DANH MỤC BẢNGBảng 1: Khối lượng và cấu trúc phân tử của một số proteinBảng 2: Thành phần acid amin không thể thay thếBảng 3: Các ứng dụng trong thực phẩm... Công nghiệp thực phẩm không c
SƠ LƯỢC VỀ PROTEIN
Protein được phát hiện lần đầu tiên ở thế kỷ XVIII (1745 bởi Beccari); mới đầu được gọi là allbumin (lòng trắng trứng) Mãi đến năm 1838, Mulder lần đầu tiên đưa ra thuật ngữ protein xuất phát từ chữ Hy lạp proteos nghĩa là “đầu tiên”, “quan trọng nhất” Biết được tầm quan trọng và nhu cầu xã hội về protein, đến nay nhiều công trình nghiên cứu và sản xuất hợp chất này đã được công bố, đã đem lại nhiều ý nghĩa hết sức to lớn phục vụ cho nhân loại Vì vậy, nhiều nhà khoa học trên thế giới đã vinh dự nhận được giải thưởng Nobel về các lĩnh vực nghiên cứu liên quan đến protein
Như đã biết protein là hợp chất hữu cơ có ý nghĩa quan trọng bậc nhất trong cơ thể sống Về mặt số lượng, nó chiếm không dưới 50% trọng lượng khô của tế bào Về thành phần cấu trúc, protein được tạo thành chủ yếu từ các amino acid qua liên kết peptide Cho đến nay người ta đã thu được nhiều loại protein ở dạng sạch cao có thể kết tinh được và đã xác định được thành phần các nguyên tố hoá học, thông thường trong cấu trúc của chúng gồm bốn nguyên tố chính là C, H, O, N với tỷ lệ C = 50%, H
≈ 7%, O ≈ 23% và N ≈ 16% Đặc biệt tỷ lệ N trong protein khá ổn định Nhờ tính chất này để định lượng protein theo phương pháp Kjeldahl, người ta tính lượng N rồi nhân với hệ số 6,25 Ngoài ra trong protein còn gặp một số nguyên tố khác như S ≈0-3% và P,
Khối lượng phân tử, ký hiệu là Mr (được tính bằng Dalton) của các loại protein thay đổi trong những giới hạn rất rộng, thông thường từ hàng trăm cho đến hàng triệu Ví dụ: insulin có khối lượng phân tử bằng 5.733 Dalton, glutamat-dehydrogengenase trong gan bò có khối lượng phân tử bằng 1.000.000 Dalton.
(Dalton) Số gốc amino acid Số chuỗi
Bảng 1: Khối lượng và cấu trúc phân tử của một số protein
Protein có vai trò vô cùng quan trọng trong cơ thể của tất cả các sinh vật, nhóm chất này tham gia vào mọi hoạt động sống của cơ thể, chúng có chức năng từ việc tham gia xây dựng tế bào, mô đến tham gia hoạt động xúc tác, điều khiển các quá trình trao đổi chất của cơ thể.
NỘI DUNG
Cấu tạo của protein
Cấu trúc của protein được xác định dựa trên hai đặc tính chủ yếu: bản chất, vị trí của các acid amin trong mạch polypeptide (gốc R của acid amin); các tính chất hoá học và hình học của liên kết peptide.
Cấu trúc phân tử của protein được chia làm bốn loại:
Cấu trúc bậc 1 của protein là thành phần và trình tự sắp xếp các gốc axit amin trong chuỗi polypeptide, được liên kết với nhau bằng liên kết peptide Đây là cấu trúc cơ bản nhất của protein và không tồn tại ở dạng này trong tự nhiên.
Cấu trúc bậc hai của protein biểu thị sự sắp xếp không gian có trật tự của các axit amin trong chuỗi polypeptide Các cấu trúc bậc hai phổ biến nhất là xoắn alpha, trong đó chuỗi polypeptide cuộn tròn chặt chẽ thành hình xoắn ốc, và nếp gấp beta, trong đó chuỗi polypeptide tạo thành các nếp gấp song song hoặc ngược song song.
Cấu trúc bậc 3 phản ánh mối quan hệ không gian của các amino acid trong chuỗi polipeptide Nó bao gồm cả cấu trúc bậc 2 và tạo nên cấu trúc đặc thù của từng loại protein.
• Cấu trúc bậc 4 (quaternary structure): phản ánh sự tương quan không gian giữa các sợi polipeptide trong phân tử protein Thành phần dinh dưỡng trong thịt đặc biệt có chứa nhiều protein, các acid amin cần thiết, vitamin và khoáng chất giúp cơ thể phát triển Thành phần hoá học của thịt gồm có: nước, protein, lipid, glucid, chất trích ly chứa nito và phi nito, chất khoáng, vitamin và enzyme Đặc biệt protein trong thành phần của thịt là protein hoàn thiện Cấu trúc của thịt phụ thuộc vào vai trò, chức năng và thành phần hoá học Protein trong thịt gia súc, gia cầm gồm: Mô cơ (cấu tạo từ các tế bào cơ gọi là sợi cơ) và Mô liên kết (sợi colagen và sợi đàn hồi) Trong hệ thống protein của thịt người ta chia làm ba nhóm như: Protein của chất cơ (nội chất), Protein của sợi cơ và Protein của mô liên kết và một số biến thể của nó
- Protein của chất cơ (nội chất):
Protein nội chất (MY) nguồn gốc từ cơ nạc, có chức năng: Liên kết các cơ, giữ nước, nhũ tương hóa chất béo, màu sắc Được tìm thấy trong tế bào cơ, là phần chất lỏng bao bọc lấy protein dạng sợi, cung cấp những chức năng sinh hoá cần thiết Trong nhóm này có hàng trăm loại protein khác nhau với tỷ lệ rất nhỏ. Myoglobin là loại protein điển hình trong nhóm này Myoglobin là protein hình cầu, phân tử Globin do 153 acid amin tạo nên Myoglobin là protein có cấu trúc bậc 3 tiêu biểu Gốc mang màu là phorphyryl Myoglobin là phức của Hem và Globin gắn ở gốc Histidine có số thứ tự 93 Nó có vai trò quan trọng trong quá trình sản xuất thịt vì đây là loại protein tạo màu cho thịt, là chất màu tự nhiên, quyết định màu sắc của thịt, Desoxymioglobin là sắc tố bẩm sinh của thịt làm cho thịt có màu đỏ tía, trong đó Fe có hoá trị II, chứa ion Sắt, bị biến màu khi sắt II chuyển sắt III Hemyglobin, Myoglobin chịu trách nhiệm vận chuyển oxy trong mô cơ và không vận chuyển oxy khi bị giết mổ, lipoprotein huyết tương vận chuyển lipid từ gan tới các mô.
Hình 1: Cấu trúc Myoglobin và Hemoglobin
Protein sợi cơ mô liên kết nguồn gốc từ cơ nạc, có chức năng: Giữ nước;nhũ tương hóa chất béo; kết cấu của sản phẩm thịt Mỗi sợi cơ thường được tạo từ rất nhiều sợi cơ xếp song song với nhau, sợi cơ cú đường kớnh từ 10 ữ 100àm,chiều dài khoảng 12cm Protein chứa trong tơ cơ là loại protein chủ yếu hình thành nên cấu trúc và kích thước của cơ Protein sợi cơ gồm bắp thịt là tập hợp những bó sợi cơ, bó sợi cơ tập hợp những sợi cơ; sợi cơ là những tế bào cơ bao gồm nhiều sợi cơ, sợi tơ cơ: tạo thành từ các đoạn sarcomere lặp lại Đốt cơ (Sarcomere) gồm
2 loại protein: actin và myosin (actin trượt lên myosin → sợi cơ ngắn lại → quá trình co cơ → tạo năng lượng) xếp xen kẽ nhau, đây là protein co rút; protein điều hoà co rút như troponin, tropomiozin, alpha-actinin, beta-actinin, protein M, protein C Actin và myosin liên kết với nhau tạo nên tê cứng.
Hình 2: Cấu trúc của sợi cơ
Phân tử myosin gồm 6 tiểu đơn vị, cấu trúc phần hình trụ, dài 120nm và có đường kính 1,5nm Phần đầu có cấu trúc xoắn ốc dài 15nm, đường kính 4,5nm; 55% chuỗi polypeptide có cấu trúc xoắn α Phân tử myosin chứa 40 nhóm sulfidril nhưng lại không có cầu nối disulfur
Dưới tác động của enzyme trypsin, phân tử myosin bị thủy phân thành hai mảnh nhỏ hơn: meromyosin nặng (M = 50.000) và meromyosin nhẹ (M = 125.000) Myosin là một loại protein cấu tạo ở mô cơ, chiếm khoảng 40% tổng số protein có trong mô này Ngoài ra, myosin còn tham gia vào cấu tạo của tế bào và đóng vai trò là enzyme adenosin triphosphataza, giúp xúc tác quá trình phân huỷ ATP giải phóng năng lượng cung cấp cho hoạt động của cơ.
Sau myosin là actin chiếm 15% tổng số protein mô cơ Actin tồn tại ở hai dạng: dạng hình cầu G-actin và dạng sợi F-actin.
Chúng có khả năng kết hợp với myosin tạo thành 10 actomyosin, chất này ảnh hưởng đến chất lượng cơ làm cho khả năng tan kém đi Phân tử Actin cấu tạo gồm 374 gốc acid amin, actin dưới dạng đơn phân chỉ gồm 1 chuỗi polipeptide có cấu trúc bậc ba là G-actin G-actin tự trùng hợp thành F-actin
Phân bố dọc theo chiều dài F-actin, cứ 39 nm lại có 1 troponin, có 3 loại troponin T, I, C và có M khác nhau Troponin C có 4 chỗ để gắn ion Ca 2+ vào trong troponin, bằng cách dịch chuyển tropomiozin dọc theo cấu trúc xoắn của gốc actin.
Gồm 2 chuỗi polypeptide, cấu trúc xoắn α Tropomiozin gắn vào hai sợi F-actin Tropomiozin gắn đầu đối đầu với nhau bằng liên kết ion Mỗi tropomiozin có một vùng cố định troponin T vào gốc Xistein.
- Protein của mô liên kết và một số biến thể của nó:
Protein của mô liên kết là loại protein không hoàn thiện, khó tiêu hoá Các loại protein như collagen, elastin, reticulin,…thường chiếm tỉ lệ nhiều trong mô liên kết.
Collagen và elastin là 2 protein chiếm trên 50% lượng protein của khung
Collagen là protein có dạng sợi bền chắc, không đàn hồi, khi đun sôi, trong nước collagenbị thuỷ phân một phần và có sự thay đổi cấu trúc bên trong của phân tử protein Collagen chuyển thành gelatin có độ nhớt cao, để nguội tạo thành gel Khi đun nóng trở lại, chuyển thành xon đặc Collagen có trong xương, da, gân, sụn và hệ thống tim mạch Tropocolagen là đơn vị cơ sở của collagen Trong chuỗi polypeptide có các đoạn cấu trúc (Gly-proline- X, hoặc Gly –Y- hydroxyproline) chiếm 33% tổng lượng acid amin Còn các gốc acid amin thì nằm ngoài xoắn ốc này.
Giá trị của dinh dưỡng trong protein thịt
Hàm lượng protein quyết định chất lượng của khẩu phần thức ăn Nếu thiếu protein: Cơ thể sẽ suy dinh dưỡng, chậm lớn, giảm khả năng miễn dịch, gây ảnh hưởng xấu đến một số cơ quan chức năng (gan, tuyến nội tiết, hệ thần kinh) Ngoài ra nếu thiếu protein xương sẽ bị thay đổi thành phần hoá học, cấu tạo.
Giá trị dinh dưỡng của thịt chủ yếu là nguồn protein Protein của thịt là loại protein hoàn thiện , chứa tất cả các acid amin cần thiết cho cơ thể Giá trị dinh dưỡng protein các loại thịt gần giống nhau Thành phần lipid trong thịt có giá trị năng lượng cao và góp phần làm tăng hương vị thơm ngon của thịt.
Bảng 2: Thành phần acid amin không thể thay thế
Thành phần dinh dưỡng trong thịt thay đổi tuỳ theo vị trí miếng thịt trên thân Thông thường phần nạc lưng và nạc đùi chứa hàm lượng protein cao nhất có lẽ vì thành phần cơ này của con vật hoạt động nhiều hơn các thành phần khác Thịt gia súc có sừng có hàm lượng protein cao hơn thịt gia súc không sừng nhưng ít béo hơn Hàm lượng protein ở con non béo cao hơn con già gầy
Protein của mô cơ là loại protein hoàn thiện Protein của mô cơ dễ tiêu hóa bởi các men tiêu hoá như : pepsin, trypsin, chymotrypsin, dễ bị thuỷ phân bởi các proteaza thực vật như papain của đu đủ, bromelin của dứa Giá trị sinh học của protein mô cơ rất cao: thịt bò 69, thịt lợn 74 so với mô liên kết là 25.Protein của mô cơ còn chứa các thành phần quyết định sự cứng xác, sự mềm mại và hương vị cho thịt sau giết mổ.
Tính chất
3.1 Tính chất của protein thịt trong quá trình chế biến thực phẩm
Protein được tạo thành từ hầu hết các acid amin ưa nước sẽ có hướng hấp thụ và giữ nước nhiều hơn Protein phản ứng với đường khử để tạo thành hợp chất hương vị và màu sắc trong một quá trình gọi là phản ứng Mailard.
Protein có khả năng hình thành gel, ví dụ điển hình như gelatin Gelatin được chiết xuất từ collagen, một loại protein có cấu trúc giống sợi dây có trong xương, da, gân và dây chằng động vật Khi được làm nóng, gelatin tan và phân tán trong dung dịch Nhưng khi nguội, các sợi dây này liên kết với nhau và giữ nước bên trong, tạo thành gel.
Protein có thể làm cho thực phẩm nhớt hơn để làm tăng tính đàn hồi.
Hình 4: Gelatin thương mại dưới dạng bột
- Vai trò quan trọng nhất của protein là xây dựng và tái tạo tất cả các mô của cơ thể:
Protein là thành phần quan trọng cấu thành nên các hormon và các enzyme Đây là những chất tham gia vào mọi hoạt động điều hoà chuyển hoá và tiêu hoá Protein tham gia duy trì cân bằng dịch thể trong cơ thể, sản xuất kháng thể và tạo cảm giác ngon miệng Protein còn là nguồn năng lượng cho cơ thể Khi nguồn cung cấp năng lượng từ glucid và lipid là không đủ.
Protein thường không được sử dụng để làm năng lượng Tuy nhiên, nếu cơ thể không nhận đủ calo từ các chất dinh dưỡng khác hoặc từ chất béo dự trữ trong cơ thể Protein sẽ được sử dụng để tạo năng lượng.
Nếu tiêu thụ nhiều protein hơn mức cần thiết, cơ thể sẽ phân hủy protein và lưu trữ các thành phần của nó dưới dạng chất béo Những biến đổi của thịt được biểu hiện rõ ràng bằng các dấu hiệu vật lý Thịt con vật sau khi giết vài giờ rắc chắc lại(gọi là sự tế cóng, cứng xác) Trạng thái vật lý của thịt diễn ra nhanh hay chậm tuỳ thuộc vào nhiều yếu tố như: hàm lượng dự trữ các chất cho năng lượng glycogen, ATP và các hợp chất khác chứa trong thịt.
3.2 Sự biến đổi của Protein thịt sau giết mổ
- Sự tê cứng (giai đoạn tê cứng)
Là quá trình sinh hoá phức tạp, dưới xúc tác của Enzyme (các loại men) mà đặc trưng của nó khác với quá trình phân giải khi cơ thể còn sống. Đó là quá trình phân giải Glucogen tạo thành acid Lactic và các loại đường đôi, giai đoạn này diễn ra nhanh hay chậm tuỳ thuộc vào nhiệt độ của môi trường, khi nhiệt độ càng cao thì quá trình phân giải glucogen càng nhanh, từ đó tạo cho thân thịt rắn chắc.
Là giai đoạn tập hợp những biến đổi về tính chất của thịt, kết quả là thịt có những biểu hiện tốt về hương thơm và vị ngon. Giai đoạn này thịt trở nên mềm mại và ngon hơn giai đoạn tê cứng Sự đàn hồi của thịt ở giai đoạn này là tốt nhất, thông thường thịt có màu tươi sẫm đặc trưng (ở giai đoạn này độ pH của thịt giảm rất nhanh, có thể xuống tới pH = 4-5).
- Giai đoạn tự phân sâu
Tự phân sâu có đặc trưng là sự phân giải Protein và Lipid trong mô tế bào dưới tác dụng của Enzyme có sẵn trong các cơ. Hậu quả của sự phân giải Protêin làm cho độ rắn của thịt giảm đi, độ tách dịch gia tăng, làm cho thịt có màu hung nâu, bề mặt thịt thì ướt, có vị chua, thậm chí mùi khó chịu Cuối giai đoạn này thịt sẽ không còn khả năng làm thực phẩm.
- Giai đoạn thịt nhạt màu, mềm nát, dỉ dịch
Nếu giai đoạn chín tới làm cho pH của thịt sụt giảm rất nhanh trong những giờ đầu tiên thì quá trình biến đổi tiếp theo ở giai đoạn này càng nhanh chóng hơn, lúc này màu của thịt giảm đi rõ rệt, nước dịch chảy nhiều làm cho bề mặt của thịt ướt khi sờ vào có cảm giác nhớt.
- Giai đoạn thối rữa của thịt:
Nguyên nhân thối rữa của thịt là do vi sinh vật tấn công và do các Men trong thịt bị phân huỷ Vi sinh vật xâm nhập vào thịt rất phong phú, có thể thuộc nhóm hiếu khí hoặc kỵ khí từ đó làm cho thịt bị thối rữa rất nhanh chóng Trong thực tế có thể Vi sinh vật xâm nhập vào thịt ngay từ khi gia súc còn sống hoặc sau khi đã giết mổ nếu môi trường hoặc điều kiện vệ sinh không được tốt.
Sự biến tính Protein
Khi đun nóng ở nhiệt độ 70 o C thì protit sẽ đông vón và thoái hóa Quá trình đông vón vừa phải làm cho protit dễ tiêu hơn. Ngược lại, nếu nấu ăn ở nhiệt độ quá cao như: nấu nướng, hấp thức ăn trong lò nhiệt độ cao (trên 300oC), rán thức ăn trong dầu mỡ quá lâu (dầu mỡ có thể lên đến nhiệt độ trên 200oC) sẽ tạo thành các liên kết khó tiêu, khiến giá trị dinh dưỡng của chất đạm giảm đi Không những nhiệt độ thấp cũng làm biến tính nhiều protein Có nhiều enzym bền ở nhiệt độ thường những lại bị vô hiệu hóa ở 0oC Một số protein thường bị tập hợp và kết tủa khi ở nhiệt độ lạnh đông Các protein có tỉ lệ (acid amin kỵ nước/acid amin có cực) cao thì rất dễ bị biến tính ở nhiệt độ thấp.
Trị số pH của thịt là thước đo quan trọng cho biết tình trạng của thịt Trị số pH phản ánh khả năng liên kết nước của thịt, ảnh hưởng đến chất lượng và thời hạn sử dụng của thịt Ngoài ra, pH của thịt cũng liên quan đến sự phát triển của vi khuẩn và vi sinh vật, cho phép suy đoán về mức độ an toàn của thịt.
14, pH của nước cất 2 lần hoặc pH trong thú sống là trung tính(pH = việc bắt giữ thú chuẩn bị hạ thịt Nếu thú được nghỉ ngơi và không bị stress trước khi giết mổ, trị số pH của thịt thường giảm dần đều trong 24 giờ đầu tiên và lúc này trị số pH đạt khoảng 5,8 đến 6,2.
Trị số pH thịt có tầm quan trọng trong sản xuất các sản phẩm thịt chế biến vì nhiều lý do: pH cao làm cho thịt tăng khả năng liên kết với nước nhưng hàm lượng nước cao sẽ thúc đẩy sự phát triển của vi khuẩn. Độ ẩm của cơ thịt có xu hướng tăng theo thời gian so với mẫu đối chứng, nguyên nhân này là do ở nồng độ muối ≤ 1M sẽ kích thích các sợi cơ liên kết với nước, bên cạnh đó muối đi vào dịch bào nhiều hơn lượng nước đi ra tạo môi trường áp suất thẩm thấu cao lôi kéo nước trở lại bên trong dịch bào của tế bào).
- Sau khi bị biến tính, protein thường có một số biểu hiện như:
Độ hòa tan và khả năng giữ nước giảm, do các nhóm kỵ nước lộ ra nhiều hơn.
Mất hoạt tính sinh học (như khả năng xúc tác, khả năng tạo liên kết, khả năng phản ứng…)
Dễ bị thủy phân bởi các enzyme, do các liên kết peptide lộ ra nhiều nên dễ bị enzyme tấn công.
Mất khả năng kết tinh và tăng độ nhớt trong dung dịch nồng độ muối thì độ ẩm trong nguyên liệu giảm xuống đáng kể,đây là do tác dụng khử nước của muối.
Chức năng của Protein trong thực phẩm chế biến từ thịt
Protein có mặt trong thực phẩm ở trạng thái rắn hoặc lỏng, dạng thuần nhất hoặc hỗn hợp Nó là hợp phần có sẵn hoặc đưa vào để tạo giá trị dinh dưỡng, tạo hình và tạo kết cấu đặc trưng cho thực phẩm Trong điều kiện công nghệ nhất định, protein có thể tương tác với nhau, với nước, tạo độ xốp cho sản phẩm.
Các tính chất, chức năng - áp dụng cho một thành phần thực phẩm - là các tính chất không phải dinh dưỡng, ảnh hưởng đến tính khả dụng của thành phần trong thực phẩm: tạo tính cảm quan (cấu trúc), trạng thái vật lý của thực phẩm trong chuyển hóa, chế biến, bảo quản, các tính chất lý hóa tạo nên các đặc tính mong muốn của thực phẩm chứa protein.
- Chức năng của protein được chia thành 3 nhóm:
Hydrat hóa (phụ thuộc vào liên kết protein- nước) như khả năng hút ẩm giữ nước, trương nở, dẻo dính, phân tán, hòa tan và tạo độ nhớt…
Những tính chất của protein như khả năng đông tụ, kết tủa, tạo gel và tạo ra nhiều cấu trúc khác (ví dụ: tạo sợi, tạo màng, tạo bột nhão ) đều là kết quả của sự liên kết giữa các phân tử protein với nhau.
Các tính chất bề mặt liên quan đến sức căng bề mặt như khả năng tạo nhũ tương, tạo bọt…
Tuy nhiên các nhóm tính chất này không có ranh giới phân chia dứt khoát Rất khó dự đoán các tính chất chức năng của protein dựa vào các đặc tính cấu trúc của nó mà phải xác định bằng thực nghiệm:
Hoà tan Đồ uống, canh xúp
Hydrat hoá Bột nhào (bánh), thịt băm Độ nhớt Các dạng đồ uống
Tạo gel Giò, chả, đậu hũ, phomai, đồ ăn nhẹ dạng gel,…
Nhũ hoá Sữa đồng hoá bơ, kem, mayonnaise, cà phê sữa, xúc xích,…
Tạo bọt Bọt bia, kem, bánh xốp,…
Tạo kết cấu Sản phẩm thịt giả từ protein thực vật
Bảng 3: Các ứng dụng trong thực phẩm
- Khả năng hòa tan của protein:
Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ hòa tan cao.
Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được sử dụng trong đồ uống.
Ngoài ra, protein cần có khả năng hòa tan ở nhiều giá trị pH khác nhau và chịu nhiệt tốt Quá trình đun nóng làm giảm mạnh độ hòa tan của hầu hết protein và sự giảm này là không thuận nghịch Tuy vậy, trong chế biến thực phẩm, việc đun nóng là cần thiết để diệt vi sinh vật, khử mùi khó chịu và loại bỏ nước Thậm chí, đun nóng nhẹ (được sử dụng khi chiết xuất và tinh chế các chế phẩm protein) cũng gây biến tính ở một mức độ nào đó và làm giảm độ hòa tan Không phải tất cả các protein có độ hòa tan ban đầu tốt đều có các tính chất chức năng khác tốt.
Có trường hợp khả năng hấp thụ nước của protein được cải thiện khi làm biến tính ở một mức độ nào đó Đôi khi, khả năng tạo gel vẫn giữ được sau khi biến tính và không hoà tan một phần protein Tương ứng với điều đó, việc tạo thành nhũ tương, hệ bọt và gel có thể liên quan tới các mức độ làm duỗi mạch, tập hợp và không hoà tan protein khác nhau Ngược lại, protein của lactoserum, caseinate và một vài protein khác cần có độ hoà tan ban đầu đủ lớn nếu muốn chuyến hoá nó thành dạng gel, hệ bọt hay hệ nhũ tương tốt.
Độ bền của hệ cô lập protein phụ thuộc vào các tương tác protein-protein và protein-nước Những tương tác này chịu ảnh hưởng của nhiều yếu tố như nồng độ protein, độ pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion và sự hiện diện của các thành phần khác Sự cân bằng giữa các lực này xác định tính chất chức năng của hệ cô lập protein.
Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein, pH thay đổi dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết với nước Tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein - protein là cực đại, các phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở là cực tiểu.
Sự hấp thu và giữ nước của protein có ảnh hưởng lớn đến tính chất và kết cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm
- Khả năng tạo độ nhớt
Độ nhớt của chất lỏng biểu thị sức cản của sự chảy Nó được biểu diễn bằng hệ số đo độ nhớt (à) là tỷ số giữa lực cắt (τ) và vận tốc tương đối của sự cắt hay vận tốc chảy (γ) τ = àγ
Các chất lỏng Newton có hệ số độ nhớt không thay đổi, không phụ thuộc vào lực hay vận tốc cắt Các dung dịch, hệ phân tán hay huyền phù, nhũ tương, các hệ “paste” hoặc gel của các cao phân tử ưa nước trong đó có protein không phải là chất lỏng Newton và hệ số độ nhớt giảm khi vận tốc chảy tăng Các chất lỏng phi Newton có tên gọi “hệ giả dẻo” hay “chất lỏng lưu biến” Trong trường hợp này, τ có công thức: τ = mγ n
Trong đó: o m: hệ số chỉ độ chắc o n: chỉ số biểu thị đặc tính thuỷ động học hoặc sự chảy lỏng (n
