Đề cương và bài tập môn học hóa sinh thực phẩm

Nguyên liệu chính có nguồn gốc từ sinh vật (enzyme)  Phản ứng hh = phản ứng enzyme  Biện pháp công nghệ: kìm hãm thúc đẩy hoạt độ các enzyme  bảo quản chế biến Từ xa xưa, con người đã biết sử dụng các quá trình hóa sinh để sản xuất bánh mỳ, pho mát, rượu bia, thuốc lá...  Thời kỳ Phục Hưng đến nửa đầu TK19: nghiên cứu thành phần hóa học của mô động vật, thực vật; tách chiết, tổng hợp các hợp chất hóa học  Từ nửa cuối TK19: Hóa Sinh Học được tách thành một ngành khoa học độc lập  40 – 50, TK20  nay: Hóa Sinh Học đã đi sâu nghiên cứu cơ sở phân tử của quá trình bảo quản thông tin di truyền, cấu trúc xoắn đôi ADN  công nghệ sinh học  Hóa Sinh Học phát triển không ngừng, góp phần tích cực phục vụ sản xuất, đời sống nhân sinh.

Trang 1

GiỚI THIỆU MÔN HỌC

 Tên môn học : Hóa Sinh Thực Phẩm

 Thời lượng : 45 tiết LT

 Giảng viên : ThS Phạm Hồng Hiếu

 Trang web :

vn/phamhonghieu

Nội dung môn học

 Chương 6: Vitamin và chất khoáng

 Chương 7: Chất màu và chất mùi

 Chương 8: Nước

Giáo trình và tài liệu tham khảo

[1] Giáo trình Hóa sinh thực phẩm ĐH Công nghiệp TP.HCM

[2] George H Fried, Biology: The study of living organisms, McGraw-Hill.Inc,

1995

[3] H D Belitz, W Grosch, Food Chemistry, Springer, 1999

[4] Rodney F Boyer, Modern Experimental Biochemistry, The

Benjaming/Cummings, 2000

[5] Hoàng Kim Anh, Hoá học thực phẩm, NXB KHKT, 2006

[6] Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Ang, Hóa sinh học, NXB GD, 1997

[7] Nguyễn Thị Hiền, Vũ Thị Thư – Hóa sinh học (nông nghiệp) – NXB Giáo

Dục – 2000

[8] Phạm Quốc Thăng, Nguyễn Thị Quỳnh Anh, Hóa sinh học, ĐHBK Hà Nội,

1994

[9] Đồng Thị Thanh Thu, Hóa sinh ứng dụng, Tủ sách ĐH KHTN, 1996

[10] Lê Ngọc Tú và tập thể tác giả, Hóa học thực phẩm, NXB KHKT Hà Nội,

Trang 2

sử phát triển hóa sinh học

1.1 Đối tượng nhiệm vụ

1.2 Lịch sử phát triển

1.1 Đối tượng nhiệm vụ

là gì?

Trang 4

Hóa Sinh Học = Khoa học về cơ sở phân

tử của sự sống

 nghiên cứu thành phần hóa học, tính

chất cấu trúc phân tử, mối liên quan

giữa cấu trúc và chức năng sinh học,

các quá trình chuyển hóa, trao đổi chất,

trao đổi năng lượng của tế bào, cơ thể

sống

Thực vật

 Phân loại theo đối tượng:

Vi sinh vật

Virus

Động vật

 Phân loại theo mục đích:

– Hóa sinh y học

– Hóa sinh nông nghiệp

– Hóa sinh công nghiệp

Trang 5

 Phân loại theo mức độ nghiên cứu:

– Hóa sinh phân tử

– Hóa sinh lượng tử

– Hóa sinh vô cơ

– Hóa sinh hữu cơ

thúc đẩy hoạt độ các enzyme

 bảo quản/ chế biến

1.2 Lịch sử phát triển

 Từ xa xưa, con người đã biết sử dụng các quá

trình hóa sinh để sản xuất bánh mỳ, pho mát,

rượu bia, thuốc lá…

 Thời kỳ Phục Hưng đến nửa đầu TK19: nghiên

cứu thành phần hóa học của mô động vật, thực

vật; tách chiết, tổng hợp các hợp chất hóa học

 Từ nửa cuối TK19: Hóa Sinh Học được tách

thành một ngành khoa học độc lập

 40 – 50, TK20  nay: Hóa Sinh Học đã đi sâu

nghiên cứu cơ sở phân tử của quá trình bảo quản

thông tin di truyền, cấu trúc xoắn đôi ADN  công

nghệ sinh học

 Hóa Sinh Học phát triển không ngừng, góp phần

tích cực phục vụ sản xuất, đời sống nhân sinh

Trang 6

– Hòa tan các phần tử có tính tan

trong nước bằng liên kết hydro rất

linh hoạt

– Môi trường thực hiện các phản ứng

hóa học và các quá trình trao đổi

 Các nguyên tố HH là TP cấu tạo của hợp

chất hữu cơ quan trọng như protein, axit

nucleic, lipit, gluxit…

 Dựa vào hàm lượng các nguyên tố, có 3

Trang 7

2.3 Các hợp chất hữu cơ

 Có 2 nhóm chất cơ bản trong cơ thể sống:

– Hữu cơ: axit nucleic, protein, enzyme,

gluxit, lipit, vitamin, hoocmon

– Vô cơ: nước, chất khoáng

 Hai nhóm chất có tác dụng bổ sung hỗ trợ

lẫn nhau đảm bảo cho tế bào, cơ thể sống

hoạt động bình thường

 Các hợp chất hữu cơ:

– Cấu tạo phức tạp, đa dạng

– Khối lượng phân tử lớn

– Hàm lượng cao trong tế bào, cơ thể sống

Trang 8

Chương 2: PROTEIN

I Vai trò sinh học của protein

II Cấu tạo phân tử protein

III.Một số tính chất quan trọng của protein

IV.Phân loại protein

V Các quá trình biến đổi protein trong gia

ThS Phạm Hồng Hiếu HSTP – Chương 2: Protein 2

Vai trò của protein trong cơ thể

8 Dự trữ dinh dưỡng: ovalbumin/lòng trắng trứng, gliadin/hạt lúa mì, zein/ngô, feritin/lá

 Protein quyết định đặc trưng khẩu phần thức ăn 

nền tảng protein cao

 Thiếu protein:

 Suy dd, sụt cân mau, chậm lớn

 Giảm khả năng miễn dịch

 Gan, tuyến nội tiết, hệ thần kinh không hoạt

Dạng không ion hóa Dạng ion lưỡng cực

Trang 9

Các axit amin thường gặp

Đa số protein cấu tạo từ 20 L- axit amin

và 2 amit

COOH (axit amin)  CONH2 (amit)

axit aspartic  Asparagin

axit glutamic  Glutamin

Phân loại các axit amin thường gặp

Axit amin phân cực Axit amin không

phân cực Trung tính Axit tính Kiềm tính

Tên gọi thông thường

Viết tắt Tên gọi thông thường

Viết tắt Asparagine

Cysteine Cystine Glutamine Serine Tyrosine Threonine

Asn Cys Gln Ser Tyr Thr

a.Aspartic a.Glutamic

Asp Glu Arginine Lysine Histidine

Arg Lys His

Alanine Phenylalanine Glycine Leucine Isoleucine Methionine Proline Tryptophan Valine Oxyproline

Ala Phe Gly Leu Ileu Met Pro Trp Val

Axit amin phân cực, trung tính

Cysteine, Cystine

Axit amin phân cực, kiềm tính

Trang 10

Axit amin phân cực, axit tính

Axit amin không phân cực

Oxyproline



Proline Oxyproline

trong protein

Trang 11

Các axit amin không thay thế

aa không thay thế ( cần thiết , thiết yếu ) = aa mà

người/ĐV không thể tự tổng hợp

 lấy từ thức ăn

Thiếu  cân bằng N (-)

Tùy thuộc vào loài, lứa tuổi:

– Người lớn: 8 (valine, leucine, isoleucine,

methionine, threonine, phenylalanine,

tryptophan, lysine)

– Trẻ em: 8 + 2 (arginine, histidine)

Các axit amin không thay thế và nhu cầu hàng ngày của người trưởng thành

TT axit amin

Nhu cầu (g/ngày)

TT axit amin Nhu cầu

Một số tính chất hóa lý của axit amin

 Tính chất chung

 Tính đồng phân quang học (đồng phân

lập thể) của axit amin

 Khả năng hydrat và tính tan

 Không bền trong môi trường kiềm:

hiện tượng raxemic

– Đa phần các axit amin thực phẩm tồn tại

dưới dạng L  protein có tính làm quay mặt

phẳng của ánh sáng phân cực sang trái

– Dạng D không được cơ thể hấp thụ

Dạng L(-)

H – C – X

R

* R’

Dạng D(+) ThS Phạm Hồng Hiếu HSTP – Chương 2: Protein 24

Trang 12

Do đó, cấu hình D và L có dạng:

NH2 – C – H

R

 COOH

Dạng L(-)

H – C – NH2

R

 COOH

Dạng D(+) ThS Phạm Hồng Hiếu HSTP – Chương 2: Protein 26

Người ta quy ước lấy Serine làm đơn vị

so sánh để xét đồng phân quang học của

D – Serine

ThS Phạm Hồng Hiếu HSTP – Chương 2: Protein 27 ThS Phạm Hồng Hiếu HSTP – Chương 2: Protein 28

Khả năng hydrat hoá và tính tan

Gốc R chứa các nhóm chức có khả

năng tạo liên kết hydro với nước

Thường khả năng hydrat hoá cao sẽ có

tính hòa tan

Tính tan phụ thuộc vào bản chất axit

amin, vào dung môi

Tính điện ly lưỡng tính

 Do phân tử vừa chứa nhóm NH3+ và nhóm COO-

 Môi trường axit:

–a.a tích điện dương (+) –a.a chuyển về cực âm (-)

 Môi trường kiềm:

–a.a tích điện âm (-) –a.a chuyển về cực dương (+)

 Ở giá trị pH mà các a.a không tích điện là

pH đẳng điện (pI, pHi)

 Cơ sở ứng dụng của phương pháp điện di

Trang 13

 Phản ứng với formaldehit (formaldehyd)

 Phản ứng với ninhydrin (Trixetohidrinden)

Phản ứng tạo muối

 Do tính lưỡng tính, trong công thức cấu tạo có cả nhóm

– COOH và – NH2, mà axit amin có khả năng tạo muối

với cả axit và baz:

–Phản ứng tạo muối với baz: Chất tạo thành là muối

Natri của axit amin

R COOH +

Phản ứng tạo phức với KL nặng

 Axit amin có thể tác dụng với các kim loại nạng (Pb, Hg,

Cu, ) tạo muối nội phức

 Đặc biệt với dung dịch CuSO4 axit amin tạo muối Cu

kết tinh màu xanh đậm hoặc xanh tím Phản ứng này

cũng được sử dụng để xác nhận sự hiện diện của axit

Cu

HH

R

CH C O

NH CH

dixetopiperazin

R CH

Trang 14

Phản ứng ester hoá

 Ester của các axit amin là những chất lỏng dễ bay hơi,

có tính kiềm, các chất này có thể điều chế được bằng

phương pháp cất chân không

Tác dụng với HNO2 (axit nitrơ)

 Trừ proline và oxy – proline không tham gia phản ứng, các axit amin bậc 1 khác có khả năng phản ứng với axit nitrơ để tạo ra khí nitrơ và oxyaxit

 Phản ứng này dùng để định lượng N có trong axit amin căn cứ vào lượng khí nitrơ thoát ra

R CH COOH

NH2

OH HNO 2 + N 2 + H 2 O

ThS Phạm Hồng Hiếu HSTP1 – Chương 3: Protein 39

Phản ứng với formaldehit (formaldehyd)

 Dùng để định lượng axit amin

 Khi thêm một lượng dư formol trung tính vào dung dịch axit

amin, lúc này formol sẽ đẩy H+ ra khỏi – NH3+ và phản ứng

với nhóm – NH2 tạo thành dẫn xuất methyl hóa Vậy axit

amine sẽ mất đi tính baz và chỉ còn tính axit do chỉ còn lại

nhóm – COOH tự do

 Chuẩn độ lượng axit này bằng dung dịch NaOH, từ đó tính

được lượng axit amine tương ứng

NH3 CH COO

-R

H2N CH COOR

Dùng định tính và định lượng axit amin nhờ:

–phương pháp sắc ký trên giấy –sắc ký trên cột nhựa trao đổi ion bằng máy phân tích axit amin tự động (g)

Các  - axit amin + ninhydrin  hợp chất màu xanh tím

Riêng: iminoaxit (prolin) + ninhydrin  hợp chất màu vàng

O

O – N =

4

O

O – N =

Hợp chất màu xanh tím (Ruheman)

Phân tích axit amin bằng phương pháp sắc ký giấy

Các cấu tử cần tách được di chuyển trên giấy nhờ lực mao dẫn của dung môi Chúng được tách ra nhờ sự khác nhau về ái lực giữa pha động và pha tĩnh

Trang 15

Phương pháp điện di trên giấy, trên

bản mỏng, trên cột gel

Kỹ thuật tách và định lượng axit amin bằng cột sắc ký trao đổi ion

Kỹ thuật sắc ký lỏng cao áp (HPLC – high

perfomance liquid chromatography)

Cấu tạo phân tử protein

 Các nguyên tố cơ bản: C, H, O, N – Cacbon: 50-55%

Trang 16

Peptit, polypetit

2,3 n aa  dipeptit, tripeptit polipeptit

Phân biệt giữa polipeptit và protein bởi

khối lượng phân tử (M):

– Polipeptit có M nhỏ  tan được trong

dd axit tricloaxetic 10%

– Protein có M lớn  không tan được

trong dd axit tricloaxetic 10%

Cấu trúc của phân tử protein

 Thuyết polipeptit: axit amin  peptit  polypeptit  protein

 Các mức cấu trúc – cấu trúc bậc 1: mạch thẳng – cấu trúc bậc 2: xoắn lò so, tờ giấy xếp, cuộn thống kê…

– cấu trúc bậc 3: cấu trúc cầu – cấu trúc bậc 4: cấu trúc cầu, do nhiều dưới đơn vị

Cấu trúc bậc 1

Quy định bởi thành phần và trình tự kết

hợp của các axit amin có trong protein

đó

Liên kết đặc trưng = liên kết peptit

Quy định từ trong gen, xác định quan

 Vòng xoắn quay theo chiều

từ trái sang phải vì các axit amin có cấu hình L

 Mỗi vòng xoắn gồm 3,6 gốc axit amin (18 aa  5 vòng)

 Có các axit amin không có khả năng tạo xoắn ở cacbon

 như prolin, glixin, izolơxin, serin

Trang 17

Cấu trỳc xếp nếp 

(a): Dạng song song (b) Dạng đối song song

Cấu trỳc bậc 3

 Trờn cơ sở cấu trỳc bậc 1 và 2  cấu trỳc gấp khỳc khụng gian 3 chiều

 Liờn kết đặc trưng

= liờn kết ion, liờn kết khụng phõn cực, liờn kết hydro, liờn kết disunfit (-S-S-)

Trang 18

Các liên kết hydro trong protein

Cấu trúc bậc 4

 Dạng: hình cầu, tập hợp của nhiều dưới đơn vị (subunit)

 Liên kết: tĩnh điện, tương tác kỵ nước, liên kết H, Van der Waal, cầu disulfua…

phân tử hemoglobin

Tóm tắt các mức cấu trúc của protein

III Một số tính chất quan trọng của protein

 Khối lượng và hình dạng của phân tử protein

 Tính chất lưỡng tính của protein

 Tính chất của dung dịch keo protein

 Sự biến tính của protein

Khối lượng, hình dạng của protein

 Khối lượng: M lớn, hàng nghìn  triệu hoặc lớn hơn

•Trơ hh chức năng cơ học

•Colagen (da, sụn); keratin(tóc, lông); fibrin (tơ);

miozin (cơ)

Tính chất lưỡng tính của protein

 Protein là chất điện ly lưỡng tính do các nhóm phân cực của gốc R như COOH thứ hai (Asp, Glu), NH2 (Lys), guanidin (Arg), imidazol (His),

OH (Ser, Thr, Tyr)  pHi (pI):

– pH < pHi:protein = đa cation – pH > pHi: protein = đa anion – pH = pHi, protein kết tụ  xác định pHi của protein, kết tủa protein

 Từ sự khác biệt về pHi của các protein  phương pháp điện di, tách chiết protein

Trang 19

Tính chất dung dịch keo protein

 Khi hòa tan, protein  dung dịch keo (kích thước

lớn, không đi qua màng bán thấm)

 tinh sạch protein bằng phương pháp thẩm tích

 2 yếu tố đảm bảo độ bền keo protein:

– Sự tích điện cùng dấu

– Lớp vỏ hydrat

 Loại bỏ 2 yếu tố này, protein sẽ bị kết tủa

 Các yếu tố gây kết tủa thuận nghịch protein:

– muối trung hòa như (NH4)2SO4

– dung môi hữu cơ như axeton, etanol (t<00C)

Điện di

Điện di trên gel polyacrylamit

Các protein cần tách sẽ di chuyển với các tốc độ

khác nhau (do sự khác nhau về kích cỡ và độ

tích điện) và sau đó chúng sẽ được định vị ở các

vị trí khác nhau trên bản gel (các vệt gel)

Phương pháp điện di đẳng điện

Phương pháp SDS-Page

Sự biến tính của protein

 Định nghĩa:

Điều kiện môi trường thay đổi  protein bị thay đổi hoàn toàn về tính chất lý, hóa  cấu trúc bậc 2,3,4 bị phá vỡ (cấu trúc bậc 1 giữ nguyên)  protein bị biến tính

Trang 20

Khi biến tính, protein bị biến đổi:

– Tính hòa tan  do lộ các nhóm kỵ nước

– Khả năng giữ nước 

– Mất hoạt tính sinh học

– Độ nhạy với enzyme proteaza

– Độ nhớt nội tại

– Mất khả năng kết tinh

Phân loại:

–Biến tính thuận nghịch: sau biến tính, dạng ban đầu của protein được phục hồi

–Biến tính không thuận nghịch:

sau biến tính, protein không thể khôi phục trạng thái ban đầu

 Các tác nhân gây biến tính:

– Tác nhân vật lý

• Nhiệt độ: làm dãn mạch phân tử

• Tia cực tím: các gốc axit amin thơm (Trp,

Tyr, Phe) hấp thụ các tia cực tím, làm thay

đổi hình thể của phân tử Protein và nếu

mức năng lượng đủ lớn sẽ làm đứt gẫy

các cầu disunfua (-S-S-)

• Xử lý cơ học: khi nhào trộn, cán, kéo hoặc

dãn được lặp đi lặp lại nhiều lần tạo ra lực

cắt cũng làm biến tính Protein

 Các tác nhân gây biến tính:

– Tác nhân hoá học:

• pH: tạo lực đẩy tĩnh điện giữa các nhóm bị

ion hoá và làm giãn mạch các phân tử Protein

• Các ion kim loại: đặc biệt là các ion kim loại chuyển tiếp (Cu, Fe, Hg, Ag) tạo phức bền với protein làm thay đổi cấu hình phân

tử ( nhóm -SH)

• Các dung môi hữu cơ: thay đổi hằng số điện môi của môi trường, biến đổi các lực hút tĩnh điện vốn làm bền phân tử protein ThS Phạm Hồng Hiếu HSTP – Chương 2: Protein 76

IV Phân loại protein

Dựa vào thành phần hóa học  2 nhóm

lớn:

– Protein đơn giản

– Protein phức tạp: phần protein + phần

phi protein (nhóm ngoại)

Protein đơn giản

(Phân loại dựa vào tính hòa tan)

Nhóm protein

Dung môi hòa tan

Sự phân bố của protein

loại hạt Globulin dd muối loãng Hầu hết các loại thực vật Prolamin Rượu etylic 70% Hạt hòa thảo

Glutelin Kiềm, axit loãng Hạt lúa mì Histon axit loãng Nhân tế bào Protamin Nhiều dung môi Nhân tế bào

Trang 21

Protein phức tạp

(Phân loại dựa vào phần phi protein)

Nhĩm protein Phần phi protein

Nucleoprotein axit nucleic

Photphoprotein H3PO4

V Các quá trình biến đổi protein trong gia cơng, chế biến thực phẩm và ứng dụng

 Khả năng tạo gel của protein

 Khả năng tạo bột nhão

 Khả năng tạo màng

 Khả năng nhũ hĩa

 Khả năng tạo bọt

 Khả năng cố định mùi

Khả năng tạo gel của protein

Định nghĩa của sự tạo gel:

• Protein bị biến tính  cấu trúc bậc cao bị

phá hủy  mạch peptit bị giãn ra  các

nhĩm bên ẩn phía trong xuất hiện  các

mạch polipeptit tiếp xúc và liên kết lại 

mạng lưới khơng gian 3 chiều vơ định

hình, rắn, chứa đầy pha phân tán (H2O)

n D làmlạnh hoặc t0 D t N t

n

(P  0  0      

P N là protein tự nhiên ban đầu, P D là protein bị biến tính

 Các liên kết tạo nên cấu trúc gel:

– Liên kết hydrophop (kỵ nước hay ưa béo),

ổn định  khối gel cứng – Liên kết H giữa nhĩm peptit, OH, COOH

 liên kết yếu, linh động  gel cĩ độ dẻo nhất định, dễ bị đứt khi gia nhiệt, tái lập khi để nguội

– Liên kết tĩnh điện – Liên kết disulfua  gel rất chắc và bền ThS Phạm Hồng Hiếu HSTP – Chương 2: Protein 82

 Điều kiện tạo gel:

– Nhiệt độ: gia nhiệt  làm lạnh

 tạo nhiều liên kết hydro  gel bền

– axit hĩa/kiềm hĩa nhẹ: pH  pI

– Thêm chất đồng tạo gel: polysacarit  gel

cĩ độ cứng và độ đàn hồi cao hơn

Khả năng tạo bột nhão

Các protein (gliadin và glutenin) của gluten bột mì cĩ khả năng tạo hình  “bột nhão” (paste) cĩ tính

cố kết, dẻo và giữ khí  cấu trúc xốp cho bánh mì khi nướng

Trang 22

Khả năng tạo màng

Protein như gelatin có thể tạo màng

nhờ các liên kết hydro nên có tính

– Nhũ tương là hệ không bền nhiệt động  hợp giọt

Khả năng nhũ hóa

 Các phương pháp làm bền hệ nhũ

tương:

– Cho các chất điện ly vô cơ  các giọt

tích điện và đẩy nhau

– Thêm chất hoạt động bề mặt  giảm

sức căng bề mặt giữa hai pha

– Thêm chất cao phân tử hòa tan được

trong pha liên tục như polysacarit,

protein hấp thụ vào bề mặt liên pha

– Ngoài ra, sự ion hóa các nhóm bên của protein  lực đẩy tĩnh điện làm cho nhũ tương bền

bọt phải đàn hồi và không thấm khí  khi

protein được hấp thụ vào bề mặt liên pha

thì sẽ tạo ra được một màng như thế

– Các hợp chất bay hơi có cực như rượu đính vào protein bằng liên kết hydro

– Các hợp chất bay hơi có M thấp cố định vào các gốc axit amin không cực qua tương tác

kỵ nước (ưa béo) – Một số có liên kết đồng hóa trị không thuận nghịch (aldehit hay xeton vào nhóm NH2/ protein, chất bay hơi có nhóm NH2 vào nhóm COOH/protein)

Trang 23

VI Các biến đổi của protein trong

QTSX và bảo quản thực phẩm

 Biến đổi do nhiệt

 Biến đổi do enzyme

Biến đổi do nhiệt

 Gia nhiệt vừa phải (chần)  protein biến tính

 vô hoạt độc tố, chất kìm hãm, enzyme không mong muốn

 Gia nhiệt kiểu thanh trùng (> 110 – 1150C)  một phần Cys, Cysn bị phá hủy  H2S, dimetylsunfua, axit xisteic… mùi đặc trưng

 Gia nhiệt khan, t >2000C  Trp bị vòng hóa

 , ,  cacbolin

Biến đổi do nhiệt

 Gia nhiệt TP giàu protein có pH trung tính

hay kiềm ở t0 cao (>2000C)

– Thủy phân lk peptit, raxemic  50% gt

dinh dưỡng (đphân D khó tiêu hóa)

– Phá hủy aa: Arg  ornitin, ure, sitrulin,

NH3; Cys  dehydroalanin

– Tạo cầu nối đồng hóa trị giữa các chuỗi

polypeptit

 Xử lý nhiệt thịt/cá ở t0 >t0 thanh trùng  cầu

đồng hóa trị kiểu izopeptit giữa Lys và

Glu/Asp

Biến đổi do enzyme

 Phản ứng khử amin

 Phản ứng khử cacboxyl

 Phản ứng khử amin khử cacboxyl

 Phản ứng tạo mercaptan

 Phản ứng tạo scatol, indol, crezol, phenol

 Phản ứng tạo di-trimetylamin từ các lipoprotein

Trang 24

Phản ứng tạo scatol, indol,

crezol, phenol

 Tạo crezol, phenol:

CH2CH

NH2COOH

crezol phenolTyrosine

Phản ứng tạo di-trimetylamin

từ các lipoprotein

Phần lipit sau khi tách từ

co lin trim etylam in e oxytrim etyla m ine

Trang 25

Trang 26

Chương 3: Enzyme

I Bản chất và cấu tạo của enzyme

II Cơ chế tác dụng của enzyme

III Tiền enzyme (zymogen, proenzyme) và sự hoạt

hĩa

IV Tính đặc hiệu của enzyme

V Các yếu tố ảnh hưởng đến vận tốc phản ứng

enzyme

VI Cách gọi tên và phân loại enzyme

VII.Các phương pháp nghiên cứu enzyme

VIII.Ứng dụng và nguồn thu nhận enzyme

ThS Phạm Hồng Hiếu HSTP – Chương 3: Enzyme 1

I Bản chất và cấu tạo của enzyme

Enzyme = chất xúc tác sinh học cĩ bản chất protein, cĩ khả năng xúc tác đặc hiệu cho các phản ứng hĩa học nhất định

Bản chất protein của enzyme

 M = 20000 – 1000000  khơng đi qua các

màng bán thấm

 Hịa tan trong nước, dd muối lỗng, dd hữu cơ

cĩ cực, khơng hịa tan trong các dung mơi

khơng phân cực

 Enzyme bị biến tính và mất khả năng xúc tác do

t0 cao, axit / kiềm mạnh, muối kim loại nặng

 Điện ly lưỡng cực  phân tách bằng pp điện di

 Bản chất hĩa học của enzyme là protein

Cường lực xúc tác

 Enzyme cĩ cường lực xúc tác mạnh hơn nhiều so với xúc tác thơng thường:

– Trong 1 phút:

• 1mol Fe3+ xúc tác phân ly 10-6 mol H2O2

•1 phân tử catalase cĩ 1 nguyên tử Fe xúc tác phân

ly 5.10-6 mol H2O2

–1g pepsine trong 2 giờ thủy phân 5kg Protein trứng luộc ở nhiệt độ bình thường

–1 phân tử  - amilase sau 1 giây cĩ thể phân giải

4000 liên kết glycoside trong phân tử tinh bột

≈ 554 GIỜ

10 5 H 2 O 2  10 5 H 2 O + 5.10 4 O 2

Cấu tạo hĩa học của enzyme

 Enzyme được chia thành 2 loại:

– Enzyme 1 cấu tử: protein đơn giản

– Enzyme 2 cấu tử:

• Phần protein (feron,apoenzyme): qđ tính đặc hiệu và  hoạt tính xúc tác của enzyme

• Phần phi protein (nhĩm ngoại agon, prostetic): qđ kiểu phản ứng enzyme xúc tác Khi nhĩm ngoại tồn tại và xúc tác độc

lập  gọi là coenzyme

Trang 27

Cofactor

 Cofactor: cĩ thể là một hoặc một số ion kim loại

như Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ hoặc một phân tử

hữu cơ hay phức hữu cơ chứa kim loại phức tạp

(gọi là coenzyme)

 Một enzyme cĩ thể cần coenzyme và thêm một

vài kim loại

Một số enzyme cĩ chứa hoặc cần các nguyên tố vơ cơ để làm cofactor

Pyruvate kinase Urease Dinitrogenase Glutathion eperoxidase

Một số coenzyme làm vật trung chuyển các nguyên tử hoặc

các nhóm nguyên tử đặc hiệu

COENZYME

Nhóm được vận chuyển

Chất tiền thân trong thức ăn của động vật có vú

Thiamine pyrophosphate Aldehyde Thiamine (Vit B1)

Flavine adenine

dinucleotide

Điện tử Riboflavine (Vitamine B2) Nicotinamide dinuclotide Điện tử Nicotinic axit (Niacin)

Coenzyme A Nhóm acyl axit pantothenic

Pyridoxal phosphate Nhóm amine Pyridoxine (Vit B6)

II Cơ chế tác dụng của enzyme

1 Trung tâm hoạt động

2 Trung tâm điều hồ dị lập thể (Allosteric)

3 Hệ thống đa enzyme và sự điều hịa hoạt

động xúc tác của enzyme

4 Các loại liên kết trong ES khi E tác dụng

lên S

5 Cơ chế tác dụng của enzyme

1 Trung tâm hoạt động của enzyme

Trung tâm hoạt động của enzyme = phần

phân tử trong cấu trúc của enzyme mà tại

đĩ enzyme + cơ chất  sản phẩm

–Ở enzyme 1 cấu tử: trung tâm hoạt

động = các nhĩm định chức của

axitamin (SH của Cys, OH của Ser,

Tyr, nhĩm -NH2 của Lys, COOH

của Glu, Asp, vịng imidazol của

His, indol của Trp)

–Ở enzyme 2 cấu tử, trung tâm hoạt

động = nhĩm ngoại (vitamin, ion kim

loại) + các nhĩm định chức trong

apoenzyme

2 Trung tâm điều hồ dị lập thể

(Allosteric)

 Trong cấu trúc của các enzyme dị thể, enzyme điều hịa – enzyme allosteric, ngồi trung tâm hoạt động cịn cĩ một số vị trí khác cũng cĩ thể tương tác với các cơ chất khác gọi là “trung tâm allosteric” – trung tâm dị thể, trung tâm điều hịa

 Các chất kết hợp với các trung tâm này được gọi là các chất “điều hịa allosteric” – chất điều hịa dị lập thể

 Các chất này khi kết hợp với enzyme sẽ làm thay đổi cấu trúc khơng gian của enzyme và của trung tâm hoạt động Do đĩ enzyme sẽ thay đổi hoạt độ xúc tác

Trang 28

2 Trung tâm điều hoà dị lập thể

(Allostetic)

 Trong quá trình kết hợp với enzyme chất điều hòa

allosteric sẽ không bị chuyển hóa dưới tác động

của enzyme

 Các chất điều hòa allosteric có khả năng làm tăng

hoạt độ của enzyme được gọi là chất điều hòa

dương, còn các chất làm giảm hoạt độ của enzyme

được gọi là chất điều hòa âm

2 Trung tâm điều hoà dị lập thể

(Allostetic)

 Hầu hết các enzyme dị thể có cầu trúc bậc 4, trong phân

tử có hai hay có một số trung tâm hoạt động có khả năng kết hợp với một số cơ chất

 Trong trường hợp cơ chất có khả năng thực hiện chức năng của chất điều hòa thì ta có điều hoà đồng hướng – homotropic

 Trong trường hợp chất điều hòa có cấu trúc khác với cơ chất thì ta có điều hòa dị hướng – heterotropic

 Thông thường các enzyme allosteric được điều hòa theo kiểu hỗn hợp bao gồm cả homotropic và heterotropic

3 Hệ thống đa enzyme và sự điều

hòa hoạt động xúc tác của enzyme

 Có trọng lượng phân tử lớn

 Thường chứa từ ba enzyme khác nhau trở lên

kết hợp chặt chẽ bằng cách tương tác không

đồng hóa trị

 Mỗi enzyme xúc tác một phản ứng riêng biệt

nhưng cùng với các enzyme khác xúc tác một

phản ứng tổng thể duy nhất

 Ví dụ: Pyruvat dehydrogenase hay Synthetase

axit béo

4 Các loại liên kết trong ES khi E

tác dụng lên S

 Khi cơ chất liên kết với enzyme tại vị trí trung tâm hoạt động sẽ hình thành phức hợp trung gian enzyme – cơ chất ES

 Liên kết chủ yếu trong phức ES:

– Tương tác tĩnh điện – Liên kết hydro – Tương tác Van der Waals

5 Cơ chế tác dụng của enzyme

(E: enzyme, S: cơ chất, P: sản phẩm, ES: phức

hợp trung gian enzyme-cơ chất)

 3 giai đoạn:

– Gđ 1: E +S bằng lk yếu  phức enzyme- cơ

chất (ES) không bền (xảy ra rất nhanh, NL

hoạt hóa thấp)

– Gđ 2: biến đổi S  sự kéo căng và phá vỡ

các liên kết đồng hóa trị tham gia phản ứng

– Gđ 3: tạo thành P và E được giải phóng ra

dưới dạng tự do

E + S  ES 1  EP  E + P 2 3

Biến thiên năng lượng tự do trong các

phản ứng hóa học

Trang 29

Mô hình “Chìa và khóa” của Fisher

về sự ăn khớp của enzyme và cơ

TT hoạt động

Cơ chất

III Tiền enzyme (zymogen,

proenzyme) và sự hoạt hóa

 Zymogen hay proenzyme là trạng thái chưa hoạt

hóa của enzyme, cần phải có một sự biến đổi

sinh hóa (phản ứng thủy phân chẳng hạn) để trở

thành enzyme hoạt động

 Thông thường 1 phần proenzyme (1 đoạn

peptide) được cắt ra để hình thành trung tâm

hoạt động của enzyme

 Sau khi hoạt hóa, khả năng xúc tác của enzyme

bị giới hạn (tăng tính đặc hiệu), nhưng lại tăng

độ bền vững và hoạt tính xúc tác lên nhiều lần

IV Tính đặc hiệu của enzyme

 Tính đặc hiệu cao của enzyme = khả năng xúc tác cho sự chuyển hóa một hay một số chất nhất định theo một kiểu phản ứng nhất định  tác dụng có tính chọn lựa cao

 Bao gồm:

– Đặc hiệu kiểu phản ứng – Đặc hiệu cơ chất

Đặc hiệu kiểu phản ứng

 Đặc hiệu kiểu phản ứng thể hiện ở chỗ mỗi

enzyme chỉ có thể xúc tác cho một kiểu phản ứng

 Mức độ đặc hiệu của các enzyme không giống nhau, người ta thường phân biệt thành các mức sau:

– Đặc hiệu tuyệt đối – Đặc hiệu tương đối – Đặc hiệu nhóm – Đặc hiệu quang học (đặc hiệu lập thể)

Trang 30

Đặc hiệu tuyệt đối

Enzyme chỉ tác dụng trên một cơ

chất nhất định và hầu như không có

Đặc hiệu tương đối

 Enzyme có khả năng tác dụng lên một kiểu liên kết hóa học nhất định trong phân tử cơ chất mà không phụ thuộc vào cấu tạo của các phần tham gia tạo thành mối liên kết đó

 Enzyme có khả năng tác dụng lên một kiểu liên kết hóa

học nhất định với điều kiện một trong hai phần tham gia

tạo thành liên kết phải có cấu tạo xác định:

Enzyme chỉ tác dụng một trong hai dạng đồng phân quang học của các chất:

COOH HO–CH

CH2–COOH

CH–COOH HOOC–CH

Fumarathydratase

Ảnh hưởng của nồng độ enzyme

Trong điều kiện thừa cơ chất, vận tốc phản ứng phụ thuộc tuyến tính vào nồng

độ enzyme: v=k[E], với k=const

Nhưng khi nồng độ enzyme quá lớn thì vận tốc phản ứng sẽ tăng chậm lại

Trang 31

Ảnh hưởng của nồng độ cơ chất

(mô hình Michaelis – Menten)

 Phương trình Michaelis – Menten:

v: vận tốc phản ứng, vmax: vận tốc cực đại của phản

v v

là những chất mà khi kết hợp với enzyme

sẽ làm giảm hoạt tính của enzyme mà nguyên nhân trực tiếp là làm giảm ái lực giữa enzyme với cơ chất

Sự ức chế enzyme là những ức chế đặc hiệu và đặc trưng riêng cho từng enzyme

Ảnh hưởng của các chất kìm hãm

Dựa vào các hình thức ức chế đặc hiệu,

người ta chia thành 2 nhóm chính:

–Ức chế không thuận nghịch: enzyme và

chất ức chế được liên kết với nhau bằng

liên kết đồng hóa trị và gây nên sự thay

đổi cấu hình có hoạt tính của enzyme

–Ức chế thuận nghịch: giữa enzyme và

chất ức chế được liên kết với nhau bằng

liên kết thứ yếu nào đó tạo nên thế cân

bằng thuận nghịch Sau khi chất ức chế

bị loại trừ, hoạt tính enzyme lại được hồi

cơ chất  phụ thuộc vào tỷ lệ [S]/[I]   tác động ức chế bằng cách nồng độ cơ chất – Ức chế không cạnh tranh: chất ức chế gắn vào vị trí khác với vị trí gắn cơ chất trên phân

tử enzyme  có cấu tạo khác với cơ chất và

có thể kìm hãm nhiều loại enzyme khác nhau

Trang 32

Ức chế khơng cạnh tranh

 Cĩ 2 dạng:

– Noncompetitive inhibition: Khả năng ức chế chỉ

phụ thuộc vào nồng độ của chất ức chế Các chất

ức chế noncompetitive cĩ thể kết hợp cả với

enzyme tự do và với phức hệ ES

E + I  EI – Uncompetitive inhibition: Kiểu ức chế này xảy ra

khi một chất ức chế chỉ kết hợp thuận nghịch với

phức hệ ES để tạo ra ESI mà sau đĩ khơng thể

tạo ra sản phẩm:

ES + I  ESI

Ức chế khơng cạnh tranh

Ảnh hưởng của các chất hoạt hĩa

 Chất hoạt hĩa là những chất cĩ khả năng làm

tăng hoạt tính xúc tác của enzyme

 Chất hoạt hĩa cĩ thể là các anion, các ion kim

loại nằm ở ơ thứ 11 đến ơ thứ 55 của bảng tuần

hồn Mendelev hoặc những chất hữu cơ cĩ cấu

tạo phức tạp hơn làm nhiệm vụ chuyển nhĩm,

chuyển hydro hoặc những chất cĩ khả năng phá

vỡ một số liên kết trong phân tử tiền enzyme

hoặc các chất cĩ tác dụng phục hồi những

nhĩm chức của trung tâm hoạt động của

enzyme

 Tuy nhiên, tác dụng hoạt hĩa chỉ giới hạn ở

những nồng độ xác định, vượt quá giới hạn này

cĩ thể làm giảm hoạt độ của enzyme

Ảnh hưởng của nhiệt độ

 Vượt quá phạm vi nào đĩ của nhiệt độ, các phản ứng do enzyme xúc tác sẽ bị ảnh hưởng

do biến tính của enzyme

 Nhiệt độ ứng với hoạt độ enzyme cao nhất gọi là nhiệt độ tối ưu của enzyme (topt)  40 – 500C, thay đổi tùy theo cơ chất, pH mơi trường, thời gian phản ứng…

 Nhiệt độ mà enzyme bị mất hồn tồn hoạt tính

xúc tác gọi là nhiệt độ tới hạn  700C

 Ở nhiệt độ tới hạn, enzyme bị biến tính, ít khi cĩ

khả năng hồi phục lại được hoạt độ

 Ngược lại, ở nhiệt độ dưới 00C, hoạt độ enzyme

tuy bị giảm nhưng lại cĩ thể tăng lên khi đưa về

nhiệt độ bình thường

 Độ bền nhiệt của enzyme thường tăng lên khi cĩ

cơ chất, coenzyme, Ca2+…

Hoạt độ tương đối, (% hoạt độ cực đại)

100

50

0 20 40 60 80 t(oC)

Trang 33

ẢNH HƯỞNG CỦA NHIỆT ĐỘ

Ảnh hưởng của pH

Đa số enzyme bền khi pH = 5–9, độ bền của enzyme cũng cĩ thể tăng lên khi cĩ

cơ chất, coenzyme, Ca2+…

Mỗi enzyme đều cĩ một pH thích hợp gọi

là pHopt  7, nhưng cĩ enzyme cĩ pHopt rất thấp (pepxin, proteinase axit của VSV… ) hoặc khá cao (subtilizin, pHopt > 10)

pHopt của một enzyme cũng khơng cố định

mà phụ thuộc vào nhiều yếu tố như cơ chất, tính chất dung dịch đệm, nhiệt độ…

Trang 34

VI Cách gọi tên và phân loại enzyme

 Cách gọi tên:

– Tên thơng dụng: pepxin, tripxin, kimotripxin

– Tên quốc tế: thường gồm 2 phần:

• Phần thứ nhất là tên cơ chất (nếu phản

ứng lưỡng phân thì phần thứ nhất là tên

gọi của 2 cơ chất viết cách nhau bằng hai

chấm)

• Phần thứ hai: tên phản ứng mà enzyme

xúc tác cộng thêm “ase”

Cách gọi tên và phân loại enzyme

 Phân loại: theo kiểu phản ứng do enzym xúc

tác, bao gồm 6 nhĩm chính:

– Oxidoreductase (enzyme oxy hĩa khử) – Transferase (enzyme chuyển vị) – Hydrolase (enzyme thủy phân) – Lyase (enzyme phân cắt) – Isomease (enzyme đồng phân hĩa) – Ligase (enzyme tổng hợp)

X Y   A-B  A=B + X-Y

•Chuyển nhóm chức trong phân tử tạo các dạng đồng phân

X Y Y X     A-B  A-B

•Tổng hợp liên kết C-C, C-S, C-O và C-N nhờ phản ứng trùng ngưng liên hợp với sự thủy giải ATP

VII CÁC PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU ENZYME

 3 nhĩm phương pháp xác định như sau:

Nhĩm Các thơng số cố định Các thơng số thay đổi

1 Thời gian

Nồng độ enzym

Biến thiên của S và P

2 Lượng S mất đi (hay

2 Hoạt tính của enzyme

 Đơn vị quốc tế (UI) là lượng enzyme cĩ khả năng xúc tác làm chuyển hĩa được 1 micromol cơ chất sau 1 phút

ở điều kiện tiêu chuẩn: 1 UI = 1 mol cơ chất/phút

 Đơn vị Katal (Kat) là lượng enzyme cĩ khả năng xúc tác làm chuyển hĩa được 1 mol cơ chất sau 1 giây ở điều kiện tiêu chuẩn: 1 Kat = 1 mol cơ chất/s

Đổi đơn vị: 1 UI = 16,67 nKat (nanokatal)

 Hoạt độ riêng của một chế phẩm enzyme là số đơn vị UI (hay Kat) ứng với một mililit dung dịch (nếu là chế phẩm dạng dung dịch) hay 1 miligam protein (nếu là bột khơ) của chế phẩm

 Hoạt độ riêng phân tử là số phân tử cơ chất chuyển hĩa bởi 1 phân tử enzyme trong một đơn vị thời gian

Trang 35

3 Thu nhận enzyme

 Enzyme có trong tế bào động – thực vật Muốn

thu nhận enzyme cần rút chiết chúng ra khỏi tế

bào bằng cách vỡ cấu trúc của tế bào:

– Nghiền xay với bột thủy tinh, cát thạch anh,

xay đồng hoá

– Dùng dung môi hữu cơ: butanol, acetone,

glycerin, etyl acetat…

Tiến hành tinh sạch để thu được enzyme tinh khiết

Làm tinh

 Loại muối và tạp chất có phân tử lượng nhỏ:

phương pháp thẩm tích qua màng bán thấm 

tạp chất có phân tử nhỏ đi qua

 Loại protein lạ và tạp chất có phân tử lượng lớn:

phối hợp nhiều phương pháp: sắc ký hấp thụ,

sắc ký trao đổi ion điện ly, lọc gel, kết tủa phân

 Sắc ký trao đổi ion: nhựa trao đổi ion

 Dẫn xuất este của celluloza (Carboxyl – metyl – cellulose, dietyl – aminol etyl – cellulose …)

 Lọc gel: dùng sephadex (dẫn xuất của polysaccharide – dextran )

Bảo quản

Bảo quản ở dạng bột khô  sấy chân

không ở 30 đến 400C

Bảo quản ở điều kiện khô, kín, lạnh, tránh

sáng và các tác nhân ảnh hưởng đến hoạt

tính của enzyme

VIII Ứng dụng và nguồn thu

Trang 36

1.Protease

Nhóm protease (peptid – hidrolase 3.4) xúc tác

quá trình thuỷ phân liên kết peptid (-CO-NH-)n

trong phân tử protein, polypeptid đến sản phẩm

cuối cùng là các axit amin và cũng có khả năng

thuỷ phân liên kết ester và vận chuyển axit amin

• Aminopeptidase: xúc tác thủy phân liên kết peptide ở đầu N tự do của chuỗi polypeptide để giải phóng ra một amino axit, một dipeptide hoặc một tripeptide

• Carboxypeptidase: xúc tác thủy phân liên kết peptide ở đầu C của chuỗi polypeptide và giải phóng

ra một amino axit hoặc một dipeptide

Carboxypeptidase

Serine proteinase Cystein proteinase Aspartic proteinase Metallo proteinase Protease (peptidase) có mã (E.C.3.4)

Phân loại

 Ngoài ra, protease được phân loại một cách đơn giản hơn thành ba nhóm:

– Protease axit: pH 2-4 – Protease trung tính: pH 7-8 – Protease kiềm: pH 9-11

Trang 37

Nguồn thu nhận

 Nguồn vi sinh vật: Enzyme protease chủ yếu có ở vi khuẩn,

nấm mốc và xạ khuẩn…như Aspergillus, Bacillus, Penicillium,

Clotridium, Streptomyces và một số loại nấm men

-Thuộc da : làm mềm da, sạch lông, bóng da

Ứng dụng của protease

-Sợi: đánh bóng, tách tơ sợi

-Sữa: renin, pepsin

có khả năng làm đông tụ sữa, ứng dụng trong sản xuất phomat

-Mỹ phẩm: làm da tóc mềm mại, loại bỏ

tế bào già

-Sản xuất nước mắm, nước chấm, tương, chao,…

Trang 38

-Xà bông, chất tẩy rửa: tẩy sạch vết máu, sữa trên vải

Làm mềm thịt: Với bromelin, papain Thịt tươi  thái miếng  ngâm vào bromelin, papain 5 – 10 phút  nấu bình thường

2 Amylase

Amylase là một loại enzyme có ý nghĩa về mặt sinh lý, thương mại và lịch sử còn gọi là diastase

Amylase có cả ở thực vật lẫn động vật

Amylase thuộc nhóm enzyme thủy phân, xúc tác sự phân giải liên kết glucoside nội phân tử trong các polysaccharide với sự tham gia của nước

Trang 39

 Ở thực vật, amylase cĩ nhiều trong đại mạch (Hordeum

sativum), Lúa (Oryza sativa L.), Ngơ (Zea mays)

 Ở VSV, amylase được thu nhận từ:

– Các giống nấm sợi thường dùng là giống nấm

sợi Aspergillus, Rhizopus

– Nấm men và giả nấm men thuộc các giống

Candida, Saccharomyces Endomycopsy, Endomyces

– Nhiều vi khuẩn cĩ khả năng tạo lượng lớn

amylase như: Bac Polymyxa, Phytomonas destructans, Bact cassavanum, Clostridium acetobutylium, Pseudomonas saccharophila…

– Micromonospora vulgaris 42 cĩ khả năng tạo

Tách mầm rễ

Sấy khô

Nẩy mầm Ngâm

Không khí

Malt khô sản xuất bia

Malt khô bảo quản

Bảo quản

Đại

mạch

Các bước quy trình sản

xuất malt khô

ỨNG DỤNG ENZYME AMYLASE

Dựa vào các đặc tính biểu hiện của enzyme amylase người

ta tiến hành nghiên cứu phương pháp chuẩn đốn bệnh viêm tuyến tụy

Đối tượng: enzyme s-amylase và p- amylase

ỨNG DỤNG AMYLASE TRONG SX CHẤT TẨY RỬA

Chất tẩy rửa bao gồm những chất

kiềm, sodium silicate, sodium

bicarbonate, sodium tripolyphosphate

Mục đích: loại bỏ các chất vơ cơ, hữu

cơ bám vào quần áo như : protein, lipid,

carbohydrate và những chất màu

Enzyme -amylase của vi khuẩn là

một trong những enzyme thường được

ứng dụng trong cơng nghiệp sản xuất

chất tẩy rửa

ỨNG DỤNG TRONG CƠNG NGHIỆP DỆT

RŨ HỒ VẢI

-amylase QUÁ TRÌNH RŨ HỒ

VẢI THEO PP LIÊN TỤC VỚI ENZYME AMYLASE CHUẨN

Trang 40

Dệt: rũ bỏ hồ vải (Tầng lớp hồ để mặt vải trở nên mịn, dễ bắt màu)

Tinh bột Dextrin + maltose + glucose

Tinh bột Maltose +  Dextrin (Glucogen)  amylase

Trong cơng nghệ sản xuất

bia, người ta thường sử dụng

emzyme amylase cĩ trong

Nguyên liệu chứa tinh bột

sidase hoạt động ở 550C

Amylogluco-Amylase hoạt động ở

550C

Sơ đồ Quá trình chuyển hóa tinh bột

ỨNG DỤNG TRONG SẢN XUẤT SIRO

Q trình chuyển hóa tinh bột thành siro fructose

ỨNG DỤNG AMYLASE TRONG CƠNG NGHỆ

SẢN XUẤT BÁNH MÌ

Trong sản xuất bánh mì, người ta sử dụng

cả hai loại enzyme α-amylase và β-amylase tham gia thủy phân tinh bột để tạo thành đường

Định dạng
Số trang	118
Dung lượng	6,97 MB
File đính kèm	dcvabaitaphstp.rar (5 MB)