chuyên đè ôn thi học sinh giỏi SINH HỌC TẾ BÀO – PROTEIN

SINH HỌC TẾ BÀO – PROTEIN Ths Bùi Thị Thu Thủy I.Cấu trúc hóa học Protein: - Là thành phần cấu trúc bắt buộc tế bào, cấu tạo từ nguyên tố: C,H,O,N,P, S… - Là đại phân tử cấu tạo theo nguyên tắc đại phân tử đa phân gồm nhiều đơn phân acid amin Có 20 loại acid amin khác cấu tạo nên vô số protein khác thành phần, số lượng, trình tự acid amin, đảm bảo tính đa dạng đặc thù loại protein - Cấu tạo đơn phân gồm thành phần chính: Nhóm COOH, nhóm NH gốc R liên kết với cacbon trung tâm (Cả COOH NH2 , nguyên tử H2 liên kết với C - C gọi C alpha) Sự khác thành phần cấu trúc nhóm R chia 20 loại aicd amin làm nhóm: Acid, bazo, phân cực, không phân cực * Liên kết peptide Liên kết peptide (-CO-NH-) tạo thành phản ứng kết hợp nhóm α – carboxyl acid amine với nhóm α- amin acid amine khác, loại phân tử nước Do cách liên kết acid amine để tạo thành chuỗi polipeptide, mạch dài polipeptide lặp lại đoạn –CO-NH-CH-.Phân tử protein cấu tạo từ 20 L-α-acid amine amid tương ứng Mạch bên acid amine không tham gia tạo thành khung mạch, mà bên mạch polipeptide Theo Paulin Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) nhóm peptide (–CONH-CH- ) phẳng “cứng”.H2 nhóm –NH- ln vị trí trans so với O nhóm carboxyl Paulin Cori xác định khoảng cách N C liên kết đơn (1,46 A0), liên kết đôi –C=N-, khoảng cách 1,27 A Do liên kết peptide “cứng”, tự quay xung quanh liên kết này, mà khả quay tự xung quanh liên kết nối nhóm peptide với carbon xung quanh (giữa C Cα, N Cα) lớn, mạch peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn II Cấu trúc không gian Protein Cấu trúc bậc một: Từ acid amin, nhờ liên kết peptid tạo nên chuỗi polypeptid Trong thực tế chuỗi polypeptid protein bậc I Nhiều chuỗi polypeptid tồn dạng tự tế bào mà không tạo nên phân tử protein Những chuỗi polypeptid có trật tự acid amin xác định hình thành phân tử protein Phân tử protein bậc I chưa có hoạt tính sinh học chưa hình thành nên trung tâm hoạt động Phân tử protein cấu trúc bậc I mang tính đặc thù thành phần acid amin, trật tự acid amin chuỗi Trong tế bào protein thường tồn bậc cấu trúc không gian Sau chuỗi polypeptid - protein bậc I tổng hợp ribosome, rời khỏi ribosome hình thành cấu trúc khơng gian (bậc II, III, IV) di chuyển đến nơi sử dụng thực chức nó.Cấu trúc bậc I sở phân tử xác định hoạt tính sinh học tính chất hóa lí protein Dựa vào cấu trúc không gian protein tương đồng, dự đốn định vị cầu disulfua, cấu trúc không gian protein nghiên cứu Cấu trúc bậc I phiên dịch mã di truyền Vì vậy, cấu trúc nói lên quan hệ họ hàng lịch sử tiến hóa giới sống Cấu trúc bậc hai: Mỗi protein bao gồm cấu trúc xoắn alpha, cấu trúc nếp gấp beta phần ngẫu nhiên Cấu trúc bậc hai bậc ba tạo dạng ổn định cho phân tử protein , cấu trúc hình thành nhờ loại tương tác khơng cộng hóa trị (liên kết ion, liên kết hydro tương tác kỵ nước) chuỗi amino axit khác phân tử với (nước) phân tử xung quanh Các vùng khác protein, thường có chức riêng biệt, hình thành miền cấu trúc khác Những miền liên quan cấu trúc tìm thấy protein khác thường có chức tương đương Mặt ngồi protein tương tác với phân tử khác, protein khác Tương tác protein-protein, ví dụ đơn vị (sub-units) enzyme, hay protein cấu trúc chuỗi, hình thành nên mức độ tổ chức cao nhất, gọi cấu trúc bậc bốn Có kiểu phổ biến cấu trúc bậc protein, cụ thể xoắn α , nếp gấp β quay Tất phần lại khơng thể phân loại vào kiểu thường gọi cuộn dây ngẫu nhiên Theo Paulin Cori (1951), có kiểu cấu trúc xoắn α phiến gấp nếp β Cấu trúc bậc hai có protein sợi keratin, collagen (có lơng, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn α, protein cầu có nhiều nếp gấp β Hình 2: Các loại xoắn khác xảy protein a Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, nhóm peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần bên (lõi) xoắn, mạch bên (nhóm R) gốc acid amine quay phía ngồi aa tạo nucleotit - Cấu trúc xoắn α giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hidro Liên kết hidro tạo thành nhóm carboxyl liên kết peptide với nhóm –NH liên kết peptide thứ tự sau (cách gốc acid amine) mạch polipeptide Trong cấu trúc xoắn α, nhóm – CO-NH- tạo liên kết hidro với nhóm –CO-NH- khác Các liên kết hidro tạo thành với số lượng tối đa, bảo Hình 3: Ví dụ cấu trúc xoắn alpha A: mơ đảm độ bền vững cấu trúc α hình giản lược, B: mơ hình phân tử, C: nhìn Theo mơ hình Paulin Cori, từ đỉnh, D: mơ hình không gian cấu trúc xoắn gốc acid amine có khoảng cách dọc thep trục xoắn 1,5A0 góc quay 1000, vòng xoắn có 3,6 gốc acid amine có chiều cao tương ứng 5,4 A0 Chiều vòng xoắn xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ) xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ) Xoắn α phân tử protein thường xoắn phải Sự tạo thành độ bền cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố: thành phần trình tự xếp acid amine mạch polipeptide, pH môi trường,… Đến người ta biết số quy luật để tạo thành xoắn α, Vì vậy, xác định cấu trúc bậc I phân tử protein dự đốn tỉ lệ xoắn α (% số gốc acid amine tham gia tạo thành xoắn) vị trí cấu trúc xoắn α phân tử protein.Tỉ lệ % xoắn α phân tử protein khác khác nhau:trong hemoglobin mioglobin 75%, lozozim 35%, kimotripsin khơng có xoắn α, có phần xoắn ngắn đầu C Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng lên, dựa vào tình chất để xác định % xoắn phân tử protein b Cấu trúc phiến gấp β Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy fiborin tơ, khác với xoắn α số điểm sau: + Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài không cuộn xoắn chặt xoắn α Khoảng cách gốc acid amine kề 3,5A0 + Liên kết hidro tạo thành nhóm –NH- –CO- mạch polipeptide khác nhau, mạch chạy hướng hay ngược hướng với Trong phân tử nhiều protein hình cầu cuộn chặt, gặp kiểu cấu trúc “quay- β” Ở mạch polipeptide bị đảo hướng đột ngột Đó tạo thành liên kết hidro nhóm –CO liên kết peptide thứ n với nhóm –NH liên kết peptide thứ n+2 c Cấu trúc kiểu “xoắn colagen” Kiểu cấu trúc tìm thấy phân tử colagen Thành phần acid amine colagen đặc biệt so với proteein khác: glyxin 35%, prolin 12% tổng số acid amine phân tử Ngoài ra, colagen chứa acid amine gặp acid amine khác hydroxiproline hydroxilizin Đơn vị cấu trúc colagen tropocolagen bao gồm mạch polipeptide bện vào thành “dây cáp” siêu xoắn mạch polipeptide “dây cáp” nối với liên kết hidro nhóm –NH- gốc glyxin mạch polipeptide với nhóm -CO- liên kết peptide mạch polipeptide khác Ngồi nhóm hydroxyl hydroxipoline tham gia tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền cấu trúc siêu xoắn Ngoài kiểu cấu trúc bậc II trên, phân tử nhiều protein hình cầu có đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định cuộn lộn xộn 3.Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S - S-) Cấu trúc bậc III giữ vững nhờ cầu disulfua, tương tác VanderWaals, liên kết hidro, lực ion Vì phá vỡ liên kết phân tử duỗi đồng thời làm thay đổi số tính chất nó, đặc biệt tính tan hoạt tính xúc tác Cấu trúc bậc III dạng không gian cấu trúc bậc hai, sở cấu trúc bậc ba liên kết disulfid Liên kết hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa mạch peptid gần cấu trúc không gian cuộn lại mạch oevtid Đây liên kết đồng hoá trị nên bền vững Cấu trúc bậc tạo nên trung tâm hoạt động phần lớn loại enzym Sự thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến thay đổi hướng xúc tác enzym khả xúc tác hoàn toàn Ngoài liên kết disulfit, cấu trúc bậc ba ổn định (bền vững) nhờ số liên kết khác như: -Liên kết hydro: liên kết xuất hai nhóm tích điện âm có nguyên tử hydro Phân tử insulin polypeptid bao gồm 51 acid amin chuỗi A có 21 gốc acid amin chuỗi B có 30 gốc acid amin Hai chuỗi nối với cầu disulfid: cầu thứ gốc cystein vị trí 20 chuỗi A vị trí 19 chuỗi B; cầu thứ hai gốc cystein vị trí thứ chuỗi Trong chuỗi A có cầu disulfit gốc cystein vị trí thứ 11 -Lực hấp dẫn VanderWaals: lực hút hai chất hai nhóm hố học nằm cạnh khoảng cách - lần đường kính phân tử Lực liên kết nhóm kỵ nước, nhóm khơng phân cực (- CH2; -CH3) vang, leucin, isoleucin, phenylalanin Nước tế bào đẩy gốc lại với nhau, chúng xảy lực hút tương hỗ tạo thành đuôi kỵ nước phân tử protein Do có cấu trúc bậc ba mà protein có hình thù đặc trưng phù hợp với chức chúng Ở protein chức enzym kháng thể, protein hệ thống đông máu thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành trung tâm hoạt động nơi thực chức protein Cấu trúc bậc bốn Phân tử protein có cấu trúc bậc IV trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein có cấu trúc bậc ba hồn chỉnh Một số protein có xu hướng kết hợp lại với thành phức hợp, thành đại phân tử, không kéo theo biến đổi hoạt tính sinh học, phân li thuận nghịch thành tiểu phần đơn vị Khi phân li, hoạt tính sinh học bị thay đổi hồn tồn Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại có hoạt tính sinh học - Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm tiểu phần protein: hai tiểu phần α hai tiểu phần β Nếu tiểu phần tách rời tiểu phần vận chuyển phân tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành khối khơng gian đặc thù gần hình tứ diện có khả kết hợp vận chuyển khí oxy Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển phân tử oxy - Enzym glycogen phosphorylase (gan, cơ) xúc tác trình phân giải glycogen thành glucose Ở trạng thái không hoạt động enzym dạng "b" (dạng hai dimer tách rời nhau).Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành tetramer (dạng "a") Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.Tuỳ theo protein mà số lượng monomer thay đổi từ 2,4,6,8 phổ biến, cá biệt lên tới 50 monomer Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, xác III Tính chất protein Tính kỵ nước protein Do gốc kỵ nước acid amin(aa) chuỗi polipectit protein hướng gốc liên kết với tạo liên kết kỵ nước tính chất kỵ nước giải thích sau: gốc aa có chứa gốc R- khơng phân cực nên khơng có khả tác dụng với nước Có 7aa khơng phân cực :glysin, alanin, valin, pronin, methionin, lơxin, isoloxin chúng khơng tác dụng với nước Tính kỵ nước ảnh hưởng nhiều đến tính tan protein Chẳng hạn 7aa liên kết peptit với nhau, có 3aa không phân cực( kỵ nước ) aa nằm đầu tính tan giảm so với aa đứng xen kẽ liên kết Tính chất dung dịch keo Khi hoà tan protein thành dung dịch keo khơng qua màng bán thấm.Hai yếu tố đảm bảo độ bền dung dịch keo: Sự tích điện dấu protein lớp vỏ hidrat bao quanh phân tử protein Có dạng kết tủa: Kết tủa thuận nghịch: sau loại bỏ yếu tố gây kết tủa protein trở lại trạng thái dung dịch keo bền ban đầu Kết tủa không thuận nghịch: sau loại bỏ yếu tố gây kết tủa protein khơng trở trạng thái dung dịch keo bền vững trước Sự biến tính Dưới tác dụng tác nhân vật lý tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy học hay tác nhân hóa học axit, kiềm mạnh, muối kim loại nặng, cấu trúc bậc hai, ba bậc bốn protein bị biến đổi không phá vỡ cấu trúc bậc nó, kèm theo thay đổi tính chất protein so với ban đầu Đó tượng biến tính protein Sau bị biến tính, protein thường thu tính chất sau: Độ hòa tan giảm làm lộ nhóm kỵ nước vốn chui vào bến phân tử protein, khả giữ nước giảm, tăng độ nhạy công enzim proteaza làm xuất liên kết peptit ứng với trung tâm hoạt động proteaza Mất hoạt tính sinh học ban đầu, tăng độ nhớt nội khả kết tinh 4.Tính chất điện ly lưỡng tính Acid amin có tính chất lưỡng tính aa có chứa gốc axit(COO-) gốc bazo(NH2-) suy protein có tính chất lưỡng tính IV Chức protein - Protein cấu trúc: Cấu trúc, nâng đỡ Ví dụ: Collagen Elastin tạo nên cấu trúc sợi bền mô liên kết, dây chẳng, gân Keratin tạo nên cấu trúc da, lơng, móng Protein tơ nhện, tơ tằm tạo nên độ bền vững tơ nhện, vỏ kén - Protein Enzyme: Xúc tác sinh học: tăng nhanh, chọn lọc phản ứng sinh hóa Ví dụ: Các Enzyme thủy phân dày phân giải thức ăn, Enzyme Amylase nước bọt phân giải tinh bột chín, Enzyme Pepsin phân giải Protein, Enzyme Lipase phân giải Lipid -Protein Hormone Điều hòa hoạt động sinh lý Ví dụ: Hormone Insulin Glucagon tế bào đảo tụy thuộc tuyến tụy tiết có tác dụng điều hòa hàm lượng đường Glucose máu động vật có xương sống - Protein vận chuyển Vận chuyển chất Ví dụ: Huyết sắc tố Hemoglobin có chứa hồng cầu động vật có xương sống có vai trò vận chuyển Oxy từ phổi theo máu nuôi tế bào - Protein vận động: Tham gia vào chức vận động tế bào thể: Ví dụ: Actinin, Myosin có vai trò vận động Tubulin có vai trò vận động lơng, roi sinh vật đơn bào - Protein thụ quan: Cảm nhận, đáp ứng kích thích mơi trường Ví dụ: Thụ quan màng tế bào thần kinh khác tiết (chất trung gian thần kinh) truyền tín hiệu - Protein dự trữ Dự trữ chất dinh dưỡng Ví dụ: Albumin lòng trắng trứng nguồn cung cấp axit amin cho phôi phát triển Casein sữa mẹ nguồn cung cấp Acid Amin cho Trong hạt có chứa nguồn protein dự trữ cần cho hạt nảy mầm V Một số câu hỏi liên quan tới protein Thuật ngữ amino acid thể điều cấu trúc phân tử: Nó có nhóm amin (-NH2) làm cho thành amin, nhóm carboxyl (-COOH) làm cho thành acid carboxylic Giả sử bạn có phân tử hữu VD glicyne Bằng phương pháp hóa học, bạn loại nhóm NH thay – COOH Vẽ công thức cấu tạo phân tử suy luận tính chất hóa học - HOOC-CH2- COOH Nhóm chức hoạt động base bị thay nhóm hoạt động acid, làm tăng tính chất acid phân tử Hình dạng phân tử thay đổi, làm thay đổi phân tử mà tương tác với Giả sử bạn ăn đậu xanh Những phản ứng phải xảy amino acid đậu chuyển hóa thành pr thể bạn? - Các protein đậu xanh giải phóng phản ứng thủy phân tạo nên amino axit - Các amino axit kết hợp phản ứng khử nước 4- Tại Pr biến tính khơng hoạt động chức bình thường nữa? - Những phần tử chuỗi polypeptit tham gia vào liên kết tạo trì cấu trúc bậc hai? Những phần tham gia vào cấu trúc bậc ba? - Nếu thông tin di truyền làm thay đổi cấu trúc bậc phá hủy chức pr ntn? - Chức pr hệ hình dạng đặc trưng nó, hình dạng pr bị biến tính - Cấu trúc bậc có tham gia LK H nguyên tử khung chuỗi polipeptit Cấu trúc bậc ba có tham gia liên kết cácliên kết nhóm R tiểu đơn vị amino acid: … - Cấu trúc bậc hay trình tự amino acid tác động đến cấu trúc bậc hai Cấu trúc bậc tác động đến cấu trúc bậc 3, Cấu trúc bậc tác động đến cấu trúc bậc Tóm lại trình tự amino acid tác động đến hình dạng pr Vì c/n pr phụ thuộc vào hình dạng nên thay đổi cấu trúc bậc phá hủy chức pr Glycine có cấu trúc công thức sau, gốc amino acid mang tính bảo thủ cao O H2N CH C OH H tiến hóa protein Hãy giải thích sao? - Gốc R glycine H, nhỏ bé gốc R amino acid Do theo lý thuyết tiến hóa phải sinh trước bảo thủ, sau sinh amino acid Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà thịt lợn cấu tạo từ prơtêin chúng khác nhiều đặc tính, em cho biết khác đâu? – Trình tự axit amin chuỗi pơlipeptit thể tương tác phần chuỗi pôlipeptit, từ tạo nên hình dạng khơng gian chiều prơtêin định tính chất vai trò prơtêin Sự sai lệch trình tự xếp axit amin dẫn đến biến đổi cấu trúc tính chất prơtêin Số lượng, thành phần trình tự xếp axit amin chuỗi pơlipeptit định tính đa dạng đặc thù prôtêin – Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà thịt lợn cấu tạo từ prôtêin chúng khác nhiều đặc tính chúng khác số lượng, thành phần trình tự xếp axit amin chuỗi pôlipeptit Protein màng sinh chất có vai trò hoạt động sống tế bào ? Các chức protein màng: - Kênh vận chuyển chất theo chế thụ động theo chế tích cực - Protein thụ thể thu nhận thông tin cho tế bào - Protein" Dấu chuẩn" Tạo thành phức hợp glycoprotein đặc trưng cho loại tế bào, để tế bào nhận biết - TB vi khuẩn: Enzym hô hấp thực q trình hơ hấp tế bào Trong nước mắm tương có nhiều axit amin Chất có nguồn gốc từ đâu, vi sinh vật tác động để tạo thành? -Axit amin nước mắm có nguồn gốc từ protein cá, vi sinh vật tác động để tạo thành là: vi khuẩn - Axit amin tương có nguồn gốc từ đậu tương, vi sinh vật tác động để tạo thành là: Nấm sợi (nấm vàng hoa cau) 9.Thế axitamin không thay ? Axitamin thay thế? Nguồn axitamin không thay thể người lấy từ đâu?-Bậc cấu trúc Pr định đến cấu trúc không gian nó? Khái niệm aa khơng thay thế: aa người tự tổng hợp mà phải lấy từ nguồn thức ăn, aa thay aa thể tự tổng hợp Bậc pr định cấu trúc không gian pr 10 Cho lòng trắng trứng vào nước cất, khuấy nhẹ ta dung dịch keo Đun nóng dung dịch keo ta thấy chúng kết thành mảng mặt nước Giải thích tượng Khi đun nóng dung dịch keo thấy chúng kết thành mảng mặt nước: - Prơtêin lòng trắng trứng loại prôtêin tan nước, điều kiện bình thường phân tử có cấu hình khơng gian chiều, gốc ưa nước quay phía ngồi phần tử, gốc kị nước quay vào phía - Ở nhiệt độ cao (đun nóng), phân tử chuyển động hỗn loạn làm phần kị nước bên bộc lộ bên ngoài, phần kị nước phân tử liên kết với phần kị nước phân phân tử khác làm phân tử kết dính với Do vậy, prơtêin bị đóng thành mảng mặt nước 11 Trong điều kiện nhiệt độ bình thường nhiệt độ tăng cao (gây biến tính) cấu trúc phân tử protein thay đổi nào? Trong điều kiện nhiệt độ bình thường chuỗi polipeptit có cấu trúc: Các đầu ưa nước COOH NH2 hướng ngồi kị nước gốc R hướng vào - Khi tăng nhiệt độ đầu ưa nước chuyển động vào kị nước R lại hướng ngồi Chính kị nước hướng ngồi làm cho chúng liên kết lại với trở nên vón cục (hiện tượng biến tính protein nhiệt độ tăng cao) 12 Phân biệt thuật ngữ: axitamin, polipeptit protein? Phân biệt: + axitamin: phân tử hữu gồm nguyên tử C trung tâm liên kết với nhóm amin, nhóm cacboxyl gốc R Là đơn phân cấu tạo nên protein + Polipeptit: Gồm chuỗi aa đồng không đồng liên kết với liên kết peptit, có khối lượng phân tử thấp protein + Protein: Là đại phân tử sinh học cấu trúc từ nhiều chuỗi polipeptit 13 Nếu thông tin di truyền làm thay đổi cấu trúc bậc phá hủy chức protêin nào? Cấu trúc bậc tức trình tự aa tác động đến cấu trúc bậc Cấu trúc bậc tác động lên cấu trúc bậc Cấu trúc bậc tác động lên cấu trúc bậc => trình tự aa tác động lên cấu hình khơng gian protêin => thay đổi cấu trúc bậc phá hủy chức protêin dẫn đến gián đoạn số tính trạng sinh vật làm hoạt tính enzim … 14 Tại số vi sinh vật sống suối nước nóng có nhiệt độ xấp xỉ 1000C mà prôtêin chúng lại không bị hỏng? -Khi nhiệt độ mơi trường q cao phá hủy cấu trúc không gian chiều prôtêin làm cho chúng chức (hiện tượng biến tính prơtêin) Một số vi sinh vật sống suối nước nóng có nhiệt độ xấp xỉ 1000C mà prôtêin chúng lại không bị hỏng prơtêin loại sinh vật có cấu trúc đặc biệt nên khơng bị biến tính nhiệt độ cao 15 Tại ta đun nóng nước lọc cua prơtêin cua lại đóng thành mảng? – Trong môi trường nước tế bào, prôtêin thường quay phần kị nước vào bên bộc lộ phần ưa nước bên Ở nhiệt độ cao, phân tử chuyển động hỗn loạn làm cho phần kị nước bên bộc lộ ngoài, chất kị nước nên phần kị nước phân tử lại liên kết với phần kị nước phân tử khác làm cho phân tử kết dính với phân tử Do vậy, prơtêin bị vón cục đóng thành mảng mặt nước canh 16 Tại lại cần ăn prôtêin từ nguồn thực phẩm khác nhau? – Các prôtêin khác từ thức ăn tiêu hoá nhờ enzim tiêu hoá bị thuỷ phân thành axit amin khơng có tính đặc thù hấp thụ qua ruột vào máu chuyển đến tế bào để tạo thành prôtêin đặc thù cho thể Nếu prơtêin khơng tiêu hố xâm nhập vào máu tác nhân lạ gây phản ứng dị ứng (nhiều người bị dị ứng với thức ăn tôm, cua, ba ba…, trường hợp cấy ghép mô lạ gây phản ứng bong miếng ghép…) – Chế độ dinh dưỡng axit amin không thay (cơ thể không tự tổng hợp phải lấy từ thức ăn hàng ngày) để phòng tránh suy dinh dưỡng (nhất trẻ em) thiết phải cung cấp đầy đủ lượng axit amin không thay (như trứng, sữa, thịt loại…) 17 Nêu chức prôtêin? – Prôtêin thành phần thiếu thể sống Cấu trúc prôtêin quy định chức sinh học Prơtêin có cấu trúc chức sinh học đa dạng số hợp chất hữu có tế bào – Prơtêin có số chức sau: + Cấu tạo nên tế bào thể Chúng đóng vai trò cốt lõi cấu trúc nhân, bào quan, đặc biệt hệ màng sinh học có tính chọn lọc cao Ví dụ: côlagen tham gia cấu tạo nên mô liên kết, histon tham gia cấu trúc nhiễm sắc thể + Vận chuyển chất Một số prơtêin có vai trò “xe tải” vận chuyển chất thể Ví dụ: hêmơglơbin + Bảo vệ thể Ví dụ: kháng thể (có chất prơtêin) có chức bảo vệ thể chống lại tác nhân gây bệnh + Thu nhận thông tin Ví dụ: thụ thể tế bào + Xúc tác cho phản ứng sinh hóa Ví dụ: enzim (có chất prơtêin) đóng vai trò xúc tác cho phản ứng sinh học + Điều hồ q trình trao đổi chất Các hoocmơn - phần lớn prơtêin – có chức điều hồ trình trao đổi chất tế bào thể Ví dụ: insulin điều hồ lượng đường máu + Vận động Nhiều loại prôtêin tham gia vào chức vận động tế bào thể Ví dụ: miozin cơ, prơtêin cấu tạo nên đuôi tinh trùng + Dự trữ Lúc thiếu hụt cacbohiđrat lipit, tế bào phân giải prôtêin dự trữ cung cấp lượng cho tế bào thể hoạt động Ví dụ: albumin, cazêin, prơtêin dự trữ hạt – Sự đa dạng thể sống tính đặc thù tính đa dạng prơtêin định 18 Nêu điểm khác bậc cấu trúc prơtêin? Người ta phân biệt bậc cấu trúc prôtêin: – Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với liên kết peptit hình thành nên chuỗi pơlipeptit Cấu trúc bậc prơtêin thực chất trình tự xếp đặc thù loại axit amin chuỗi pơlipeptit Cấu trúc bậc thể tính đa dạng đặc thù prôtêin qua số lượng, thành phần trình tự xếp axit amin – Cấu trúc bậc hai: Chuỗi pôlipeptit co xoắn α gấp nếp β tạo nên nhờ liên kết hiđrô axit amin chuỗi với tạo nên cấu trúc bậc – Cấu trúc bậc ba: hình dạng phân tử prơtêin không gian chiều, xoắn bậc cuộn xếp theo kiểu đặc trưng cho loại prôtêin, tạo nên khối hình cầu) – Cấu trúc bậc bốn: prơtêin có hay nhiều chuỗi pơlipeptit (cùng loại hay khác loại) phối hợp với để tạo nên phức hợp prơtêin lớn tạo nên cấu trúc bậc bốn prôtêin Các chuỗi pôlipeptit liên kết với nhờ liên kết yếu liên kết hiđrô Chỉ cần cấu trúc không gian chiều prôtêin bị hỏng (do nhiệt độ cao, độ pH, ) prôtêin chức sinh học (hiện tượng biến tính prơtêin) 19 Kể tên loại liên kết hóa học tham gia trì cấu trúc prơtêin? Các loại liên kết hóa học tham gia trì cấu trúc prơtêin: – Liên kết peptit hình thành axit amin Các axit amin nối với liên kết peptit hình thành nên chuỗi pơlipeptit tạo nên cấu trúc bậc prôtêin – Liên kết hiđrô Cấu trúc bậc prôtêin giữ vững nhờ liên kết hiđrô axit amin gần – Liên kết kỵ nước Khi gốc kỵ nước (ví dụ gốc -CH3 axit amin) gần nhau, chúng hình thành lực hút, lực hút kỵ nước tạo nên liên kết kỵ nước – Liên kết đisunphua (-S-S-), góp phần hình thành cấu trúc bậc bậc prôtêin… 20 Nêu vài loại prôtêin tế bào người cho biết chức chúng? Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà thịt lợn cấu tạo từ prôtêin chúng khác nhiều đặc tính, em cho biết khác đâu? – Collagen elastin tạo nên cấu trúc sợi bền mô liên kết, dây chằng, gân Kêratin tạo nên cấu trúc da, lơng, móng – Hoocmơn insulin glucagon tế bào đảo tụy thuộc tuyến tụy tiết có tác dụng điều hòa hàm lượng đường glucô máu – Các enzim thủy phân dày phân giải thức ăn, enzim amylaza nước bọt phân giải tinh bột, enzim pepsin phân giải prôtêin, enzim lipaza phân giải lipit – Huyết sắc tố hêmơglơbin có chứa hồng cầu có vai trò vận chuyển ơxy cacbơnic máu 2– Trình tự axit amin chuỗi pôlipeptit thể tương tác phần chuỗi pơlipeptit, từ tạo nên hình dạng khơng gian chiều prơtêin định tính chất vai trò prơtêin Sự sai lệch trình tự xếp axit amin dẫn đến biến đổi cấu trúc tính chất prơtêin Số lượng, thành phần trình tự xếp axit amin chuỗi pơlipeptit định tính đa dạng đặc thù prơtêin – Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà thịt lợn cấu tạo từ prôtêin chúng khác nhiều đặc tính chúng khác số lượng, thành phần trình tự xếp axit amin chuỗi pơlipeptit Phòng Đào tạo- Tổ Lý- Hóa- Sinh Trường PT Vùng Cao Vệt Bắc- Thái Nguyên 10 ... prôtêin? – Prôtêin thành phần thi u thể sống Cấu trúc prôtêin quy định chức sinh học Prơtêin có cấu trúc chức sinh học đa dạng số hợp chất hữu có tế bào – Prơtêin có số chức sau: + Cấu tạo nên tế bào. .. sống tế bào ? Các chức protein màng: - Kênh vận chuyển chất theo chế thụ động theo chế tích cực - Protein thụ thể thu nhận thông tin cho tế bào - Protein" Dấu chuẩn" Tạo thành phức hợp glycoprotein... đặc trưng cho loại tế bào, để tế bào nhận biết - TB vi khuẩn: Enzym hô hấp thực q trình hơ hấp tế bào Trong nước mắm tương có nhiều axit amin Chất có nguồn gốc từ đâu, vi sinh vật tác động để