CẤU TRÚC VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN

Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 1 CHƯƠNG 7: CẤU TRÚC VÀ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN Protein được cấu thành từ amino acid Hai mươi amino acid cấu thành các chuỗi polypeptide sinh học Những amino acid cho thấy sự bất đối quanh carbon alpha Cấu trúc của protein phản ánh bốn cấp độ tổ chức Cấu trúc bậc hai của protein hình thành dựa vào liên kết hydro Cấu trúc bậc ba của protein Rất nhiều lực tham gia duy trì cấu trúc 3-D của protein Cysteine tạo thành các liên kết disulfide Nhiều vùng cuộn gấp trong những protein lớn Cấu trúc bậc 4 của protein: Cấu trúc lắp ráp ở cấp độ cao và quá trình tự lắp ráp Các cofactor và các ion kim loại thường được liên kết với protein Nucleoprotein, lipoprotein và glycoprotein là các protein kết hợp Bộ máy protein Enzyme xúc tác phản ứng chuyển hóa Các mức độ đặc hiệu của enzyme rất đa dạng: Mô hình ổ khóa-chìa khóa và mô hình khớp cảm ứng miêu tả mối tương tác giữa enzyme và cơ chất Enzyme hoạt động bằng việc giảm năng lượng hoạt hóa Tốc độ phản ứng của enzyme Những chất chất đồng hình với cơ chất ức chế hoạt động của enzyme tại trung tâm hoạt động Enzyme có thể được điều hòa trực tiếp Enzyme dị lập thể bị ảnh hưởng bởi phân tử tín hiệu Enzymes có thể được kiểm soát bởi những biến đổi hóa học Protein kết hợp với DNA theo một vài cách khác nhau Sự biến tính protein Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 2 Protein được cấu thành từ amino acid Các nucleic acid DNA và RNA phần lớn liên quan đến việc lưu trữ và truyền thông tin di truyền, và vì vậy được gọi là các đại phân tử thông tin. Ngược lại, protein là các polymer sinh học thực hiện hầu hết các chức năng thông thường của tế bào. Một số protein là phân tử cấu trúc hay tham gia vào việc duy trì hình dạng tế bào và thực hiện việc vận động của tế bào; một số khác tham gia vận chuyển chất dinh dưỡng và chất thải; số khác nữa thực hiện chức năng xúc tác thông qua việc tổng hợp năng lượng và thực hiện các phản ứng sinh hóa, bao gồm việc tổng hợp nucleotide và lắp ráp chúng thành nucleic acid. Những phân tử DNA và mRNA với chức năng chính là mang thông tin di truyền là những đại phân tử mạch thẳng với cấu trúc lặp lại đều đặn.[Chú ý là điều ngược lại không đúng: có một cấu trúc dạng thẳng, lặp đi lặp lại chưa chắc đã mang thông tin di truyền như chất dẻo, polyethylen và một vài cấu trúc của protein như collagen cũng thuộc loại kiểu cấu trúc này]. Những phân tử cấu trúc và chức năng vận chuyển và/hoặc là enzyme thường cuộn gấp lại thành cấu trúc bậc ba (3-D). Chúng bao gồm protein và một số phân tử RNA như: rRNA và tRNA. Tuy nhiên cả protein và phân tử RNA uốn nếp đều cấu tạo từ polymer thẳng đầu tiên về sau mới gấp lại. Protein bao gồm một chuỗi đơn phân mạch thẳng, được biết đến là các axít amin, và uốn nếp tạo nhiều hình dạng 3-D phức tạp. Một chuỗi amino acid được gọi là một chuỗi polypeptide. Sự khác biệt giữa một chuỗi polypeptide và protein là gì? Thứ nhất, một số protein bao gồm nhiều hơn một chuỗi polypeptide và thứ hai, nhiều protein có chứa các thành phần bổ sung như các ion kim loại hoặc các phân tử hữu cơ nhỏ được biết đến là cofactor, thêm vào phần polypeptide (xem bên dưới). Sự hình thành các chuỗi polypeptide Hai mươi amino acid khác nhau được sử dụng để cấu thành các protein. Tất cả các amino acid đều có một nguyên tử cacbon trung tâm, các carbon alpha, bao quanh bởi một nhóm amino, một nhóm carboxyl, một nguyên tử hydro và một chuỗi bên hoặc nhóm-R, như trong hình 7.01A (proline là một trường hợp ngoại lệ, xem dưới đây). Amino acid đơn giản nhất là glycine (Hình 7.01B), trong đó gốc R chỉ là một nguyên tử hydro duy nhất. Trong dung dịch, ở điều kiện sinh lý, các nhóm amin và nhóm carboxyl Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 3 của các amino acid đều bị ion hóa, tạo thành phân tử lưỡng cực hay ion lưỡng cực với một cực tích điện dương và một cực tích điện âm (Hình 7.01C). Amino acid được nối với nhau bằng liên kết peptide (Hình 7.02) để tạo thành một chuỗi polypeptide. Amino acid đầu tiên trong chuỗi có nhóm amino (-NH 2 ) tự do và đầu này được gọi là đầu amino hay đầu N của chuỗi polypeptide. Amino acid cuối cùng được gắn vào chuỗi với một nhóm carboxyl (-COOH) tự do, do đó đầu đó được gọi là đầu carboxyl hay đầu C. Khi tổng hợp, polypeptide được kéo dài từ đầu amino (N) về phía đầu carboxyl (C). Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 4 Hai mươi amino acid cấu thành các chuỗi polypeptide sinh học Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 5 Hai mươi amino acid thấy trong protein có nhiều nhóm hóa học khác nhau (Hình 7.03). Khả năng hình thành nhiều monomer khác nhau làm thành tập hợp các protein rất đa năng, với nhiều đặc tính và khả năng, bao gồm rất nhiều cấu hình 3-D có thể khác nhau. Các amino acid có thể được phân chia thành các nhóm dựa vào các đặc điểm lý hóa của chúng. Sự phân chia cơ bản chia chúng thành nhóm có nhóm bên (R-group) ưa nước (hydrophilic) và nhóm có nhóm bên kỵ nước (hydrophobic). Glycine có nhóm bên là một nguyên tử hydro, nên nó không thực sự phù hợp một nhóm nào trong hai nhóm kể trên. Các amino acid ưa nước có thể được chia thành nhóm kiềm, axít và trung tính. Các amino acid kiềm góp điện tích dương cho protein trong khi các gốc axít cung cấp điện tích âm. Chính xác hơn, việc tích điện này chỉ đúng trong dung dịch ở khoảng pH sinh lý. Các gốc trung tính có các chuỗi bên có khả năng hình thành các liên kết hydro. Nhóm bên của các amino acid ưa nước mang các nhóm hóa học có thể tham gia trong các phản ứng. Vị trí hoạt động của các enzyme (xem dưới đây) thường chứa serine, histidine, amino acid kiềm và các amino acid axít. Các amino acid kỵ nước có thể được chia thành nhóm các amino acid béo (Ala, Leu, Ile,Val, Met) và nhóm có vòng thơm (Phe, Trp và Tyr). Các amino acid này phần lớn có chức năng cấu trúc, ngoại trừ tyrosine trong đó có một nhóm hydroxyl đính vào vòng thơm và do đó có thể tham gia vào một loạt các phản ứng. Việc phân loại tyrosine còn nhập nhằng vì nó có nhóm hydroxyl có bản chất là phân cực. Proline có vòng không thơm, nói đúng, nó là imino acid (chứ không phải là amino acid) vì nó có một nhóm-NH- (imino) như là một phần của một vòng (thay vì một nhóm amin tự do). Hai trong số các amino acid kỵ nước, Met và Cys, chứa lưu huỳnh. Khi một chuỗi polypeptide lần đầu tiên tổng hợp, methionine luôn luôn là amino acid đầu tiên, mặc dù nó có thể được cắt ra sau đó. Cysteine quan trọng với cấu trúc 3-D vì nó tạo ra liên kết disulfide (xem dưới đây). Các nhóm sulfhydryl tự do của cysteine rất dễ tham gia phản ứng và thường được sử dụng trong các vị trí hoạt động enzyme hoặc để liên kết với các nhóm chất hóa học khác nhau vào protein. Hai mươi amino acid khác nhau thấy trong các protein có thể được viết tắt bằng hệ thống ba chữ cái và hệ thống một chữ cái (bảng 7.01). Chữ viết tắt các amino acid thường là (những) chữ cái đầu của tên, nhưng một số amino acid đôi khi bắt đầu với cùng Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 6 một chữ của bảng chữ cái, những chữ khác cần một chút trí tưởng tượng. Chúng đặc biệt được sử dụng khi viết ra các trình tự protein. Các amide, asparagine and glutamine, tương đối không ổn định và bị phá vỡ một cách dễ dàng thành các axit tương ứng, là aspartate và glutamate. Do đó, khi phân tích, nhiều nhà khoa học không phân biệt các amino acid axit với amide của chúng. Các chữ viết tắt Asx và Glx đã được phát minh để biểu thị chung cho các cặp không rành mạch này. Những amino acid cho thấy sự bất đối quanh carbon alpha Ngoài glycine, các amino acid có bốn nhóm hóa học khác nhau xung quanh các nguyên tử carbon alpha trung tâm. Carbon này được gọi là chiral hoặc trung tâm bất đối xứng (Hình 7.04). Do đó các amino acid như vậy tồn tại hai dạng đồng phân đối xứng qua gương với đặc tính đối xứng hay chiều khác nhau. Một cặp đồng phân qua gương, được biết đến như enantiomers hoặc đồng phân quang học. Chúng được gọi là dạng L và D. Việc phân chia thành kiểu L và D dựa vào việc các phân tử bất đối xứng làm quay mặt phẳng phân cực ánh sáng sang hoặc bên trái (L = levorotatory ) hoặc bên phải (D = dextrorotatory) (Xem thêm về mặt phẳng phân cực ánh sáng: http://en.wikipedia.org/wiki/Polarization_(waves); http://www.chemguide.co.uk/basicorg/isomerism/polarised.html#top). Sự quay quang học bị triệt tiêu khi dạng L và D cùng có mặt với lượng tương đương. Một hỗn hợp bằng nhau của đồng phân L và D được biết đến như một hỗn hợp đẳng quang (racemic mixture) và enzyme chuyển đổi qua lại giữa đồng phân D và L của phân tử được gọi là racemases. Một phân tử có nhiều các trung tâm bất đối xứng, chẳng hạn như một chuỗi polypeptide, sẽ có thể có nhiều đồng phân lập thể, vì mỗi trung tâm có thể tồn tại dưới dạng cấu tạo L hoặc D. (http://en.wikipedia.org/wiki/Circular_polarization) Tất cả các amino acid được tìm thấy trong protein là dạng L. Mặc dù L- axit min đôi khi được gọi là đồng phân "tự nhiên", D- amino acid có tồn tại trong tự nhiên. Các Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 7 peptidoglycan trong vách tế bào vi khuẩn chứa vài loại D- amino acid khác nhau, và một số kháng sinh peptide được amino acid. Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 8 Cấu trúc của protein phản ánh bốn cấp độ tổ chức Các chuỗi polypeptide thẳng phải được cuộn gấp thành cấu trúc 3-D để có thể thực hiện đúng chức năng. Hơn nữa, nhiều protein được tạo thành từ nhiều hơn một chuỗi polypeptide và cũng có nhiều protein còn có thêm các cofactor hay nhóm ngoại (prosthetic group) là các phân tử kết hợp có bản chất không phải là amino acid. Cấu trúc cuối cùng của một protein được xác định bởi trình tự amino acid của nó, do đó, protein với các trình tự protein tương đồng sẽ có cấu hình 3-D tương tự. Polypeptide điển hình dài khoảng 300-400 amino acid. Polypeptide ngắn hơn nhiều hoặc lớn hơn nhiều ít phổ biến hơn. Tuy nhiên, nhiều hormone và các yếu tố tăng trưởng, chẳng hạn như insulin, lại cấu tạo bởi các chuỗi polypeptide tương đối ngắn. Một polypeptide đặc biệt với hơn một nghìn amino acid là rất hiếm và các protein rất lớn có xu hướng cấu thành bởi vài chuỗi polypeptide riêng biệt nhiều hơn là một chuỗi đơn dài. Cấu trúc của các đại phân tử sinh học, cả protein và nucleic acid, thường chia thành bốn cấp độ tổ chức. 1. Cấu trúc bậc một là trình tự của các monomer: tức là trình tự của các amino acid trong một protein hay của các nucleotide trong DNA hoặc RNA. 2. Cấu trúc bậc hai là cấu trúc gấp hay vặn xoắn của các chuỗi polymer nhờ liên kết hydro Trong trường hợp của protein, các liên kết hydro hình thành giữa các nguyên tử của xương sống polypeptide (trong nhóm peptide). 3. Cấu trúc bâc 3 là cấu trúc gấp hơn nữa tạo thành cấu trúc không gian 3 chiều cuối cùng của một polymer. Trong trường hợp protein, điều này liên quan đến tương tác giữa nhóm R của các axit amin. 4. Cấu trúc bậc 4 là do sự lắp ghép các chuỗi polypeptide đơn để tạo thành cấu trúc cuối cùng. Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 9 Cấu trúc bậc hai của protein hình thành dựa vào liên kết hydro Theo định nghĩa, cấu trúc bậc 2 là sự cuộn gấp chỉ phụ thuộc vào liên kết hydro. Trong DNA, liên kết hydro do bắt cặp bổ sung là nền tảng của chuỗi xoắn kép helix. Trong protein, liên kết hydro tạo thành cấu trúc bậc hai xảy ra giữa các nhóm peptide làm xương sống của các polypeptide (hình 7.05). Các chuỗi polypeptide phải được cuộn gấp lại để mang hai nhóm peptide sát với nhau. Các hydro trên nitơ của một nhóm peptide sau đó liên kết với oxy của nhóm kia. [Chú ý rằng liên kết hydro cũng góp phần tạo nên cấu trúc bậc 3, nhưng ở đây liên kết hydro không phải là liên kết duy nhất hoặc thậm chí là liên kết chính tham gia tạo thành cấu trúc đó.] Hầu hết các cấu trúc bậc 2 trong protein thuộc một trong hai của cấu trúc bậc hai là chuỗi xoắn alpha (α-/ alpha helix) và nếp gấp beta (β- /beta sheet). Cả hai cấu trúc đều cho phép tạo thành lượng liên kết hydro tối đa có thể và do đó rất ổn định. Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D. Clark bởi Đặng Xuân Nghiêm, Trần Hoài Nam, Nguyễn Thanh Sang và Phạm Công Vũ – 2010. (Không được dùng cho mục đích xuất bản, thương mại). 10 Trong một chuỗi xoắn α-helix (Hình 7.06), một chuỗi polypeptide đơn được cuộn xoắn thành xoắn phải và liên kết hydro chạy theo chiều dọc lên xuống, song song với trục xoắn. Trong thực tế, các liên kết hydro trong một chuỗi xoắn a-helix không phải là song song với trục. nó hơi nghiêng so với trục xoắn vì có 3,6 amino acid cho mỗi vòng chứ không phải là số nguyên. Chiều dài của một vòng xoắn là 0,54 nm và chiều cao của một amino acid là 0,15 nm. Các liên kết hydro giữ các vòng xoắn kế tiếp nhau của các chuỗi xoắn helix, và chúng chạy từ nhóm C=O của một amino acid đến nhóm N-H của amino acid thứ 4 phía dưới trong chuỗi. Chuỗi xoắn kép helix rất ổn định bởi vì tất cả các nhóm peptide (-NH- CO-) đều tham gia vào hai liên kết hidro; một ở trên, một ở dưới dọc theo trục xoắn. Chuỗi xoắn phải là ổn định nhất cho các L- axit amin. (một chuỗi xoắn ổn định không thể được hình thành với cả D- và L- amino acid mặc dù xoắn bên trái có thể xoắn ổn định về mặt lí thuyết khi được hình thành từ các D- axít amin. Các nhóm R quay ra phía ngoài của xương sống peptide được gói chặt của chuỗi polypeptide. Trong số 20 axit amin, Ala, Glu, Leu và Met là các amino acid hình thành chuỗi xoắn alpha tốt nhưng nhưng Tyr, Ser, Gly và Pro thì không. Proline là hoàn toàn không phù hợp với một chuỗi xoắn alpha, do cấu trúc của nó là dạng vòng tròn cứng nhắc. Hơn nữa, khi proline có mặt trên chuỗi polypeptide, nó không còn nguyên tử hydro nào trên nguyên tử nitơ tham gia liên kết peptide. Do đó, proline làm gián đoạn các kiểu liên kết hydro. Ngoài ra, hai gốc amino acid cồng kềnh hay hai gốc có cùng điện tích nằm cạnh nhau trong các chuỗi polypeptide sẽ không khớp vào một chuỗi xoắn alpha. Nhìn chung, các chuỗi xoắn alpha tạo thành các gậy rắn hình trụ. Các nếp gấp beta cũng được tổ chức với nhau bởi liên kết hydro giữa các nhóm peptide nhưng trong trường hợp này chuỗi polypeptide được gấp ngược lại trên chính nó để cho ra các cấu trúc mặt phẳng dẹt gấp kiểu zig-zag (Hình 7.07). Cũng giống như các chuỗi xoắn alpha các nếp gấp beta cũng rất ổn định bởi vì tất cả các nhóm peptide (ngoại trừ nhóm trên mép của dải) đều tham gia vào hai liên kết hydro. Trong các nếp gấp beta các liên kết hydro hướng về hai bên cạnh nhóm peptide, mỗi liên kết một bên. Trong cấu trúc beta- sheet, các đoạn của chuỗi polypeptide thường nằm cạnh nhau theo kiểu, mặc dù không luôn luôn, đối song và nhóm R- nằm xen kẽ ở trên và dưới các mặt phẳng zig -zag của nếp gấp beta. [...]... chức năng của tế bào Protein chiếm khoảng 60% vật chất hữu cơ của các cơ quan tử của sinh vật Chúng chịu trách nhiệm cho hầu hết những phản ứng chuyển hoá và nhiều thành phần cấu trúc của tế bào Không ngạc nhiên khi chức năng của protein rất đa dạng Tuy nhiên, các protein có thể phân chia thành các loại chính như sau: 1 Các enzyme 2 Các protein cấu trúc 3 Các protein kết hợp (vận chuyển, mang, và protein. .. mặt của protein, tiếp xúc với một dung môi và phần lớn chứa các gốc tích điện hay phân cực Các cấu trúc vòng cứng nhắc của proline làm quay xương sống của chuỗi polypeptide một góc khoảng 900 Do đó, proline phá vỡ cấu trúc bậc 2, góp phần vào hình thành các khúc cong/đoạn đổi hướng để các cấu trúc bậc 2 cuộn gấp thành cấu trúc bậc 3 Khi nghiên cứu cấu trúc 3-D của protein, người ta thấy hàng ngàn protein. .. Nucleoprotein, lipoprotein và glycoprotein là các protein kết hợp Protein kết hợp là các protein liên kết với các phân tử khác Ví dụ, các nucleoprotein là phức hợp protein và nucleic acid, lipoprotein là các protein với các gốc lipid đính vào, glycoprotein có các thành phần carbohydrate Nhiều glycoprotein được tìm thấy trên bề mặt của các tế bào Chúng mang các chuỗi carbohydrate ngắn cấu tạo từ vài phân... mặt, các protein truyền tín hiệu và, các protein điều tiết dùng để điều hòa biểu hiện của gen ở các cấp khác nhau Các chức năng của các protein sẽ được thảo luận chi tiết hơn ở các chương riêng (đặc biệc chương 9 đến chương 11) Ở chương này các môtip cấu trúc 3-D của protein liên quan đến việc protein bám vào DNA sẽ được thảo luận thêm dưới đây Một số protein phát ra hoặc hấp thụ ánh sáng và đôi khi... ch 17) là những ví dụ về các cấu trúc được xây dựng có sử dụng protein Những protein chuyên biệt (specialized proteins) được biết có thể kiểm soát cấu trúc của nước Cá sống ở những vùng địa cực có protein chống đông để giữ máu của cơ thể khỏi đóng băng Những protein này liên kết với bề mặt đá và ngăn cản hình thành sự phát triển của tinh thể Ngược lại, những protein bề mặt của một số vi khuẩn lại là... Cấu trúc bậc ba của protein Sự cuộn gấp thêm hơn nữa của chuỗi polpeptide tạo thành cấu trúc bậc 3 Trong một nucleic acid cấu trúc bậc ba là do siêu xoắn tạo thành Trong một protein, chuỗi polypeptide, với các đoạn chuỗi xoắn alpha và nếp gấp beta, cuộn gấp lại để tạo thành cấu trúc 3-D cuối cùng Nhìn chung, các chuỗi polypeptide với trình tự các chuỗi amino acid tương tự sẽ uốn gấp để tạo ra cấu trúc. .. đều có cấu tạo từ một số kiểu-motif cấu trúc xác định Motif cấu trúc như vậy thường bao gồm một số đoạn xoắn alpha và/ hoặc một số beta-sheet tạo thành một cấu trúc hữu ích và dễ nhận biết (hình 7.10) Việc cuộn gấp thành cấu trúc 3-D chủ yếu là do hoạt động của hai yếu tố Nhiều amino acid có nhóm R rất dễ hòa tan trong nước (ưa nước) Những chuỗi bên này “thích” nằm ở trên bề mặt của phân tử protein. .. carbohydrate của glycoprotein bề mặt Việc nhận biết của hệ thống miễn dịch thường phụ thuộc vào cấu trúc chính xác của chuỗi carbohydrate của glycoprotein Ví dụ, các kháng nguyên A và B của hệ nhóm máu ABO được biết đến hiện nay là chuỗi carbohydrate khác nhau mang trên protein với sự có mặt hay vắng mặt của đường đơn 22 Dịch từ “Molecular biology-understanding the genetic revolution” của David D Clark... vật lí với sự tiêu tốn năng lượng sinh học (thường là nhờ thuỷ phân ATP hoặc GTP) Việc tiêu thụ năng lượng làm thay đổi thuận nghịch về cấu hình của chúng Họ protein myosin, co rút khi được hoạt hóa bằng năng lượng, được tìm thấy ở sợi cơ và sợi roi của sinh vật nhân chuẩn Các actin được tìm thấy ở cơ cùng với myosin, nơi mà cả 2 protein tham gia vào chức năng co rút như sự co rút của cơ (Hình 7.26),... giống với các protein khác như có các “túi” gắn những phân tử nhỏ (trung tâm phản ứng) và có khả năng thay đổi cấu hình Nhiều cấu trúc dưới tế bào cấu tạo phần lớn hoặc một phần bởi các protein cấu trúc, chẳng hạn như: tơ của roi vi khuẩn có thể bơi lội, các vi ống có tác dụng điều chỉnh dòng chuyển động bên trong tế bào sinh vật bậc cao, các “sợi” (fiber) trong mô liên kết, và vỏ/áo ngoài của virus (xem