1. Trang chủ
  2. » Luận Văn - Báo Cáo

Phân tích mô hình và tính bảo thủ trong cấu trúc gen ftsz ở chi bacillus bằng tin sinh học

59 0 0

Đang tải... (xem toàn văn)

Tài liệu hạn chế xem trước, để xem đầy đủ mời bạn chọn Tải xuống

THÔNG TIN TÀI LIỆU

Nội dung

HỌC VIỆN NÔNG NGHIỆP VIỆT NAM KHOA CÔNG NGHỆ SINH HỌC - - KHOÁ LUẬN TỐT NGHIỆP ĐỀ TÀI: PHÂN TÍCH MƠ HÌNH VÀ TÍNH BẢO THỦ TRONG CẤU TRÚC GEN ftsZ Ở CHI BACILLUS BẰNG TIN SINH HỌC Hà Nội-2023 HỌC VIỆN NÔNG NGHIỆP VIỆT NAM KHOA CÔNG NGHỆ SINH HỌC - - KHOÁ LUẬN TỐT NGHIỆP ĐỀ TÀI: PHÂN TÍCH MƠ HÌNH VÀ TÍNH BẢO THỦ TRONG CẤU TRÚC GEN ftsZ Ở CHI BACILLUS BẰNG TIN SINH HỌC Ngƣời thực : Lê Thị Vân Khoá : K64CNSHB Mã sinh viên : 646374 Ngành : Công nghệ sinh học Ngƣời hƣớng dẫn : TS Chu Đức Hà ThS Trần Thị Hồng Hạnh Hà Nội-2023 LỜI CAM ĐOAN Tôi xin cam đoan trực tiếp thực nghiên cứu khóa luận Mọi kết thu đƣợc nguyên bản, không chỉnh sửa chép từ nghiên cứu khác Các số liệu, kết khóa luận chƣa đƣợc cơng bố Tơi xin hoàn toàn chịu trách nhiệm với lời cam đoan trên! Hà nội, ngày tháng năm Sinh viên thực Lê Thị Vân i LỜI CẢM ƠN Trong trình thực khóa luận tốt nghiệp em ln nhận đƣợc quan tâm, hƣớng dẫn giúp đỡ tận tình thầy, cô giáo khoa Công nghệ Sinh học với giúp đỡ, động viên từ bạn bè Lời đầu tiên, em xin đƣợc gửi lời cảm ơn sâu sắc đến Ban giám hiệu Học viện Nông Nghiệp Việt Nam, Ban chủ nhiệm khoa Công nghệ Sinh học tận tình giúp đỡ cho em suốt thời gian em theo học trƣờng Đặc biệt, em xin bày tỏ lịng biết ơn vơ sâu sắc đến Cô ThS Trần Thị Hồng Hạnh - Bộ môn Công nghệ vi sinh - Khoa Công nghệ Sinh học - Học viện Nông Nghiệp Việt Nam Thầy TS Chu Đức Hà - Khoa Công nghệ Nông nghiệp, Đại học Công nghệ, Đại học Công nghệ, Đại học Quốc Gia Hà Nội giúp đỡ em suốt thời gian em thực khóa luận Bên cạnh đó, em xin chân thành cảm ơn giúp đỡ quý báu, nhiệt tình tập thể cán Khoa Công nghệ Nông nghiệp, Đại học Công nghệ, Đại học Quốc Gia Hà Nội nơi tiến hành khóa luận tốt nghiệp Cuối cùng, em xin cảm ơn giúp đỡ thầy cô khoa Công nghệ Sinh học - Học viện Nông Nghiệp Việt Nam Em xin chân thành cảm ơn! Hà nội, ngày 13 tháng 02 năm 2023 Sinh viên thực Lê Thị Vân ii MỤC LỤC Lời cam đoan i Lời cảm ơn ii Mục lục iii Danh mục ký hiệu, chữ viết tắt vi Danh mục bảng vii Danh mục hình viii PHẦN I: MỞ ĐẦU 1.1 Tính cấp thiết đề tài 1.2 Mục đích yêu cầu đề tài 1.2.1 Mục đích đề tài 1.2.2 Yêu cầu đề tài 1.3 Ý nghĩa khoa học ý nghĩa thực tiễn đề tài 1.3.1 Ý nghĩa khoa học 1.3.2 Ý nghĩa thực tiễn PHẦN II: TỔNG QUAN TÀI LIỆU 2.1 Nguồn gốc, xuất xứ chi Bacillus 2.2 Đặc điểm hình thái, cấu trúc chi Bacillus 2.3 Đặc điểm di truyền chi Bacillus 2.4 Vai trò chi Bacillus 2.4.1 Ứng dụng Bacillus cơng nghiệp hóa chất 2.4.2 Ứng dụng Bacillus sản xuất enzyme 2.4.3 Ứng dụng Bacillus nông nghiệp, vật liệu sinh học y học 2.4.4 Kháng bệnh hệ thống gây 2.4.5 Cơ chế thúc đẩy tăng trƣởng thực vật 2.5 Giới thiệu FtsZ 10 2.5.1 Vai trò FtsZ 10 2.5.2 Cấu trúc đặc trƣng FtsZ 10 iii 2.6 Tình hình nghiên cứu nƣớc 12 2.6.1 Tình hình nghiên cứu giới 14 PHẦN III PHẠM VI, NỘI DUNG, ĐỐI TƢỢNG VÀ PHƢƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU 17 3.1 Phạm vi nghiên cứu 17 3.1.1 Thời gian nghiên cứu 17 3.1.2 Địa điểm nghiên cứu 17 3.2 Nội dung nghiên cứu 17 3.3 Dữ liệu nghiên cứu 17 3.4 Phƣơng pháp nghiên cứu 17 3.4.1 Phƣơng pháp xác định giải họ gene mã hóa FtsZ chi Bacillus 17 3.4.2 Phƣơng pháp phân tích đặc tính protein FtsZ chi Bacillus Expaxy Protparam 19 3.4.3 Phƣơng pháp phân tích vị trí cƣ trú nội bào 21 3.4.4 Phƣơng pháp xây dựng mô hình cấu trúc khơng gian FtsZ chi Bacillus 22 3.4.5 Phƣơng pháp xây dựng phát sinh 23 PHẦN IV: KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN 26 4.1 Kết xác định giải họ gen mã hóa FtsZ chi Bacillus 26 4.2 Phƣơng pháp phân tích đặc tính protein FtsZ chi Bacillus Expaxy Protparam 27 4.3 Kết phân tích vị trí cƣ trú nội bào protein FtsZ chi Bacillus 32 4.4 Cấu trúc đặc trƣng cho FtsZ chi Bacillus 34 4.5 Kết xây dựng mô hình cấu trúc khơng gian FtsZ chi Bacillus 39 PHẦN V: KẾT LUẬN VÀ KIẾN NGHỊ 41 iv 5.1 Kết luận 41 5.2 Kiến nghị 41 DANH MỤC CÁC TÀI LIỆU THAM KHẢO 42 Danh mục cơng trình cơng bố liên quan đến khóa luận 48 v DANH MỤC KÝ HIỆU, CHỮ CÁI VIẾT TẮT Chữ viết tắt Thuật ngữ Tiếng Anh Hiếu khí mang bào tử ASB B Thuật ngữ Tiếng Việt Bacillus Bacillus CTL C-terminal linker CTT C-terminal tail CTV C-terminal variable II Instability index Độ bất ổn định L Length Chiều dài (aa) LB Lipopeptide mW Molecular weight Trọng lƣợng phân tử (kDa) MK- Menaquinone-7 National Center for NCBI Biotechnology Information NTP pI gia N-terminal peptide Theoretical pI Systemic SAR Trung tâm thông tin Công nghệ Sinh học Quốc resistance acquired Điểm đẳng điện Tính kháng tập nhiễm hệ thống vi DANH MỤC BẢNG Bảng 3.1: Những tham số ClustalW 24 Bảng 3.2: Những phân tích ƣu tiên 24 Bảng 4.1 Thông tin họ gene FtsZ chi Bacillus 26 Bảng 4.2 Đặc tính FtsZ chi Bacillus 28 Bảng 4.3: Phân tích vị trí cƣ trú nội bào nhóm FtsZ Bacillus 33 vii DANH MỤC HÌNH Hình 2.1: Mặt cắt ngang bào tử Bacillus (Peter CB Turnbull Bacillus 1996) Hình 2.2 Cấu trúc tinh thể vùng chức FtsZ 12 Hình 3.1 Phần mềm NCBI 18 Hình 3.2: Phần mềm Blast protein 18 Hình 3.3: Thơng tin họ gen 19 Hình 3.4: Phƣơng pháp xác định giải họ gene mã hóa FtsZ chi Bacillus 19 Hình 3.5 Cơ sở liệu Expasy - Protparam 20 Hình 3.6 Phƣơng pháp phân tích đặc tính lý hố nhóm ftsZ chi Bacillus 21 Hình 3.7 Sơ đồ bƣớc tiến hành phân tích vùng promoter ftsZ loài Bacillus 23 Hình 3.8 Phƣơng pháp phân nhóm FtsZ sở liệu MEGA 11 25 Hình 4.1 Biểu đồ kích thƣớc trọng lƣợng phân tử họ gene ftsZ chi Bacillus 29 Hình 4.2 Biểu đồ điểm đẳng điện họ gene ftsZ chi Bacillus 30 Hình 4.3 Biểu đồ độ bất ổn định họ gene ftsZ chi Bacillus 30 Hình 4.4 Biểu đồ số béo độ ƣa nƣớc họ gene ftsZ chi Bacillus 31 Hình 4.5 Vùng chức NTP 36 Hình 4.6 Vùng chức CTV 36 Hình 4.7 Vùng chức CTT 37 Hình 4.8 Vùng chức GTP 38 Hình 4.9 Vùng chức CTL 38 Hình 4.10 Mơ hình cấu trúc 19 FtsZ chƣa biết chức chi Bacillus 39 Hình 4.11 Tỷ lệ tiểu đơn vị alpha beta protein FtsZ Bacillus 40 viii Blautia sp MCC269, Alcaligenes faecalis subsp faecalis NCIB 8687, Bartonella bacilliformis KC583, Geobacter sulfurreducens PCA, Aliarcobacter butzleri,…ta thấy hầu hết protein phân bố tập trung vị trí tế bào chất với xác suất (>96%) độ tin cậy (>0,72) mức cao Thông qua hai phƣơng pháp nghiên cứu phân tích đặc tính lý hóa thành viên nhóm ftsZ phƣơng pháp dự đốn vị trí cƣ nội bào protein FtsZ chi Bacillus dẫn liệu quan trọng việc định hƣớng nghiên cứu nhóm ftsZ 4.4 Cấu trúc đặc trƣng cho FtsZ chi Bacillus Chúng tơi phân tích miền đƣợc bảo tồn protein ftsZ loài Bacillus cách sử dụng nhiều công cụ khác (Thompson et al 2002; Finn et al 2014; Mistry et al 2021) Do đó, nhiều xếp protein ftsZ đƣợc tìm thấy 19 lồi Bacillus, sáu chủng vi khuẩn khác đƣợc mơ tả rõ ràng (Hình ) Khi so sánh với miền điển hình protein FtsZ (Löwe & Amos, 1998; Silber et al 2020) đƣợc tìm thấy miền Pfam (Finn et al 2014; Mistry et al 2021), protein ftsZ Bacillus thể rõ ràng tồn năm vùng chức riêng biệt, bao gồm vùng peptide đầu tận N (NTP), túi liên kết GTP, trình liên kết đầu cuối C (CTL), đuôi đầu cuối C (CTT) Vùng biến C-terminal (CTV) Đặc biệt, vùng NTP đƣợc xác định protein ftsZ từ nhóm chi Bacillus đƣợc báo cáo chứa 25 gốc aa tƣơng ứng (Hình) Các vùng NTP protein ftsZ đƣợc công nhận kết thúc với dƣ lƣợng isoleucine (I) đƣợc bảo tồn cao (Hình 4.3) Chúng quan tâm, trang web liên kết GTP miền cốt lõi đƣợc bảo tồn protein ftsZ Vùng đặc trƣng với xuất mô-đun bảy aa GGGTGTG (G T tƣơng ứng có nghĩa glycine threonine) (Hình 4.3) Vùng CTT protein ftsZ nhóm chi Bacillus đƣợc cơng nhận có chứa khoảng 10 gốc aa (Hình 4.3) Trong số đó, proline (P) phenylalanine (F) hai aa đƣợc bảo tồn cao đƣợc tìm thấy 34 vùng CTT protein FtsZ (Hình 4.3) Cuối cùng, vùng CTV đƣợc xác định vùng có tính biến đổi cao chứa số gốc aa Chúng phát ba gốc aa điển hình, đặc biệt leucine – arginine – asparagin (LRN) đặc hiệu CTV khu vực từ lồi Bacillus (Hình 4.3) Trƣớc đây, vùng chức protein FtsZ đƣợc tóm tắt nhiều lồi vi sinh vật khác (Silber et al 2020) Ví dụ: miền NTP đƣợc bảo tồn nhiều loại vi khuẩn khác chứa nhiều loại dƣ lƣợng aa khác (Silber et al 2020) Các nghiên cứu gần khẳng định điểm kết thúc vùng NTP có dƣ lƣợng I (Rossmann et al 1974; Silber et al 2020) Ví dụ, vùng NTP protein FtsZ đƣợc tìm thấy Methanococcus jannaschii B subtilis lần lƣợt chứa 39 13 aa (Löwe, 1998; Raymond et al 2009) Cho đến chức phận chƣa đƣợc phân công (Silber et al , 2020) Thật thú vị, vùng liên kết GTP protein FtsZ đƣợc báo cáo cung cấp giao diện cho q trình trùng hợp từ đầu đến protein FtsZ thành sợi nguyên sinh (Scheffers et al., 2002) Tiếp theo, vùng CTV protein FtsZ đƣợc tìm thấy B subtilis đƣợc báo cáo tích điện dƣơng cao với sáu gốc aa đƣợc bảo tồn (NRNKRG) (Raymond et al 2009) Vùng đóng vai trò quan trọng tƣơng tác bên protein FtsZ sợi nguyên sinh Vùng CTL miền khơng có cấu trúc đƣợc địa hóa vị trí liên kết GTP vùng CTT/CTV Kích thƣớc khu vực đƣợc báo cáo khác nhau, lên tới 330 aa (Vaughan et al., 2004) Kết hợp lại với nhau, phát cung cấp tảng cho tiến hóa phân tử protein FtsZ vi khuẩn, vi khuẩn cổ sinh vật nhân thực 35 Hình 4.5 Vùng chức NTP Hình 4.6 Vùng chức CTV 36 Hình 4.7 Vùng chức CTT 37 Hình 4.8 Vùng chức GTP Hình 4.9 Vùng chức CTL 38 4.5 Kết xây dựng mơ hình cấu trúc không gian FtsZ chi Bacillus Chúng tiến hành phân tích cấu trúc thứ cấp kích thích mơ hình 3D protein FtsZ chi Bacillus tảng dựa web Phyre2 ( Kelley et al 2015) nhƣ báo cáo trƣớc (La et al 2022) (http://www.sbg.bio.ic.ac.uk/~phyre2/html/page.cgi?id=index) (Lawrence et al., 2015) từ có đƣợc phần tram độ tin cậy, độ bao phủ, xoắn alpha, gấp beta, độ xuyên màng 19 FtsZ chƣa biết chức Hình 4.10 M hình cấu trúc 19 FtsZ chƣa biết chức chi Bacillus Ở đây, hai yếu tố cấu trúc thứ cấp, bao gồm xoắn alpha nếp gấp beta đƣợc tập trung Các xếp nếp alpha xếp nếp beta protein FtsZ loài Bacillus thay đổi lần lƣợt từ 0,35 đến 0,39 0,18 đến 0,20 (Hình 4.5) 39 Hình 4.11 Tỷ lệ tiểu đơn vị alpha beta protein FtsZ Bacillus Trong nghiên cứu này, xây dựng mơ hình 3D protein ftsZ chi Bacillus cách khám phá công cụ Phyre2 (Kelley et al 2015) Chúng tơi tìm thấy mơ hình 3D, cụ thể 'c2vxyA' (Hình 4.4) đại diện cho protein ftsZ loài Bacillus Đặc biệt, protein ftsZ 17 hai (trong số 19) loài Bacillus có mơ hình 'c2vxyA' 'c4dxdA' tƣơng ứng Kết hợp lại với nhau, việc xây dựng mơ hình 3D phân tử ftsZ cung cấp tảng vững để mô tả thêm đặc tính chức protein nhóm chi Bacillus 40 PHẦN V: KẾT LUẬN VÀ KIẾN NGHỊ 5.1 Kết luận - Dựa liệu proteome genome loài thuộc chi Bacillus, nghiên cứu xác định đƣợc tổng số 19 trình tự protein ftsZ chi Bacillus - Phân tích đặc tính lý hóa cho thấy protein ftsZ chi Bacillus đa dạng kích thƣớc, trọng lƣợng phân tử, số bất ổn định số béo Protein ftsZ chi Bacillus có giá trị điểm đẳng điện acid, có tính ƣa nƣớc - Phân tích vị trí cƣ trú nội bào cho thấy protein ftsZ chi Bacillus phân bố tế bào chất - Vùng bảo thủ protein ftsZ chi Bacillus chia làm vùng riêng biệt giúp chúng đóng vai trị trình phân chia tế bào 5.2 Kiến nghị - Tiếp tục nghiên cứu gen ftsZ chi khác 41 DANH MỤC CÁC TÀI LIỆU THAM KHẢO Tài liệu tiếng việt Nguyễn Hoàng Anh, Nguyễn Thị Thanh Thủy, Nguyễn Vĩnh Hoàng (2017) Phân lập, tuyển chọn vi khuẩn Bacillus spp từ cỏ bò có khả sinh enzyme β- glucanase bƣớc đầu xác định đặc tính enzyme,15(1): 85-91 Nguyễn Thị Lâm Đoàn, Lê Thị Quỳnh Chi (2021) Nghiên cứu số đặc tính vi khuẩn Bacillus phân lập từ nƣớc thải làng nghề bún Phú Đô, 19(5): 662671 Nguyễn Quang Huy, Trần Thúy Hằng (2012) Phân lập chủng Bacillus có hoạt tính tạo màng sinh vật (Biofilm) tác dụng kháng khuẩn chúng, 34(1): 99- 106 Nguyễn Thị Hạnh Chi, Văng Khánh Ly, Đặng Nguyễn Hoàng Minh, Võ Hồng Nhịnh Nguyễn Tuyết Giang (2021) Phân lập, tuyển chọn chủng Bacillus sp sinh enzyme kháng khuẩn Echerichia coli Võ Hồng Thi, Nguyễn Hồng Mỹ, Nguyễn Phạm Huyền (2012) Hoạt tính protease số chủng Bacillus phân lập từ nƣớc thải chế biến thịt thủy hải sản 116- 124 Trần Thùy Trang, Nguyễn Thị Ánh Nguyệt, Lê Thị Mai Châm, Nguyễn Tấn Đức, Phạm Nguyễn Đức Hồng, Dƣơng Hoa Xơ (2020) Phân lập tuyển chọn chủng vi khuẩn thuộc nhóm Bacillus subtilis có khả đối kháng tốt với nấm Colletotrichum scovillei gây bệnh thán thƣ ớt Thành phố Hồ Chí Minh, 15(1):72- 86 Tài liệu tiếng anh Baran Kumar Saha, Jayanti, 2019 Comparative in silico analysis of ftsZ gene from different bacteria reveals the preference for core set of codons in coding sequence structuring and secondary structural elements determination Briesemeister S., Rahnenfuhrer J & Kohlbacher O (2010) YLoc an interpretable web server for predicting subcellular localization Nucleic Acids 42 Res 38(Web Server issue): W497-502 Elshaghabee F M F., Rokana N., Gulhane R D., Sharma C & Panwar H (2017) Bacillus As Potential Probiotics: Status, Concerns, and Future Perspectives Front Microbiol 8: 1490 Finn R D., Bateman A., Clements J., Coggill P., Eberhardt R Y., Eddy S R., Heger A., Hetherington K., Holm L., Mistry J., Sonnhammer E L., Tate J & Punta M (2014) Pfam: the protein families database Nucleic Acids Res 42(Database issue): D222-30 Gasteiger E., Gattiker A., Hoogland C., Ivanyi I., Appel R D & Bairoch A (2003) ExPASy: The proteomics server for in-depth protein knowledge and analysis Nucleic Acids Res 31(13): 3784-3788 Gasteiger E., Hoogland C., Gattiker A., Wilkins M R., Appel R D & Bairoch A (2005) Protein identification and analysis tools on the ExPASy server In: The proteomics protocols handbook Springer: 571-607 pages Hall T A (1999) BioEdit: A user-friendly biological sequence alignment editor and analysis program for Windows 95/98/NT Nucleic Acids Symp Ser 41: 9598 Kelley L A., Mezulis S., Yates C M., Wass M N & Sternberg M J E (2015) The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis Nat Protoc 10(6): 845-858 La H V., Chu H D., Tran C D., Nguyen K H., Le Q T N., Hoang C M., Cao B P., Pham A T C., Nguyen B D., Nguyen T Q., Van Nguyen L., Ha C V., Le H T., Le H H., Le T D & Tran L P (2022) Insights into the gene and protein structures of the CaSWEET family members in chickpea (Cicer arietinum), and their gene expression patterns in different organs under various stress and abscisic acid treatments Gene 819: 146210 10.Loman N J., Constantinidou C., Chan J Z., Halachev M., Sergeant M., Penn C W., Robinson E R & Pallen M J (2012) High-throughput bacterial genome sequencing: an embarrassment of choice, a world of opportunity Nat Rev 43 Microbiol 10(9): 599-606 11.Löwe J (1998) Crystal structure determination of FtsZ from Methanococcus jannaschii J Struct Biol 124(2-3): 235-43 12 Löwe J & Amos L A (1998) Crystal structure of the bacterial cell-division protein FtsZ Nature 391(6663): 203-206 13 McQuillen R & Xiao J (2020) Insights into the Structure, Function, and Dynamics of the Bacterial Cytokinetic FtsZ-Ring Annu Rev Biophys 49: 309341 14 Mistry J., Chuguransky S., Williams L., Qureshi M., Salazar Gustavo A., Sonnhammer E L L., Tosatto S C E., Paladin L., Raj S., Richardson L J., Finn R D & Bateman A (2021) Pfam: The protein families database in 2021 Nucleic Acids Res 49(D1): D412-D419 15 Nogales E., Downing K H., Amos L A & Löwe J (1998) Tubulin and FtsZ form a distinct family of GTPases Nat Struct Biol 5(6): 451-458 16 Raymond A., Lovell S., Lorimer D., Walchli J., Mixon M., Wallace E., Thompkins K., Archer K., Burgin A & Stewart L (2009) Combined protein construct and synthetic gene engineering for heterologous protein expression and crystallization using Gene Composer BMC Biotechnol 9: 37 17 Rossmann M G., Moras D & Olsen K W (1974) Chemical and biological evolution of a nucleotide-binding protein Nature 250(5463): 194-199 18 Scheffers D J., de Wit J G., den Blaauwen T & Driessen A J (2002) GTP hydrolysis of cell division protein FtsZ: evidence that the active site is formed by the association of monomers Biochemistry 41(2): 521-9 19 Silber N., Matos de Opitz C L., Mayer C & Sass P (2020) Cell division protein FtsZ: from structure and mechanism to antibiotic target Future Microbiology 15(9): 801-831 20 Tatusova T., Ciufo S., Fedorov B., O'Neill K & Tolstoy I (2014) RefSeq microbial genomes database: new representation and annotation strategy Nucleic Acids Res 42(Database issue): D553-9 44 21 Thompson J D., Gibson T J & Higgins D G (2002) Multiple sequence alignment using ClustalW and ClustalX Curr Protoc Bioinformatics Chapter 2: Unit 2.3 22 Vaughan S., Wickstead B., Gull K & Addinall S G (2004) Molecular evolution of FtsZ protein sequences encoded within the genomes of archaea, bacteria, and eukaryota J Mol Evol 58(1): 19-29 23.Ortiz C, Natale P, Cueto L, Vicente M The keepers of the ring: regulators of FtsZ assembly FEMS Microbiol Rev 2016;40:57–67 24.Pichoff S, Lutkenhaus J Tethering the Z ring to the membrane through a conserved membrane targeting sequence in FtsA Molecular Microbiology 2005;55:1722–1734 25.Haeusser DP, Margolin W Splitsville: structural and functional insights into the dynamic bacterial Z ring Nat Rev Microbiol 2016;14:305–319 26.Egan AJF, Vollmer W The physiology of bacterial cell division Ann N Y Acad Sci 2013;1277:8–28 27.de Boer P, Crossley R, Rothfield L The essential bacterial cell-division protein FtsZ is a GTPase Nature 1992;359:254–256 28.RayChaudhuri D, Park JT Escherichia coli cell-division gene ftsZ encodes a novel GTP-binding protein Nature 1992;359:251–254 29.Fu G, Huang T, Buss J, Coltharp C, Hensel Z, Xiao J In vivo structure of the E coli FtsZ-ring revealed by photoactivated localization microscopy (PALM) PLoS ONE 2010;5:e12682 30.Bramhill D, Thompson CM GTP-dependent polymerization of Escherichia coli FtsZ protein to form tubules Proc Natl Acad Sci US A 1994;91:5813–5817 31.Erickson HP, Taylor DW, Taylor KA, Bramhill D Bacterial cell division protein FtsZ assembles into protofilament sheets and minirings, structural homologs of tubulin polymers Proc Natl Acad Sci US A 1996;93:519–523 32.Li Z, Trimble MJ, Brun YV, Jensen GJ The structure of FtsZ filaments in vivo suggests a force-generating role in cell division EMBO J 2007;26:4694–4708 45 33.Lan G, Daniels BR, Dobrowsky TM, Wirtz D, Sun SX Condensation of FtsZ filaments can drive bacterial cell division Proc Natl Acad Sci US A 2009;106:121–126 34.Ghosh B, Sain A Origin of contractile force during cell division of bacteria Phys Rev Lett 2008;101:178101 35.Lu C, Stricker J, Erickson HP Site-specific mutations of FtsZ effects on GTPase and in vitro assembly BMC Microbiol 2001;1:7 36.Wang Y, Jones BD, Brun YV A set of ftsZ mutants blocked at different stages of cell division in Caulobacter Molecular Microbiology 2001;40:347–360 37.Osawa M, Anderson DE, Erickson HP Reconstitution of contractile FtsZ rings in liposomes Science 2008;320:792–794 38.Varma A, Young KD FtsZ collaborates with penicillin binding proteins to generate bacterial cell shape in Escherichia coli J Bacteriol 2004;186:6768– 6774 39.Buske P, Levin PA A flexible C-terminal linker is required for proper FtsZ assembly in vitro and cytokinetic ring formation in vivo Molecular Microbiology 2013 doi: 10.1111/mmi.12272 40.Wang Y, Jones BD, Brun YV Một tập hợp đột biến ftsZ bị chặn giai đoạn phân chia tế bào khác Caulobacter Vi sinh vật học phân tử 2001; 40 :347–360 46 Tài liệu internet BLAST: https://blast.ncbi.nlm.nih.gov Expasy Protparam: https://web.expasy.org/protparam/ YLoc: https://abi-services.informatik.uni-tuebingene.de/yloc/webloc.cgi Arabidopsis eFP Brower: https://bar.utoronto.ca/efp/cgi-bin/efpWeb.cgi https://nurserylive.com/products/krishna-tulsi-plant-holy-basil-ocimum-tenuiflorum-blackplant https://www.freepik.com/premium-photo/holy-basil-ocimum-tenuiflorum-green-leavesisolated-top-view-flat 47 DANH MỤC CƠNG TRÌNH ĐÃ CƠNG BỐ LIÊN QUAN ĐẾN KHÓA LUẬN Hai Van Tong, Pham Thu Ha, Le Thi Van, Nguyen Quoc Trung, Tran Thi Hong Hanh, Pham Phuong Thu, Tran Van Tien, Nguyen Hai Phuong, Ha Duc Chu (2023) Comparative Analysis of an Integral Component of the Bacterial Cell Division from Lactococcus and Bacillus Genus (Đã gửi đăng) 48

Ngày đăng: 05/07/2023, 21:10

TÀI LIỆU CÙNG NGƯỜI DÙNG

TÀI LIỆU LIÊN QUAN

w