hóa học thực phẩm Slide chuong 2

NỘI DUNG CHƯƠNG CHƯƠNG PROTEIN  ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN  AMINO ACID  PEPTIDE  PROTEIN ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN  PROTEIN LÀ GÌ? PROTEIN CĨ Ở ĐÂU?  TRONG TẾ BÀO  VAI TRÒ CỦA PROTEIN  VAI TRỊ CỦA PROTEIN TRONG CƠNG NGHỆ THỰC PHẨM CHỨC NĂNG SINH HỌC CỦA PROTEIN  Xúc tác phản ứng VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM  VAI TRÒ DINH DƯỠNG  Cấu trúc tế bào  Bảo vệ thể  Điều hòa, dự trữ dinh dưỡng, vận tải, vận động, dẫn truyền xung động thần kinh… VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG THỰC PHẨM  VAI TRÒ TRONG CHẾ BIẾN THỰC PHẨM  Tạo cấu trúc Thịt heo, thịt bị… Giị lụa, giị chả Sữa Phơ mát Đậu nành Đậu hũ, tàu hũ ……  Giữ hương, giữ bọt… NGUỒN GỐC PROTEIN  TỪ ĐỘNG VẬT: 70% khối lượng khô: loại thịt gia súc, gia cầm, cá, tôm, trứng, sữa; cua, cáy, tép, động vật nhuyễn thể…  TỪ THỰC VẬT: hạt loại đậu (đậu tương)  TỪ VI SINH VẬT: tảo (Chlorella, Scenedesmus, Spirulina ), nấm men vi khuẩn (protein đơn bào SCP – single cell protein) CÁC NGUYÊN LIỆU ĐƯỢC SỬ DỤNG ĐỂ THU NHẬN PROTEIN  PROTEIN CONCENTRATE: Protein thu nhận cách trích ly từ nguyên liệu  Lúa mì bắp: gluten xem làm phụ phẩm trình sản xuất tinh bột  Khoai tây: từ phần nhựa cịn lại sau q trình sản xuất tinh bột (phương pháp đông tụ nhiệt)  PROTEIN ISOLATE: Protein trích ly, sau đơng tụ nhiệt kết tủa đẳng điện  Protein sử dụng để tăng cường giá trị dinh dưỡng cải thiện tính chất chức protein thực phẩm AMINO ACID  CẤU TẠO & PHÂN LOẠI  Trứng: bột trứng, long đỏ long trắng trứng  Sữa: Casein whey protein  Cá: Sau tách béo thu protein concentrate  Huyết động vật: bột protein, huyết concentrate, globin isolate  Các loại cỏ (cỏ linh lăng alfalfa): sản xuất protein concentrate từ nhựa đông tụ nhiệt CẤU TẠO AMINO ACID  CẤU TẠO Nhóm hydrocarbon – R  TÍNH CHẤT  CÁC KIỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO ACID  TỔNG HỢP ACID AMIN ĐỂ TĂNG GIÁ TRỊ SINH HỌC CỦA THỰC PHẨM Nhóm amin –NH2 Nhóm carboxyl –COOH L D – amino acid PHÂN LOẠI AMINO ACID  PHÂN LOẠI THEO CẤU TẠO  PHÂN LOẠI THEO GIÁ TRỊ DINH DƯỠNG Trong tự nhiên, amino acid tồn dạng L PHÂN LOẠI THEO CẤU TẠO (20 acid amin ) PHÂN LOẠI THEO GIÁ TRỊ DINH DƯỠNG  Nhóm 1: Monoamino monocarboxylic – acid amin  Acid amin thay thế: Glycine, Alanine, Serine,  Nhóm 2: Diamino monocarboxylic – acid amin Cysteine, Proline, Tyrosine, Asparagine, Glutamine, Acid aspartic, Acid glutamic  Acid amin không thay thế: tự thân sinh vật không tự tổng hợp cho thân  Nhóm 3: Monoamino dicarboxylic – acid amin  Nhóm 4: Amide amino acid dicarboxylic – acid amin  Nhóm 5: Acid amin chứa S – acid amin  Nhóm 6: Acid amin nhân thơm – acid amin  Nhóm 7: Acid amin dị vịng – acid amin TÍNH CHẤT ACID AMIN Người lớn: acid amin không thay thế: Valine, Leucine, Isoleucine, Threonine, Methionine, Lysine, Phenylalanine, Tryptophane  Trẻ em: thêm acid cần thiết Arginine, Histidine  L D – amino acid  TÍNH HOẠT QUANG Trong tự nhiên, amino acid tồn dạng L TÍNH CHẤT ACID AMIN  TÍNH ĐIỆN LY LƯỠNG TÍNH Amino acid có tính chất lưỡng tính R COOH CH R CH COO- NH3+ NH2 Phân tử glycine khơng có C*  Trong môi trường acid R CH COO-  Điểm đẳng điện: pI (pHi) H+ R COOH CH (cation) NH3+ + NH3 pI   Trong môi trường base R COO- CH NH3+ OH- R CH NH2 COO- + H2O (anion) TÍNH CHẤT ACID AMIN  TÍNH HỊA TAN  Dễ tan dung môi phân cực (nước, ethanol…)  Không tan dung môi không phân cực (benzen, ether…) pH A  pH B pHA : pH acid amin bắt đầu tích điện ( + ) pHB : pH acid amin bắt đầu tích điện ( – ) TÍNH CHẤT ACID AMIN  PHỔ HẤP THU Đa số amino acid có phổ hấp thu tử ngoại (240 – 280nm)  TÍNH CHẤT CẢM QUAN Acid amin nhân tố tạo vị cho sản phẩm TÍNH CHẤT HĨA HỌC CỦA AMINO ACID  PHẢN ỨNG DO NHÓM α-CARBOXYL VÀ CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO ACID  LIÊN KẾT PEPTIDE α-AMINE PHẢN ỨNG NINHYDRIN: phản ứng định tính α amino acid Dấu hiệu nhận biết: phức chất màu xanh tím  PHẢN ỨNG CỦA NHÓM α-CARBOXYL  PHẢN ỨNG CỦA NHÓM α-AMINE  PHẢN ỨNG DO GỐC R CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO ACID  LIÊN KẾT PEPTIDE Là liên kết tạo thành từ nhóm -NH2 acid amin với nhóm -COOH acid amin khác CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO ACID  LIÊN KẾT PEPTIDE: Có tính thuận nghịch Dạng biuret CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO ACID  LIÊN KẾT HYDRO LIÊN KẾT HYDRO Là lực nhóm tích điện trái dấu Đặc điểm: - Kém bền (8 – 12 KJ/mol) - Số lượng lớn CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO ACID  LIÊN KẾT DISULFIDE (CẦU DISULPHUA) Đặc điểm: - Rất bền (300 KJ/mol) - Số lượng CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO ACID  LIÊN KẾT ION (LIÊN KẾT TĨNH ĐIỆN) Được tạo gốc mang điện Đặc điểm: - Khá bền (160 KJ/mol) CÁC KiỂU TƯƠNG TÁC HÓA HỌC CỦA AMINO ACID 1-?  LIÊN KẾT VAN DER WAALS -? Tương tác nhóm kỵ nước (nhóm R) ? Đặc điểm: ? Năng lượng: – 8.5 KJ/mol 5-? NỘI DUNG CHƯƠNG  ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN  AMINO ACID  PEPTIDE PEPTIDE  ĐỊNH NGHĨA: PEPTIDE chuỗi acid amin liên kết với liên kết peptide  PROTEIN PEPTIDE  DANH PHÁP: TÍNH CHẤT PEPTIDE  PHẢN ỨNG BIURET  Xảy Glycine + Alanine  GlycylAlanine Alanine + Glycine  AlanylGlycine peptide có từ liên kết peptide trở lên  PHẢN ỨNG SANGER  PHẢN ỨNG EDMAN  PHẢN ỨNG THỦY PHÂN Acid amin có nhóm carboxyl tham gia liên kết peptide  đuôi đổi thành “yl”  LIÊN KẾT PEPTIDE Là liên kết tạo thành từ nhóm -NH2 acid amin với nhóm -COOH acid amin khác AMINO ACID  PEPTIDE Dạng biuret  PEPTONE  PROTEIN PROTEIN  PHÂN LOẠI:  PHÂN LOẠI DỰA VÀO THÀNH PHẦN HÓA HỌC THUẦN: albumin, globulin, prolamin, glutelin, histone… PROTEIN PHỨC TẠP: protein kết hợp với nhóm ngoại PROTEIN  PHÂN LOẠI DỰA VÀO HÌNH DẠNG Hình hạt, hình bầu dục, hình cầu CẤU TRÚC PROTEIN CẤU TRÚC CỦA PROTEIN  CẤU TRÚC BẬC chuỗi acid amin liên kết với liên kết peptide  Là phiên dịch mã di truyền  Thể quan hệ họ hàng lịch sử tiến hóa  Là CẤU TRÚC CỦA PROTEIN CẤU TRÚC XOẮN α  CẤU TRÚC BẬC cấu trúc không gian chuỗi peptide, nhờ liên kết hydro amino acid gần  Là  Hai dạng: xoắn alpha (α) & gấp khúc beta (β) Cấu trúc xoắn   Là cấu trúc có trật tự, bền vững, tương tự lò xo  Mỗi vòng xoắn có 3,6 gốc amino acid (18 gốc tạo vịng)  Đường kính biểu kiến xoắn ốc (không kể đến mạch bên R) vào khoảng 0,6nm  Khoảng cách vòng (hoặc bước) 0,54nm  Góc xoắn 260 Có thể có xoắn phải xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ) CẤU TRÚC GẤP NẾP β  Được tạo thành nhờ liên kết Hydro tạo thành nhóm –NH– –CO– mạch polypeptide khác nhau, kề CẤU TRÚC BẬC CẤU TRÚC BẬC CẤU TRÚC BẬC CẤU TRÚC BẬC CẤU TRÚC CỦA PROTEIN: BẬC CẤU TRÚC CỦA PROTEIN BẬC BẬC AMINO ACID BẬC BẬC BẬC HÌNH DẠNG THÀNH PHẦN CHUỖI DÀI POLYPEPTIDE XOẮN α LIÊN KẾT PEPTIDE AMINO ACID AMINO ACID DẠNG CUỘN HYDRO, ION, DISULFIDE, VAN DER WAALS CÁC CHUỖI PEPTIDE DẠNG CẦU, DẠNG SỢI… HYDRO, ION, VAN DER WAALS GẤP NẾP β HYDRO 55 TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN  PHỤ THUỘC:  THÀNH  LIÊN  CẤU  KHỐI LƯỢNG & HÌNH DẠNG: PHẦN & TRÌNH TỰ ACID AMIN KẾT PEPTIDE TRÚC KHƠNG GIAN PROTEIN ACID AMIN  Có tính lưỡng tính  Có tính lưỡng tính CH NH2 COOH R CH NH3+ COO-  KHỐI LƯỢNG RẤT LỚN  HÌNH DẠNG: HÌNH CẦU (HẠT, BẦU DỤC), HÌNH SỢI TÍNH LƯỠNG TÍNH R TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN  pI  Ở pH = pI  protein kết TÍNH QUANG HỌC ACID AMIN PROTEIN Đa số amino acid có phổ hấp thu tử ngoại (240 – 280nm) Dung dịch protein có phổ hấp thu tử ngoại 180 – 220nm & 250 – 300nm  ĐỊNH LƯỢNG tụ  pI pH A  pH B pI   TÁCH RIÊNG PROTEIN RA KHỎI HỖN HỢP  ĐỊNH LƯỢNG 10 TÍNH HỊA TAN ACID AMIN  Dễ tan dung môi phân cực (nước, ethanol…)  Không tan dung mơi khơng phân cực (benzen, ether…) PROTEIN HÌNH DẠNG  DẠNG TỦA:  THUẬN NGHỊCH  KHÔNG THUẬN NGHỊCH TRONG PROTEIN: NHÓM KỴ NƯỚC: QUAY VÀO TRONG NHÓM ƯA NƯỚC: TRÊN BỀ MẶT PHÂN TỬ -BỊ HYDRATE TÍNH KẾT TỦA CỦA PROTEIN THUẬN NGHỊCH KHƠNG THUẬN NGHỊCH Protein bị phân tử nước bao quanh  DUNG DỊCH KEO SỰ BIẾNTÍNH  1: Amino acid gì?  2: Tham gia vào thành phần cấu tạo protein tự nhiên có tất acid amin?  3: Amino acid khơng thay gì?  4: Các amino acid tự nhiên tồn dạng đồng phân nào?  5: Một chuỗi polypeptide gồm 24 amino acid, chuỗi có liên kết peptide ?  6: Cấu trúc bậc protein ?  7: Kể tên amino acid có chứa lưu huỳnh?  8: Hemoglobin protein có chức gì?  9: Chế biến đậu hũ, sữa chua dựa tính chất chức protein?  10: Protein có chức xây dựng tế bào mơ gọi gì?  11: Cấu trúc bậc II protein ngồi liên kết peptide cịn có liên kết nào?  12: Bọt CO2 bia giữ bền yếu tố nào?  13: Phản ứng Ninhydrin đặc trưng cho chất nào?  14: Phản ứng Biuret dùng để nhận biết chất nào?  15: Điểm đẳng điện protein gì? 11  16: Nếu dung dịch protein pHi = 5,3 mơi trường pH sau cho kết tủa nhiều ? a 4,3 b 3,4 c 5,0 d 2,6  17: Thế kết tủa thuận nghịch protein?  18: Sau loại bỏ yếu tố gây kết tủa, protein không trở lại trạng thái keo bền, điều chứng tỏ protein bị kết tủa gì?  19: Protein bị biến tính, cấu trúc bậc bị phá vỡ ?  20: Gluten bột mì có chất gì?  21: Chất lượng protein đánh giá theo hàm lượng chất nào?  22: Nguồn protein thực vật có nhiều lồi nào?  23: Liên kết đóng vai trị quan trọng cấu trúc bậc II phân tử protein gì?  24: Một chuỗi peptide có n liên kết peptide chuỗi có amino acid?  25: Một bước xoắn cấu trúc xoắn  có kích thước bao nhiêu?  26: Trong dung dịch, protein tồn trạng thái nào?  28: Màu phản ứng Ninhydrin có mặt α-amino acid ?  29: pI amino acid gì? Cơng thức tính  30: Cấu trúc bậc III protein tạo nhờ liên kết/ tương tác nào? 12