CHƢƠNG 1 TỔNG QUAN TÀI LIỆU
1.3. Tình hình nghiên cứu và sản xuất xylanase
1.3.2. Tại Việt Nam
Ở Việt Nam đã có một số công trình nghiên cứu về xylanase từ các chủng vi sinh vật. Nguyễn Thị Uyên Thảo và cộng sự (2004) đã nghiên cứu về việc sử dụng vi nấm
Trichoderma để thu nhận các enzyme cellulose, xylanase và pectinase từ nguồn nguyên liệu bã khoai mì. Tổ hợp enzyme này được nghiên cứu, ứng dụng vào sản xuất thức ăn chăn nuôi [4].
Đỗ Thị Tuyên và cộng sự (2009) ghiên cứu và đánh giá một số tính chất hóa lý của chủng Aspergillus niger DSM1957 trên dịch tinh sạch sơ bộ. Hoạt tính của enzym xylanase đạt cao nhất ở nhiệt độ 55oC, pH là 5,0. Hoạt tính xylanase bị giảm khi ủ với một số ion kim loại (Fe2+, Fe3+, Ca2+, Mg2+, Zn2+, Cu2+, Ni2+, K+, EDTA) ở nồng độ 2 mM [7].
Bên cạnh đó cũng có một số nghiên cứu về xylanase tái tổ hợp. Năm 2009, Nguyễn Thị Thu Thùy và cộng sự đã biểu hiện và đánh giá tính chất hóa lý của xylanase tái tổ hợp từ A. oryzae VTCC F187 trong Pichia pastoris GS115 [5]. Khi nghiên cứu biểu hiện và đánh giá tính chất hóa lý của xynalase tái tổ hợp từ chủng
Asprgillus niger DSM1957 trong Pichia pastoris GS115. Hoạt tính xynalase tái tổ hợp cao nhất là 125 U/mg protein. Nhiệt độ và pH tối ưu là 40o
C và pH 4,0. Hoạt tính xynalase vẫn còn duy trì được hơn 70% sau khi ủ 1h ở pH 4,0 – 5,0 và 40oC [8].
Lê Văn Trường, Thomas Schweder (2010) đã biểu hiện gen mã hóa xylanase trong B. subtilis sử dụng promoter α-amylase từ B. amyloliquefaciens. Sau khi biểu hiện, hàm lượng XynA tái tổ hợp được tiết ra môi trường ngoại bào với mức độ cao, đạt khoảng 0,5 mg/ml trên môi trường BMM. Nhiệt độ tối ưu và pH tối ưu tương ứng là 50oC và pH 6,0 [6].