Hệ enzymes amylase ứng dụng trong sản xuất bia

Tìm hiểu về hệ enzyme amylase, ứng dụng vào công nghệ sản xuất bia

Tinh bột, cùng với protein và chất béo là một thành phần quan trọng bậc nhất trong chế độ dinh dưỡng của loài người cũng như nhiều loài động vật khác Người La Mã gọi là amilum, một từ bắt nguồn từ tiếng Hy Lạp (amilon) Trong quá trình tiêu hóa chúng bị thủy phân thành đường glucose là chất tạo nên nguồn năng lượng chính trong thực phẩm.

Ngoài ra tinh bột còn giữ vai trò quan trọng trong công nghiệp thực phẩm do những tính chất hóa lý của chúng Tinh bột thường được dùng làm chất tạo độ nhớt sánh cho các thực phẩm dạng lỏng, là tác nhân làm bền cho thực phẩm dạng keo, là các yếu tố kết dính và làm đặc để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho nhiều loại thực phẩm Bên cạnh đó , tinh bột còn được dùng trong các ngành công nghiệp khác như sản xuất giấy, rượu,

Nhiều nước trên thế giới sử dụng nguồn tinh bột từ khoai tây, lúa mì, ngô (sắn), còn riêng ở nước ta thì sử dụng gạo và khoai mì là nguồn tinh bột chủ yếu Trong chế biến tinh bột và đường, công đoạn quan trọng nhất là thuỷ phân tinh bột về các đường đơn giản Sau đó, chủ yếu trên cơ sở đường đơn nhờ lên men, người ta sẽ nhận được rất nhiều sản phẩm quan trọng như: rượu cồn, rượu vang, bia, các loại acid hữu cơ, amino acid,… Trước đây người ta hay dùng acid hoặc H2SO4 để thủy phân tinh bột Nhưng kết quả cho thấy, thuỷ phân bằng acid rất khó kiểm soát và thường tạo nhiều sản phẩm không mong muốn và không đáp ứng tiêu chuẩn an toàn thực phẩm trong khi giá thành lại cao Cho nên hiện nay để thủy phân tinh bột người ta thường sử dụng enzyme amylase thu nhận từ thực vật hoặc các loại vi sinh vật

Ngoài ra, amylase còn có nhiều ưu điểm hơn khi sử dụng acid để thuỷ phân tinh bột như năng lượng xúc tác thấp, không yêu cầu cao về thiết bị sử dụng, giảm chi phí cho quá trình tinh sạch dịch đường Nguồn amylase có thể lấy từ mầm thóc, mầm đại mạch (malt), hạt bắp nảy mầm, hay từ nấm mốc,… Trong đó Amylase được thu nhận từ malt với số lượng nhiều nhất, chủ yếu dùng trong sản xuất bia Nguyên liệu cho sản xuất enzyme thường là gạo, bắp, khoai mì,… đây là những nguồn nguyên liệu rẻ tiền có thể tìm thấy dễ dàng ở nước ta Cho nên đây là một lợi thế và là hướng phát triển mạnh có thể làm cơ sở cho nhiều ngành khác phát triển

CHƯƠNG I: GIỚI THIỆU VỀ ENZYME AMYLASE

1.1Lịch sử nghiên cứu:

Vào đầu thế kỷ XIX, các nhà nghiên cứu đã tách được các chất gây ra quá trình

lên men Năm 1814 Kirchoff, viện sĩ Saint Petercburg đã phát hiện nước chiết của mấm đại mạch có khả năng chuyển hóa tinh bột thành đường ở nhiệt độ từ 4000C – 6000C Năm

1833, hai nhà bác học người Pháp là Payen và Perso đã chứng minh chất có hoạt động phân giải tinh bột thành đường có thể tách được ở dạng bột Thí nghiệm này được tiến hành bằng cách cho etanol vào dịch chiết của lúa đại mạch nẩy mầm thì thấy xuất hiện kết tủa Kết tủa được hình thành này có khả năng chuyển hóa tinh bột nếu đun kết tủa này sẽ mất tác dụng chuyển hóa Danh từ diastase là do Payen và Persor dùng để gọi enzyme lúc

bấy giờ (xuất phát từ tiếng Hy Lạp, diastatics, có nghĩa là phân giải, đó là amylase)

1.2Enzyme Amylase là gì?

Amylase là một hệ enzyme rất phổ biến trong thế giới sinh vật Các enzyme này thuộc nhóm enzyme thủy phân, xúc tác phân giải liên kết nội phân tử trong nhóm polysaccharide với sự tham gia của nước

Amylase thủy phân tinh bột, glycogen và dextrin thành glucose, maltose và dextrin hạn chế Các enzyme amylase có trong nước bọt (còn được gọi là ptyalin), trong dịch tiêu hóa của người và động vật, trong hạt nảy mầm, nấm sợi, xạ khuẩn, nấm men và

vi khuẩn Trong nước bọt của người có ptyalin nhưng ở một số loại động vật có vú thì không có như ngựa, chó, mèo Ptyalin bắt đầu thủy phân tinh bột từ miệng và quá trình này hoàn tất ở ruột non nhờ Amylase của tuyến tụy (còn được gọi là amylopsin) Amylase của malt thủy phân tinh bột lúa mạch thành disaccharide làm cơ chất cho quá trình lên men bởi nấm men

Amylase là một trong những loại enzyme được ứng dụng rộng rãi nhất trong công nghiệp, y tế, và nhiều lĩnh vực kinh tế khác, đặc biệt là trong ngành công nghiệp thực phẩm

CHƯƠNG II: TỔNG QUAN VỀ ENZYME AMYLASE

2.1 Phân loại:

Hiện nay, có sáu loại enzyme amylase được xếp vào 2 nhóm: Endoamylase (enzyme nội bào) và Exoamylase (enzyme ngoại bào)

- Endoamylase: gồm có α-amylase (EC 3.2.1.) và nhóm enzyme khử nhánh

Nhóm enzyme khử nhánh này được chia thành hai loại: khử trực tiếp là pullulanase (hay α-dextrin 6-glucanohydrolase) (EC 3.2.1.41); khử gián tiếp là transglucosylase (hay oligo-1,6-glucosidase) (EC 3.2.1.20) và amylo-1,6-glucosidase (EC 3.2.1.10) Các enzyme này thủy phân các liên kết bên trong của chuỗi polysaccharide

- Exoamylase: Đây là những enzyme thủy phân tinh bột tử đầu không khử của chuỗi polysaccharide Nhóm này gồm có:

+ β-amylase (EC 3.2.1.2)

+ Amyloglucosidase (glucoamylase hay γ-amylase) (EC 3.2.1.3)

Enzyme amylase được phân loại theo sơ đồ sau:

Amylase

Exoamylaseβ-Amylaseγ-Amylase

EndoamylaseEnzym khử nhánh

α-Amylase

Khử trực tiếpα-dextrin 6-glucanohydrolase

(pullulanase)Khử gián tiếp

Và amylo 1,6-glucosidase

 Sự khác biệt giữa các loại enzyme Amylase:

- Các loại enzyme amylase không chỉ khác nhau ở đặc tính mà còn khác nhau ở pH hoạt động và tính ổn định với nhiệt

- Tốc độ phản ứng của amylase phụ thuộc vào pH, nhiệt độ, mức độ polyme hóa của cơ chất Các enzyme amylase có nguồn gốc khác nhau sẽ có tính chất, cơ chế tác dụng và sản phẩm cuối cùng của quá trình thủy phân khác nhau

- Amylase có nguồn gốc khác nhau sẽ có thành phần, tính chất, nhiệt độ hoạt động, pH tối ưu và các đặc điểm thủy phân khác nhau

2.2 Hệ enzyme amylase:

2.2.1 Enzyme α-amylase (α-1,4-glucanohydrolase) (EC 3.2.1.1):

a) Cấu tạo:

Enzyme α-amylase là protein có phân tử lượng thấp, thường nằm trong khoảng 50.000 đến 60.000 Dal Có một số trường hợp đặc biệt như α-amylase từ loài vi khuẩn

Bacillus macerans có phân tử lượng lên đến 130.000 Dal Đến nay người ta đã biết rất rõ

các chuỗi acid amin của 18 loại α-amylase nhưng chỉ có 2 loại α-amylase là taka-amylase

từ Apergillus orysee và α-amylase của tụy lợn được nghiên cứu kỹ về hình thể không gian

cấu trúc bậc 3 Mới đây các nghiên cứu về tính đồng nhất của chuỗi mạch acid amin và về vùng kị nước cho thấy các chuỗi mạch acid amin của tất cả các enzyme α-amylase đều có cấu trúc bậc 3 tương tự nhau

α-Amylase:

α-amylase từ các nguồn khác nhau có nhiều điềm rất giống nhau α-amylase có khả năng phân cắt các liên kết α-1,4-glycoside nằm ở phía bên trong phân tử cơ chất (tinh bột hoặc glycogen) một cách ngẫu nhiên, không theo một trật tự nào cả α-amylase không chỉ thủy phân hồ tinh bột mà nó thủy phân cả hạt tinh bột nguyên song với tốc độ rất chậm

Quá trình thủy phân tinh bột bởi α-amylase là quá trình đa giai đoạn:

+ Ở giai đoạn đầu (giai đoạn dextrin hóa): Chỉ một số phân tử cơ chất bị thủy phân tạo thành một lượng lớn dextrin phân tử thấp (α-dextrin), độ nhớt của hồ tinh bột giảm nhanh (các amylose và amylopectin đều bị dịch hóa nhanh)

+ Sang giai đoạn 2 (giai đoạn đường hóa): Các dextrin phân tử thấp tạo thành bị thủy phân tiếp tục tạo ra các tetra-trimaltose không cho màu với iodine Các chất

Hình 1:

này bị thủy phân rất chậm bởi α-amylase cho tới disaccharide và monosaccharide Dưới tác dụng của α-amylase, amylose bị phân giải khá nhanh thành oligosaccharide gồm 6 - 7 gốc glucose (vì vậy, người ta cho rằng α-amylase luôn phân cắt amylose thành từng đoạn

6 - 7 gốc glucopiranose 1)

+ Sau đó, các poliglucose này bị phân cắt tiếp tục tạo nên các mạch polyglucose colagen cứ ngắn dần và bị phân giải chậm đến maltotetrose, maltotriose và maltose Qua một thời gian tác dụng dài, sản phẩm thủy phân của amylose chứa 13% glucose và 87% maltose Tác dụng của α-amylase lên amylopectin cũng xảy ra tương tự nhưng vì không phân cắt được liên kết α-1,6-glycoside ở chỗ mạch nhánh trong phân tử amylopectin nên dù có chịu tác dụng lâu thì sản phẩm cuối cùng, ngoài các đường nói trên (72% maltose và 19% glucose) còn có dextrin phân tử thấp và isomaltose 8%

Tóm lại, dưới tác dụng của α-amylase, tinh bột có thể chuyển thành maltotetrose, maltose, glucose và dextrin phân tử thấp Tuy nhiên, thông thường α-amylase chỉ thủy phân tinh bột chủ yếu thành dextrin phân tử thấp không cho màu với Iodine và một ít maltose Khả năng dextrin hóa cao của α-amylase là tính chất đặc trưng của nó Vì vậy, người ta thường gọi loại amylase này là amylase dextrin hóa hay amylase dịch hóa

Các giai đoạn của quá trình thủy phân tinh bột của α-amylase:

+ Giai đoạn dextrin hóa:

Tinh bột dextrin phân tử lượng thấp+ Giai đoạn đường hóa:

Dextrin tetra và trimaltose di & monosaccharideAmylase oligosacharide poliglucose

Maltose maltotriose maltotetrose

c) Đặc tính α-amylase:

α-amylase từ các nguồn khác nhau có thành phần amino acid khác nhau, mỗi loại α-amylase có một tổ hợp amino acid đặc hiệu riêng α-amylase là một protein giàu

α-Amylase

tyrosine, tryptophan, acid glutamic và aspartic Các glutamic acid và aspartic acid chiếm khoảng ¼ tổng lượng amino acid cấu thành nên phân tử enzyme:

 α-amylase có ít methionine và có khoảng 7-10 gốc cysteine

 Trọng lượng phân tử của α-amylase nấm mốc: 45.000-50.000 Da (Knir 1956; Fisher, Stein, 1960)

 Amylase dễ tan trong nước, trong dung dịch muối và rượu loãng

 Protein của các α-amylase có tính acid yếu và có tính chất của globuline Điểm đẳng điện nằm trong vùng pH=4,2 - 5,7 (Bernfeld P, 1951)

α-amylase là một metaloenzyme Mỗi phân tử α-amylase đều có chứa 1-30 nguyên tử gam Ca/mol, nhưng không ít hơn 1 - 6 nguyên tử gam/mol Ca tham gia vào sự hình thành và ổn định cấu trúc bậc 3 của enzyme, duy trì hoạt động của enzyme (Modolova, 1965) Do đó, Ca còn có vai trò duy trì sự tồn tại của enzyme khi bị tác động bởi các tác nhân gây biến tính và tác động của các enzyme phân giải protein Nếu phân tử α-amylase bị loại bỏ hết Ca thì nó sẽ hoàn toàn bị mất hết khả năng thủy phân cơ chất α-amylase bền với nhiệt độ hơn các enzyme khác Đặc tính này có lẽ liên quan đến hàm lượng Ca trong phân tử và nồng độ Mg2+ Tất cả các amylase đều bị kiềm hãm bởi các kim loại nặng như Cu2+, Ag+, Hg2+ Một số kim loại như : Li+, Na+, Cr3+, Mn2+, Zn2+, Co2+,

Sn2+, Cr3+, không có ảnh hưởng mấy đến amylase Một đặc điểm cần lưu ý là hầu hết amylase khá bền với tác động của protease như: pepsin, trypsin, papain

α-Thành phần amino acid của α-amylase ở nấm mốc Aspergillus như sau (g/100 g

protein): alamine = 6,8 ; glycine = 6,6 ; valine = 6,9 ; leucine = 8,3 ; Isoleucine = 5,2 ; prolin = 4,2 ; phenylalanine = 4,2 ; tyrosine = 9,5 ; trytophan = 4,0; xetin = 6,5 ; trionin = 10,7 ; cystein + cystine = 1,6 ; glutamic acid = 6,9 ; amide = 1,5 (Akabori et amilose

1954) Không giống các α-amylase khác, amylase của Asp.orysee có chứa phần phi

protein là polysaccharide Polyose này bao gồm 8 mol maltose, 1 mol glucose, 2 mol hexosemin trên 1 mol enzyme (Akabori et amilose, 1965) Vai trò của polyose này vẫn chưa rõ, song đã biết được rằng nó không tham gia vào thành phần của trung tâm hoạt động và nằm ở phía trong phân tử enzyme

α-amylase của nấm mốc hầu như chỉ tấn công những hạt tinh bột bị thương tổn Sản phẩm cuối cùng của thủy phân amylase là glucose và maltose Đối với nấm sợi tỉ lệ là 1:3,79 (Hanrahan, Caldwell, 1953) Fenikxova và Eromsina (1991) cho biết rằng các maltopentose và maltohexose bị thủy phân theo sơ đồ sau:

G5 G4 + G1; G6  G2 + G4 hay 2G3 (chính) hoặc G5 + G1 (ít)

α-amylase của nấm sợi không tấn công liên kết α-1,6-glycoside của amylopectin, nên khi thủy phân nó sẽ tạo thành các dextrin tới hạn phân nhánh Đây là một cấu trúc phân tử tinh bột do enzyme α-amylase phân cắt tạo thành dextrin tới hạn phân nhánh.

Sản phẩm thủy phân cuối cùng của tinh bột dưới tác dụng của amylase nấm sợi chủ yếu là maltose, thứ đến là maltotriose Nồng độ α-amylase của VSV tương đối lớn có thể chuyển hóa 70 - 85% tinh bột thành đường lên men Còn các α-amylase của nấm mốc thì mức độ đường hóa đến glucose và maltose có thể lên tới 84 - 87%

Điều kiện hoạt động của α-amylase từ các nguồn khác nhau thường không giống nhau pH tối thích cho hoạt động của α-amylase từ nấm sợi là 4,0 - 4,8 (có thể hoạt động tốt trong vùng pH từ 4,5 - 5,8) Theo số liệu của Liphis, pH tối thích cho hoạt động

dextrin hóa và đường hóa của chế phẩm amylase từ Asp.orysee trong vùng 5,6 - 6,2 Còn

theo số liệu của Fenixova thì pH tối thích cho hoạt động dextrin hóa của nó là 6,0 - 7,0

Độ bền đối với tác dụng của acid cũng khác khác nhau α-amylase của

Asp.orysee bền vững đối với acid tốt hơn là α-amylase của malt và vi khuẩn Bac.subtilis

Ở pH= 3,6 và 0oC, α-amylase của malt bị vô hoạt hoàn toàn sau 15 - 30 phút; α-amylase

vi khuẩn bị bất hoạt đến 50%, trong khi đó hoạt lực của α-amylase của nấm sợi hình như không giảm bao nhiêu (Fenilxova, Rmoshinoi 1989) Trong dung dịch α-amylase nấm sợi bảo quản tốt ở pH= 5,0 - 5,5; α-amylase dextrin hóa của nấm sợi đen có thể chịu được pH

từ 2,5-2,8 Ở 0oC và pH= 2,5, nó chỉ bị bất hoạt hoàn toàn sau 1 giờ

Nhiệt độ tối thích cho hoạt động xúc tác của α-amylase từ các nguồn khác nhau cũng không đồng nhất, α-amylase của nấm sợi rất nhạy cảm đối với tác động nhiệt Nhiệt

độ tối thích của nó là 500C và bị vô hoạt ở 700C (Kozmina, 1991)

Trong dung dịch đệm pH = 4,7, α-amylase của Asp.orysee rất nhạy với tác động

của nhiệt độ cao, thậm chí ở 400C trong 3 giờ hoạt lực dextrin hóa của nó chỉ còn 22 - 29%, hoạt lực đường hóa còn 27 - 85% Ở 500C trong 2 giờ, α-amylase của nấm sợi này

bị vô hoạt hoàn toàn (Miller và cộng sự)

Bảng 1: Một số tính chất của α-Amylase từ vi sinh vật

Phân tử lượng (kD)

Bacillus

Ở ngũ cốc, β-amylase tham gia vào sự phân giải của tinh bột trong quá trình nảy mầm của hạt Ở lúa, β-amylase được tổng hợp trong suốt quá trình của hạt và hầu như không được tổng hợp ở hạt khô Ở lúa mạch, enzyme có mặt ở trong hạt khô, nó được tích lũy trong suốt quá trình phát triển của hạt, khi ở dạng liên kết, enzyme này là một phân tử

có trọng lượng phân tử là 64.000 Da và khi bị phân cắt bởi một protease sẽ được phóng thích dưới dạng tự do và có khối lượng phân tử là 59.000 Da

Hình 2:

b) Cơ chế tác dụng của β-amylase:

β-amylase là một enzyme ngoại bào (exoenzyme) Tiến trình phân giải bắt đầu

từ đầu không khử của các nhánh ngoài cùng cơ chất β-amylase phân cắt các liên kết α- 1,4-glycoside nhưng khi gặp liên kết α-1,4-glycoside đứng kế cận liên kết α-1,6- glycoside thì nó sẽ ngừng tác dụng Phần polysaccharide còn lại là dextrin phân tử lớn có chứa rất nhiều liên kết α-1,6- glycoside và được gọi là β-dextrin

Cơ chế tác dụng của β-amylase lên tinh bột:

Tinh bột maltose (54-58%)+ β-dextrin(42-46%)

Tham gia vào cơ chế tác dụng của β-amylase thường có một nhóm caboxyl thể hiện tính chất ái nhân và một nhóm imidazol thể hiện tính chất ái electron Sự nghịch đảo hình thể của cacbon anome (C1) được thực hiện nhờ việc tạo thành hợp chất đồng hoá trị trung gian kiểu este axetal giữa cacbon anome và nhóm cacboxyl của tâm hoạt động Sau

đó ester này bị phân hủy bởi tác động của 1 phân tử nước lên nhóm cacboxyl để giải phóng ra α-maltose và hoàn nguyên nhóm cacbxyl của enzyme

γ-amylase (glucoamylase hay α-1,4-glucan-glucohydrolase) là những enzyme

có thể thủy phân được cả hai kiểu liên kết của các mạch α-glucan để giải phóng ra ở dạng

β Glucoamylase hay γ-amylase chủ yếu được tạo ra bởi các vi sinh vật Đặc biệt là kiểu nấm mốc aspergillus, penicillium và Rhizopus

Amyloglucosidase từ nấm mốc là các protein có khối lượng phân tử lượng dao động rất lớn từ 27.000 đến 112.000 Dal tuỳ thuộc vào nguồn gốc của enzyme

Nói chung thì các amyloglucosidase đều chứa các gốc methioni, tritophan, và một nửa gốc cystein Tuy nhiên mối quan hệ giữa chuỗi acid amin, cấu trúc bậc 3 và hoạt động của enzyme vẫn chưa được làm sáng tỏ tất cả các amyloglucosidase từ nấm mốc đều

là glucoprotein chứa từ 5 - 20% gluxit trong đó chủ yếu là các monosaccharide, glucose, mannose, galactose và glucosamin.

Các amyloglucosidase chủ yếu được tạo nên từ hai isoenzyme I và II khác nhau ở khả năng thủy phân tinh bột ở trạng thái rắn và bởi độ bền của chúng Amyloglucosidase I

tự hấp thụ và thủy phân tinh bột ở trạng thái rắn, ngược lại amyloglucosidase II không có

c) Tính chất:

Glucoamylase có khả năng thủy phân các liên kết α-1,4 lẫn α-1,6-glycoside Khi thủy phân liên kết α-1,4-glucan trong chuỗi polysaccharide, glucoamylase tách lần lượt từng phân tử glucose ra khỏi đầu không khử của mạch để tạo ra glucose Enzyme này

có nhiều tên gọi khác nhau: α-1,4; α-1,6-glucan-4; 6-glucohydrolase; glucoamylase; amyloglucosidase, taka-amylase B; γ-amylase… Là enzyme ngoại bào

Ngoài các liên kết α-1,4 và α-1,6-glycoside, glucoamylase còn có khả năng thủy phân các liên kết α-1,2 và α-1,3-glycoside

Glucoamylase có khả năng thủy phân hoàn toàn tinh bột, glycogen, amylopectin, dextrin, panose, iso maltose và maltose thành glucose, mà không cần có sự tham gia của các loại enzyme khác Glucoamylase thủy giải các polysaccharide có phân

tử lớn nhanh hơn so với các chất có phân tử nhỏ Các polysaccharide có nhánh như amylopectin, glycogen, β-dextrin bị glucoamylase thủy phân khá nhanh

Đa số glucoamylase có hoạt lực cao nhất ở vùng có pH 3,5 – 5,5 và nhiệt độ

500C Nó bền với acid hơn α-amylase nhưng kém bền hơn trong rượu, acetone và không được bảo vệ bởi Ca2+

2.2.4 Oligo 1,6-glucosidase (dextrinase tới hạn) (EC 3.2.1.10):

Enzyme này có thể thủy phân liên kết α-1,6-glycoside trong isomaltose, panose

và các dextrin tới hạn thành đường có thể lên men được Enzyme này có ở VSV nhưng đồng thời cũng có trong các hạt nảy mầm (đại mạch, thóc nảy mầm) Ngoài oligo–1,6–glucosidase, hệ dextrinase của hạt ngũ cốc, hạt nảy mầm còn có amylopectin–1,6–glucosidase hay R–Enzyme và dextrin–1,6–glycoside hay amylo–1,6–gluyoside hay dextrin-6-glucocanhydrolase Hai loại enzyme này đều thủy phân dextrin triệt để hơn α-amylase và β-amylase do đó trong dung dịch thủy phân có nhiều maltose hơn

Nhiệt độ tối thích cho các hoạt động của các dextrinase là 400C và pH tối thích là 5,1

2.2.5 Enzyme pullulanase (α-dextrin 6-glucosidase) (EC 3.2.1.41):

Enzyme này có thể thủy phân các liên kết α-1,6 của tinh bột, glycogen, pululan

và các dextrin tới hạn Điều đáng chú ý là sự định vị của các liên kết α-1,6 có ảnh hưởng lớn đến tác động của enzyme Đặc biệt là sự có mặt của hai liên kết α-1,4 nằm liền kề bên liên kết α-1,6 là điều kiện cần thiết cho enzyme phân cắt liên kết này

Pullulanase phân giải các liên kết α-1,6-glycoside bị bao quanh tứ phía bởi các liên kết α-1,4 Nó còn có khả năng thủy phân cả những dextrin phân tử thấp chỉ gồm có hai gốc maltose nối nhau bằng liên kết α-1,6-glycoside Tác dụng hiệp đồng của α-amylase và pullulanase làm nó bị thủy phân hoàn toàn

Hình 4:

2.2.6 α-glucosidase hay maltase (α-D,glucoside-glucohydrolase) (EC 3.2.1.20):

Nhiều loại nấm sợi sản sinh enzyme này Giống như glucomylase, nó thủy phân maltose thành glucose nhưng không thủy phân tinh bột Maltase và glucozyltranferase là

là một enzyme đồng vừa có khả năng thủy phân liên kết α-1,4, trong các glucopyranoside vừa có khả năng chuyển các gốc glycoside sang đường và rượu

Tinh bột là chất keo háo nước điển hình cấu tạo từ amylose và amylopectin Tỷ

số amylose và amylopectin trong tinh bột thường vào khoảng 1 : 4 Cả hai đều tạo những gốc α-D-glucose Ngoài amylose và amylopectin trong tinh bột còn có chứa một lượng nhỏ các chất khác như muối khoáng, chất béo, protide… Hàm lượng chung của chúng khoảng 0,2 – 0,7%