Mục tiêu nghiên cứu của đề tài Tìm hiểu về Scleroprotein và ứng dụng của chúng trong đời sống nhằm giúp bạn đọc hiểu về Scleroprotein thông qua các dạng điển hình của nó và ứng dụng của chúng trong cuộc số hàng ngày. Mời các bạn cùng tham khảo chi tiết tại đây nhé!
TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA HÀ NỘI VIỆN KỸ THUẬT HĨA HỌC __ TIỂU LUẬN MƠN HĨA SINH ĐẠI CƯƠNG ĐỀ TÀI TÌM HIỂU VỀ SCLEROPROTEIN VÀ ỨNG DỤNG THỰC TIỄN CỦA CHÚNG TRONG ĐỜI SỐNG GVHD: Giang Phương Ly SVTH: Lê Thị Thanh Nhàn MSSV: 20175022 Lớp: HH 01 K62 Hà Nội, 5/ 2020 MỤC LỤC MỞ ĐẦU 1.Lý do chọn đề tài Hiện nay, cùng với sự phát triển của khoa họccơng nghệ thì việc nghiên cứu, tìm hiểu các hợp chất thiết yếu liên quan đến sự sống .Cụ thể là tế bào sống đang là một vấn đề rất được quan tâm. Trong các hợp chất ấy phải kể đến Protein. Protein theo quan điểm của hóa học là lớp chất hữu cơ trùng phân tự nhiên với các đơn phân là các αamino acid cịn theo quan điểm sinh vật học thì protein là lớp chất hữu cơ mang sự sống. Protein rất đa dạng về mặt cấu trúc , tính đặc hiệu lồi rất cao nên chúng tham gia vào tất cả các biểu hiện của sự sống như: sự vận động và đáp nhận kích thích, sinh trưởng, phát dục, sinh sản, sự di truyền , biến dị, Có rất nhiều loại Protein khác nhau, chúng được chia theo theo hình dạng : sợi, cầu và trung gian. Trong số này, thì dạng đơn giản nhất là dạng sợi Nhắc đến tên là có hình dung được các Protein này có dạng sợi với chiều dài lớn hơn gấp hàng trăm lầm so với đường kính của nó. Một trong các dạng protein sợi điển hình thường gặp đó là Sleroprotein. 2. Mục tiêu nghiên cứu Hiểu về Scleroprotein thơng qua các dạng điển hình của nó và ứng dụng của chúng trong cuộc số hàng ngày. 3. Đối tượng và phạm vi nghiên cứu Đối tượng nghiên cứu: Scleroprotein và các dạng của nó là: Collagen, Karetin, Eslatin, Fibroin. Phạm vi nghiên cứu: Trên phương diện hóa sinh và ứng dụng trong cuộc sống. 4. Cấu trúc bài luận Bài tiểu luận được trình bày trong 3 chương: Chương 1 – Tổng quan Chương 2 – Các dạng Scleroprotein điển hình Chương 3 – Kết luận CHƯƠNG 1: TỔNG QUAN 1.1 Giới thiệu về Scleroprotein 1.1.1 Giới thiệu về protein Protein là thành phần khơng thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống, nhưng lại có tính đặc thù cao cho từng lồi, từng cá thể của cùng một lồi, từng cơ quan, mơ của một cá thể. Protein có vai trị vơ cùng quan trọng, nó thực hiên chức năng tạo hình tạo cấu trúc như vỏ của virius, màng tế bào, tạo vở ngồi của sâu bọ hay tạo mơ liên kết ở da, xương…Hầu hết các phản ứng của cơ thể sống, từ những phản ứng đơn giản nhất nhất như phản ứng hydrat hố, phản ứng khử nhóm cacboxyl đến những phản ứng phức tạp như sao chép mã di truyền đều do protein đóng vai trị là enzyme xúc tác , làm tăng tốc độ phản ứng đến hàng triệu lần. Protein cịn đảm nhận chức năng bảo vệ, giúp cơ thể chống lại các bệnh tật, chức năng vận chuyển của protein vơ cùng quan trọng giúp vận chuyển oxy , CO2 và H+ , và rất nhiều các chất khác nữa đến các mơ, cơ quan trong cơ thể. Ngồi các chức năng trên, protein cịn thục hiện vai trị dự trũ vad dinh dưỡng, dẫn truyền tín hiệu thần kinh và điều hịa. Để thực hiên được các vai trị trên thì protein phải rất đa dạng về cấu trúc Protein là phân tử bao gồm các chuỗi polypeptit có cấu trúc khơng gian bậc cao. Có khối lượng phân tử rất lớn ( >10000 Da) .Nó được cấu tạo từ các ngun tố cơ bản như: C, H, O, N và các thành phần khác: S, P, ion kim loại. Protein được tạo nên do sự trùng phân tự nhiên của các đơn phân αamino axit, liên kết với nhau bằng liên kết peptit. Có rất nhiều cách phân loại protein. Tuy nhiên, theo cấu trúc hóa học, protein được chia thành 2 loại lớn là : đơn giản và phức tạp. Một trong những dạng protein gần gũi ta có thể thấy phải kể đến protein đơn giản dạng sơi Đó là Scleroprotein 1.1.2 Khái niệm về Scleroprotein Scleroprotein protein dạng sợi, biến tính tự nhiên. Một chuỗi peptide scleroprotein thường bao gồm một lựa chọn hạn chế các axit amin với thứ tự xuất hiện lặp đi lặp lại (1). Scleroprotein là một protein vơ cùng đặc biệt vì nó khơng bị thủy phân bởi enzyme tiêu hóa protein. Các dạng điển hình của nó là: Collagen; Eslatin; Keratin (trong tóc, lơng); Fibroin (trong tơ tằm); Việc tìm hiểu về các dạng của Scleroprotein sẽ giúp ta hiểu biết về protein và sẽ phục vụ rất nhiều trong cuộc sống CHƯƠNG II: CÁC DẠNG ĐIỂN HÌNH CỦA SCLEROPROTEIN 2.1 Collagen 2.1.1 Khái niệm và nguồn gốc Tên Collagen xuất phát từ tiếng Hy Lạp κόλλα (Kolla), có nghĩa là " keo ", và hậu tố γέν, gen, biểu thị "sản xuất" (2) (3) Điều này đề cập đến việc sử dụng ban đầu của hợp chất này trong q trình đun sơi da,gân của ngựa và các động vật khác để lấy keo Nó là cấu trúc chính protein trong khơng gian ngoại bào trong nhiều mơ liên kết trong cơ thể. Collagen tồn tại ở khắp nơi trong cơ thể chúng ta với 70% lớp hạ bì của làn da, 20% của xương, 50% của khớp, xấp xỉ 100% của giác mạc. Là thành phần chính của mơ liên kết, nó là protein có nhiều nhất ở động vật có vú, (4) tạo ra 25% đến 35% hàm lượng protein tồn cơ thể. Collagen bao gồm axit amin liên kết với nhau để tạo thành xoắn ba sợi kéo dài. (5) Nó chủ yếu tìm thấy trong các mơ sợi như gân, dây chằng và da Tùy thuộc vào mức độ khống hóa, các mơ Collagen có thể cứng (xương), mềm (gân) hoặc có một độ cứng dao động từ cứng đến mềm (sụn). Nó cũng có nhiều trong giác mạc, mạch máu, ruột, đĩa đệm và ngà răng. (6) Trong mơ cơ, nó đóng vai trị là thành phần chính của endomysium Collagen cấu thành 12% mô và chiếm 6% trọng lượng của các cơ bắp khỏe mạnh, gân guốc. (7) Ngun bào sợi là tế bào phổ biến nhất tạo ra Collagen. Gelatin, được sử dụng trong thực phẩm và cơng nghiệp, là Collagen đã bị thủy phân khơng thể phục hồi. (8) 2.1.2 Đặc điểm cấu tạo Collagen có kết cấu rất phức tạp. TropoCollagen hay “phân tử Collagen” là một đơn vị lớn hơn của Collagen gọi là các sợi. Nó dài khoảng là 300 nm với đường kính 1,5 nm, tạo thành bởi ba chuỗi Polypeptit (Peptit Anfa), mỗi chuỗi này đều được sắp xếp theo một đường xoắn ốc phía tay trái Ba chuỗi xoắn ốc được cuộn cùng nhau chiều thuận tay phải, “đường xoắn ốc đặc biệt” hoặc đường xoắn ốc bộ ba, một cấu trúc bậc bốn được ổn định bởi nhiều liên kết hyđrơ Một đặc điểm đặc trưng của Collagen là sự sắp xếp đều đặn của các Amino Axit trong mỗi mắt xích của từng chuỗi xoắn ốc Collagen này. Thơng thường các chuỗi theo mẫu sau: GlyProY hoặc GlyXHyp, đây X và Y là các Axit Amin cịn lại. Proline hoặc Hydroxyproline tạo nên khoảng 1/6 tổng số chuỗi Glycine chiếm 1/3 số chuỗi, điều này có nghĩa là khoảng nửa chuỗi Collagen khơng chứa Glycine, Proline Hydroxyproline, nhóm GXY khác thường các chuỗi Peptit Collagen Anfa. Sự phân bố đều đặn với hàm lượng Glycine cao được tìm thấy ở một số ít loại protein dạng sợi, như sợi tơ tằm. Chiếm 75 80 % của tơ tằm là : GlyAla – Gly Ala với 10% Serine 2.1.3 Phân loại Collagen tồn tại ở nhiều bộ phận trong cơ thể. Đã có 29 loại Collagen được tìm thấy và thơng báo trong các tài liệu khoa học. Trên 90% Collagen trong cơ thể là dạng I, II, III và IV – Collagen I: có trong da, gân, mạch máu, các cơ quan, xương (thành phần chính của xương) – Collagen II: có trong sụn xương (thành phần chính của sụn) – Collagen III: có trong cơ bắp (thành phần chính của cơ bắp), tìm thấy bên cạnh Collagen I – Collagen IV: thành phần chính cấu tạo màng tế bào Các bệnh về Collagen thường do sự khiếm khuyết của gene gây nên, tác động cho q trình tổng hợp sinh hóa, sự sắp xếp, sự sao chép bị thay đổi, hoặc các q trình khác trong việc hình thành của Collagen Như tất cả các tế bào khác của cơ thể, Collagen cũng có giai đoạn bị già nua và chết 2.1.4 Chức năng của Collagen Collagen là một dạng protein cấu trúc sợi dài và hầu hết các chức năng của nó khác với dạng dạng protein phổ biến khác như enzym. Những bó Collagen hay cịn gọi là những sợi Collagen là thành phần chính của thể nền màng tế bào, cấu tạo nên hầu hết các mơ và cấu trúc bên ngồi của tế bào, nhưng Collagen cũng được tìm thấy bên trong của tế bào Collagen có cường độ kéo đứt rất lớn và là thành phần chính của băng trong y học, gân, sụn, xương, dây chằng và da, cùng với Keratin mềm, là ngun nhân gây ra độ dẻo dai của da và nếu nó thối hóa sẽ gây ra nếp nhăn dẫn đến tuổi già.Có thể nói, mất Collagen là một trong những yếu tố quan trọng tạo nên sự già nua, khơng chỉ ở dáng vẻ bên ngồi mà cịn ở việc suy giảm cấu trúc và chức năng của các cơ quan trong cơ thể Sự thối hóa Collagen thường xảy ra ở giai đoạn từ 30 tuổi trở đi. Thời gian đầu, tốc độ thối hóa Collagen thường chậm nên các dấu hiệu lão hóa có thể khơng thấy rõ. Từ sau 40 tuổi, tốc độ thối hóa rất nhanh, nên da bắt đầu chùng giãn, các bắp cơ khơng cịn chắc, xương mất canxi, các mơ quanh mạch máu giảm đàn hồi làm mạch máu nổi rõ lên, dễ tổn thương tạo thành các vết bầm… Collagen đã thủy phân có thể đóng vai trị quan trọng trong việc điều chỉnh cân nặng, giống như protein, khi ta dùng nó, có cảm giác cung cấp đủ năng lượng Collagen tạo nên độ bền của thành mạch máu và đóng vai trị quan trọng trong sự phát triển mơ tế bào. Nó có trong giác mạc, thủy tinh thể của mắt. Collagen có nhiều ứng dụng y tế trong điều trị các biến chứng của xương và da.Do đó,nó được dùng trong phẫu thuật thẩm mỹ và phẫu thuật bỏng. Cụ thể hơn: 2.1.4.1 Ứng dụng trong cơng nghiệp Khi Collagen được thủy phân đủ, ta thu được một loại protein dễ tan trong nước, được gọi là Gelatin. Gelatin được sử dụng trong thực phẩm, dược phẩm, mỹ phẩm, và công nghiệp nhiếp ảnh Trong lĩnh vực dinh dưỡng, Collagen và Gelatin là nguồn protein nghèo, chúng không cung cấp đầy đủ tất cả các Amino Axit thiết cho cơ thể con người (chúng là protein chưa đầy đủ) 10 Một hạn chế của các sản phẩm dùng ngồi là khả năng thẩm thấu khơng cao, tác động chủ yếu trên lớp thượng bì (phía trên cấu trúc Collagen) nên ít cho hiệu quả mong muốn.Hơn nữa, Collagen trong mỹ phẩm thường khơng phải là chế phẩm từ tự nhiên mà chủ yếu là từ nguồn ngun liệu tổng hợp nên cơ thể khó dung nạp 2.1.6.2 Nguồn dinh dưỡng mà cơ thể hấp thu qua thực phẩm hàng ngày Collagen của da được tổng hợp bên trong cơ thể, từ nguồn dinh dưỡng mà cơ thể hấp thu qua thực phẩm hàng ngày. Vì thế, các chế phẩm bổ sung có chứa Collagen hoặc protein sẽ là nguồn ngun liệu tốt nhất để tổng hợp Collagen cho da. Cách thức tổng hợp này sẽ giúp cấu trúc da thực sự được xây dựng và củng cố từ bên trong một cách chắc chắn nhất, lâu dài nhất. Có thể sử dụng các nguồn Collagen từ thiên nhiên a) Thực phẩm giàu Omega3 Acid béo Omega3 được xem là một chất béo có lợi. Omega3 bên cạnh tốt cho tim mạch và trí não. Nó cịn tăng cường sự mịn màng, trơn mượt và dẻo dai cho làn da. Protein này có nhiều trong cá hồi và các loại dầu cá khác như cá mịi, cá thu, cá trích… Ngồi ra các loại giàu cá này sẽ giúp làm giảm viêm nhiễm trên da. Vì thế việc ăn cá hồi sẽ ngăn ngừa viêm nhiễm và bảo vệ Collagen cho bạn b) Rau củ, trái cây màu đỏ Bên cạnh cà chua, trái cây, rau củ màu đỏ được xem là nguồn chứa Lycopene dồi dào Củ cải đỏ và ớt chng đỏ là hai rau củ dễ tìm thấy và có thể sử dụng thường xun trong chế độ ăn hằng ngày. Ngồi sự dồi dào Lycopne, các rau củ trái cây màu đỏ chứa rất nhiều chất chống oxi hóa, giúp tăng cường Collagen và chống lại các dấu hiệu lão hóa c) Các loại rau có màu xanh đậm Chất chống oxy hóa có trong các loại rau lá xanh là rất cần thiết nếu bạn muốn duy trì mức độ Collagen. Các loại rau có màu xanh lá đậm như rau bina, cải xoong, cải bắp, cải xoăn… rất giàu chất chống oxy hóa được gọi là Lutein. Chất chống oxy hóa là rất cần thiết nếu để có thể duy trì mức độ Collagen, vì chúng được cho là giúp trung hịa các gốc tự do 13 d) Rau củ màu cam Rau củ màu cam như cà rốt hay khoai lang, rất giàu vitamin A, giúp phục hồi và tái tạo Collagen bị hư hỏng e) Các loại quả giàu Vitamin C Trái cây thường xuyên bổ sung Vitamin C cho cơ thể sẽ giúp tránh được các bệnh về cảm cúm, hoặc các bệnh về máu do thiếu vitamin C Ngồi ra, Vitamin C là chất cần thiết để tạo nên Collagen, giúp tăng cường mức độ chất chống oxy hóa trong cơ thể. Vitamin C có nhiều trong các loại quả mọng, như quả việt quất, dâu tây, cà chua … Nên bổ sung các loại quả này trong chế độ ăn hằng ngày f) Đậu phụ và đậu nành Tăng cường chế độ ăn nhiều đậu nành. Sữa đậu nành, phơmai đậu nành và các sản phẩm làm từ đậu nành khác có chứa Genistein, một hợp chất giúp sản xuất Collagen và chống lại q trình lão hóa da, để có thể giúp làn da giữ được việc sản xuất Collagen như bình thường. g) Trà trắng Theo nghiên cứu được tiến hành bởi Đại học Kingston, trà trắng có thể bảo vệ các protein trong cấu trúc của da, đặc biệt là Collagen h) Tỏi Tỏi là nguồn thực phẩm cung cấp Sulfur tuyệt vời. Sulfur là một chất cần thiết cho q trình sản xuất Collagen. Ngồi các thực phẩm kể trên cịn rất nhiều loại khác có thể giúp chúng ta bổ sung thêm Collagen cho cơ thể 2.2 Eslatin 2.2.1 Nguồn gốc Elastin là một thành phần nhỏ của mơ liên kết cung cấp độ đàn hồi cho các mạch máu và dây chằng trong cơ bắp (9)Nó có tính đàn hồi cao và hiện diện trong mơ liên kết cho phép nhiều mơ trong cơ thể lấy lại hình dạng sau khi kéo dài hoặc co lại. Elastin giúp da trở lại vị trí ban đầu khi bị chọc hoặc bị chèn ép. Elastin cũng là một mơ chịu tải 14 quan trọng trong cơ thể của động vật có xương sống và được sử dụng những nơi cần phải lưu trữ năng lượng cơ học. Ở người, elastin được mã hóa bởi gen ELN (10) 2.2.2 Thành phần và cấu trúc Gen ELN mã hóa một protein là một trong hai thành phần của sợi đàn hồi. Nhiều biến thể phiên mã mã hóa các đồng dạng khác nhau đã được tìm thấy cho gen này. (11)Tiền chất hịa tan của Elastin là tropoelastin. Cấu trúc chính của elastin rất giàu glycine, proline, alanine, leucine và valine và thường được tổ chức trong thời gian ngắn các chuỗi lặp lại của ba đến chín axit amin tạo thành các cấu trúc linh hoạt và rất năng động . Trong cấu trúc của Eslatin khơng có hydroxylysine và khơng bị glycosyl hóa Sợi Elastin được hình thành như một mạng lưới ba chiều của polypeptide liên kết ngang có cấu trúc khơng đều.Các liên kết chéo liên quan đến Lysine. Liên kết chéo liên kết phổ biến nhất trong elastin là kết quả của việc chuyển đổi các nhóm amin của lysine thành aldehyd phản ứng bởi lysyl oxyase.Điều này giúp tạo ra mạng lưới liên kết với nhau có thể kéo dài và uốn cong theo bất kỳ hướng nào khi bị căng thẳng tạo ra mơ liên kết. 2.2.3 Tính chất Elastin là một loại protein có tuổi thọ rất dài, với chu kỳ bán rã hơn 78 năm ở người Giống như cao,sau khi Elastin mở rộng có thể trở về kích thước ban đầu và hình thức ban đầu.Độ bền kéo thấp hơn so với Collagen, kỵ nước và thực tế khơng hịa tan trong dung dịch nước 2.2.4 Chức năng của Eslatin 15 Trong cơ thể, Elastin thường được liên kết với các protein khác trong các mơ liên kết Sợi đàn hồi trong cơ thể là hỗn hợp của Elastin vơ định hình và Fibrillin sợi. Tổng Elastin dao động từ 58 đến 75% trọng lượng của động mạch khử chất khơ trong các động mạch răng nanh bình thường (12)So sánh giữa các mơ tươi và mơ tiêu hóa cho thấy, ở chủng 35%, tối thiểu 48% tải trọng động mạch được vận chuyển bởi Elastin và tối thiểu 43% thay đổi độ cứng của mơ động mạch là do sự thay đổi độ cứng của elastin (13) Eslatin có vai trị đặc biệt trong cấu tạo của da , nếu Collagen là yếu tố giúp da căng và săn thì Elastin lại giúp da có thể trở về hình dạng ban đầu, khơng bị chùng nhão, chảy xệ, nhăn nheo. Việc thiếu một trong hai thành phần chính trong các liên kết da sẽ khiến làn da của bạn nhanh chóng bị lão hóa, nhăn khơ và kém săn chắc, đàn hồi Elastin được ví như một chất keo liên kết các tế bào, khơng có nhiều da nhưng lại cực kì quan trọng bởi: Cung cấp sự mềm mại và tính đàn hồi cho làn da: Do Elastin có khả năng giữ nước tốt, ngăn sự thất thốt Collagen và HA, nên việc bổ sung Elastin sẽ giúp da ln ẩm mịn, săn chắc và se khít Chống nếp nhăn nơi khóe miệng, mắt và trán: Elastin tạo một mạng lưới ba chiều giữa các sợi Collagen, kết hợp với Collagen để tạo nên một liên kết bền vững dưới da, giúp da khỏe mạnh, săn chắc và căng mịn. Do đó, nếu da bị thiếu Elastin thì dù bạn có bổ sung bao nhiêu Collagen hay HA thì hiệu quả cũng bị giảm sút 2.2.5 Nguồn bổ sung Eslatin Để tăng lượng Eslatin trong cơ thể có thể sử sụng các cách như: a) Tẩy tế bào chết thường xun Tấy tế bào chết là một phần quan trọng của thói quen chăm sóc da. Bước chăm sóc da này giúp lấy đi các tế bào da chết trên lớp trên cùng của da. Hành động chà xát này cũng kích thích sản xuất elastin mới, giúp làn da trẻ trung hơn b) Kem chống nắng 16 Tia cực tím từ ánh nắng mặt trời xâm nhập và da, phá vỡ Collagen và elastin. Bởi vậy, bơi kem chống nắng hàng ngày giúp trì hỗn các dấu hiệu lão hóa. Nên dùng kem chống nắng có chỉ số chống nắng 50. Bơi kem chống nắng trước khi đi ra ngồi khoảng 30 phút, thoa lại sau 2 giờ. Ngồi ra, đội mũ rộng vành, đeo kính râm cũng giúp bảo vệ da rất tốt c) Vitamin C Có hai cách để tận dụng vitamin C để kích thích sản xuất elastin: Thoa trực tiếp hoặc qua đường miệng. Bạn có thể sử dụng loại kem dưỡng da chứa vitamin C hoặc huyết thanh để thoa lên da. Những sản phẩm này sẽ giúp lấy đi tế bào da chết và làm trẻ hóa da. Nó cũng bảo vệ bạn khỏi lão hóa da và ngăn ngừa nếp nhăn. Vitamin C giúp duy trì tính tồn vẹn của cấu trúc da. Nó cũng bảo vệ da khỏi tác hại của gốc tự do Tăng cường các loại trái cây và rau củ giàu vitamin C cũng làm tăng mức độ elastin trong cơ thể, điển hình như: Bơng cải xanh, kiwi, cam, qt, các loại quả mọng. Sự thiếu hụt vitamin C sẽ làm suy yếu các sợi elastin trong da, khiến da chảy xệ, nhăn nheo. Liều lượng vitamin C (acid ascorbic) khuyến cáo mỗi ngày là 500mg d) Protein khơng mỡ (lean protein) Cơ thể cần acid amin để kích thích sản xuất Collagen và elastin. Acid amin là các phần tử tạo nên protein. Tăng cường protein sẽ giúp cải thiện cấu trúc tế bào da. Bởi vậy, muốn da đẹp, làm đầy nếp nhăn nên ăn nhiều các loại hạt, đậu phụ, phơ mai, thịt gia cầm và cá e) Ăn các loại rau màu xanh đậm Rau họ cải như cải bó xơi, cải xoăn, bơng cải xanh và cải bắp có chứa một chất dinh dưỡng được gọi là lutein. Lutein giúp tăng hydrat hóa da, dưỡng ẩm, cải thiện độ đàn hồi và ngăn ngừa các nếp nhăn. Lutein cũng tăng cường các tế bào da và cải thiện khả năng tái tạo và sử dụng các protein hiệu quả f) Acid béo omega3 Chế độ ăn uống giàu acid béo omage3 giúp làn da ln trẻ đẹp. Dưỡng chất này tạo mơi trường lý tưởng cho việc sản xuất Collagen và elastin. Acid béo thiết yếu cũng 17 giúp làm đầy cấu trúc da, xóa nếp nhăn. Những thực phẩm giàu acid béo omega3 là: Hạt điều, hạt óc chó, quả hạnh, cá hồi, cá ngừ, cá trích, cá mịi… 2.3 Keratin 2.3.1 Nguồn gốc Keratin thuộc nhóm protein cấu trúc, là những protein dạng sợi (14). Keratin hình thành màng bảo vệ cho tồn bộ động vật có xương sống: da, lơng, tóc, vuốt, móng, sừng, vảy, mỏ 2.3.2 Đặc điểm cấu tạo của Keratin. Keratin là một họ protein cấu trúc sợi, dai, khơng tan, có tính bền sinh học tương tụ như chitin. Keratin có loại cấu trúc cơ bản là αKeratin và βKeratin. 2.3.2.1 Đặc tính của cấu trúc chuỗi αhelix Mơ hình chuỗi polypeptide xoắn của Pauling và Corey đưa ra nhiều cách để xác định từ bộ khung đến sự cân đối tuần hồn trong cấu trúc đó, được phát hiện qua các dữ liệu nhiễu xạ của protein sợi αKeratin. Trật tự đơn giản nhất và ưa nhìn nhất là cấu trúc xoắn phải được gọi là αhelix Pauling và Corey đã biết tầm quan trọng của liên kết Hydrogen định hướng cho nhóm phân cực như CPO và NOH của liên kết peptide. Chúng đều là kết quả thí nghiệm của William Astbury, năm 1930 ơng đã chỉ đạo nghiên cứu đầu tiên về tia X. Astbury đã chứng minh rằng protein cấu tạo lên tóc và lơng (protein sợi αKeratin) có cấu trúc cân đối 5.15 đến 5.2 A° (angstrom – 0.1 nm). Cấu trúc này tự quay quanh nó mỗi vịng có chiều cao là 5.4 A°. Nên chúng ta nói rằng chuỗi xoắn α có chiều cao là 5.4 A° tương ứng khoảng 3.6 amino acid mỗi vịng, ví dụ mỗi chuỗi xoắn có 36 amino acid thì gồm 10 vịng. Sự phân chia amino acid dọc theo trục xoắn là 5.4/3.6 hay độ cao (độ dày) là 1.5 A° cho mỗi amino acid Cấu trúc này được bền vững hóa nhờ liên kết hydrogen gắn với ngun tử nitrogen tích điện âm của liên kết peptide và ngun tử carbonyl oxygen tích điện âm của amino acid thứ 4 trên vùng tận cùng của amino acid của liên kết peptide. Bên trong chuỗi helix, 18 mỗi liên kết peptide (trừ liên kết kề với 2 đầu của chuỗi) tham gia vào liên kết peptide đó. Mỗi vịng liên tiếp của chuỗi helix chứa 3 đến 4 liên kết hydrogen. Tất cả liên kết hydrogen đó tạo nên tính ổn định cho cấu trúc chuỗi xoắn helix Một chuỗi helix cũng chứa amino acid dạng L hoặc D. Tuy nhiên tất cả các phần cịn lại phải là đồng phân lập thể; một amino acid D sẽ gây trở ngại cho cấu trúc thường lệ chứa các amino acid L và ngược lại. Trong tự nhiên, amino acid L có thể tạo dạng xoẵn trái và phải, nhưng dạng xoắn trái khơng thấy xuất hiện ở protein sợi Mỗi nhóm chính C=O và NH sẽ tạo liên kết hydrogen với một liên kết peptide cách 4 amino acid (ví dụ, Oi với Ni+4). Điều này tạo một sự tuần hồn, trật tự vững chắc. Bề mặt peptide khá song song với trục xoắn và sự lưỡng cực trong chuỗi có thứ tự, ví dụ tất cả nhóm C=O có cùng hướng và tất cả nhóm NH xếp theo hướng khác. Các chuỗi bên hướng ra ngồi trục và thường hướng về phía amino acid cuối Tất cả các amino acid có góc phi và psi âm, tương ứng đặc trưng cho giá trị 60° và 50 ° 2.3.2.2 Đặc tính của cấu trúc chuỗi βSheet Pauling và Corey đưa ra mơ hình về cấu trúc đối xứng của protein sợi βKeratin. Trong dạng cấu trúc polypeptide này khơng có dạng xoắn ốc. thay vì thế, nó có dạng zigzag hơn là xoắn α. Amino acid trong cấu trúc đối xứng β các góc Φ và Ψ có giá trị dương. Giá trị đặc trưng của Φ là 140 °và Ψ là 130°. Ngược lại, amino acid của xoắn thì cả 2 góc này mang giá trị âm. Một vùng của polypeptide mà các amino acid tồn tại dạng đối xứng sẽ là dạng sợi β và các sợi này liên kết với nhau thơng qua liên kết H để tạo thành phiến Trong một phiến beta với 2 hoặc nhiều hơn 2 chuỗi polypeptide ch ạy d ọc nhau và được liên kết theo một phương thức chung bởi liên kết hydrogen giữa các nhóm CO và NH của chuỗi chính. Vì vậy tất cả các liên kết hydrogen trong phiến alpha là tạo bởi các đoạn khác nhau trong chuỗi polypeptide. Sự đối ngược này với dạng xoắn alpha 19 nơi mà tất cả liên kết hydrogen gồm yếu tố giống cấu trúc bậc 2. Nhóm R (các chuỗi bên) của các amino acid “láng giềng” trong điểm chuỗi beta ngược hướng Do đó, xét về cấu trúc khơng gian đặc tính rắn chắc của Keratin là do sự tâp hợp cấu trúc thành phần siêu phân tử và trình tự các amino acid của những mạch polypeptide thành phần. Sự phối hợp của các cấu trúc αhelix và βsheet cùng cầu nối disulfide sẽ quyết định cấu tạo của những protein chức năng, một vài trong số đó điều khiển tính khơng tan. Xét về thành phần hóa học, Keratin chứa một tỷ lệ cao glycine và tỷ lệ tương đối alanine. Xét về liên kết hóa học, ngồi những liên kết hydro trong phân tử và giữa các phân tử, Keratin cịn một lượng lớn sulfur trong các amino acid cysteine được liên kết với nhau bằng các cầu disulfide. Cầu nối này ảnh hưởng lớn đến tính khơng hịa tan của Keratin. Tuy nhiên Keratin vẫn có thể bị hịa tan bởi các tác nhân phân hủy hay tác nhân khử như ure. Keratin của lơng có ít cầu nối disulfide hơn Keratin ở móng hay guốc của động vật có vú. Do đó, mà móng, guốc cứng hơn so với lơng 2.3.3 Chức năng của Keratin Keratin là vật liệu cấu trúc chính tạo nên những lớp bên ngồi của da người. Nó là thành phần cấu trúc quan trọng của mái tóc và móng tay, và nó cung cấp sức mạnh và độ dẻo dai cần thiết cho quan nhai, như lưỡi và vịm miệng cứng. Các monome (đơn phân tử) tập hợp thành bó để tạo thành sợi trung gian, dai và tạo thành mơ khơng thể bị khống hóa mạnh tìm thấy lồi bị sát, chim, động vật lưỡng cư, và động vật có vú. Các chất sinh học khác chỉ được biết đến gần đúng độ dai của mơ sừng là kitin (15) (16) (17) Động vật chân đốt như động vật giáp xác thường có các bộ phận của bộ xương ngồi của chúng bằng Keratin, đơi khi kết hợp với kitin. Keratin cũng được tìm thấy trong đường tiêu hóa của nhiều lồi động vật, bao gồm cả lồi giun trịn (cũng có một lớp bên ngồi thân bằng Keratin). Vảy, móng vuốt, một số giáp bảo vệ và mỏ của khủng long, bao gồm một loại Keratin. Các Fibroin tơ được tạo ra bởi cơn trùng và nhện thường được phân loại là Keratin, mặc dù nó là khơng rõ liệu chúng có mối liên quan phát sinh lồi với Keratin của động vật có xương sống. 20 22.4.4 Ứng dụng của Fibroin 2.3.4.1 Các sản phẩm dùng bên ngồi (mỹ phẩm) Hiện nay có rất nhiều các sản phẩm giúp bổ sung Keratin cho da, tóc, móng tay,…như dầu gội, dầu xả, dầu ủ, mặt nạ tóc, 2.3.4.2 Nguồn dinh dưỡng mà cơ thể hấp thu qua thực phẩm hàng ngày a) Thực phẩm giàu protein: Duy trì chế độ ăn giàu protein khơng chỉ giữ cho mái tóc của bạn khỏe mạnh mà cịn giúp cải thiện sức khỏe tim mạch b) Thực phẩm giàu sunphua như thịt, trứng, đậu, hành tây, cải xoăn, măng tây cũng rất tốt cho sự phát triển của mái tóc c) Thực phẩm giàu biotin giúp chuyển hóa các axit amin tạo ra Keratin. Các nguồn biotin tốt nhất bao gồm đậu, quả hạch, súp lơ, ngũ cốc ngun hạt, nấm, lịng đỏ trứng nấu chín d) Thực phẩm giàu sắt: Sắt giúp các tế bào máu đỏ vận chuyển oxy đến nang lơng tóc cũng như các mơ khác. Protein động vật như thịt gà, tơm, thịt lợn, vịt Rau giàu sắt tốt như đậu, đậu nành, đậu phụ e) Thực phẩm giàu kẽm tạo điều kiện cho sự phát triển tóc và mơ. Nó cũng giúp duy trì các tuyến dầu bao quanh nang tóc. Thực phẩm giàu kẽm như hàu, hạt bí, thịt gà nạc f) Thực phẩm giàu vitamin như: Vitamin A cần thiết cho q trình tổng hợp Keratin ni dưỡng mái tóc chắc khỏe. Các loại thực phẩm giàu vitamin A là các loại rau như khoai lang, bí ngơ, cà rốt tươi, bí đỏ Vitamin B thúc đẩy sản xuất các tế bào máu đỏ, do đó mang oxy và chất dinh dưỡng đến nang và da đầu, giúp tăng trưởng tóc. Thực phẩm giàu vitamin B6 và vitamin B12 là cá hồi hoang dã, động vật có vỏ, đậu lăng, chuối 21 Vitamin C tạo ra Collagen làm cho mao dẫn kết nối với trục tóc, do đó đảm bảo cung cấp chất dinh dưỡng và tăng cường sự phát triển tóc nhanh chóng. Vitamin E cải thiện lưu thơng máu giúp nang tóc hoạt động hiệu quả và do đó thúc đẩy sự phát triển của tóc. Một trong những nguồn vitamin E tốt nhất là hạnh nhân và dầu hạnh nhân. g) Axit béo omega 3 ni dưỡng tóc dày mượt. Hạnh nhân, quả óc chó và cá thực sự giàu axit béo omega 3. 2.4 Fibroin 2.4.1 Nguồn gốc của Fibroin Fibroin là một loại tơ tằm được sản xuất ấu trùng tằm, chi bướm khác như Antheraea, Cricula, Samia và Gonometa và nhiều lồi cơn trùng khác. Tơ trạng thái thơ của nó bao gồm hai loại protein chính là sericin và Fibroin, với một lớp sericin giống như keo phủ hai sợi tơ đơn lẻ của sợi được gọi là brins. (18) (19) 2.4.2 Thành phần và cấu tạo Cấu trúc sơ cấp của Fibroin, (GlySerGlyAlaGlyAla) n Fibroin bao gồm các lớp beta phản song song. Cấu trúc chính của nó chủ yếu bao gồm chuỗi axit amin tái phát (Gly Ser Gly Ala GlyAla)n. Trong cấu trúc này, chu kì đồng nhất là 7A° và có cấu hình gần giống với cấu trúc tờ giấy xếp. Trong Fibroin có khoảng 15 loại aixt amin nhưng 46% mắt xích là Glyxin khơng có nhóm mạch nhánh, 22 cịn lại hơn 38% là alanin và serin với nhóm mạch nhánh nhỏ là –CH 3 Và – CH2OH. Hàm lượng glycine cao (và, mức độ thấp hơn, alanine) cho phép đóng gói chặt chẽ các tấm, góp phần vào cấu trúc cứng của lụa và độ bền kéo. Một sự kết hợp giữa độ cứng và độ dẻo dai làm cho nó trở thành một vật liệu với các ứng dụng trong một số lĩnh vực, bao gồm cả y sinh và sản xuất dệt may 2.4.3 Phân loại Fibroin được biết là tự sắp xếp theo ba cấu trúc, được gọi là tơ I, II và III. Tơ I là dạng sợi tự nhiên, được phát ra từ tuyến tơ tằm. Tơ II đề cập đến việc sắp xếp các phân tử sợi trong tơ tằm, có độ bền cao hơn và thường được sử dụng trong các ứng dụng thương mại khác nhau. Tơ III là một cấu trúc mới được phát hiện của Fibroin (20) Tơ III được hình thành chủ yếu trong các giải pháp của Fibroin tại một giao diện (ví dụ: giao diện khơng khínước, giao diện nướcdầu, v.v 2.4.4 Ứng dụng của Fibroin Fibroin có thể được xử lí để thành nhiều dạng khác nhau cho phép sử dung trong nhiều ứng dụng. Dang đơn giản nhất ta thương bắt gặp sụ tồn tại của Fibroin là trong sợi tơ tằm. tằm là sự đúc kết bền bỉ của q trình tự hoạt động nhả kén của những con tằm ăn dâu. Fibroin là vật chất cơ bản trong tơ, chiếm khoảng 75% thành phần tơ. Tơ tằm là loại tơ tự nhiên mảnh nhất, tiết diện ngang gần như hình tam giác, có độ bóng cao (tơ ni có độ bóng cao hơn tơ dại). Tơ thường có màu trắng hoặc màu kem, tơ dại có màu nâu, vàng cam hoặc xanh. Là tơ có độ bền cao nhất, chỉ giảm 20% độ bền khi ở trạng thái ướt, có độ bền mài mịn vừa phải, tơ nhẹ và hay bị nhăn Tơ tằm có độ bền cơ học khá cao, cao hơn xơ bơng, có khả năng hấp thụ và thải hồi hơi nước tốt Tương đối bền với axit vơ cơ yếu và axit hữu cơ có nồng độ trung bình, nó kém bền với kiềm, khơng bền với các chất oxy hóa. Tơ tằm bền với chất khử, bền với nhiệt độ 130140 C trong thời gian ngắn, ở nhiệt độ 170 C thì tơ bị phá hủy. Đối với vi sinh vật thì tơ tằm tương đối bền, nếu nó chưa bị tác động mạnh của tác nhân hóa học hoặc cơ học. Dưới tác dụng của ánh sáng Mặt trời đặc biệt của tia tử ngoại sẽ làm cho Fibroin giảm độ bền, độ dãn, giảm tính đàn hồi, tăng độ cứng, độ giịn. Vải lụa tơ tằm là sự 23 mềm mại ,rủ nhẹ. Bên cạnh đó, lụa tơ tằm có sự đàn hồi tốt, thống mát, ánh sắc ngọc trai tơn lên sự sang trọng, thanh cao của người mặc.Tuy nhiên, tơ tằm dễ bị nhàu và khó là phẳng .Nên cần chú ý khi sử dụng và bảo quản như: Khi phơi: nên phơi nơi râm mát ,tránh ánh nắng mặt trời chiếu trực tiếp vào vải để vải khơng bị ngả màu. Để nơi khơ ráo tránh ẩm ướt và vi sinh vật. Khi là: nên dùng khăn ẩm để lên mặt vải để sắp xếp lại cấu trúc của tơ nhờ các phân tử nước, vì thế vải sẽ phẳng. Khi giặt: nên dùng xà phịng trung tính để giặt và giặt bằng tay, khơng trà sát hoặc vị mạnh, khơng sử dụng thuốc tẩy sẽ làm hỏng bộ áo dài. Cịn đối với những bộ áo dài màu đậm thì nên giặt riêng vì nó dễ bị phai màu Khơng chỉ được sử dụng trong lĩnh vực may mặc mà ngày nay Fibroin cịn được nghiên cứu trong lĩnh vực y tế hay chế tạo màng sinh học có thể phân hủy CHƯƠNG 3: KẾT LUẬN Scleroprotein có vai trị vơ cùng quan trọng đối với con người . Với nhiều dạng điển hình khác nhau cũng giúp nó giữ nhiều chức năng khác nhau. Collagen, Eslatin là thành phần cấu trúc của da tạo sự đàn hồi giúp hình thành nên vẻ đep cho con người , Keratin là thành phần quan trọng của sợi tóc giúp mái tóc chắc khỏe , sng mượt . Cịn Fibroin 24 có trong tơ tằm thì phục vụ tạo nên các sẩn phẩm khơng chỉ cho ngành thời trang mà cịn trong thực phẩm tạo các màng sinh học bảo vệ. Nhờ sự tìm hiểu cụ thể về thành phần, cấu tạo, vai trị chức năng cuẩ chúng sẽ giúp ta biết cách bổ sung chúng trong cuộc sống hằng ngày nhiều hơn, giúp nâng cao cuộc sống của ta 25 TÀI LIỆU THAM KHẢO 1. The amino acid content of some scleroproteins. Graham, C. E., Waitkoff, H. K., Hier, S. W. 1949 2. O.E.D. 2nd Edition 2005. “The Origin of Metazoan Complexity: Porifera as Integrated Animals” Müller, Werner E G. Integrative and Comparative Biology, 2003 4. “Mapping the Ligandbinding Sites and Diseaseassociated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen”. Di Lullo, Gloria A., et al. 2002 5. Leather grown using biotechnology is about to hit the catwalk. s.l. : the economist, 26/8/2017 6. Britannica Concise Encyclopedia . 2007 7. Chemical and Functional Properties of Food Proteins. Sikorski, Zdzisław E. tr 242, s.l. : Boca Raton, 2001, Vol. CRC Press. ISBN 9781566769600 Conditions Affecting the Hydrolysis of Collagen to Gelatin Bogue, Robert H. s.l. : Industrial and Engineering Chemistry, 1923 9. Alix, Debelle và. 1999 10 The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis Curran, Mark E., et al. 1993 11.https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez? Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2006. 12 Collagen and elastin content in canine arteries selected from functionally different vascular beds Fischer GM, Llaurado JG. s.l. : Circulation Research, Aug 1966 13 Changes in the structurefunction relationship of elastin and its impact on the proximal pulmonary arterial mechanics of hypertensive calves Lammers SR, Kao PH, Qi HJ, Hunter K, Lanning C, Albietz J, Hofmeister S, Mecham R, Stenmark KR, Shandas R. s.l. : American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology, Oct 2008 14. Eggling. 2001,2003, 26 15. Keratin. s.l. : Webster's Online Dictionary 16 Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn Keratin Tombolato L, Novitskaya EE, Chen PY, Sheppard FA, McKittrick J. 2010 17. “Design and mechanical properties of insect cuticle. Vincenta, Julian F.V. and Wegst, Ulrike G.K. s.l. : Arthropod Structure & Development 33, 2004 18. Design and Characterization of a SilkFibroinBased Drug Delivery Platform Using Naproxen as a Model Drug. Dyakonov T, Yang CH, Bush D, Gosangari S, Majuru S, Fatmi A. 2012 19. Spider and mulberry silkworm silks as compatible biomaterials. Hakimi O, Knight DP, Vollrath F, Vadgama P. 2007 20. Orientation of silk III at the airwater interface. Valluzzi R, Gido SP, Muller W, Kaplan DL. s.l. : International Journal of Biological Macromolecules, 1999 21. Silk Fibroin of Bombyx mori is secreted, assembling a high molecular mass elementary unit consisting of Hchain, Lchain, and P25, with a 6:6:1 molar ratio Inoue S, Tanaka K, Arisaka F, Kimura S, Ohtomo K, Mizuno S. s.l. : The Journal of Biological Chemistry, 2000 22. Giáo trình cơ sở hóa sinh PGS. Trịnh Lê Hùng – NXB Giáo dục Việt Nam 27 ... Phạm vi nghiên cứu: Trên phương diện? ?hóa? ?sinh? ?và? ?ứng? ?dụng? ?trong? ?cuộc? ?sống. 4. Cấu trúc bài? ?luận? ? Bài? ?tiểu? ?luận? ?được trình bày? ?trong? ?3 chương: Chương 1 – Tổng quan Chương 2 – Các dạng? ?Scleroprotein? ?điển hình Chương 3 – Kết? ?luận. .. Việc? ?tìm? ?hiểu? ?về? ?các dạng? ?của? ?Scleroprotein? ? sẽ giúp ta? ?hiểu? ?biết? ?về? ?protein? ?và? ?sẽ phục vụ rất nhiều? ?trong? ?cuộc? ?sống CHƯƠNG II: CÁC DẠNG ĐIỂN HÌNH CỦA? ?SCLEROPROTEIN 2.1 Collagen 2.1.1 Khái niệm? ?và? ?nguồn gốc... gấp hàng trăm lầm so với đường kính? ?của? ?nó. Một? ?trong? ?các dạng protein sợi điển hình thường gặp đó là Sleroprotein. 2. Mục tiêu nghiên cứu Hiểu? ?về ? ?Scleroprotein? ?thơng qua các dạng điển hình? ?của? ?nó? ?và? ? ứng? ?dụng? ?của? ?chúng