quá trình hấp thụ, vận chuyển protein

QUÁ TRÌNH CHUYỂN HÓA PROTEIN Chương 1. THOÁI HÓA PROTEIN 1.1. Quá trình đồng hóa Tổng quát về đồng hóa được tóm lại như hình 6.22. Bản tóm tắt về việc sử dụng amino acid để tổng hợp các hợp chất không chứa nitơ và một số amin sinh học được chọn lọc, hoocmon và các chất điều hòa thần kinh được mô tả trong hình 6.23. Sử dụng amino acid cho việc tổng hợp xảy ra trong suốt cả ngày, nhưng đặc biệt sau khi ăn (thực phẩm chứa carbohydrate, chất béo và protein). Các acid amin từ chế độ ăn uống như cũng như những tế bào được tạo ra từ sự phân giải của các protein cơ thể được chuyển hóa cho các vai trò khác nhau trong các mô khác nhau và được sử dụng để tổng hợp các protein cơ thể khác nhau. Insulin tiết ra để đáp ứng với các chế độ ăn kiêng tinh bột (và protein) thúc đẩy việc hấp thu tế bào và sử dụng các acid amin để tổng hợp protein. Ví dụ, insulin ảnh hưởng (thường kích thích) chuyển động transcellular của các acid amin vận chuyển đến màng tế bào và hoạt động của một số acid amin vận chuyển bao gồm, ví dụ, hệ thống A, ASC, và N trong gan, cơ và các mô khác. Insulin cũng kích thích sự kích hoạt của một số enzyme chịu trách nhiệm cho quá trình oxy hóa acid amin. Phosphoryl hóa và do đó kích hoạt phenylalanine hydroxylase (phenylalanine hydroxylase làm giảm phenylalanine). Ví dụ: bị ức chế bởi insulin. Tuy nhiên, cần glucagon trong máu nồng độ chiếm ưu thế hơn insulin vì có thể xảy ra trong tình trạng nhịn ăn và với bệnh tiểu đường không được điều trị, một số các acid amin được ưu tiên sử dụng để tổng hợp glucose (gluconeogenesis). Vì vậy, thông thường ở người khỏe mạnh, tổng hợp protein tăng trong cơ thể và suy thoái protein trong cơ thể giảm. Các nghiên cứu cho thấy tỷ lệ tiêu hoá protein, tuy nhiên, cũng có thể ảnh hưởng đến tổng hợp protein. Ví dụ, sự tiêu hóa protein sữa làm cho acid amin trong huyết tương tăng cao nhanh hơn và với nồng độ cao hơn, nhưng cũng giảm nhanh hơn việc tiêu hóa lượng protein tương đương nhau. Whey được gọi là protein nhanh. Protein nhanh có thể được tiêu hóa nhanh, hấp thụ, và oxy hóa để có hiệu quả thúc đẩy tổng hợp protein. Ăn kiêng casein (một protein chậm) dẫn đến kéo dài hơn và thấp hơn nồng độ amino acid trong huyết tương hơn so với tiêu hóa whey. Hơn nữa, trong khi ăn phải cả hai protein kích thích protein tổng hợp trong cơ thể, nuốt phải casein (nhưng không whey) ức chế sự phân giải protein khoảng 30%. Sự ức chế phân hủy protein đã được quy cho với tăng trương lực tiểu trương cung với casein ăn uống. Ảnh hưởng của những chất nhanh và chậm các protein về tổng hợp protein có vẻ khác nhau. Một số nghiên cứu đề nghị những người trẻ tuổi có thể sử dụng các protein chậm hơn và người lớn tuổi sử dụng protein nhanh hơn; tuy nhiên, cần bổ sung thêm các nghiên cứu. Các acid amin Leucine cũng xuất hiện để đóng một vai trò quan trọng vai trò trong sự chuyển hóa protein. Leucine kích thích tiết insulin tiết ra tụy. Nó cũng thúc đẩy protein tổng hợp trong một số mô bao gồm gan, cơ và da thông qua việc thúc đẩy sự khởi đầu và sự kéo dài các giai đoạn của mRNA dịch. Hiệu quả của Leucine là được cho là trung gian bởi các con đường truyền tín hiệu nội bào. Cụ thể hơn, leucine được cho là thúc đẩy tổng hợp protein thông qua một chuỗi tín hiệu lần lượt kích thích rapamycin (mTOR) gây ra thay đổi phosphoryl hóa và cuối cùng là sự khởi đầu của mRNA dịch. Mục tiêu của mammalian rapamycin được cho là tích hợp thông tin từ cảm giác acid amin nội bào và insulin trung gian tín hiệu cascade để bắt đầu dịch. Các acid amin khác được cho là để thúc đẩy sự thay đổi trong khối lượng tế bào và thúc đẩy tổng hợp protein qua các tín hiệu nội bào khác các đường dẫn (như PHAS1 và p70S 6kinase). Insulin, trong khi thúc đẩy sự tổng hợp protein, cũng ức chế sự phân hủy protein. Mặc dù tổng hợp protein chủ yếu chiếm ưu thế hơn suy thoái protein sau khi ăn, điều ngược lại trở thành đúng khi không có thức ăn. Trong thời gian kéo dài không ăn, chẳng hạn như trong suốt đêm hoặc sự tổng hợp protein nhanh, vẫn xảy ra nhưng ở một tỷ lệ thấp hơn, và sự xuống cấp protein tăng lên. Sự suy thoái quá trình được kích thích bởi sự phóng thích cortisol và do tỷ lệ glucagon đến insulin trong máu cao hơn. Các acid amin tạo ra từ sự xuống cấp của protein có thể được tiếp tục phân giải để sử dụng cho các mục đích khác nhau của cơ thể.  1.2. Quá trình dị hóa. Tổng quát quá trình dị hóa được tóm lại như hình 6.34. Tế bào gan có khả năng hấp thụ và chuyển hóa cao các acid amin. Dị hóa acid amin xảy ra cả trong lúc nhịn ăn và sau khi ăn. Thực tế, sau bữa ăn, gan mất khoảng 50% đến 65% các acid amin từ cổng máu. Gan là nơi chính cho sự dị hóa các acid amin, ngoại trừ chuỗi phân nhánh acid amin. Tuy nhiên, tỷ lệ dị ứng gan đối với các acid amin khác nhau. Acid amin nhánh, ví dụ, được dị hóa ở gan chậm hơn nhiều so với trong cơ. Hơn nữa, không phải tất cả các acid amin đều được dị hóa trong cùng một vùng của gan. Tế bào gan tủy sống, ví dụ, dị hóa hầu hết các acid amin ngoại trừ glutamate và aspartate, được chuyển hóa bởi các tế bào gan hiếu động. Gan xuất hiện đến 50% năng lượng của nó (ATP) từ quá trình oxy hóa acid amin; năng lượng tạo ra có thể được sử dụng cho tổng hợp glucose hoặc tổng hợp urea, trong số các nhu cầu khác, tùy thuộc vào nhu cầu dinh dưỡng của cơ thể. Các phản ứng xảy ra như acid amin được phân hủy trong tế bào gan, đầu tiên sự chuyển hóa và khử vi khuẩn của acid amin và sau đó chu kỳ urea. Thông thường, bước đầu tiên trong sự trao đổi chất của các acid amin không dùng để tổng hợp protein hoặc các hợp chất chứa nitơ. Amino acid có thể trải qua quá trình khử và chuyển hóa amin để loại bỏ các nhóm amin. Khử trùng phản ứng chỉ liên quan đến việc loại bỏ một nhóm amin, không chuyển trực tiếp vào hợp chất khác. Một số acid amin thường được khử amin bao gồm glutamate, histidine, serine, glycine, và threonine; tuy nhiên, nhiều acid amin tương tự cũng có thể được chuyển hóa. Các enzyme thực hiện các phản ứng khử là lyase, dehydratase, hoặc dehydrogenase. Hình 6.24 cho thấy sự khử amin của threonine acid amin bằng threonine dehydratase tạo thành αketobutyrate (một chất khác αketo acid) và ammonia amoni. Amoniac bây giờ được sử dụng dễ dàng bởi các tế bào gan tủy sống vùng dưới đồi để tổng hợp urea. Các phản ứng chuyển hoá bao gồm việc chuyển nhóm amino từ một amino acid với một amino acid trong khung cacbon hoặc acid αketo (một acid amin mà không có một nhóm amin). Bộ xương cacbon acid αketo thu được nhóm amino trở thành một acid amin, và acid amin mất nhóm amino của nó trở thành αketo acid. Những phản ứng này rất quan trọng cho sự tổng hợp của rất nhiều acid amin không thể giải phóng trong cơ thể. Chuyển hóa p......

QUÁ TRÌNH CHUYỂN HÓA PROTEIN

Chương 1 THOÁI HÓA PROTEIN

1.1 Quá trình đồng hóa

Tổng quát về đồng hóa được tóm lại như hình 6.22

Bản tóm tắt về việc sử dụng amino acid để tổng hợp các hợp chấtkhông chứa nitơ và một số amin sinh học được chọn lọc, hoocmon và các

chất điều hòa thần kinh được mô tả trong hình 6.23

Sử dụng amino acid cho việc tổng hợp xảy ra trong suốt cả ngày, nhưngđặc biệt sau khi ăn (thực phẩm chứa carbohydrate, chất béo và protein).Các acid amin từ chế độ ăn uống như cũng như những tế bào được tạo ra

từ sự phân giải của các protein cơ thể được chuyển hóa cho các vai tròkhác nhau trong các mô khác nhau và được sử dụng để tổng hợp cácprotein cơ thể khác nhau Insulin tiết ra để đáp ứng với các chế độ ăn kiêngtinh bột (và protein) thúc đẩy việc hấp thu tế bào và sử dụng các acid amin

để tổng hợp protein Ví dụ, insulin ảnh hưởng (thường kích thích) chuyểnđộng transcellular của các acid amin vận chuyển đến màng tế bào và hoạtđộng của một số acid amin vận chuyển bao gồm, ví dụ, hệ thống A, ASC,

và N trong gan, cơ và các mô khác Insulin cũng kích thích sự kích hoạtcủa một số enzyme chịu trách nhiệm cho quá trình oxy hóa acid amin.Phosphoryl hóa và do đó kích hoạt phenylalanine hydroxylase(phenylalanine hydroxylase làm giảm phenylalanine) Ví dụ: bị ức chế bởiinsulin Tuy nhiên, cần glucagon trong máu nồng độ chiếm ưu thế hơninsulin vì có thể xảy ra trong tình trạng nhịn ăn và với bệnh tiểu đường

không được điều trị, một số các acid amin được ưu tiên sử dụng để tổnghợp glucose (gluconeogenesis) Vì vậy, thông thường ở người khỏe mạnh,tổng hợp protein tăng trong cơ thể và suy thoái protein trong cơ thể giảm.Các nghiên cứu cho thấy tỷ lệ tiêu hoá protein, tuy nhiên, cũng có thể ảnhhưởng đến tổng hợp protein Ví dụ, sự tiêu hóa protein sữa làm cho acidamin trong huyết tương tăng cao nhanh hơn và với nồng độ cao hơn,nhưng cũng giảm nhanh hơn việc tiêu hóa lượng protein tương đươngnhau Whey được gọi là protein "nhanh" Protein nhanh có thể được tiêuhóa nhanh, hấp thụ, và oxy hóa để có hiệu quả thúc đẩy tổng hợp protein.

Ăn kiêng casein (một protein "chậm") dẫn đến kéo dài hơn và thấp hơnnồng độ amino acid trong huyết tương hơn so với tiêu hóa whey Hơn nữa,trong khi ăn phải cả hai protein kích thích protein tổng hợp trong cơ thể,nuốt phải casein (nhưng không whey) ức chế sự phân giải protein khoảng30% Sự ức chế phân hủy protein đã được quy cho với tăng trương lực tiểutrương cung với casein ăn uống Ảnh hưởng của những chất "nhanh" và

"chậm" các protein về tổng hợp protein có vẻ khác nhau Một số nghiêncứu đề nghị những người trẻ tuổi có thể sử dụng các protein chậm hơn vàngười lớn tuổi sử dụng protein nhanh hơn; tuy nhiên, cần bổ sung thêm cácnghiên cứu

Các acid amin Leucine cũng xuất hiện để đóng một vai trò quan trọngvai trò trong sự chuyển hóa protein Leucine kích thích tiết insulin tiết ratụy Nó cũng thúc đẩy protein tổng hợp trong một số mô bao gồm gan, cơ

và da thông qua việc thúc đẩy sự khởi đầu và sự kéo dài các giai đoạn củamRNA dịch Hiệu quả của Leucine là được cho là trung gian bởi các conđường truyền tín hiệu nội bào Cụ thể hơn, leucine được cho là thúc đẩytổng hợp protein thông qua một chuỗi tín hiệu lần lượt kích thích

rapamycin (mTOR) gây ra thay đổi phosphoryl hóa và cuối cùng là sựkhởi đầu của mRNA dịch Mục tiêu của mammalian rapamycin được cho

là tích hợp thông tin từ cảm giác acid amin nội bào và insulin trung giantín hiệu cascade để bắt đầu dịch Các acid amin khác được cho là để thúcđẩy sự thay đổi trong khối lượng tế bào và thúc đẩy tổng hợp protein quacác tín hiệu nội bào khác các đường dẫn (như PHAS-1 và p70S 6-kinase).Insulin, trong khi thúc đẩy sự tổng hợp protein, cũng ức chế sự phânhủy protein Mặc dù tổng hợp protein chủ yếu chiếm ưu thế hơn suy thoáiprotein sau khi ăn, điều ngược lại trở thành đúng khi không có thức ăn.Trong thời gian kéo dài không ăn, chẳng hạn như trong suốt đêm hoặc sựtổng hợp protein nhanh, vẫn xảy ra nhưng ở một tỷ lệ thấp hơn, và sựxuống cấp protein tăng lên Sự suy thoái quá trình được kích thích bởi sựphóng thích cortisol và do tỷ lệ glucagon đến insulin trong máu cao hơn

Các acid amin tạo ra từ sự xuống cấp của protein có thể được tiếp tục phân

giải để sử dụng cho các mục đích khác nhau của cơ thể

1.2 Quá trình dị hóa.

Tổng quát quá trình dị hóa được tóm lại như hình 6.34

Tế bào gan có khả năng hấp thụ và chuyển hóa cao các acid amin Dịhóa acid amin xảy ra cả trong lúc nhịn ăn và sau khi ăn Thực tế, sau bữa

ăn, gan mất khoảng 50% đến 65% các acid amin từ cổng máu Gan là nơichính cho sự dị hóa các acid amin, ngoại trừ chuỗi phân nhánh acid amin.Tuy nhiên, tỷ lệ dị ứng gan đối với các acid amin khác nhau Acid aminnhánh, ví dụ, được dị hóa ở gan chậm hơn nhiều so với trong cơ Hơn nữa,không phải tất cả các acid amin đều được dị hóa trong cùng một vùng củagan Tế bào gan tủy sống, ví dụ, dị hóa hầu hết các acid amin ngoại trừglutamate và aspartate, được chuyển hóa bởi các tế bào gan hiếu động.Gan xuất hiện đến 50% năng lượng của nó (ATP) từ quá trình oxy hóa acidamin; năng lượng tạo ra có thể được sử dụng cho tổng hợp glucose hoặctổng hợp urea, trong số các nhu cầu khác, tùy thuộc vào nhu cầu dinhdưỡng của cơ thể Các phản ứng xảy ra như acid amin được phân hủy

trong tế bào gan, đầu tiên sự chuyển hóa và khử vi khuẩn của acid amin vàsau đó chu kỳ urea

Thông thường, bước đầu tiên trong sự trao đổi chất của các acid aminkhông dùng để tổng hợp protein hoặc các hợp chất chứa nitơ Amino acid

có thể trải qua quá trình khử và chuyển hóa amin để loại bỏ các nhómamin Khử trùng phản ứng chỉ liên quan đến việc loại bỏ một nhóm amin,không chuyển trực tiếp vào hợp chất khác Một số acid amin thường đượckhử amin bao gồm glutamate, histidine, serine, glycine, và threonine; tuynhiên, nhiều acid amin tương tự cũng có thể được chuyển hóa Cácenzyme thực hiện các phản ứng khử là lyase, dehydratase, hoặcdehydrogenase

Hình 6.24 cho thấy sự khử amin của threonine acid amin bằngthreonine dehydratase tạo thành α-ketobutyrate (một chất khác α-keto acid)

và ammonia / amoni

Amoniac bây giờ được sử dụng dễ dàng bởi các tế bào gan tủy sốngvùng dưới đồi để tổng hợp urea Các phản ứng chuyển hoá bao gồm việc

chuyển nhóm amino từ một amino acid với một amino acid trong khungcacbon hoặc acid α-keto (một acid amin mà không có một nhóm amin) Bộxương cacbon / acid α-keto thu được nhóm amino trở thành một acid amin,

và acid amin mất nhóm amino của nó trở thành α-keto acid Những phảnứng này rất quan trọng cho sự tổng hợp của rất nhiều acid amin không thểgiải phóng trong cơ thể Chuyển hóa phản ứng được xúc tác bởi cácenzyme gọi là aminotransferases Những loại enzym này thường đòi hỏivitamin B6 trong dạng coenzyme, pyridoxal phosphate (PLP) Một số ví

dụ về aminotransferases bao gồm tyrosine aminotransferase,aminotransferases nhánh, alanin aminotransferase (ALT, trước đây đượcgọi là glutamate pyruvate transaminase và viết tắt GPT), và aspartateaminotransferase (AST, trước đây được gọi là glutamate oxaloacetatetransaminase và viết tắt là GOT) Những thứ sau hai aminotransferases(ALT và AST) nằm trong số hoạt động tích cực nhất của aminotransferases

và liên quan đến ba acid amin: alanin, glutamate, và aspartate.Aminotransferases được tìm thấy trong các nồng độ khác nhau trong các

mô khác nhau Ví dụ: AST được tìm thấy ở mức cao hơn nồng độ trongtim hơn trong gan, cơ, và các mô khác Ngược lại, ALT được tìm thấy ởnồng độ cao hơn trong gan hơn tim nhưng cũng được tìm thấy ở mức vừaphải số lượng trong thận và một lượng nhỏ khác trong mô Nồng độ huyếtthanh bình thường của các enzym này là thấp; tuy nhiên, với chấn thươnghoặc bệnh tật đến một cơ quan, huyết thanh nồng độ enzym tăng lên Vìvậy, với tổn thương gan, người ta thấy nồng độ AST cao hơn và ALT bìnhthường, cũng như các enzym khác thường thấy trong gan như alkalinephosphatase và lactate dehydrogenase Tổn thương tim thường được chỉ

định bởi nồng độ AST huyết tương cao và một dạng MB cụ thể creatinekinase (còn gọi là creatine phosphokinase).

Phản ứng xúc tác bởi ALT và AST được hiển thị trong hình 6.25 ALTchuyển các nhóm amino từ alanin sang một acid α-keto (ví dụ, α-ketoglutarat), tạo thành pyruvate và một acid amin khác (ví dụ, glutamate),tương ứng AST chuyển các nhóm amin từ aspartate sang một nhóm acidα-keto (ví dụ, α-ketoglutarat), sản sinh oxaloacetat và một acid amin khác(ví dụ, glutamate) tương ứng

Những phản ứng này có thể đảo ngược được Bởi vì glutamate và ketoglutarate dễ dàng chuyển và nhận nhóm amino, các hợp chất này đóngvai trò trung tâm trong sự trao đổi amino acid

α-Tóm lại, bước đầu tiên trong việc sử dụng các acid amin, cho các chứcnăng khác ngoài việc tổng hợp các protein hoặc các hợp chất chứa nitơ,đòi hỏi phải chuyển hóa amin hoặc pha loãng Phản ứng chuyển hoá tạo racác acid amin từ các acid amin thiết yếu hoặc

tạo ra một acid amin không thể tách ra từ một acid amin khác Ngoại lệduy nhất là lysine, histidine và threonine, những chất này không tham giavào các phản ứng như vậy Amoniac sinh ra từ quá trình oxy hóa phải được

loại bỏ an toàn khỏi hệ thống; điều này được thực hiện bằng các hoạt độngcủa chu trình urea.

Amino acid được sử dụng để tạo năng lượng trong cơ thể khi chế độ ănuống không đủ năng lượng Việc sản xuất glucose từ một nguồn khôngphải carbohydrate như amino acid được gọi là gluconeogenesis.Gluconeogenesis xảy ra chủ yếu ở gan và thận Oxaloacetat (bộ xươngcarbon của aspartate) và pyruvate (bộ xương cacbonat của alanin) có thểđược sử dụng để sản xuất glucose trong tế bào cơ thể thông qua quá trìnhgluconeogenesis Ngoài ra, bộ xương carbon của asparagine có thể đượcchuyển đổi thành oxaloacetate, và bộ xương cacbon của glycine, serine,cysteine, tryptophan, và threonine có thể được chuyển đổi thành pyruvate

để sản xuất glucose trong gan

Hình 6.27 cho thấy bộ xương carbon cacbon amin liên quan đến cácchất trung gian chính trong quá trình trao đổi chất

Một số acid amin, như phenylalanine và tyrosine, có thể bị phân hủythành dạng fumarate (một chất trung gian chu trình TCA), có thể được

sử dụng để hình thành glucose, nhưng acetoacetate cũng có thể được sửdụng để tổng hợp ketone trong cơ thể Vì vậy, hai acid amin này đều làglucogenic và ketogenic Valine và methionine được xem làglucogenic, sản sinh succinyl CoA Isoleucine là một phần glucogenic,cũng tạo ra succinyl CoA, ketogenic dị hóa tạo ra acetyl CoA.Threonine là một phần glucogenic, sản sinh succinyl CoA hoặcpyruvate tùy thuộc vào con đường suy thoái của nó, và một phầnketogenic khi bị phân hủy bởi một con đường khác để tạo ra acetylCoA Do đó, isoleucine và threonine, như phenylalanine và tyrosine,được coi là một phần ketogenic Tryptophan cũng được coi là một phầntạo ra nhiễm sắc thể và một phần glucogenic Tryptophan sản sinhacetyl CoA cũng như pyruvate khi dị hóa Như vậy, để được coi là mộtacid amin glucogenic, dị hoá acid amin phải tạo ra các chất trung gianđược lựa chọn của chu trình TCA Việc chuyển đổi các acid amin thànhglucose được tăng tốc bởi glucagon cao: tỷ lệ insulin và glucocorticoidschẳng hạn như cortisol Hormon như vậy được nâng cao khi người takhông nhận đủ năng lượng hoặc carbohydrate trong chế độ ăn kiêng,trong thời gian bệnh tật như xảy ra khi nhiễm trùng hoặc chấn thương,hoặc trong một số trạng thái bệnh như bệnh đái tháo đường và bệnhgan Đối với một acid amin được coi là ketogenic, dị hóa acid aminphải tạo ra không TCA chu kỳ trung gian acetyl CoA hoặc acetoacetat,được dùng để tạo thành các thân xeton Amino acid được phân giải đểtạo ra các xeton trong khi không tiêu thụ đủ lượng carbohydrate.Leucine và lysine là những chất hoàn toàn các acid amin ketogenic vàtạo ra sự dị hóa acetyl CoA.

Sản xuất Cholesterol, Leucine là acid amin duy nhất có sự chuyển đổiβ-hydroxy β-methylglutaryl (HMG) CoA, chất trung gian trong tổng hợpcholesterol Leucine có thể tạo thành HMG CoA qua β-hydroxy β-methylbutyrate (HMB) hoặc β-methylglutaconyl CoA Acetyl CoA có thểchuyển hóa thành cholesterol trong gan Trong cơ, leucine được cho lànguồn cholesterol quan trọng Hơn nữa, với sự sẵn có của HMB, người tacho rằng cholesterol tối đa tổng hợp trong cơ và giảm bớt tổn thương cơ

và phân rã protein (đặc biệt là những người bị tập thể dục)

Sản xuất acid béo trong thời gian thừa năng lượng thừa, protein vàcarbohydrate, bộ xương cacbon của acid amin có thể được sử dụng để tổnghợp acid béo Ví dụ leucin được sử dụng để tổng hợp acid béo trong mômỡ

Chương 2 SỰ HẤP THU, VẬN CHUYỂN AMINO ACID VÀ

PEPTIDE

2.1 Sự hấp thu amino acid và peptide.

Sự hấp thu amino acid và peptide chủ yếu ở ruột non

Tại ruột non, các peptide ngắn được thủy phân hoàn toàn thành acidamino tự do bởi hệ enzyme của dịch tụy, tiết ra từ tụy tạng

Tuyến tụy:

- Là một tuyến pha, nằm phía sau dạ dày, ngay phần tá tràng

- Chứa nhiều E tiêu hoá protein : trypsin, chymotrypsin,carboxylpeptidase,aminopeptidase

Enteropeptidase, một protease do tế bào biểu mô tá tràng tiết ra cắt bỏmột hexapeptid (6 aa) khỏi đầu N- tận

Dịch tuỵ:

Cấu tạo của tuyến tụy

Quá trình bi n đ i trypsinogen thành trypsin ế ổ

- Là sản phẩm ngoại tiết của tuyến tuỵ, chất lỏng trong suốt, hơi dính,không màu, có tính kiềm, pH = 7.8 – 8.4

- Được tiết ra do phản xạ không điều kiện với tác nhân kích thích, làthức ăn chạm vào lưỡi và niêm mạc dạ dày

- Trung hoà độ acid của thức ăn từ dạ dày đẩy xuống

Sự thủy phân protein ở ống tiêu hóa:

Quá trình cắt đứt các liên kết peptid nhờ các enzym được tiết ra từ ốngtiêu hóa (proteinase -protease hay peptidase)

Hai loại peptidase: endopeptidase và exopeptidase

- Endopeptidaseepsin, trypsin và chymotrypsin

Sơ đồ cấu tạo của thành ruột và nhung mao

Thức ăn đi từ khoang miệng tới dạ dày kích thích dạ dày tiết pH acid ,môi trường acid là môi trường thuận lợi cho các enzyme pepsin thuỷnphân các liên kết peptide hoạt động cắt nhóm -NH của các acid amin nhânthơm Valin, Tryptophan,Tirosin, Phenyl Tạo thành từng đoạn peptide Tới

tá tràng từ tụy tiết ra các enzyme trypsin, chymotrypsin Các tiền enzyme

sẽ chuyển hóa thành enzyme phân cắt thành từng đôi hai, đôi ba các acidamin Tới ruột non, enzyme ở ruột mới tiết aminopeptidase,carboxylpeptidase thủy phân thành các acid amin tự do sẽ được thấm quathành ruột

Hầu hết protein được hấp thu qua màng ruột dưới dạng dipeptid,tripeptid hoặc acid amin theo cơ chế đồng vận chuyển với N Các phân tửpeptid hoặc acid amin cùng với ion N sẽ giúp protein mang đặc hiệu Nănglượng do sự chênh lệch nồng độ ion Nsẽ giúp cho protein mạng thay đổihình dạng để đưa cả Nvà peptid hoặc acid vào bên trong tế bào Có một sốnhỏ acid amin đi từ lòng ruột vào tế bào biểu mô theo cơ chế khuếch tán

do protein mang Có một số nhỏ acid amin đi từ lòng ruột vào tế bào biểu

mô theo cơ chế khuếch tán do protein mang Có 5 loại protein mang khácnhau, đặc biệt cho từng loại acid amin và peptid Các acidamin được vậnchuyển bằng tế bào máu theo cơ chế khuếch tán do protein mang

Sự hấp thu acid amin xảy ra rất nhanh ở tá tràng và hỗng tràng nhưngchậm ở hồi tràng Khoảng 15% protein ăn vào sẽ đi xuống ruột già và

Microvilli ( vi nhung mao)