báo cáo công nghệ sinh học dược

BÁO CÁO THỰC TẬP CÔNG NGHỆ SINH HỌC DƯỢCNội dung báo cáo:Báo cáo thực tập bài 1, 3, 4, 5 và bài 9 hoặc bài 10.Mỗi tiểu nhóm báo cáo 1 bài, lớp có 3 nhóm lớn, gồm 24 tiểu nhóm.Tên của các thành viên trong nhóm, tiểu nhóm, nhóm thực tập ghi ở trang bìa.Báo cáo trên giấy A4, đánh vi tính font Time New Roman, size 13. Không cần bìa cứng.Nội dung bài báo cáo trình bày như sau:1. Tóm tắt lý thuyết (2 điểm): lý thuyết liên quan đến bài thực hành, không trình bày lại lý thuyết trong sách thực hành hay sách lý thuyết mà cần biên tập lại.2. Kết quả (6 điểm): trình bày kết quả thu thập trong quá trình thí nghiệm, không trình bày lại quy trình thí nghiệm và các bước tiến hành.3. Bàn luận (2 điểm): nhận định kết quả thực hiện, so sánh các thông số, liên hệ với các tài liệu liên quan.

1 BÁO CÁO THỰC TẬP CÔNG NGHỆ SINH HỌC DƯỢC Nội dung báo cáo: Báo cáo thực tập 1, 3, 4, 10 Mỗi tiểu nhóm báo cáo bài, lớp có nhóm lớn, gồm 24 tiểu nhóm Tên thành viên nhóm, tiểu nhóm, nhóm thực tập ghi trang bìa Báo cáo giấy A4, đánh vi tính font Time New Roman, size 13 Khơng cần bìa cứng Nội dung báo cáo trình bày sau: Tóm tắt lý thuyết (2 điểm): lý thuyết liên quan đến thực hành, khơng trình bày lại lý thuyết sách thực hành hay sách lý thuyết mà cần biên tập lại Kết (6 điểm): trình bày kết thu thập q trình thí nghiệm, khơng trình bày lại quy trình thí nghiệm bước tiến hành Bàn luận (2 điểm): nhận định kết thực hiện, so sánh thông số, liên hệ với tài liệu liên quan Bài Chọn lọc giống vi sinh vật 1.1 Tóm tắt lý thuyết Các giai đoạn trình chọn lọc giống vi sinh vật: • Phân lập từ tự nhiên • Gây đột biến • Phát dòng vi sinh vật có đặc tính mong muốn • Bảo quản giống Một số phương pháp phát giống vi sinh vật có đặc tính mong muốn: • Phân lập phát vi sinh vật có khả sinh enzym • Xác định khả kháng khuẩn vi sinh vật 1.2 Kết bàn luận 1.2.1 Phát vi sinh vật sinh enzym amylase protease a Hình ảnh đĩa phân lập phát khả sinh enzym Protease ngoại bào  Trước nhỏ TCA 50% Gelatin Gelatin Gelatin  Sau nhỏ TCA 50% Gelatin Gelatin Gelatin Amylase ngoại bào  Trước nhỏ Lugol Tinh bột Tinh bột Tinh bột  Sau nhỏ Lugol Tinh Tinh bột bột 45 Tinh bột b Kết phân lập phát khả sinh enzym ngoại bào Bảng Kết phân lập phát khả sinh enzym ngoại bào Chủng Mô tả khuẩn lạc* 1.1 Amylase ngoại bào - Khóm rìa cưa to: 1,3cm - Khóm rìa gần tròn: 1cm - Khóm tròn vàng: 0,1cm - Khóm tròn trắng: 0,1cm 1.2 Protease ngoại bào - Khóm màu hồng: 0,1cm - Khóm màu vàng: 0,1cm - Khóm to có răng: 2cm - Khóm to nhì: 1,9cm - Khóm trắng đục: 0,1cm - Khóm có vòng bên ngồi: 0,4cm Amylase** 1,13cm Protease** 0,98cm - Khóm trắng đục: 0,3cm 2.1 Amylase ngoại bào - Khóm màu vàng: 0,1cm - Khóm trắng đục: 0,2cm - Khóm trắng có đốm đục giữa: 0,1cm 2.2 Protease ngoại bào - Khóm có cưa: 2,1cm - Khóm trắng đục: 0,1cm - Khóm màu vàng: 0,1cm 3.1 Amylase ngoại bào - Khóm tròn trắng đục, đường kính 0,1cm - Khóm tròn vòng, đường kính 0,05cm 3.2 Protease ngoại bào - Khóm có cưa, đường kính 0,5cm - Khóm màu vàng, đường kính 0,1cm - Khóm trắng đục, đường kính 0,1cm 0,2cm 1,03cm 0,1cm 0,67cm *Mơ tả khuẩn lạc gồm: hình thái khuẩn lạc, kích thước khuẩn lạc ** Ghi nhận đường kính vòng phân giải, đường kính vùng kháng khuẩn 1.2.2 Phát khả sinh kháng sinh Bảng Kết phát khả sinh kháng sinh Chủng E coli** S aureus** Bacillus 1,8 Bacillus 2,1 2,3 Bacillus 2,2 2,5 Bacillus 0 ** Ghi nhận đường kính vùng kháng khuẩn (cm) 1.2.3 Bàn luận a) Phân lập phát vi sinh vật có khả sinh enzym  Amylase ngoại bào - Vi sinh vật có sinh amylase có vòng sáng quanh chỗ vi sinh vật mọc (tinh bột bị phân giải thành glucose, nên không tạo màu với iod thuốc thử) - Từ kết thí nghiệm cho thấy chủng vi sinh vật mẫu đất sau phân lập môi trường thạch tinh bột ủ nhiệt độ phòng 24 có khả tiết amylase ngoại bào môi trường phát dùng ống - - - Sau nhỏ Lugol phát hiện: + Vòng sáng rõ mơi trường phát ống + Tại môi trường phát ống khơng có vòng sáng + Tại mơi trường phát ống khơng có vòng sáng  Protease ngoại bào Vi sinh vật có sinh protease có vòng sáng quanh chỗ vi sinh vật mọc (gelatin bị phân giải nên không tạo tủa với TCA) Từ kết thí nghiệm cho thấy chủng vi sinh vật mẫu đất sau phân lập môi trường thạch gelatin ủ nhiệt độ phòng 24 có khả tiết protease ngoại bào Cụ thể: + Môi trường phát ống 4>5>6 khả sinh protease + Sau nhỏ TCA 50% môi trường tạo vòng sáng quanh chỗ vi sinh vật mọc b) Kháng sinh - Chủng Bacillus B1,B2,B3 có khả sinh kháng sinh ức chế phát triển E.coli (Khả sinh kháng sinh: B3>B2>B1) - Chủng Bacillus B1,B2,B3 có khả sinh kháng sinh ức chế phát triển S.aureus (Khả sinh kháng sinh: B3>B2>B1) Bài 2: Đánh giá số đặc điểm có lợi của vi khuẩn probiotic 1.3 Tóm tắt lý thuyết - - Sinh vật probiotic vi sinh vật sống cung cấp với số lượng vừa đủ có lợi cho sức khỏe vật chủ Lựa chọn chủng probiotic dựa vào yếu tố: + Tính an tồn + Lợi ích sức khỏe + Sự tồn phát triển ống tiêu hóa + Khả sản xuất công nghiệp + Khả sống không bị biến đổi chức dạng sử dụng + Khơng gây mùi vị khó chịu + Phải đến nơi có tác động + Khả thực chức vị trí định cư Sau uống, probiotic qua dày trước đến ruột non (pH acid dày dao động từ 1,5-6 sau ăn) Acid dịch vị hoạt tính thủy phân pepsin làm giảm đáng kể khả sống sót probiotic Ngồi ra, acid mật dịch vị ruột non thách thức với probiotic => Ở thực hành ta khảo sát tỉ lệ sống sót vi sinh vật probiotic (tế bào sinhdưỡng bào tử vi khuẩn Bacillus subtilis PY79) dịch vị nhân tạo ( pH1 3) dịch mật nhân tạo ( nông độ muối mật 0.3 0.5%) 1.4 Kết bàn luận 1.4.1 Đánh giá đặc điểm có lợi của vi khuẩn probiotic a Hình ảnh thử nghiệm khả chịu acid dịch vị dịch mật nhân tạo Khả chịu đựng dịch vị • Tế bào sinh dưỡng Pha loãng cấp Pha loãng cấp  Đối chứng  pH 60 phút 120 phút  pH3 60 phút 120 phút • Bào tử  Đối chứng  pH 60 phút 90 phút  pH 60 phút 90 phút Khả chịu đựng muối mật • Tế bào sinh dưỡng Pha loãng cấp Pha loãng cấp  Đối chứng  0,3% 60 phút 120 phút  0,5% 60 phút 10 • Bào tử 120 phút  Đối chứng  0,3% 60 phút 120 phút  0,5% 60 phút 11 120 phút b Kết khả chịu acid dịch vị dịch mật nhân tạo Bảng Kết đánh giá khả chịu dịch vị nhân tạo* Thời gian pH (phút) Đối chứng MT pH TBSD Bào tử TBSD MT pH Bào tử TBSD Bào tử 69x104 90x104 / / / / 60 / / 5x104 16x104 24x104 53x104 120 / / 1x104 4x104 10x104 74x104 Bảng Kết phần trăm tế bào sống sót pH dịch vị khác (%)** Thời gian pH TBSD pH Bào tử TBSD Bào tử / / / / 60 7,25 17,78 34,78 58,89 90 1,45 4,44 14,49 82,22 ** Tỉ lệ sống sót = Số tế bào thời điểm pH khảo sát/ Số tế bào mật đối chứng tương ứng x100 Bảng Kết đánh giá khả chịu dịch mật nhân tạo* Nồng độ muối mật (%) Thời gian (giờ) Đối chứng TBSD 0,3 Bào tử TBSD 0,5 Bào tử TBSD Bào tử 97x104 161x104 / / / / / / ∞ 156 x104 27 x104 156 x104 / / 14 x104 84 x104 18 x104 115 x104 Bảng Kết phần trăm tế bào sống sót nồng độ muối mật khác (%)** Thời gian 0,3 TBSD / 0,5 Bào tử / TBSD / Bào tử / 12 Thời gian 0,3 0,5 60 ∞ 96,89 27,84 96,89 90 14,43 52,17 18,56 71,43 * Chọn đĩa có số tế bào nằm khoảng đếm được, ghi nhận lại số tế bào tính tốn mật độ tế bào ** Tỉ lệ sống sót = Số tế bào thời điểm pH khảo sát/ Số tế bào mật đối chứng tương ứng x100 c So sánh khả chịu acid dịch vị muối mật dịch mật nồng độ khác - Tại giá trị pH thời gian, số lượng bào tử sống sót nhiều số lượng tế bào sinh dưỡng tương ứng - Khả sống sót VSV nồng độ muối mật 0,5% cao tương đối so với nồng độ muối mật 0,3% - Thời gian tiếp xúc với dịch vị lâu, số lượng tế bào sinh dưỡng bào tử giảm (số lượng tế bào sinh dưỡng giảm nhanh số bào tử) 1.4.2 Bàn luận 13 Bài 3: Tinh chế enzyme amylase alginat 1.5 Tóm tắt lý thuyết - - Tinh chế amylase khâu quan trọng sản xuất Có nhiều phương pháp tinh chế Trong này, ta thực gel alginat Phương pháp tinh chế phương pháp cố định enzym, theo chế hấp phụ, amylase xem alginat chất nên bám lên bề mặt hạt gel, lọc lấy amylase dễ dàng Xác định hoạt tính amylase thực phương pháp Heinkel 1.6 Kết bàn luận 1.6.1 Hàm lượng protein Bảng Hàm lượng protein của enzym thô tinh chế Mẫu OD280 Thể tích (ml) Enzym thơ 0,456 Vthơ = 10 Enzym tinh chế 0,059 Vtinh chế = 20 Hàm lượng protein (mg) 0,456x10x20 = 91,2 0,059x20 = 1,18 1.6.2 Hoạt tính enzym Đường chuẩn hoạt tính enzym OD560 a Bảng Thông số đường chuẩn tinh bột Ống U/ml 0,2 0,4 0,6 0,8 OD560 0,034 0,215 0,394 0,587 0,782 0,954 0,181 0,360 0,553 0,748 0,92 ∆OD560 Vẽ đường chuẩn 14 Hoạt tính enzym b Bảng Hoạt tính enzym thô tinh chế Mẫu OD560 chứng OD560 thử Độ pha lỗng Enzym thơ 0,864 0,348 100 0,560x100x10 = 560 560/91,2 = 6,14 tinh 0,852 0,671 10 0,199 x10x20 = 39,8 39,8/1,18 = 33,73 Enzym chế Hoạt tính enzym (U) tổng Hoạt tính riêng (U/protein) Tính: OD560 thơ = OD560 chứng (thô) – OD560 thử (thô) = 0.864 – 0.348 = 0.516 OD560 tinh = OD560 chứng (tinh) – OD560 thử (tinh) = 0.852 – 0.671 = 0.181 Lượng tinh bột (mg) phân giải tính theo đường chuẩn : y = 0.9277x - 0.0035  xthô = (0.516 +0.0035)/0.9277 =>xthô =0.560 =>HTE(thô) = 0.560 xtinh = (0.181 +0.0035)/0.9277 = >xtinh =0.199 =>HTE(tinh) = 0.199 Hoạt tính tổng enzym:U = HTE x V x N Hoạt tính riêng enzym : HTR = HTC/ lượng protein Hiệu suất tinh chế: Mức tinh chế = c = = 5.49 Nhận xét hiệu suất tinh chế mức tinh chế • Hiệu suất tinh chế 7,107% thấp, lượng amylase bị thất q trình tinh chế • Mức tinh chế có kết 5,49 lần, đạt yêu cầu 15 1.6.3 Bàn luận - Sau tinh chế, hoạt tính chuyên biệt amylase tăng lên - Hiệu suất tinh chế thấp (7,107%) - Amylase bị thất q trình tinh chế, do: + Thao tác chưa xác: amylase thơi chưa hết, lọc lấy dịch amylase sót tủa gel, đo quang không cẩn thận gây sai số… + Thời gian tối ưu trình ủ chưa - Mức tinh chế giúp đánh giá hiệu trình tinh chế Mức tinh chế đạt yêu cầu tốt ( mức tinh chế 5,49 đạt yêu cầu) 16 Bài 4: Cố định CGTase lên alginat 1.7 Tóm tắt lý thuyết - CGTase enzym chuyển hóa tính bột chất tương tự thành hỗn hợp cyclodextrin Tinh bột  CGTase chuyển hóa tinh bột  β-Cyclodextrin Trong thực hành này, enzym cố định phương pháp hấp phụ bắt giữ + Nguyên tắc cho enzym lẫn vào mạng lưới gel Ca-alginat, enzym bám bề mặt (hấp phụ) nằm hạt gel (bắt giữ) + Đệm Tris-HCl pH=8 tạo môi trường ổn định cho enzym hoạt động tối ưu Tránh dùng đệm phosphat gel alginat khơng bền  Tái sử dụng CGTase đắt tiền, tăng tính ổn định hoạt tính enzym 1.8 Kết bàn luận 1.8.1 Hàm lượng protein a Đường chuẩn BSA Bảng Thông số đường chuẩn BSA Ống nghiệm Nồng độ BSA (mg/ml) 0,2 0,4 ∆OD595 nm 0,384 0,613 0,842 0,6 1,034 0,8 1,226 1,415 b Hàm lượng protein Bảng Hàm lượng protein của enzym thô tinh chế 17 Mẫu OD595 Thể tích (ml) Hàm lượng protein (mg) Enzym ban đầu 0,7120 Vban đầu =1 0,298 x 10 x = 2,98 Enzym không CĐ 0,8752 theo bắt giữ Vgộp =40,5 (0,457 : 17) x 40,5 = 1,089 Enzym CĐ theo bắt giữ 2,98 – 1,089 = 1.891 Enzym không CĐ 1,054 theo hấp phụ (0,631 : 17) x 38 = 1,411 Vgộp =38 Enzym CĐ theo 2,98 – 1,411 = 1.569 hấp phụ  Theo đường chuẩn BSA (OD595nm), ta có :  Enzym ban đầu : OD595nm = 0,7120 Theo đường chuẩn y = 1,0266x + 0,4057  0,7120 = 1,0266x + 0,4057  x =0,298 Vậy nồng độ protein có mẫu 0,298  Enzym khơng cố định theo bắt giữ : OD595nm = 0,8752 Theo đường chuẩn y = 1,0266x + 0,4057  0,8752 = 1,0266x + 0,4057  x = 0,457 Vậy nồng độ protein có mẫu 0,457  Enzym khơng cố định theo hấp phụ : OD595nm = 1,054 Theo đường chuẩn y = 1,0266x + 0,4057  1,054 = 1,0266x + 0,4057  x =0,631 Vậy nồng độ protein có mẫu 0,631 1.8.2 Hoạt tính enzym a Đường chuẩn CD Bảng Thông số đường chuẩn CD Số thứ tự Nồng độ CD (mg/ml) 10 OD550 ∆OD550 1.7309 1.5120 1.3558 1.1694 1.0133 0.9007 0.2189 0.3751 0.5615 0.7176 0.8302 Vẽ dường chuẩn CD 18 b Hoạt tính enzym Bảng Hoạt tính enzym Mẫu OD550 OD550 chứng thử Hoạt tính chung (U) Hoạt tính riêng (U/mg protein) Enzym ban đầu 1,8170 1,5830 ((2,422x10x30)/(1135x15))x1000=42,678 42,678/2,98 14,322 = Enzym 1,8069 1,0321 ((8,937x10)/(1135x0,6x15))x1000=8,749 8,749/1,891=4,627 CĐ theo bắt giữ Enzym 1,7042 1,342 CĐ theo hấp phụ ((3,966x10)/ (1135x0,6x15))x1000=3,883 3,883/1,569=2,475 Tính:  Hiệu suất cố định:  Phương pháp hấp phụ: H = (menzym CĐ theo hấp phụ / mban đầu )x100% = ( 1,569/2,98)x100% = 52,65%  Phương pháp bắt giữ: H = (m enzym CĐ theo bắt giữ / mban đầu )x100% = ( 1,891/2,98)x100% = 63,46%  Tỉ lệ hoạt tính riêng enzym:  Phương pháp hấp phụ: TLHT= (HTR enzym CĐ theo hấp phụ / HTR enzym tự do)x100% = (2,475/14,322)x100% = 17,28 %  Phương pháp bắt giữ: TLHT= (HTRenzym CĐ theo bắt giữ / HTR enzym tự do)x100% = (4,627/14,322)x100% = 32,31 % 19 c Nhận xét hiệu suất cố định và tỉ lệ hoạt tính riêng enzym - Hiệu suất cố định enzym phương pháp bắt giữ cao 1,21 lần phương pháp hấp phụ - Hoạt tính enzym bị cố định theo bắt giữ cao 1,87 lần so với hấp phụ - Hoạt tính enzyme bị cố định thấp nhiều so với enzyme tự 1.8.3 Bàn luận - - Phương pháp bắt giữ phương pháp cố định không thuận nghịch, CGTase bị nhốt hạt gel khơng Phương pháp hấp phụ phương pháp cố định thuận nghịch, CGTase bám lên bề mặt gel Hiệu suất cố định enzym phương pháp bắt giữ cao 1,21 lần phương pháp hấp phụ Vì phương pháp bắt giữ enzym bị giữ bên hạt gel khơng rađược, q trình cố định khơng thuận nghịch Còn phương pháp hấp phụ quátrình cố định thuận nghịch, enzym bị hấp phụ lên bề mặt hạt gel Hoạt tính enzym bị cố định theo bắt giữ cao 1,87 lần so với hấp phụ Hoạt tính enzyme bị cố định thấp nhiều so với enzyme tự do, lúc enzyme bị gắn với chất mang nên tiếp xúc enzym với chất bị cản trở mặt không gian cấu trúc enzym bị thay đổi, khả gắn với chất bị giảm 20 Bài 5: Tinh chế protein sắc ký lực 1.9 Tóm tắt lý thuyết - - Nguyên tắc: Dựa vào gắn thuận nghịch nhóm chức protein với nhóm chức pha tĩnh sắc ký  Chỉ protein đích mang nhóm chức đặc hiệu gắn vào pha tĩnh Là kỹ thuật sắc ký đơn giản hiệu để tinh chế protein 1.10 Kết bàn luận Đường chuẩn sử dụng là: y=1,0266x + 0,4057 1.10.1 Kết xác định hàm lượng protein Bảng Hàm lượng protein phân đoạn Mẫu A A280 0,9167 Thể tích 1 1 Độ pha lỗng 10 1 Lượng( 0,2928 mg) Hiệu suất B* C* D12 D34 D56 0,6402 0,517 0,4268 0,0134 0,0064 0,0012 Mẫu gộp D** 0,528 0,021 HS= (Mẫu gộp D)/Mẫu A(%) = 0,021/0,2928 =7,17% * Cộng tổng mẫu B từ B0 đến Bn, cộng tổng mẫu C từ C0 đến Cn **Mẫu gộp D: tổng lượng protein ống D1 đến Dn Nhận xét hiệu suất tinh chế • Mẫu A: Nồng độ protein : OD =0,9167 = 1,0266x + 0,4057 ⇔ x = 0,4978 Tổng hàm lượng protein A = (x/17)x10x1 = (0,4978/17)x10x1 = 0,2928 • Mẫu D: Nồng độ protein : D12 : 0,6402 = 1,0266x + 0,4057⇔ x = 0,2284 Tương tự: D23 : x = 0,1084 D34 : x = 0,0206 Hàm lượng protein : D1 = (0,2284/17)x1 = 0,0134 Tương tự : D23 = 0,0064 ; D34 = 0,0012 • Hiệu suất tinh chế 7,17% thấp không hiệu 1.10.2 Bàn luận - Dịch A chứa tồn lượng protein nên có lượng protein lớn nhất, dịch B C chứa protein Histag, dịch D protein đích chiết 21 - Hiệu suất tinh chế 5,57% thấp khơng hiệu quả, từ cho thấy mẫu D ( mẫu tinh chế) chứa protein cần phân tách Trên lý thuyết: Ta có: B+C+D=A Trên thực tế B+C+D pI, protein tích điện âm + pH < pI, protein tích điện dương 1.12 Kết bàn luận Đường chuẩn sửa dụng đường chuẩn Bradford 4: y = 1,0266x + 0,4057 1.12.1 Kết xác định hàm lượng protein Bảng Hàm lượng protein phân đoạn Mẫu A B* C* D12 D34 D56 A280 1.493 0.978 0.446 0.712 0.593 0.413 Mẫu gộp D* 22 Thể tích Độ pha 10 loãng Lượng 0.623 (mg) Hiệu suất HS = 4.5 1 10 10 1 0.328 0.104 0.017 0.011 0.0004 = 0.0284 = 4.56% * Cộng tổng mẫu B từ B0 đến Bn, cộng tổng mẫu C từ C0 đến Cn **Mẫu gộp D: tổng lượng protein ống D1 đến Dn Nhận xét hiệu suất tinh chế • • • Mẫu A: Nồng độ protein : OD =1,493 = 1,0266x + 0,4057 ⇔ x = 1,0591 Tổng hàm lượng protein A = (x/17)x10x1 = (1,0591/17)x10x1 = 0,623 Mẫu B: Nồng độ protein : OD =0,978 = 1,0266x + 0,4057 ⇔ x =0,5575 Tổng hàm lượng protein B = (x/17)x10x1 = (0,5575/17)x10x1 = 0,328 Mẫu C: Nồng độ protein : OD =0,446 = 1,0266x + 0,4057 ⇔ x =0,0393 Tổng hàm lượng protein C = (x/17)x4,5x10 = (0,0393/17)x4,5x10 = 0,104 Mẫu D: Nồng độ protein : D12 : 0,712 = 1,0266x + 0,4057 ⇔ x = 0,2984 Tương tự: D34 : x = 0,1825 ; D56 : x = 0,0071 Hàm lượng protein : D12 = (x/17)x1x1 = (0,2984/17)x1x1 = 0,017 Tương tự : D34 = 0,011 ; D56 = 0,0004 • Nhận xét hiệu suất: - Hiệusuất tinh chế có 4,56 % thấp Do đó, mẫu tinh chế (dịch D) chứa protein cần phân tách - Theo lý thuyết, A=B+C+D Nhưng thực tế, A>B+C+D - Dịch B C chứa nhiều protein tạp • 1.12.2 Bàn luận -Dịch B C chứa nhiều protein tạp, lysozym lòng trắng trứng chứa protein -Hiệu suất thấp do:  Thao tác thực hành gây sai số: pha lỗng hút thiếu xác, sai số dụng cụ, thuốc thử, khả trao đổi cột giảm,  Chưa hoạt hóa tối đa khả trao đổi ion cột sắc kí  Q trình bơm, dịch vào eppendoff chưa xác, dẫn đến kết đo quang sai trình đọc kết đo quang sai sót 23 24 ...BÁO CÁO THỰC TẬP CÔNG NGHỆ SINH HỌC DƯỢC Nội dung báo cáo: Báo cáo thực tập 1, 3, 4, 10 Mỗi tiểu nhóm báo cáo bài, lớp có nhóm lớn, gồm 24 tiểu nhóm... khả sinh protease + Sau nhỏ TCA 50% môi trường tạo vòng sáng quanh chỗ vi sinh vật mọc b) Kháng sinh - Chủng Bacillus B1,B2,B3 có khả sinh kháng sinh ức chế phát triển E.coli (Khả sinh kháng sinh: ... pháp phát giống vi sinh vật có đặc tính mong muốn: • Phân lập phát vi sinh vật có khả sinh enzym • Xác định khả kháng khuẩn vi sinh vật 1.2 Kết bàn luận 1.2.1 Phát vi sinh vật sinh enzym amylase