Protein đậu phộng gồm 90% globulin và 10% albumin với điểm đẳng điện trong khoảng pH 3-4 (Rustom và cộng sự, 1991). Khi dung môi trích ly không chứa các ion muối, tính tan của globulin trong đậu phộng sẽ tăng khi tăng giá trị pH trong vùng kiềm (hoặc vùng acid, pH từ 1 đến 2).
Phƣơng pháp trích ly thƣờng sử dụng là hòa tan protein trong dung dịch kiềm (pH 10-12), sau đó kết tủa và thu nhận protein ở điểm đẳng điện (pI). Ví dụ nhƣ Okezie và Bello (1988) đã trích ly protein từ bột đậu rồng bằng dung dịch NaOH 0,1M. Quá trình xử lý tiếp theo bằng cách ly tâm huyền phù để kết tủa PI từ đậu đũa đƣợc nghiên cứu và báo cáo bởi Horax và cộng sự (2004). Coffman và Garcia (1997) đã chiết protein từ bột đậu xanh bằng dung dịch NaOH 0,001M.
Khi thu nhận và đánh giá các tính chất chức năng của PPC, Yu và cộng sự (2007) nhận thấy rằng pH ảnh hƣởng lớn đến tính tan của protein đậu phộng. Khả năng hòa tan của protein đậu phộng thấp nhất là ở pH 3,5-4,5 và cao nhất là ở pH lớn hơn hoặc bằng 10. Các tác giả đã chọn pH 10 để trích ly protein, pH cao hơn 10 không đƣợc sử dụng vì có thể gây ra một số thay đổi không mong muốn về màu sắc, các tính chất chức năng và tính chất cảm quan của chế phẩm PPC.
Kain và cộng sự (2009) tối ƣu hóa các yếu tố ảnh hƣởng đến quá trình trích ly protein để thu nhận PPI từ hai loại bột đậu tách béo (CPPI: PPI thu nhận từ bột đậu phộng sau quá trình ép nguội và HPPI: PPI thu nhận từ bột đậu phộng sau quá trình ép nóng). Kết quả trên hình 1.5 cho thấy tính tan thấp nhất (điểm đẳng điện) của protein là ở pH 4,5. Tính tan giảm dần khi pH tăng dần đến pH đẳng điện và sau đó tăng dần khi pH tăng vƣợt qua điểm đẳng điện.
-21-
Hình 1.5:Ảnh hưởng của pH lên tính tan của protein đậu phộng(Kain và cộng sự,
2009).
Quy luật tƣơng tự cũng đƣợc nhận thấy trong các nghiên cứu của Okezie & Bello (1988) và Vani & Zayas (1995) đối với protein đậu nành và đậu rồng. Các yếu tố ảnh hƣởng đến tính tan của protein bao gồm nồng độ, pH, lực ion và sự có mặt của các chất khác.