Vi khu ẩn, chiếnđấuhaybỏchạy? Nhiều chức năng chưa được biết đến trước đây của họ các protein A gây stress thông dụng (UspA) đã được hé mở bằng việc phân tích ch ức năng genome trong thời gian gần đây đã được đăng trên tờ Journal of Bacteriology. Các quan sát trước đây trên vi khuẩn E. coli cho thấy các protein UspA chịu sự cảm ứng kết hợp trong việc đáp ứng với các phản ứng stress khác nhau, nh ưng có quá ít thông tin về các chức năng của các protein UspA riêng lẻ. Có 6 loại protein UspA ở vi khuẩn E. coli và chúng có thể phân chia thành bốn nhóm dựa trên mô hình cấu trúc: ba loại protein UspA, UspC, UspD được xếp vào lớp một; UspF và UspG được xếp vào lớp hai; và loại protein thứ sáu là UspE thuộc về cả lớp ba và lớp bốn. Laurence Lachin, Ulf Lannmark và Thomas Nistrom đã sử dụng những thông tin này tạo nên hàng loạt các đột biến mất đoạn nhiễm sắc thể để phân tích chức năng của các thành viên trong mỗi lớp protein này. Phân tích sự phát triển của vi khuẩn E. coli khi có mặt phenazine methosulphat đã làm hé mở chức năng của hai trong ba loại protein lớp I (UspA và UspD), hai loại protein này có liên quan trong cơ ch ế bảo vệ chống lại stress oxi hoá. Thêm vào đó, thể đột biến ∆uspD biểu hiện nhạy cảm lớn nhất khi môi trường có streptonigrin, một chất kháng sinh với hoạt tính phụ thuộc vào sắt, từ đó cho thấy vai tr ò của protein lớp một này trong quá trình thu nhận sắt trong tế bào. Điều ngạc nhiên là những chức năng này hoàn toàn không được biết trước đó ở protein UspA. Một quan sát tình cờ đã hé mở những chức năng chưa được biết đó - các tác giả chú ý thấy rằng các dịch nuôi c ấy các thể đột biến khác nhau có s ự kết cụm khác nhau, với sự kết tụ các tế bào giảm xuống rất nhiều ở dịch nuôi cấy chủng ∆uspC và ∆uspD, điều này cho thấy những protein này có thể có liên quan trong việc điều hoà khả năng bám dính. Khả năng hình thành tua viền (khuẩn mao) ở các dịch nuôi cấy các thể đột biến khác nhau sau đó được đánh giá bằng một thử nghiệm ngưng kết nấm men. Sự ngưng kết được tăng cư ờng ở các tế bào ∆uspC và ∆uspE và bị giảm đi ở các tế bào ∆uspF và ∆uspG. Sự bám dính và tính di động thường thể hiện tính điều hòa thu ận nghịch, nên sau khi kiểm tra tính di động trong các thử nghiệm bơi, các tác giả nhận thấy có sự giảm đi của tính di động trong các thể đột biến ∆uspC và ∆uspE và được tăng lên trong ∆uspF và ∆uspG. Những phân tích sâu hơn hé mở rằng ở các tế bào ∆uspC và ∆uspE thiếu vắng lông roi. Vì v ậy các tác giả để ý rằng ngoài những chức năng đã biết, protein UspA còn có thêm chức năng nữa đó là p rotein Usp A cũng có liên quan trong việc “tái lập chương trình nhằm giúp bảo vệ và đào tẩu tế bào ”. Nghiên cứu này đã nêu bật sức mạnh của khoa học nghiên cứu về hệ gene chức năng (functional genomics) và cho thấy việc mở rộng nghiên cứu mộ hình trên ở vi khuẩn Ecoli vẫn còn chứa đựng nhiều bất ngờ. Trái ngược với sự mong đợi, những protein UspA có những chức năng tách biệt, cũng như trùng lấp, và m ột số chức năng khác có liên quan để có thể điều khiển vi khuẩn quyết định “đấu tranh hay trốn chạy”. . Vi khu ẩn, chiến đấu hay bỏ chạy? Nhiều chức năng chưa được biết đến trước đây của họ các protein A gây stress thông dụng (UspA) đã được hé mở bằng vi c phân tích. cũng như trùng lấp, và m ột số chức năng khác có liên quan để có thể điều khiển vi khuẩn quyết định đấu tranh hay trốn chạy”. . biến mất đoạn nhiễm sắc thể để phân tích chức năng của các thành vi n trong mỗi lớp protein này. Phân tích sự phát triển của vi khuẩn E. coli khi có mặt phenazine methosulphat đã làm hé mở