1. Trang chủ
  2. Khoa Học Tự Nhiên

báo cáo hóa học thực phẩm

22 366 0
báo cáo hóa học thực phẩm

Đang tải... (xem toàn văn)

Tài liệu hạn chế xem trước, để xem đầy đủ mời bạn chọn Tải xuống

Thông tin tài liệu

...Hemoglobin Myoglobin Myoglobin protein có cấu trúc hóa học tương đối đơn giản, phân tử myoglobin gồm nhóm heme gắn với chuỗi protein Nguyên tử Fe heme... theo nhóm heme Chức Vận chuyển oxy đến mô Phản ứng Hb & oxygen:  Sự gắn oxy – phản ứng oxy hóa  Một  Hb gắn phân tử O2 Sự gắn oxy đòi hỏi 0.01 giây  Chịu ảnh hưởng số chất: 2,3-DPG (2,3Diphosphoglycerate)…

Ngày đăng: 07/07/2018, 16:50

Xem thêm: báo cáo hóa học thực phẩm, Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉn

Từ khóa liên quan

Mục lục

  • Slide 1

  • Myoglobin

  • Slide 3

  • Slide 4

  • Slide 5

  • Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉnh hình dạng của các khe giúp cho chỉ có các phân tử có kích thước nhỏ mới có thể chui qua để phản ứng với nguyên tử Fe, mà nó cũng giúp cho phản ứng nghịch tức là phản ứng phóng thích oxygen liên kết với Fe.

  • Slide 7

  • Cấu trúc phân tử và hóa học của myoglobin ngăn ngừa sự kết hợp với CO (carbon monoxide) và giúp cơ tim hoạt động lâu hơn trong trường hợp trúng độc CO (vì nhân Heme của Hemoglobin có ái lực với CO cao gấp 20.000 lần so với O2. Ngược lại nhân Heme của Myoglobin chỉ có ái lực với CO cao gấp 200 lần so với O2). Sự phân bố của myoglobin trong cơ thể sinh vật và giữa các loài sinh vật khác nhau đã phản ánh chức năng sinh lý của nó : nó có nhiều nhất ở những loài động vật có khả năng lặn lâu dưới nước (ví dụ: cá voi, cá heo, hải cẩu, v.v…) và trong mô tim, cơ của người. Những người có khả năng nín thở và lặn lâu dưới nước có thể có nhiều myoglobin hơn người bình thường.

  • Chức năng

  • Myoglobin cũng có một chức năng gián tiếp trong trường hợp thương tổn bắp thịt. Myoglobin thoát ra khỏi mô thịt bị thương tổn và lọc vào trong nước tiểu làm nước tiểu có màu hồng. Việc vận chuyển oxi trong máu nhờ hemoglobin chiếm 98% vì hemoglobin gắn với oxi một cách lỏng lẻo vì thế oxihemoglobin dẽ dàng phân li cung cấp oxi cho các tế bào mô. Myoglobin gắn chặt với oxi nên dùng để dự trữ oxi trong cơ.

  • Vì myoglobin gắn với oxy chặt hơn so với hemoglobin và chỉ giải phóng oxy ra khi nồng độ oxy xuống rất thấp nên nó thích hợp hơn so với hemoglobin để dự trữ oxy cho cơ thể dùng trong trường hợp cần thiết  Myoglobin có tác dụng như một kho dự trữ oxy trong cơ  Myoglobin là sắc tố có lợi nhất trong quá trình cơ hoạt động tích cực trong một thời gian dài, khi oxy trong máu không kịp đến các cơ.

  • Hemoglobin

  • Slide 13

  • Slide 14

  • Slide 15

  • Slide 16

  • Tính chất

  • 2.Kết hợp với carbondioxyd (CO2) tạo carbonyl Hb (CO2Hb): CO2: Sản phẩm chuyển hóa ở các mô  thải ra ngoài. Máu TM: 50-60ml CO2/100ml máu Máu ĐM: 50-53ml CO2/100ml máu. Ở PO2 = 40mmHg, 37oC, chỉ 2,9ml CO2 hòa tan  phải vận chuyển bằng nhiều cách.

  • a) Hb kết hợp trực tiếp với CO2: Qua nhóm NH2 tự do của Globin tạo thành HbCO2 R-NH2 + CO2  R-NH-COOH P/ư xảy ra  hoặc  tùy thuộc PCO2  Ở mô : PCO2 = 46mmHg : phản ứng theo chiều thuận. Ở phổi: PCO2 = 36mmHg : phản ứng theo chiều nghịch.

  • b) Hb vận chuyển gián tiếp CO2: CO2 thẩm thấu từ các mô vào máu: CO2 + H2O H2CO3  H+ + HCO3- CA (carbonic anhydrase) H+ gắn vào His (146) tận cùng chuỗi  của Hb tự do (vừa giải phóng O2) tạo Hb2H+  đến phổi: H+ được giảI phóng + HCO3-  H2CO3. H2CO3 H2O + CO2 CA

Tài liệu cùng người dùng

Tài liệu liên quan