Cấu trỳc enzyme cellulase:

Một phần của tài liệu Nghiên cứu khả năng sản xuất bioethanol từ bùn giấy (Trang 42)

Chƣơng I I: Tổng quan tài liệu

2.5.2.2.1. Cấu trỳc enzyme cellulase:

Trong những năm 1970, nhờ những phỏt triển trong lĩnh vực húa sinh và sinh học phõn tử, người ta cú thể nghiờn cứu được cấu trỳc của cellulase thụng qua giống nấm mốc Trichoderma reesi. Đõy là chủng nấm mốc phổ biến sản sinh ra enzyme cellulase. Vào cuối những năm 1980, Abuja và cộng sự đĩ đề nghị cấu trỳc bậc 3 của

Trichoderma reesei CBH I (enzyme thủy phõn cellobiose I – cellobiohydrolase I) và CBH II. Trong đú, enzyme gồm:

Trung tõm xỳc tỏc (CD: catalytic domain) với kớch thước lớn.

Trung tõm tạo liờn kết với cellulose (CBD: cellulose binding domain) cú kớch

thước nhỏ hơn. Nghiờn cứu cấu trỳc của trung tõm tạo liờn kết với cellulose CBD của CBH I cho thấy đõy là một chuỗi polypeptide gồm cú 36 amino acid và cú một mặt thể hiện tớnh chất kỵ nước mạnh. Về mặt lý thuyết, cú thể kết luận rằng CBD cú vai trũ quan trọng trong việc ổn định sự liờn kết tạm thời giữa cellulase và bề mặt cellulose. Trờn bề mặt cellulose cú vựng kỵ nước là do sự sắp xếp chặt chẽ và do liờn kết hydrogen mạnh giữa cỏc mạch cellulose, gúp phần ngăn cản, khụng cho cỏc phõn tử lớn như nước xõm nhập vào cấu trỳc này. Chớnh tương tỏc giữa hai vựng cú tớnh chất kỵ nước của cellulose và CBD mà enzyme được liờn kết với cellulose.

Cầu nối peptide: cú tỏc dụng liờn kết hai trung tõm này lại với nhau. Đối với

enzyme cellulase, cầu nối peptide là một vựng ỏi đường, được cấu tạo bởi cỏc amino acid serine, threonin và praline.

Đối với T. reesei CBH II, lừi protein cú tỏc dụng phỏ vỡ cấu trỳc vi sợi của cellulose. Sản phẩm thủy phõn của CHB I giữ nguyờn cấu trỳc lập thể của C1(C chứa nhúm OH hemiacetal), trong khi đú CBH II tạo sự nghịch đảo cấu hỡnh của C1 thành đồng phõn α .

Cellulase cú nguồn gốc từ cỏc giống nấm mốc khỏc cũng như từ vi khuẩn đều cú cấu trỳc tương tự.

Một phần của tài liệu Nghiên cứu khả năng sản xuất bioethanol từ bùn giấy (Trang 42)

Tải bản đầy đủ (PDF)

(72 trang)