Virus biến đổi và tính kháng thuốc

Một phần của tài liệu Tổng quan về chất ức chế neuraminidase (chất ức chế enzym) khả năng nghiên cứu và ứng dụng tại việt nam (Trang 50)

III MỘT SỐ CHẤT ỨC CHẾ NEURAM INIDASE

3.2.6 Virus biến đổi và tính kháng thuốc

Đã thu được các phân lập virus influenza A và B kháng zanamivir trong

các thí nghiệm in vitro.

Người ta sử dụng phương thức cấy truyền virus qua các môi trường có

sự tăng dần nồng độ zanamivir từ O,l-lOOO|0,M đã thu được các biến thể kháng

zanamivir [32],[49],[81]. Trong một nghiên cứu, nồng độ zanamivir trong môi trường nuôi cấy là 10p,M đã xuất hiện biến thể có sự suy giảm tính nhạy cảm so với chủng hoang dã ban đầu là 320 lần [32]. Kỹ thuật di truyền ngược cũng tạo ra các biến thể có sự tái tổ hợp trên NA gây nên sự kháng thuốc [53].

Chưa có sự kháng thuốc được phát hiện ở người khỏe mạnh sau khi điều trị với zanamivir nhưng đã phát hiện một phân lập influenza B suy giảm tính nhạy cảm với zanamivir khoảng 9 lần trên một em bé có sự tổn thương miễn dịch do bị cúm kéo dài [49],[52].

Khi nghiên cứu cấu trúc các phân lập kháng zanamivir ở in vitroin vivo

cho thấy có sự biến đổi cấu trúc cũng như khả năng hoạt động của HA và NA. Trên HA thì có sự suy giảm ái lực với receptor, do vậy làm giảm khả năng gắn kết của HA với tế bào, còn trên NA thì có sự thay thế acid amin ở vị trí trung

tâm hoạt động dẫn đến làm giảm hoạt tính của NA xuống rất thấp (chỉ bằng 3 - 50% so với hoạt tính ở virus hoang dại) [32],[48],[81]. Điều này có thể liên quan đến sự thay đổi đáng kể pH tối ưu của NA [49]. Ngoài ra, xuất hiện cả trường hợp biến thể có hệ gen thiếu khả năng mã hóa vị trí hoạt động trên NA [48].

Một phần của tài liệu Tổng quan về chất ức chế neuraminidase (chất ức chế enzym) khả năng nghiên cứu và ứng dụng tại việt nam (Trang 50)

Tải bản đầy đủ (PDF)

(77 trang)