Myoglobin và hemoglobin
ĐẠI HỌC QUỐC GIA TP. HỒ CHÍ MINHTRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOAKHOA KỸ THUẬT HÓA HỌC . .TIỂU LUẬN HÓA SINH THỰC PHẨMĐề tài:HEMOGLOBIN VÀ MYOGLOBIN GVHD : TS. TRẦN BÍCH LAM NHÓM THỰC HIỆN: HUỲNH HOÀNG DUY 60800300 LÊ TRẦN TRUNG 60802379 PHAN BẢO DUNG 60800288 TRẦN CAO DÂN 60800272 ĐINH THỊ TÚ UYÊN 60802571 TÔ THANH LOAN 608011231 Mục LụcCHƯƠNG Tài liệu tham khảoChương I : HemoglobinI.1 Cấu tạo : Hemoglobin là huyết cầu tố ( Hb) một cromoprotein có màu đỏ trong hồng cầu động vật bậc cao. Hemoglobin cấu tạo gồm hai phần : 2 - phần protein thuần : globin - phần nhóm ngoại hem Hình 1.1 cấu trúc bậc bốn của hemoglobinI.1.1 Hem : 3 Được tạo thành từ protoporphyrin IX gắn với một nguyên tử Fe hóa trị hai ( Fe2+ ) bởi bốn liên kết với 4 nito của bốn vòng piron. Nhóm hem bị oxy hóa thành hemantin Fe2+ thành Fe3+ vòng protopocphirin : được cấu tạo từ bốn vòng piron nối với nhau qua cầu meten tạo thành vòng tetrapiron. 4 nhóm metyl, 2 nhóm vinyl và 2 nhóm propionat có thể gắn vào 15 vị trí khác nhau của vòng protopocphirin I.1.2 Globin : ở người trưởng thành gồm 4 chuổi polypeptide trong đó có hai chuỗi α mỗi chuỗi gồm 141 acid amin hai chuỗi β mỗi chuổi gồm 146 acid amin4Hình 1.2 Protopocphirin IX (1,3,5,8- tetrametyl-2,4-divinyl-6,7-dipropionicpocphirin) Toàn bộ phân tử Hb chứa 574 acid amin. Cấu trúc bậc 2 của hemoglobin các chuỗi α và β có hơn 70% acid amin tạo nên tạo nên 7 chuỗi xoắn α và 8 chuỗi xoắn β có chiều dài từ 7 đến 20 acid amin .Trong cấu trúc bậc 3 Hb các chuỗi α và β cuộn khúc tại những điểm acid amin không xoắn giống cấu trúc bậc 3 của myoglobin .Mỗi một chuỗi polypeptide xoắn kết hợp với một Hem tạo thành phân tử Hemoglobin có cấu trúc bậc bốn 5 Cấu trúc bậc 2 và bậc 3 của hemoglobin Hình I . Mô hình 1chuỗi β của Hb* Sự tổng hợp globin6 Hình 7: Tổng hợp Hemoglobin• Những loại globin khác nhau kết hợp với hem để tạo thành các Hb khác nhau • Những gen mã hóa các chuỗi globin: b, g, d và e nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 11 a và z nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 16 Globin bắt đầu được tổng hợp từ tuần thứ 3 của thai kỳ• Phôi Hemoglobin Gower I ( z2e2) Hemoglobin Portland ( z2g2) Hemoglobin Gower II (a2e2)• Thai : HbF (a2g2), HbA (a2b2) Người lớn : HbA, HbA2 ( a2d2), HbF.7 Hb A Hb A2 Hb FCấu trúc A2b2 A2d2 A2g2% 95-97% 2-3.5% 1-2% Bảng thành phần hemoglobin của người lớn8Gan tuỷ xươngTúi noãn Lách I.1.3. Sự kết hợp của Hem và Globin mỗi chuỗi polypeptide của Globin kết hợp với một Hem qua hai liên kết phối trí giữa Fe2+ của hem với N của nhân Imidazol thuộc acid amin histidin E7 với N của nhân Imidazol thuộc acid amin F8 trong chuỗi polypeptide biểu diễn Hem trên một mặt phẳng thì hai liêu kết phối trí giữa Fe2+ với globin nằm về hai phía mặt phẳng NNFeNNHIS (E7)HIS (F8)NNFeNNO=OHIS (F8)Phân tử Hb hoàn chỉnh là một protein hình cầu có đường kính khoảng 55A0 phân tử lượng 64454.Hb gồm 4 đơn vị giống nhau từng đôi một liên kết với nhau bằng liên kết phi đồng hóa trị, mỗi bán đơn vị gồm một chuỗi polypeptide của globin liên kết với một hem là vị trí nhả và gắn oxy.Tỷ lệ sắt trong hemoglobin là 0,34%GLOBINMVMVMPPMFeNNNNNO2GLOBINMVMVMPPMFeNNNNNNI.2 Tính chất của hemoglobin :I.2.1 Kết hợp thuận nghịch với oxy tạo oxyhemoglobin Hb + O2 = HbO2 Đỏ thẫm Đỏ tươiSự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxygen ở môi trường chung quanh Hb. Ở phổi: phân áp O2 cao → 95-98% Hb kết hợp oxy → theo máu đến mô.Ở mô: phân áp O2 thấp (40mmHg) phản ứng xảy ra theo chiều nghịch, HbO2 phân ly, nhả O2 cho mô →chức năng của Hb trong hô hấp.Đường cong phân ly oxy –hemoglobin:• Sự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxy (pO2)• Có dạng Sigma• Việc gắn oxy vào hem thứ nhất làm dễ dàng gắn oxy vào hem thứ 29 • P 50 (phân áp O2 cần thiết để 50% Hb bão hòa với O2) 26.8mmHg∗ Ở phần PO2 thấp (nơi HbO2 nhả O2 cho mô): đường cong rất dốc ↔ 1 sự thay đổI nhỏ của PO2 sẽ làm thay đổi sự giao O2 cho mô một cách đáng kể ⇒ giúp hằng định PO2/mô. ∗ Ở phần PO2 cao (nơi Hb lấy O2 từ phổi) đường cong tà: PO2: 60mmHg → bão hòa Hb với O2: 89%. PO2 500 thì độ bão hòa HbO2 cũng chỉ 100%→ PO2 môi trường, phế nang có thể thay đổI nhiều nhưng độ bão hòa HbO2 & lượng oxy giao mô không bị giao động lắm. ⇒ PO2 mô ổn định.⇒ Hb có tính đệm giúp PO2/ mô ổn định, đảm bảo sự hằng định nội môi.• Vị trí bình thường của đường cong tùy thuộc vào: Nồng độ 2,3-DPG Nồng độ ion H+ (pH) CO2 trong hồng cầu Cấu trúc của Hb…• Lệch phải (dể nhả oxy)• 2,3-DPG cao• H+ cao• CO2 cao• Hb• Lệch trái (dể gắn oxy)• 2,3-DPG thấp10Hình 1.3 oxy-deoxy hemoglobinĐường cong phân ly oxy hemoglobin [...]... của myoglobin : có hai chức năng chính chun chở dưỡng khí (từ hồng huyết cầu vào nội bào mitochondria) Xúc tác vớt vác NO dự trữ dưỡng khí cho mơ thịt Myoglobin cũng có một chức năng gián tiếp trong trường hợp thương tổn bắp thịt Myoglobin thốt ra khỏi mơ thịt bị thương tổn và lọc vào trong nước tiểu làm nước tiểu có màu hồng Có tác dụng là một kho dự trữ khí myoglobin gắn chặt với oxy hơn hemoglobin. .. nhưng chỉ có 200 lần tốt hơn trong hemoglobin và myoglobin Oxy gắn trong một thời trang bị cong, mà có thể phù hợp với histidine ngoại biên [12] 3 Để ngăn chặn dimerization khơng thể đảo ngược của oxymyoglobin với một lồi deoxymyoglobin Hình 2.2 Liên kết của nhóm hem trong myoglobin 17 Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên... xuống thấp nên thích hợp hơn hemoglobin trong q trình dự trữ khí cho cơ thể II.3 Tính chất của myoglobin 18 Desoxymyoglobin Fe2+(đỏ tía) Oxymyoglobin phản ứng cộng oxy Oxy hố Khử Fe2+(đỏ tươi) Oxy hố Metmyoglobin Khử Fe3+(màu nâu) Desoxymioglobin là sắc tố bẩm sinh của thịt làm cho thịt có màu đỏ tía, trong đó Fe có hóa trị II Myoglobin (Mb) khi mang oxy tạo thành Oxymyoglobin (MbO2) có màu đỏ rực... daltons 15 - Một phân tử Myoglobin chỉ gồm một đơn vị, khơng phải là bốn đơn vị như - Hemoglobin Phân tử Globin của Myoglobin do 153 gốc acid amin tạo nên, trong đó 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm 8 phần, mỗi phần chứa từ 7-26 gốc Nhóm heme (sắt chứa porphyrin) nhóm phận giả ở trung tâm quanh đó gấp apoprotein còn lại Nó có tám helices alpha và lõi một hydrophobic - Myoglobin chứa một vòng...Hình 1.4 Liên kết của oxy trong hemoglobin 11 Hình 1.5 Oxy và deoxy hemoglobin trong khơng gian I.2.2 Kết hợp với cacbodioxyll tạo thành cacbonyl hemoglobin CO2: Sản phẩm chuyển hóa ở các mơ→thải ra ngồi Máu TM: 50-60ml CO2/100ml máu Máu ĐM: 50-53ml CO2/100ml máu Ở PO2 = 40mmHg, 37 o C, chỉ... + O2 13 I.3 Chức năng sinh học của hemoglobin • Vận chuyển oxy đến mơ • Phản ứng giữa Hb & oxygen: • Sự gắn oxy – khơng phải phản ứng oxy hóa • Một Hb có thể gắn 4 phân tử O2 • Sự gắn oxy đòi hỏi ít hơn 0.01 giây • Chịu ảnh hưởng của một số chất: 2,3-DPG (2,3Diphosphoglycerate)… 14 Chương II : MYOGLOBIN II.1 Cấu tạo : Hình 2.1 cấu trúc khơng gian của Myoglobin - Myoglobin là protein có cấu trúc bậc... theo chiều nghịch b) Hb vận chuyển gián tiếp CO2 CO2 thẩm thấu từ các mơ vào máu: CO2 + H2O H2CO3 ↔ H+ + HCO-3 CA ( carbonic anhydrase) H+ gắn vào His (146) tận cùng chuỗi β của Hb tự do (vừa giải phóng O2) tạo Hb2H+ 12 → đến phổi: H+ được giảI phóng + HCO3- ⇒ H2CO3 H2CO3 H2O + CO2 CA I.2.3 Kết hợp với cacbonmonoxyl tạo cacbonmonoxyl hemoglobin ( COHb) tạo carbon monoxyd Hb (HbCO) rất bền vững CO có... trữ oxy cho cơ, trong đó Fe có hóa trị II Màu của MbO2 có thể nhận thấy rõ trên bề mặt thịt tươi Mb và MbO2 khi bị oxy hóa thì Fe2+ chuyển thành Fe3+ tạo nên Metmyoglobin (MMb) có màu nâu Khi ngun tử Fe ở trạng thái Fe3+ thì phân tử Mb khơng có khả năng kết hợp với oxy nữa 19 Mb2+ hoặc MbO2 Nitrosomyoglobin Nitrit hoặc nitrat + nhiệt ferrihemochrom Fe3+, Globin biến tính,màu nâu Fe2+, Globin không... ảnh hưởng của lượng Mb đến màu sắc của thịt được thể hiện trong bảng 1 (a,b,c) 20 21 a.theo lồi Lồi Lượng Màu Myoglobin( mg/g) Thịt heo Thịt cừu 2 6 Hồng Đỏ nhạt Thịt bò 8 Đỏ anh đào b.theo loại cơ Loại cơ Lượng myoglobin Cơ vận động 12 mg/g Cơ trụ đỡ 6 mg/g c.theo tuổi Lồi (theo tuổi) Lượng myoglobin( mg/g) Thịt bê Thịt bê (non) Thịt bò (non) Thịt bò (già) 2 4 8 18 22 Tài liệu tham khảo : Hóa sinh cơng... tiếp đến trung tâm sắt, và một nhóm histidine ngoại biên trên mặt đối diện, khơng phải ngoại quan đến sắt Nó phục vụ ba chức năng: 16 1 Để hình thành liên kết hydro với các phân nưa dioxygen, tăng O 2 ràng buộc khơng đổi 2 Để ngăn chặn sự ràng buộc của khí carbon monoxide, cho dù có hoặc khơng có từ bên trong cơ thể Carbon monoxide liên kết với sắt trong một ngày cuối thời trang, và là cản trở bởi sự . thấp10Hình 1.3 oxy-deoxy hemoglobin ường cong phân ly oxy hemoglobin 11Hình 1.4 Liên kết của oxy trong hemoglobin Hình 1.5 Oxy và deoxy hemoglobin trong không. cong phân ly oxy hemoglobin: • Sự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxy (pO2)• Có dạng Sigma• Việc gắn oxy vào hem thứ nhất làm