Hemoglobin và myoglobin

Trường Đại Học Bách Khoa Thành Phố Hồ Chí Minh Khoa Kỹ Thuật Hóa Học Bộ Mơn Cơng Nghệ Thực Phẩm Báo cáo Hóa sinh Thực phẩm Đề tài GVHD: TS Trần Bích Lam Nhóm thực : Huỳnh Hồng Duy Lê Trần Trung Phan Bảo Dung Trần Cao Dân Định Thị Tú Uyên Tô Thanh Loan NỘI DUNG CHƯƠNG 1: HEMOGLOBIN 1.Cấu tao hemoglobin 2.Tính chất hóa học hemoglobin 3.Chức sinh học hemoglobin CHƯƠNG 2: MYOGLOBIN 1.Cấu tạo myoglobin 2.Chức myoglobin 3.Tính chất myoglobin 4.Những biến đổi myoglobin sx Chương I :Hemoglobin Cấu tạo Cấu tạo hemoglobin : gồm globin nhóm ngoại Hem Nhóm ngoại Hem : Được tạo thành từ protoporphyrin IX gắn với nguyên tử Fe hóa trị hai (Fe2+ ) Cấu tạo Globin gồm chuổi polypeptide có +hai chuỗi α chuỗi gồm 141 acid amin +hai chuỗi β chuổi gồm 146 acid amin Cấu trúc bậc bậc hemoglobin Mơ hình 1chuỗi β Hb Sự kết hợp globin nhóm hem Mỗi chuỗi polypeptide Globin kết hợp với Hem qua hai liên kết phối trí Fe2+ hem với N nhân Imidazol thuộc acid amin histidin E7 với N nhân Imidazol thuộc acid amin F8 chuỗi polypeptide Khi biểu diễn Hem mặt phẳng hai liên kết phối trí Fe2+ với globin nằm hai phía mặt phẳng HIS (E7) N N O=O N Fe N Fe N HIS (F8) N N N HIS (F8) Sự kết hợp globin nhóm hem Phân tử Hb hồn chỉnh protein hình cầu có đường kính khoảng 55A0 phân tử lượng 64454.Hb gồm đơn vị giống đôi liên kết với liên kết phi đồng hóa trị, bán đơn vị gồm chuỗi polypeptide globin liên kết với hem vị trí nhả gắn oxy.Tỷ lệ sắt hemoglobin 0,34% V M N N M M N Fe P N V GLOBIN Fe P N V N M P N N M M N N P V M N GLOBIN M O2 Tính chất 5.Tính chất enzym: Hb có tính chất oxydoreductase xúc tác phản ứng oxi hóa khử Tính chất peroxydase: H2O2 + AH2 2H2O + A Hb Tính chất catalase: H2O2 2H2O + O2 Chức sinh học hemoglobin Vận chuyển oxy đến mô Phản ứng Hb & oxyge - Sự gắn oxy – phản ứng oxy hóa - Một Hb gắn phân tử O2 -Sự gắn oxy đòi hỏi 0.01 giây -Chịu ảnh hưởng số chất: 2,3-DPG (2,3-Diphosphoglycerate)… KẾT LUẬN Giảm hemoglobin hồng cầu bất thường thành phần hemohlobin dẫn đến tình trạng thiếu máu Từ thiếu oxy cung cấp cho mơ  Chương 2: Cấu tạo  Myoglobin protein có cấu trúc bậc điển hình, sắc tố chủ yếu thịt động vật  Khối lượng phân tử trung bình 16,700 daltons Một phân tử Myoglobin gồm đơn vị, bốn đơn vị Hemoglobin Phân tử Globin Myoglobin 153 gốc acid amin tạo nên, 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm phần, phần chứa từ 7-26 gốc  Nhóm heme (sắt chứa porphyrin) nhóm phận giả ở trung tâm quanh gấp apoprotein cịn lại. Nó có tám helices alpha lõi hydrophobic Cấu tạo Myoglobin chứa vòng porphyrin với trung tâm sắt. Có nhóm histidine proximal gắn trực tiếp đến trung tâm sắt, nhóm histidine ngoại biên trên mặt đối diện, khơng phải ngoại quan đến sắt Nó phục vụ ba chức năng: 1.Để hình thành liên kết hydro với các phân nưa dioxygen, tăng O 2 ràng buộc không đổi 2.Để ngăn chặn ràng buộc của khí carbon monoxide, cho dù có khơng có từ bên thể. Carbon monoxide liên kết với sắt ngày cuối thời trang, cản trở diện các histidine ngoại biên, mà lực lượng thành conformation cong. CO liên kết với heme 23.000 lần tốt so với O 2, nhưng có 200 lần tốt trong hemoglobin và myoglobin. Oxy gắn thời trang bị cong, mà phù hợp với histidine ngoại biên.  3.Để ngăn chặn dimerization khơng thể đảo ngược của oxymyoglobin với lồi deoxymyoglobin   Hình 2.2 Liên kết nhóm hem myoglobin Cấu tạo Một phối trí tự Fe liên kết với histidine này, lại phối trí tự Fe nằm phía vịng liên kết với oxygen Chức myoglobin Có hai chức -Chun chở dưỡng khí (từ hồng huyết cầu vào nội bào mitochondria) -Xúc tác vớt vác NO -Dự trữ dưỡng khí cho mơ thịt +Myoglobin có chức gián tiếp trường hợp thương tổn bắp thịt Myoglobin thoát khỏi mô thịt bị thương tổn lọc vào nước tiểu làm nước tiểu có màu hồng +Có tác dụng kho dự trữ khí myoglobin gắn chặt với oxy hemoglobin phóng thích oxy nồng độ xuống thấp nên thích hợp hemoglobin q trình dự trữ khí cho thể Desoxymyoglobi n Fe2+(đỏ tía) Oxy hố phản ứng cộng oxy Oxymyoglobin Fe2+(đỏ tươi) Oxy hố Khử Khử Metmyoglobin Fe3+(màu nâu) Mb2+ MbO2 ferrihemochrom Nitrosomyoglobin Nitrit nitrat + nhiệt Fe2+, Globin không biến tính, màu đỏ (ướp muối) Nitrosoferrohemochrom Fe2+, Globin biến tính, màu đỏ hồng (ướp muối) Nhiệt &à điều kiện khử Fe3+, Globin biến tính,màu nâu (thịt chín) Oxy hóa Ferrohemochrom Fe2+, Globin biến tính, màu hồng (cá thu hộp, thịt heo) Biến tính Myoglobin q trình chế biến bảo quản thực phẩm ... 1: HEMOGLOBIN 1.Cấu tao hemoglobin 2.Tính chất hóa học hemoglobin 3.Chức sinh học hemoglobin CHƯƠNG 2: MYOGLOBIN 1.Cấu tạo myoglobin 2.Chức myoglobin 3.Tính chất myoglobin 4.Những biến đổi myoglobin. .. lần tốt trong? ?hemoglobin? ?và myoglobin.  Oxy gắn thời trang bị cong, mà phù hợp với histidine ngoại biên.  3.Để ngăn chặn dimerization không thể đảo ngược của oxymyoglobin với lồi deoxymyoglobin  ... trung bình 16,700 daltons Một phân tử Myoglobin gồm đơn vị, bốn đơn vị Hemoglobin Phân tử Globin Myoglobin 153 gốc acid amin tạo nên, 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm phần, phần chứa