Hình 5.2: Phân bố cấu trúc bậc 2 của Aβ1-40 và Aβ1-42 tại 300k (kết quả thu được
khi hệ cân bằng)
Hình 5.2 thể hiện sự phân bố cấu trúc bậc 2 trên từng residue của Aβ1-42 khi hệ cân bằng ở 300k. Tỉ lệ phần trăm của β (20.94%), helix (0.07%), turn (61.17%) và
GVHD: Th.S Trần Thị Minh Thư
SVTH : Vũ Thị Huyền Vy 26
coil (15.96%) (bảng 5.1), kết quả này phù hợp với báo cáo thực nghiệm và nghiên cứu lý thuyết. Thành phần β tập trung ở cùng 18-21 phù hợp với công bố của Rosenman và đồng sự khi họ sử dụng trường lực OPLS-AA/L và mô hình nước tường minh TIP3P. [40]
Cũng từ hình 5.2 cấu trúc thu được của Aβ1-40 khi hệ cân bằng ở 300k chúng tôi thu được giá trị trung bình của β, helix, turn và coil lần lượt là 8.99, 3.37, 68.60, 17.14 ( bảng 5.1), lượng β (8.99%) và helix (3.37%) có giá trị phù hợp với giá trị kết quả thực nghiệm trình bày trong báo cáo của Zhang và Danielsson.[39] Trong một số nghiên cứu khác: Mô phỏng replica exchange dùng trường lực OPLS-AA/L và mô hình nước TIP3P [208] thu được β ≈ 25%. Mô phỏng động lực học phân tử rời rạc (discrete MD) sử dụng mô hình đơn giản hóa protein bốn hạt tính được β ± 19% cho Aβ1-40 và 15% cho đoạn Aβ3-40 [41]. Các kết quả này cao hơn một ít so với của chúng tôi.
Bảng 5.1 Thành phần phẩn trăm cấu trúc của Aβ1-42 và Aβ1-40
Cấu trúc (%) Aβ1-42 Aβ1-40
β 20.94 ± 2.88 8.99 ± 1.36
α 0.07 ± 0.01 3.37 ± 0.98
Turn 61.17 ± 4.13 68.60 ± 3.47
Coil 15.96 ± 3.27 17.14 ± 3.47
Khi hệ cân bằng, cấu trúc ngẫu nhiên (coil + turn) của Aβ1-42 là 77.13% trong khi thành phần này của Aβ1-40 là 85.74% (Bảng 5.1), điều này cho thấy tính toán của chúng tôi phù hợp với kết quả của những nghiên cứu trước đây trong cả thực nghiệm và mô phỏng [7,8].
So sánh kết quả thu được với các nghiên cứu trước. Giá trị cấu trúc beta của Aβ-42 (21%) cao hơn của Aβ1-40 là (9%). Kết quả này phù hợp với các nghiên cứu lý thuyết và thực nghiệm. Aβ1-42 tự kết tụ nhanh hợn nhiều Aβ1-40 do trạng thái dễ kết tụ N* của Aβ1-42 có tỉ lệ cao hơn. Lượng β cao tại vùng 18-21 phù hợp với phát hiện của Romseman. Đuôi C của Aβ1-42 có nhiều β tại các residue 31-35 và 39-41. Đuôi
GVHD: Th.S Trần Thị Minh Thư
SVTH : Vũ Thị Huyền Vy 27
C của Aβ1-42 có trật tự hơn đầu N, phù hợp với kết luận từ thực nghiệm rằng đuôi C có xu hướng tạo sợi.