi chuỗi sẽ cuộn về bên taytrái của đường xoắn ốc với mỗi 3 amino acid cho mỗi lượt (cấu trúc bậc 2) Ba chuỗi

alpha này sau đó sẽ xoắn lại với nhau ở bên phải, tại vị trí cao hơn của đường xoắn ốcđể hình thành nên cấu trúc chắc, dạng như sợi dây thừng (cấu trúc bậc 3) (H.1.3).Những đơn vị cấu trúc bậc 3 này tượng trưng cho đơn vị cơ bản của sự hình thànhcollagen trong mô Chúng có chiều dài 300nm, đường kính 1,5nm Do sự phân bố,những đơn vị cơ bản này được xếp so le nhau khoảng một phần tư chiều dài của chúng(cấu trúc bậc 4) Bốn đến tám phân tử collagen trong mặt cắt ngang hình thành nênđơn vị cơ bản cho cấu trúc gọi là sợi collagen Toàn bộ cấu trúc này được ổn định vàcủng cố bằng các liên kết ngang cộng hóa trị Nhiều sợi collagen sau đó cũng liên kếtngang lại với nhau hình thành nên cấu trúc cơ bản cho mô cơ.

Collagen được hình thành bởi 20 loại amino acid Chín loại amino acid trongchúng được xác định là cần thiết cho cơ thể con người, chỉ một ít methionine vàtrytophan hầu như không có trong collagen Sự hiện diện của cystein thỉnh thoảngđược tìm thấy trong gelatin là đi từ collagen loại III, collagen loại I không chứacystein

Collagen cũng chứa các đơn vị carbonhydrate, cả monosaccharide galactose hoặcdisaccharide glucosylgalactose, liên kết với phần dư hydroxylysine thông qua nhómhydroxyl chức năng của amino acid Tỷ lệ của mono/disaccharide phụ thuộc vào loạicollagen và tình trạng sinh học Chức năng của các đơn vị carbohydrate vẫn chưa đượchiểu biết đầy đủ, nhưng ảnh hưởng của chúng trong việc gắn kết phần bên phân tửcollagen hình thành nên sợi và bán kính của sợi đang được nghiên cứu

Các bước hình thành nên collagen:

 Bước 1: Tổng hợp chuỗi alpha, giai đoạn trước procollagen trên riboxom vàtrong mạng lưới nội chất

 Bước 2: Sự tổ hợp 3 chuỗi alpha hình thành procollagen

 Sự hình thành cầu nối disulphide giữa các phần của chuỗi polypeptide tạiđầu C-

 Ba chuỗi anphal liên kết lại, hình thành chuỗi xoắn ốc, tạo procollagen

Đầu C Đầu N

s s s

s s s

Đầu C Đầu N

 Bước 5: Quá trình tự sắp xếp của collagen phân tử hình thành nên sợi collagen

 Bước 6: Tạo các liên kết ngang giữa các phân tử collagen đứng cạnh nhau

1.2 ĐỊNH NGHĨA GELATIN [9, 35, 54, 63, 76, 77, 78]

Từ gelatin đã trở nên được dùng phổ biến từ năm 1700, được bắt nguồn từ tiếngLatin là “gelatus”, có nghĩa là màng hay chất làm đông Hiện nay, có nhiều cách khácnhau để định nghĩa gelatin:

 Theo dược điển của Mỹ (American Pharmacopoeia-USP 29-NF 24, 2006):gelatin là sản phẩm thu được bởi sự thủy phân một phần collagen có nguồngốc từ da, mô liên kết hoặc xương của động vật

 Theo dược điển châu Âu (European Pharmacopoeia 5, 2005) : gelatin làmột loại protein tinh chế, thu được bởi sự thủy phân một phần collagen bằngphương pháp acid (gelatin loại A), kiềm (gelatin loại B) hoặc ezyme

 Theo “ Food Chemical Codex 5th, 2003” : gelatin là sản phẩm thu được bằngphương pháp thủy phân kiềm, acid hoặc ezyme collagen-thành phần chínhcủa da, xương và mô liên kết ở động vật

1.3 LỊCH SỬ PHÁT TRIỂN CÁC ỨNG DỤNG CỦA GELATIN [63, 77]

Người Ai Cập cổ cách đây 5000 năm đã biết sử dụng keo từ collagen làm chấtkết dính trong các vật dụng gia đình bằng gỗ (H.1.4)

Hình 1.4 Sử dụng keo từ collagen làm chất kết dính của người Ai Cập cổ [63]Năm 1682, trong ghi chép cách thức nấu ăn của một người Pháp tên là Papin đãtiết lộ việc anh ta cố gắng thu được một hỗn hợp giống như jelly từ xương

Năm 1700, thuật ngữ gelatin được sử dụng rộng rãi lần đầu tiên ở châu Âu.Gelatin xuất phát từ tiếng Latin là “gelatus” có nghĩa là đông cứng

Năm 1754, bằng sáng chế đầu tiên được cấp về việc sản xuất chất keo cho mộtngười thợ làm đồ gỗ Chất keo dán tự nhiên này được sản xuất dựa trên thành phần cơbản là gelatin và một vài chất khác

Năm 1871, phát hiện của bác sĩ người Anh Richard Leach Maddox đã đưa đếnbước đột phá trong lĩnh vực nhiếp ảnh Bác sĩ Maddox đã phát hiện ra rằng “ dry

plate” với lớp bạc bromua-gelatin nhạy cảm hơn “wet plate” được sử dụng cho đếnlúc bấy giờ Sau đó những nghiên cứu sâu hơn của Charles Bennet đã hoàn thiện hơnphương pháp này Một trong những ưu điểm chính của kỹ thuật này là giảm thời gianrửa ảnh đi một cách đáng kể.

Năm 1875, đây là năm đánh dấu một mốc quan trọng trong lĩnh vực sản xuấtgelatin ngày nay Hàng loạt cơ sở sản xuất gelatin xuất hiện, và một lượng lớn gelatinđược sản xuất theo quy mô công nghiệp

Năm 1950, ngành công nghiệp gelatin đã phát triển vượt bậc, những kỹthuật mớiđã đưa quá trình sản xuất và chất lượng sản phẩm đạt tiêu chuẩn cao

Năm 1974, hiệp hội gelatin châu Âu GME (Gelatin Manufacters of Europe) đãđược thành lập đại diện cho quyền lợi các nhà sản xuất gelatin ở Tây Âu

Năm 2001, một nghiên cứu mang tính quốc tế được khởi xướng bởi GME dưới sựbảo trợ của uỷ ban Âu châu một lần nữa xác nhận rằng gelatin được sản xuất theo quytrình được đưa ra bởi GME đảm bảo an toàn tối đa cho người sử dụng

1.4 CẤU TẠO CỦA GELATIN [35, 54, 63]

Cấu trúc phân tử gelatin gồm có 18 amino acid liên kết với nhau theo một trật tựxác định, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide với khoảng 1000 đơn vị, hình thànhnên cấu trúc bậc 1 (B.1.1) Chiều dài chuỗi peptide phụ thuộc nguồn nguyên liệu vàchuỗi có một đầu là nhóm amino, một đầu là nhóm carboxyl Cấu trúc thường gặp củagelatin là Gly – X – Y (với X chủ yếu là nhóm proline còn Y chủ yếu là nhómhydroxyproline) (H.1.5)

Cứ 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc tạo nên cấu trúc bậc 2 Ở cấutrúc bậc 3, chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó, tạo nên cấu trúc phân tử dạng dây thừng,gọi là “proto fibril”

Trong phân tử gelatine có một số nhóm tích điện: carboxyl, imidazole, amino,guanidino Tỷ lệ các nhóm này ảnh hưởng đến pH và pI của gelatin Ngoài ra số lượngnhóm không mang điện tích như các nhóm hydroxyl (serine, threonine,

hydroxyproline, hydroxylysine, tyrosine) và các nhóm peptide (-CO-NH-) quy địnhkhả năng tạo liên kết hydro, quy định cấu trúc phân tử

Bảng 1.1 Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết [54]

Hình 1.5 Cấu trúc Gly – X – Y thường gặp của gelatin

1.5 PHÂN LOẠI GELATIN [35, 54, 63, 77, 82]

Có rất nhiều cách để phân loại gelatin tùy thuộc vào phương pháp sản xuất,nguyên liệu, đặc tính sản phẩm… Sau đây là vài cách phân loại cơ bản:

1.5.1 Phân loại dựa theo nguồn gốc nguyên liệu

Dựa vào nguồn gốc nguyên liệu để sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatinthành hai loại:

 Gelatin động vật: là gelatin sản xuất từ da, xương, gân động vật có vú

 Gelatin cá: gelatin sản xuất từ da các loại cá như cá tuyết, cá trắm cỏ…

1.5.2 Phân loại dựa theo phương pháp sản xuất

Dựa vào phương pháp sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin thành hai loại:

 Gelatin loại A: quá trình sản xuất xử lý bằng acid, dùng khi sản xuất gelatin đitừ da heo

 Gelatin loại B: quá trình sản xuất xử lý bằng kiềm, dùng khi sản xuất gelatin đitừ da bò và xương gia súc

1.5.3 Phân loại dựa vào hình dáng bên ngoài

Dựa vào hình dáng bên ngoài, người ta chia gelatin thành hai loại:

 Gelatin dạng hạt

Hình 1.6 Gelatin dạng hạt

 Gelatin dạng tấm

Hình 1.7 Gelatin dạng tấm

1.5.4 Một số cách phân loại khác.

 Gelatin hòa tan trong nước lạnh

Loại gelatin này được sản xuất bằng cách sử dụng công đoạn sấy phun hoặc sấythùng quay Theo cách này gelatin có thể được sấy có kèm theo phụ gia hoặc không.Cấu trúc vô định hình thu được khi quá trình tạo gel diễn ra trong lúc sấy

Cấu trúc vô định hình của gelatin loại này cho phép nó trương nở rất nhanh vàrất mạnh Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân tử

là hoàn toàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng như lực liên kết nội phântử rất yếu nên nước có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử với một lượng lớnnhất có thể và tạo thành cấu trúc tương tự gel.

Về tính chất lưu biến học, gel của gelatin dạng này tương tự như gel của cácdạng gelatin khác nhưng động học của quá trình tạo gel lại khác biệt Trong khi gelgelatin loại này đạt được 90% độ chắc của nó sau 30 phút thì gel của gelatin thôngthường yêu cầu nhiều thời gian hơn Thêm vào đó, gel của gelatin thông thường có độchắc cao hơn ngay cả khi tương tự về nồng độ và chất lượng gelatin sử dụng Để tránhsự tạo tảng và đảm bảo sự đồng nhất thì tỉ lệ hòa tan nên dùng là 1:51:7

 Gelatin thủy phân

Gelatin mất khả năng tạo gel khi bị thủy phân thành các polypeptid mạch ngắn.Các sản phẩm thủy phân này được tạo ra bằng cách sử dụng enzym thực hiện quátrình thủy phân, sau đó tiệt trùng, cô đặc và cuối cùng là sấy phun Toàn bộ thànhphần vẫn giống thành phần của gelatin ban đầu (89 93% protein, 2% tro và 5 9%ẩm) Gelatin thủy phân không có vị đắng, độ nhớt 2050mPa.s ở nồng độ dung dịch35% ở 35oC, khối lượng phân tử dao động từ 300020000đvC do đó mà gelatin thủyphân được ứng dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực khác nhau

 Gelatin biến tính bằng phương pháp hóa học

Các nhóm amino-, carboxyl-, hydroxyl- trong các amino acid của gelatin có thểphản ứng với các chất hóa học để làm biến đổi các đặc tính hóa học và vật lý củagelatin Gelatin biến tính loại này được sử dụng chủ yếu trong lĩnh vực nhiếp ảnh vàmỹ phẩm, việc sử dụng chúng trong lĩnh vực thực phẩm và y dược hiện đang bị cấm

CHƯƠNG 2 NGUYÊN LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP SẢN XUẤT GELATIN

2.1 NGUYÊN LIỆU SẢN XUẤT GELATIN [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]

Nguyên liệu để sản xuất gelatin bao gồm:

 Nguyên liệu có nguồn gốc từ động vật có vú: da và xương động vật là nguồnnguyên liệu đầu tiên để sản xuất gelatin thương mại Hiện nay nguồn nguyênliệu này vẫn đóng vai trò chính của ngành công nghiệp sản xuất gelatin (H.2.1)

 Da heo: có thể sử dụng ở dạng tươi, đông lạnh để sản xuất gelatin Da heođược cung cấp bởi các nhà sản xuất thịt

 Da chưa thuộc: trong công nghiệp chế biến da, da chưa thuộc được bảo quảnbằng muối hoặc canxi hydroxit để giữ trạng thái tươi cho đến khi chúngđược sử dụng trong quy trình sản xuất gelatin

 Mẩu xương: trong quy trình sản xuất thịt thì xương là sản phẩm phụ và đượcsử dụng để sản xuất gelatin Tuy nhiên trước khi được sử dụng nó phải trảiqua quá trình tiền xử lý nghiêm ngặt Bước đầu tiên là xương được cắt rathành từng khúc dài khoảng từ 510mm Sau đó là công đoạn xử lý tẩy nhớtbằng nước nóng, sấy khô và phân loại Các mẩu xương này sẽ được lưu trữtrong các silo cho đến khi được đưa vào sử dụng

 Ossein: là các mẫu xương qua quá trình khử khoáng Quá trình khử khoángsử dụng acid HCl loãng được tiến hành ở nhiệt độ thấp trong vài ngày sửdụng dòng chảy ngược để loại khỏi xương các phần chứa phosphate

 Nguyên liệu có nguồn gốc từ cá: da cá và bong bóng cá gần đây được quan tâmđể sản xuất gelatin Mặc dù chất lượng gelatin thu được từ nguồn nguyên liệunày là chưa ổn định nhưng đây là nguồn nguyên liệu giàu tiềm năng trongtương lai

Hình 2.8 Tỉ lệ nguyên liệu dùng sản xuất gelatin năm 2006 [77]

Với:

Da heo – 144300 tấn

Da bò chưa thuộc – 89500 tấn

Xương – 76300 tấn

Loại khác – 4900 tấn

2.2 NGUYÊN TẮC SẢN XUẤT GELATIN [35, 54, 63, 72, 76, 77, 82]

Gelatin được sản xuất từ những nguyên liệu giàu collagen Thông qua các quátrình xử lý (bằng acid, kiềm, hoặc enzym kết hợp với nhiệt độ) các liên kết ngangtrong sợi collagen bị phân cách thành từng phần nhỏ, sau đó là sự duỗi thẳng mạchgiúp tạo thành gelatin hòa tan Quá trình thủy phân sẽ tạo ra:

 3 chuỗi alpha tự do

 1 chuỗi beta và 1 chuỗi alpha độc lập

 1 chuỗi gamma

Sự khác biệt giữa các chuỗi alpha, beta và gama là trọng lượng phân tử củachúng Chuỗi alpha=80000125000đvC, chuỗi beta=160000250000đvC, chuỗigamma=240000375000đvC

2.3 SỰ THAY ĐỔI CẤU TRÚC TỪ COLLAGEN SANG GELATIN [35, 54,

63, 72, 76, 77, 82]

Một trong những thay đổi đáng chú ý từ collagen sang gelatin là sự thủy phânnhóm amide của asparagine và glutamine Sự chuyển đổi này làm tăng các phần acidaspartic và glutamic trong gelatin (H.2.2) Trong quá trình sản xuất gelatin từ da heo(gelatin loại A) thì da heo được xử lý trong môi trường acid loãng và thời gian ngắn dođó mà chỉ có một lượng nhỏ nhóm amid bị loại bỏ cùng với sự tăng nhẹ lượng acid.Gelatin loại B được sản xuất qua quá trình xử lý kiềm khắc nghiệt hơn và thời giantiến hành cũng dài hơn do đó mà quá trình thủy phân nhóm amide của asparagine vàglutamine trở nên triệt để hơn Chính điều này giải thích sự khác biệt về điểm đẳngđiện của gelatin loại A và gelatin loại B

Hình 2.9 Sự thuỷ phân nhóm amid của collagen trong quá trình

chuyển sang gelatin [72]

Quá trình xử lý bằng kiềm cũng sẽ dẫn đến sự chuyển đổi arginine thànhornithine, điều này xảy ra khi nhóm urea bị loại khỏi arginine Tuy nhiên, phản ứngnày xảy ra khá chậm, với quá trình xử lý kiềm kéo dài từ 810 tuần chỉ có khoảng 3%arginine bị chuyển đổi Ngoài ra, một vài chuỗi acid amin cũng bị loại bỏ trong quá

trình phân tách các mối liên kết của collagen dẫn đến những thành phần như:isoleucine, serine, tyrosine trong gelatin có hàm lượng thấp hơn trong collagen.

Bảng 2.2 Thành phần amino acid của collagen và gelatin (phần/1000) [54]

Amino acid Collagen loại I Gelatin loại A Gelatin loại B

Hiện nay có hai quy trình khác nhau được sử dụng để sản xuất gelatin theo quymô công nghiệp, hai quy trình này khác nhau về phương thức sử dụng để phân táchmối liên kết collagen Quy trình được sử dụng sẽ ảnh hưởng đến những đặc tính chínhcủa sản phẩm gelatin thu được Nhìn chung quá trình sản xuất gelatin sẽ bao gồm cácbước cơ bản sau:

 Tiền xử lý nguyên liệu thô

 Trích ly

 Tinh sạch

 Cô đặc

 Sấy

 Nghiền, sàng, trộn

2.4.1 Tiền xử lý nguyên liệu thô.

Quá trình tiền xử lý sẽ giúp chuyển đổi collagen thành dạng thích hợp cho quátrình trích ly Quá trình này giúp tạo hiệu quả cho việc bẻ gãy các liên kết ngang cộnghoá trị của collagen để giải phóng ra những chuỗi alpha tự do, đồng thời giúp loại bỏcác thành phần hữu cơ khác như máu, đường, chất nhầy… có trong nguyên liệu Hiệuquả của quá trình xử lý collagen liên quan đến tỷ lệ liên kết ngang có trong nguyênliệu Quá trình xử lý bằng acid ít có tác động đến các liên kết trong collagen hơn sovới dùng phương pháp kiềm nên thường được dùng cho da heo hay ossein- các loạicollagen còn trẻ, chưa trưởng thành Dựa vào phương pháp tiền xử lý này mà người taphân loại gelatin thành 2 loại: gelatin loại A (dùng phương pháp acid), gelatin loại B(dùng phương pháp kiềm)

 Quá trình xử lý bằng acid:

Heo thường được giết mổ ở độ tuổi tương đối trẻ (khác với nhiều loại gia súckhác) do đó ở da heo mức độ liên kết ngang chưa cao và da heo được xem là nguyênliệu thích hợp nhất để áp dụng phương pháp xử lý bằng acid Acid sulfuric và acidclohydric thường được dùng, ngoài ra còn kết hợp với acid photphoric nhằm làm chậmquá trình tạo màu Ưu điểm của phương pháp acid là thời gian xử lý nhanh

Tiến hành: nguyên liệu sau khi xử lý sạch được đem ngâm vào dung dịch acidnồng độ không quá 5% Giá trị pH nằm trong khoảng 3,54,5, nhiệt độ tối thích là

15oC Quá trình xử lý bằng acid sẽ ngừng lại khi nguyên liệu đã được acid hoá hoàntoàn hay trương nở tối đa Sau đó lượng acid dư được tháo bỏ và nguyên liệu đượcđem rửa bằng nước lạnh

Ossein cũng có thể được sử dụng theo phương pháp này nhưng ít phổ biến

 Quá trình xử lý bằng kiềm

Quá trình xử lí bằng kiềm thường được dùng cho da bò, ossein Nguyên liệu đượcngâm trong dung dịch kiềm trong vài tuần ở nhiệt độ môi trường Vôi là tác nhân phổbiến nhất, khá yếu, không làm tổn thất nguyên liệu vì quá trình thuỷ phân quá mạnh.Tuy nhiên, phản ứng xảy ra chậm, kéo dài đến 8 tuần hay hơn mới kết thúc Hỗn hợpgồm 3% vôi với lượng ít CaCl2 hay NaOH sẽ cho kết quả tốt hơn Nếu dùng NaOH thìquá trình xử lí sẽ kéo dài khoảng 1014 ngày Quá trình này giúp làm phá vỡ các liênkết ngang trong collagen và hình thành nên collagen tan được trong nước, đồng thờiloại bỏ tạp chất giúp quá trình trích ly được thuận lợi hơn

2.4.2 Quá trình trích ly.

Dùng nước ấm trích ly nhằm rửa sạch các chất hoá học đã dùng trong quá trìnhtiền xử lý và tiếp tục làm đứt hẳn các liên kết trong nguyên liệu, hình thành các phântử gelatin

Thông thường nhiệt độ trích ly khoảng 55900C, có thể trích ly nhiều lần để tănghiệu suất trích ly nhưng không được quá nhiều lần vì sẽ làm giảm chất lượng củagelatin (thường từ 24 lần, thời gian lần trích ly sau dài hơn lần trích ly trước)

2.4.3 Quá trình tinh sạch.

Dịch trích ly được lọc qua cát lọc để tách huyền phù (lipid, sợi collagen chưathuỷ phân) sau đó qua cột trao đổi ion hay lọc tinh để tách muối vô cơ và chỉnh pH về

5  5,8

2.4.4 Quá trình cô đặc.

Thiết bị thường dùng là thiết bị cô đặc dạng màng rơi, nên thực hiện trong điềukiện chân không với nhiệt độ vừa đủ để tránh hiện tượng thoái hóa hoặc thay đổi tínhchất vật lý của gelatin Nồng độ sau cô đặc đạt từ 2545% phụ thuộc bản chấtnguyên liệu và quá trình trích ly Dung dịch sau cô đặc có độ nhớt cao được đưa qualưới lọc để khử sạch lại.

2.4.5 Quá trình sấy.

Trước khi sấy, dung dịch gelatin đã được cô đặc sẽ đem tiệt trùng nhanh ở 1400Crồi làm lạnh nhanh tạo dạng gel Gel gelatin được đưa qua thiết bị sấy liên tục sử dụngkhông khí nóng 32600C (nhiệt độ không khí được giữ ổn định) rồi tạo hình theo yêucầu

Ngoài ra, có thể dùng phương pháp sấy phun nhằm tránh thay đổi tính chất củagelatin

CHƯƠNG 3 ĐẶC TÍNH KỸ THUẬT CỦA GELATIN

Khi gelatin được ứng dụng trong các lĩnh vực công nghiệp khác nhau, các đặctính kỹ thuật của gelatin là yếu tố được quan tâm hàng đầu Các đặc tính này ảnhhưởng tới chất lượng sản phẩm, khả năng ứng dụng của gelatin vào các loại sản phẩmkhác nhau Vì vậy cần phải nghiên cứu đầy đủ, sâu sắc các đặc tính kỹ thuật củagelatin nhằm nâng cao khả năng ứng dụng của gelatin

3.1 ĐIỂM ĐẲNG ĐIỆN [35, 37, 54, 63, 83]

Điểm đẳng điện (IEP) của hệ khuếch tán được định nghĩa là giá trị pH của môitrường mà tại đó các hạt phân tán không chuyển động trong điện trường

Giống như các loại protein khác, gelatin có thể xem là acid hay base, điều nàyphụ thuộc vào giá trị pH (H.3.1) Trong dung dịch acid, gelatin mang tính dương, còntrong dung dịch base, gelatin mang tính âm Tại điểm trung gian, khi gelatin khôngchuyển động trong điện trường thì xem là điểm đẳng điện

Hình 3.10 Đặctính lưỡng tínhcủa gelatin trongdung dịch [83]Điểm đẳngđiện của dungdịch gelatin phụthuộc vào:

+ Nguồn nguyên liệu: gelatin có nguồn gốc từ ossein thì IEP trong khoảng 6,5 

7,5; từ da heo thì IEP trong khoảng 7,59,0

+ Phươnng pháp sản xuất: gelatin được sản xuất bằng phương pháp acid có IEPtrong khoảng 6,59,0 Gelatin được sản xuất bằng phương pháp kiềm có IEP trongkhoảng 4,85,2 Sự khác nhau này là do các phản ứng làm phá vỡ các liên kết trongquá trình sản xuất Quá trình xử lí bằng kiềm đã cắt đứt hầu hết các liên kết và chỉcòn một tỉ lệ nhỏ các nhóm amin.

Giá trị IEP và sự phân bố khối lượng phân tử sẽ có ảnh hưởng đến độ nhớt, độbền gel của dung dịch gelatin… và từ đó quyết định đến khả năng ứng dụng của gelatintrong các lĩnh vực khác nhau

3.2 SỰ PHÂN BỐ KHỐI LƯỢNG PHÂN TỬ CỦA GELATIN [35, 54, 63, 72,

77, 82, 83]

Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin có thể được xác định bằng phươngpháp sắc ký lọc gel (GPC), điện di gel polyacrymide và sắc ký lỏng cao áp (HPLC).Sự phân bố khối lượng của gelatin liên quan tới chuỗi  và các oligomer của nóbắt nguồn từ việc bẻ gãy các mối liên kết của collagen (B.3.1)

Bảng 3.3 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin [72]

Phân đoạn phân tử Các đặc điểm chính

Q Có khối lượng phân tử rất lớn, 1520x106 dalton.1-4 Là các chuỗi oligomer của chuỗi (thường từ 58

Việc xác định những phân đoạn này sẽ giúp hiểu rõ hơn về độ mạnh của gel, độnhớt cũng như việc đảm bảo chất lượng gelatin được sử dụng trong các ứng dụng khácnhau Phân đoạn ,  và các phần có khối lượng phân tử lớn hơn sẽ góp phần nângcao độ nhớt, độ mạnh của gel và điều ngược lại có liên quan đến hàm lượng các đơn

Độ nhớt của dung dịch gelatin phụ thuộc vào:

 Đặc tính nguyên liệu gelatin: theo Gudmunsson và Hafsteinsson, độ nhớt củadung dịch gel phụ thuộc vào sự phân bố khối lượng phân tử hơn là thành phầnacid amin của gelatin đó (H.3.3)

Hình 3.12 Mối liên hệ giữa độ Bloom và độ nhớt của 2 loại gelatin

A-da heo, B-da bò [83]

 Nồng độ dung dịch: độ nhớt của dung dịch đậm đặc phụ thuộc chủ yếu vàotương tác thủy động học giữa các phân tử, dung dịch gelatin có nồng độ càngcao thì độ nhớt của dung dịch càng cao (H.3.4)

Hình 3.13 Ảnh hưởng của nồng độ và nhiệt độ lên độ nhớt của dung dịch gelatin [83]

 Nhiệt độ: trên 40oC độ nhớt của dung dịch gelatin sẽ giảm theo tỉ lệ mũ với độtăng của nhiệt độ (H.3.4)

 pH của dung dịch: độ nhớt của dung dịch gelatin nhỏ nhất tại điểm đẳng điện(IEP) của loại gelatin được sử dụng (H.3.5)

Hình 3.14 Độ nhớt của dung dịch gelatin loại B 6,67% ở 60oC

phụ thuộc vào pH [83]

3.4 KHẢ NĂNG TẠO GEL [6, 12, 14, 17, 18, 30, 32, 38, 46, 48, 89, 61, 67, 68]

Quá trình tạo gel của gelatin liên quan đến hai quy luật cơ bản sau: đầu tiên làcác mối nối bên trong mạng phân tử trở nên sắp xếp có trật tự hơn, chắc hơn và kếđến là mạng phân tử được làm dày thêm Khi gel gelatin được hình thành thì có sự táitạo một phần collagen (H.3.6&H.3.7)

Các nhà nghiên cứu nhìn chung chấp nhận rằng những khu vực giàu pyrolidinetrong chuỗi gelatin hoạt động như vị trí trung tâm trong việc hình thành nên nhữngvùng liên kết khi nhiệt độ thấp ở những vùng này Và đặc biệt chuỗi glycine-proline-proline (hoặc hydroxyproline) có khuynh hướng chuyển về dạng xoắn proline-L-proline II, với sự tập hợp 3 dạng xoắn như thế sẽ hình thành nên cấu trúc tương tự nhưcấu trúc xoắn ốc của collagen, chúng hoạt động như điểm hoặc khu vực chuyển tiếptrong mạng gel (H.3.8&H.3.9) Các khu vực chuyển tiếp này được ổn định nhờ vàomối liên kết hydro bên trong, mối liên kết này sẽ bị bẻ gãy ở nhiệt độ 3540oC dẫnđến gel tan chảy

Độ mạnh của gel chủ yếu phụ thuộc vào nồng độ, sự phân bố các phầnpyrolidine và hình dạng, kích thước chung của phân tử Độ mạnh của gel hầu như

không phụ thuộc vào giá trị pH trong khoảng pH=410 Ngoài khoảng giá trị pH nàyquá trình tạo gel trở nên chậm đi đáng kể, điều này có thể là do ảnh hưởng của sựthay đổi hệ thống điện tích, ngăn cản khả năng các chuỗi tiến đến các vị trí thích hợpđể hình thành nên vùng chuyển tiếp.

Hình 3.15 Tương tác phân tử xảy ra trong giai đoạn đầu quá trình tạo gel của gelatin

[79]

Hình 3.16 Sự biến đổi sang dạng cấu trúc giống collagen trong quá trình tạo gel của

gelatin [79]

Hình 3.17 Hai dạng của chuỗi poly-L-proline [54]

Hình 3.18 Sự thay đổi về thể cấu tạo liên quan tới sự hình thành mạng giữa các chuỗi

ngẫu nhiên của gelatin [59]

Khả năng tạo gel là một trong những tính chất chức năng quan trọng nhất củagelatin Độ bền của gel khi đông được đặc trưng bởi độ Bloom Theo định nghĩa, độBloom là khối lượng tính bằng gam cần thiết tác dụng lên bề mặt gel tạo bởi ống cóđường kính 13mm để khối gel lún xuống 4mm Khối gel có hàm lượng gelatin là6,67% được giữ ổn định ở 10oC trong 1618h Gelatin trên thị trường có độ Bloomtrong khoảng 50300 Bloom

Khả năng tạo gel của gelatin trong các loại dung môi khác nhau là khác nhau Vìvậy khi đánh giá khả năng tạo gel của gelatin cần chú ý điểm này, sau đây là ảnhhưởng khả năng tạo gel của gelatin trong một số môi trường cơ bản

3.4.1 Gelatin trong nước

Gelatin trương nở khi được cho vào nước, hấp thụ một thể tích nước bằng 510lần thể tích của bản thân nó Khi được gia nhiệt đến nhiệt độ cao hơn điểm tan chảy,gelatin đã trương nở hòa tan và tạo thành gel khi được làm nguội Quá trình chuyểnđổi giữa dạng dung dịch và dạng gel có tính thuận nghịch Ngoài ra, gel của gelatinbắt đầu tan chảy ở 2734oC và có khuynh hướng tan trong miệng Các tính chất nàyđược sử dụng trong nhiều quá trình chế biến thực phẩm.

Quá trình tạo gel của gelatin trải qua 2 giai đoạn:

 Giai đoạn 1: hấp thụ và trương nở trong nước để tạo dung dịch, xảy ra tốt ởnhiệt độ ấm (45600C)

 Giai đoạn 2: tạo các liên kết ngang nối các phân tử gelatin với nhau, thườngdiễn ra ở nhiệt độ thấp (8120C)

Khả năng hấp thụ nước của gelatin phụ thuộc vào đặc điểm nguyên liệu và cácyếu tố công nghệ khi tạo gel như pH, nhiệt độ, nồng độ các chất khác trong dung dịch

 pH của dung dịch gelatin

Theo Bonazzi, Ripoche, Michon và Traoré, 1997, khả năng khuếch tán nước caonhất tại pH = 6 với mẫu gelatin loại A Điều này có thể giải thích do mối liên hệ giữakhả năng trương nở và điểm đẳng điện của dung dịch gelatin Điểm đẳng điện củadung dịch gelatin trong thí nghiệm khoảng 5,2 nên giá trị pH nào càng gần thì khảnăng khuếch tán nước càng cao

Như vậy, tại điểm đẳng điện thì khả năng khuếch tán nước là cao nhất (H.3.10)

 Nhiệt độ của dung dịch gelatin

Nhiệt độ càng cao thì khả năng khuyếch tán của nước vào gelatin càng cao(H.3.11) Tùy điều kiện tiến hành, lĩnh vực ứng dụng mà sử dụng nhiệt độ hòa tanthích hợp để không làm mất đi các đặc tính kỹ thuật của gelatin Thông thường nhiệtđộ hòa tan gelatin thường không vượt quá 90oC

 Độ bền gel của dung dịch gelatin phụ thuộc vào khả năng hấp thụ nước củagelatin và khả năng hình thành liên kết ngang giữa các phân tử gelatin Thờigian để ổn định dung dịch gel hình thành liên kết ngang (thời gian trưởng

thành) càng dài thì độ bền gel càng lớn cho đến khi đạt đến một giá trị bãohòa (H.3.12).

Hình 3.19 Ảnh hưởng của pH lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin [61]Thí nghiệm với 3 mẫu ở pH = 4, 6, 8 tại 170C, D: lượng nước khuếch tán (m2/s)

Hình 3.20 Ảnh hưởng của nhiệt độ lên khả năng khuếch tán của nước vào gelatin [61]

Thí nghiệm với 2 mẫu ở T = 100C, 240C tại pH = 4,6

Hình 3.21 Ảnh hưởng thời gian lên độ chắc gel của mẫu gel

gelatin nồng độ 6,66% ở 10oC [83]

 Nồng độ và loại gelatin

Trong dung dịch cùng một loại gelatin (cùng một giá trị Bloom), nồng độ gelatincủa dung dịch nào càng cao thì gel tạo thành càng chắc, độ bền gel càng lớn và ngượclại(H.3.13)

Trong dung dịch cùng một nồng độ gelatin, dung dịch nào có gelatin độ Bloomcàng lớn thì gel tạo thành càng chắc, độ bền gel càng lớn và ngược lại (H.3.13)

Hình 3.22 Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ và loại gelatin [35]

3.4.2 Gelatin trong dung dịch

 Gelatin trong dung dịch đường

Trong công nghiệp sản xuất thực phẩm, gelatin dùng nhiều nhất trong lĩnh vựckẹo nên dung cần quan tâm mối tương tác của gelatin đối với các loại đường sử dụng.Sau đó là xét đến ảnh hưởng của các phụ gia khác thường dùng kết hợp trong sảnphẩm với gelatin

Hình 3.23 Đồ thị biểu diễn mối quan hệ giữa lnvà lnG’( ), lnG’’(o) đối với đường

sucrose ở các nồng độ khác nhau (a) 10%,(b) 30%, (c) 50% [17]