Transglutaminase (glutaminyl-peptide: amine γ-glutamyltransferase, E.C.2.3.2.13) là một loại enzyme được phân phối rộng rãi trong tự nhiên và đã được tìm thấy trong các mô động vật, cá và thực vật khác nhau. Năm 1989, transglutaminase đã được phân lập từ Streptoverticillium sp. và được sử dụng trong ngành công nghiệp thực phẩm (Chiya Kuraishi và cộng sự, 2001).
Transglutaminase hình thành liên kết isopeptide giữa dư lượng glutamine và lysine trong protein, tạo thành liên kết cộng hóa trị liên phân tử và nội phân tử. Sự tạo thành các liên kết ngang của protein dẫn đến sự hình thành các polyme có trọng lượng phân tử cao, dường như đây là phản ứng trội nhất trong tự nhiên của enzyme này. Tuy nhiên, hai phản ứng quan trọng khác cũng có thể được xúc tác bởi các transglutaminase. Với sự hiện diện của các amin chính, transglutaminase có thể liên kết ngang các amin với glutamine của protein (phản ứng chuyển acyl). Trong trường hợp không có dư lượng lysine hoặc các amin chính khác, nước sẽ phản ứng như một chất cho electron, dẫn đến sự khử amin của glutamine (T. Ohtsuka và cộng sự, 2001).
Tất cả ba phản ứng này có thể thay đổi các tính chất, chức năng của protein, ảnh hưởng đến khả năng tạo gel, khả năng ổn định nhiệt, khả năng giữ nước… (Chiya Kuraishi và cộng sự, 2001).
Hoạt động của transglutaminase từ động vật bị ảnh hưởng bởi nhiều yếu tố, trong đó các ion Ca2+ là yếu tố chính (Yokoyama và cộng sự, 2004).
Transglutaminase từ vi sinh vật (Microbial transglutaminase, MTGase) hoạt động trong một phạm vi nhiệt độ rộng và hoạt động ổn định trong pH khoảng từ 5 đến 9, đây cũng là phạm vi pH cho hầu hết các quy trình chế biến thực phẩm. Ngược lại với transglutaminase từ động vật có vú, MTGase hoạt động không phụ thuộc vào ion canxi, nó có thể phản ứng mà không cần thêm các ion canxi, giúp dễ dàng xử lý và tiện lợi hơn trong chế biến thực phẩm (Chiya Kuraishi và cộng sự, 2001).