chương viii trao đổi protein

http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 235 CHƯƠNG VIII TRAO ĐỔI PROTEIN 1. Ý nghĩa của trao đổi protein ởđộng vật Trao đổi protein giữ vị trí chủđạo trong toàn bộ quá trình trao đổi vật chất ở sinh vật, vì bất cứ hiện tượng sống nào cũng đều gắn liền trực tiếp với sự trao đổi protein. Sự sinh trưởng, phát dục của động vật có nội dung cơ bản là trao đổi protein. Sự di truyền, biến dị cũng gắn trực tiếp hay gián tiếp đế n trao đổi protein. Cho nên để hiểu được hiện tượng sống của sinh vật tiến tới chi phối được hiện tượng này theo hướng có lợi cho con người cần phải hiểu sâu sắc về trao đổi protein. Protein quan trong đối với động vật xét theo 2 mặt: Ý nghĩa về tạo hình: Protein là nền tảng, là loại chất chủ yếu để cấu tạo nên mọi mô bào sinh dịch, đó là các chất có hoạt tính sinh học quan tr ọng như enzyme, các kháng thể, các hormone ; các mô bào như cơ, xương, máu, não, tuỷ Protein trong cơ thểđộng vật luôn luôn ở trạng thái động, trạng thái trao đổi, luôn luôn được đổi mới tức là ở trạng thái đồng hoá và dị hoá, đây là cơ sở của mọi sự phát triển ởđộng vật. Bằng phương pháp nguyên tử đánh dấu, người ta đã biết được thời gian tồn tại của hồng cầu là 2-4 tháng, của enzyme amylase là 2 giờ, c ủa bộ xương là 5-10 năm. Chính vì vậy hàng ngày cơ thể luôn luôn đòi hỏi một nguồn acid amin theo với thức ăn vào để bù đắp lại những bộ phận già cỗi đã bị thải bỏ trong quá trình dị hoá. Ý nghĩa về năng lượng: trong quá trình dị hoá một phần protein cũng bị oxy hoá để cho năng lượng, 1g protein khi oxy hoá hoàn toàn cho ra 4,1 Kcal 2. Đặc điểm của trao đổi protein ởđộng vật Trao đổi protein có một sốđặc điểm khác với các trao đổi chất khác là: 2.1. Vấn đề chất lượng của protein: Ởđộng vật muốn có quá trình sinh trưởng và phát dục bình thường thì phải có đầy đủ protein trong khẩu phần. Đầy đủ protein phải hiểu trước hết là về mặt chất lượng có nghĩa là thành phần các acid amin trong protein. Ở nhiều động vật nhất là động vật nông nghiệp và người khả năng tự tổng hợp một s ố acid amin bị hạn chế, nên những acid amin này bắt buộc phải được cung cấp theo khẩu phần. Đối với đa sốđộng vật những acid amin này là: Tre, Met, Val, Phe, His, Try, Lyz, Leu, Ileu. Số acid amin không thay thế này còn phụ thuộc vào giống, lứa tuổi, ví dụ Arg và Gly lại rất thiếu đối với gà con. Đối với loài nhai lại như trâu, bò, dê, cừu thì nhu cầu acid amin từ thức ăn không căng thẳng lắm vì có hệ vi sinh vật cộng sinh ởđường tiêu hoá tổng h ợp được tất cả các loại acid amin Chất lượng ởđây còn được hiểu theo ý nghĩa về mặt tiêu hoá: dễ hay khó tiêu hoá, ví dụ protein trong sữa khác với trong gân, ở sữa sự tiêu hoá hầu như hoàn toàn, còn ở gân là rất ít. 2.2. Quá trình hấp thu: Các acid amin hấp thu qua vách ruột theo một tương quan số lượng nhất định. Ví dụ theo Wiliam tỷ lệ % thích hợp của các acid amin không thay thếđối với lợn con cho quá trình hấp thu (tính % theo lyzin) như sau: Lyz: 100; Try: 9; Met và Cys: 34; His: 33; Val: 12; Tre: 45; Leu: 85; Tyr và Phe: 78; Ileu: 47. http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 236 Tỷ lệ tương quan này khi bị mất cân bằng thì có hai khả năng: Cơ thể có thểđiều lượng acid amin thiếu vào ruột để bù đủ tương quan về số lượng cho việc hấp thu được hết acid amin. Những acid amin đó người ta gọi là nguồn ni tơ nội sinh. Nguồn ni tơ nội sinh này bao gồm những sản phẩm của cơ thể như các enzyme của đường tiêu hoá (aminase ), các bạch cầu Nế u cơ thể không bù đắp được thì những acid amin "thừa" (thừa thiếu) không được hấp thu sẽ bị thải ra ngoài vì khả năng bù đắp của cơ thể cũng có hạn. Đây chính là cơ sở của việc bổ xung thức ăn trong xây dựng khẩu phần ăn cho gia súc, đó chính là sự bổ xung các acid amin thiếu trong thức ăn, bằng cách đó đã nâng cao được chất lượng thức ăn, biến thức ăn rẻ tiền thành thức ăn có giá trị. 2.3. Cơ thể không dự trữđược protein: Mỗi cơ thể chỉ sử dụng protein tới một mức độ nhất định, nếu thừa nó sẽ bị thải ra ngoài dưới dạng ure, uric hoặc bị biến đổi sang dạng đường, lipid để dự trữ. Quá trình tích luỹ protein chỉ có ởđộng vật non, động vật mới ốm dậy. Người ta đưa ra khái ni ệm về cân bằng nitơ như sau: Cân bằng nitơ là xét số lượng nitơđưa vào cơ thể (theo thức ăn, nước uống ) và số lượng nitơ bài tiết ra ngoài cơ thể theo phân, nước tiểu, mồ hôi trong một khoảng thời gian nhất định. Trong quá trình sống của động vật có ba trạng thái: Cân bằng dương: Σ N đưa vào cơ thể > Σ N đưa ra khỏi cơ thể. Hiện tượng này có ở động vật non, động vật mới ốm dậy, động vật có chửa. Cân bằng: Σ N đưa vào cơ thể = Σ N đưa ra khỏi cơ thể. Hiện tượng này có ởđộng vật trưởng thành (người 24-45 tuổi). Cân bằng âm: Σ N đưa vào cơ thể < Σ N đưa ra khỏi cơ thể. Hiện tượng này có ởđộng vật già, suy thoái, đang ốm. Hình 8.1. Đồ thị về quá trình tích luỹ N ở một cơ thểđộng vật trong quá trình sống Động vật trưởng thành, hàng ngày đòi hỏi một lượng protein tối thiểu để bảo đảm đủ thay thế các mô bào, các hoạt chất như enzyme, hormone, kháng thể đã già cỗi. Lượng protein tối thiểu đó người ta gọi là protein minimum. Số lượng này khác nhau ở các động vật, nhưng nhìn chung vào khoảng 1g/1kg khối lượng/1ngày. Lý do sinh vật không dự trữ protein là vì m ỗi sinh vật trong quá trình tiến hoá trong môi trường sinh thái đã có kích thước nhất định, vì protein là nền tảng của cấu tạo mô bào, tế bào nên protein không thể tích luỹ vô tận, nó sẽ làm phá vỡ kích thước đã được cốđịnh đó của sinh vật. 3. Tiêu hoá và hấp thu protein Protein nói chung được đưa vào cơ thể thông qua con đường tiêu hoá. Trong ống tiêu hoá những protein nào có tính dễ hoà tan trong nước thì khả năng tiêu hoá cao như globulin, http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 237 albumin của trứng, sữa, còn những protein nào kém hoặc không hoà tan trong nước thì tiêu hoá hoá khó khăn hoặc không tiêu hoá được như protein của gân, dây chằng * Ở xoang miệng: không có enzyme tiêu hoá protein, ở miệng protein chỉ chịu tác động cơ học (tuy nhiên ở miệng có peptidase của VSV cư trú trong xoang miệng, chúng phân huỷ protein thành những chất có mùi hôi). * Ở dạ dày: Đây là khu vực tiêu hoá protein mạnh nhất, vì ởđây có đủ điều kiện tối ưu để tiêu hoá protein đó là: pH =1,5-2,5. Môi trường acid này là do tế bào phụ tiế t HCl, độ pH này có tác dụng là môi trường sát trùng tốt, hầu hết các tạp trùng bị tiêu diệt trong môi trường này; làm chương nở protein làm cho các liên kết peptide dễ bị enzyme tác động, một số liên kết peptide bị thuỷ phân ngay ở môi trường acid này, nên ở những động vật vì lý do nào đó mà ảnh hưởng tới độ pH này thì sẽảnh hưởng tới sự tiêu hoá protein, đặc biệt ởđộng vật non đang bú sữa mẹ, người ta phải cho uống thêm dịch vị nhân tạ o. HCl còn có tác dụng hoạt hoá enzyme pepsinogen. Enzyme pepsin: do tế bào chính ở thân vị tiết ra, khi mới tiết ra ở dạng pepsinogen chưa có hoạt tính, có khối lượng phân tử 42.000 dalton, nó bị che phủ bởi một peptide có khối lượng phân tử 7.000 dalton (hình 8.2). Dưới tác dụng của H + đoạn peptide này bị cắt đi, giải phóng trung tâm hoạt động, trở thành pepsin hoạt động. Khi hoạt động nó lại hoạt hoá pepsinogen, quá trình này mạnh hơn do H + . Pepsin có hoạt lực phân giải protein cao nhất trong các enzyme tiêu hoá protein (2gam/1 giờ phân giải được 50kg lòng trắng trứng). Hình 8.2. Mô hình về pepsinogen Pepsin là enzyme peptidase nội, nó cắt liên kết peptide ở giữa phân tử tạo thành các đoạn peptide và cắt liên kết peptide đặc hiệu, liên kết peptide có các acid amin mạch vòng. Tuy nhiên nếu đủ thời gian thì tất cả các liên kết peptide đều bị cắt. Chimozin (Rennin): là enzyme có ởđộng vật non trong giai đoạn bú sữa. Tác dụng chính của enzyme này là làm đông vón caseinogen thành caseinoat Ca ++ để lưu lại ở dạ dày cho pepsin tác dụng. Dạ dày cũng là protein nhưng không bị pepsin phân giải, đó là do niêm mạc dạ dày được phủ bởi một lớp polisacarid (mucoproteid), mặt khác pH của mô dạ dày là 7,3 không http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 238 phù hợp với hoạt động của pepsin, ngoài ra nó còn bị chi phối bởi hệ thần kinh. Những hoạt động thần kinh căng thẳng và kéo dài thường dẫn đến đau dạ dày. * Ở ruột non: Môi trường ởđây là kiềm pH=8-9. HCl từ dạ dày đưa xuống bị trung hoà bởi các bicarbonat do dịch tuỵ tiết ra: NaHCO 3 + H + > Na + + H 2 CO 3 Các enzyme tiêu hoá protein ởđây do tuyến tuỵ tiết ra là chủ yếu, một phần do tuyến ruột tiết ra. Tuyến tuỵ tiết ra các enzyme sau: Trypsinogen: Trypsinogen có khối lượng 23.000 dalton chưa có hoạt tính, dưới tác dụng của enterokinase do tuyến ruột tiết ra nó được hoạt hoá thành trypsin có hoạt tính. Hình 8.3. Cấu trúc phân tử trypsinogen Trong trypsinogen His bị dây nối phụ kéo lệch khỏi vị trí trung tâm hoạt động xa Ser (hình 7.3). Dưới tác dụng của Entero kinase cắt liên kết Lyz-Val và các liên kết phụ làm cho His trở về trung tâm hoạt động. Khi hoạt động trypsin lại có tác dụng hoạt hoá trypsinogen. Trypsin cắt liên kết giữa của chuỗi peptide và liên kết có chứa các acid amin kiềm tính, tuy nhiên nếu có đủ thời gian thì nó cũng cắt hết tất cả các liên kết còn lại. Chimotrypsinogen: khi mới tiết ra ở trạng thái chưa hoạt động, phân tử gồm 246 acid amin, có 5 cầu disunfid (hình 8.4). Khối lượng phân tử 21.000 dalton, nó được hoạt hoá bởi Trypsin. Quá trình hoạt hoá như sau: Hình 8.4. Cấu trúc của chimotrypsin http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 239 Trypsin cắt liên kết peptide 14-15, chimotrypsinogen chuyển thành π chimotrypsin có hoạt lực nhưng cấu trúc không bền và hoạt lực yếu. Trypsin cắt liên kết peptide 114-115 (Ser và Arg), chimotrypsinogen chuyển thành β chimotrypsin không có hoạt lực. Trypsin cắt liên kết peptide 148-149 (Tre và Asp) chimotrypsinogen tạo thành 3 đoạn peptide nối với nhau bằng 5 liên kết disunfid chuyển thành α chimotrypsin có hoạt lực cao và bền vững trong môi trường base và acid. Chimotrypsin có tác dụng cắt liên kết peptide tạo bởi acid amin mạch vòng, Leu, ILeu và Met. Carboxyl peptidase: khi mới tiết ở dạng pro carboxyl peptidase chưa có hoạt tính, nó được hoạt hoá bởi trypsin và chimotrysin tạo thành 2 dạng hoạt động A và B. Chúng có tác dụng cắt liên kết peptide ởđầu có nhóm carboxyl (-COOH). Dạng A cắt liên kết peptide phía –COOH tạo bởi acid amin trung tính, dạng B cắt liên kết peptide phía –COOH tạo bởi acid amin kiềm tính. Đặc điểm của enzyme này là hoạt động phải có Zn ++ tham gia, Zn ++ là cầu nối giữa enzyme với cơ chất (hình 8.5). Liên kết peptide được cắt RC O N H C H R' CH 2 COO- Zn2+ Enzyme carboxyl peptidase Hình 8.5. Zn 2+ là cầu nối giữa enzyme với cơ chất Vách ruột tiết ra các enzyme: Enterokinase có tác dụng hoạt hoá trypsinogen do tuyến tuỵ tiết ra. Amin peptidase có tác dụng cắt liên kết peptide từ phía các acid amin dư nhóm NH 2 . Dưới tác dụng của các enzyme kể trên protein được phân giải thành các acid amin. Đối với nhóm nucleoproteid do enzyme nuclease phân giải, bao gồm: Ribonuclease phân giải RNA và desoxiribose phân giải DNA thành nucleotide. Nucleotidase phân giải nucleotide thành các base, đường và phot phat. http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 240 Sự tiêu hoá protein phụ thuộc vào chất lượng protein và trạng thái đường tiêu hoá. Trong điều kiện bình thường, protein của sữa tỷ lệ tiêu hoá đạt 95-97%, thịt nạc 80-85%, gân dây chằng rất ít. Phần lớn các acid amin được hấp thu qua vách ruột khá dễ dàng, phần còn lại không được hấp thu cùng với protein không được tiêu hoá sẽ chuyển xuống ruột già, ởđây nó bị phân huỷ do VSV của ruột già. Sự hấp thu các acid amin qua vách ruột theo nhiều cơ chế, chủ yế u là cơ chế tích cực đòi hỏi năng lượng của ATP. Cách thứ hai là dưới dạng γ-Glutamin- acid amin. Trong điều kiện bình thường peptide, protein không được hấp thu qua vách ruột, nguyên nhân là do ý nghĩa sinh học của nó. Bình thường cơ thể có các phản ứng miễn dịch, là phản ứng chống lại các dị vật là protein. Vì protein là chất mang sự sống, nó có thể là virut, vi khuẩn nên cơ thể phải cảnh giác với những dị vật này và trong quá trình ti ến hoá đã sinh ra các kháng thể miễn dịch, đó là những protein có khả năng chống lại các dị vật trên (các kháng nguyên), đây là phản ứng tự vệ của cơ thể. Khi protein phân giải thành các acid amin nó không còn tính đặc trưng sinh học nữa mới được hấp thu. Có hai trường hợp ngoại lệ: Nếu uống thật nhiều lòng trắng trứng thì trong nước tiểu phân tích thấy có chất này, sự hấp thu này là bịđộng, cơ thể bị trúng độc, nó được đào thải ra ngoài qua nước tiểu. Trường hợp gia súc sơ sinh trong tuần lễđầu nó hấp thu kháng thểở sữa đầu của mẹ (hấp thu chủđộng), đây là cách truyền kháng thể của mẹ cho con. Trong sữa đầu của mẹ có rất nhiều kháng thể, đặc biệt là nhóm IgA là kháng thể gây miễn dịch cục bộ. Trong sữa đầu còn có chất ức chế trypsin nên kháng thể không bị phân giải. Việc hấp thu kháng thể theo con đường ẩm bào. Gia súc sơ sinh rất cần bú sữa đầu, nếu không tỷ lệ tử vong sẽ cao. Sau tuần lễ đầu thì khả năng này sẽ bị hết. Acid amin được hấp thu qua vách ruột vào tĩnh mạch, qua tĩnh mạch cửa về gan rồi theo hệ tuần hoàn đến các mô bào hoặc gan sử dụng để tổng hợp nên protein của cơ thể. 4. Sự chuyển hoá trung gian của acid amin Acid amin sau khi được hấp thu được đư a vào máu, một phần sẽđược giữở gan, một phần sẽđược chuyển tới các cơ quan, các mô bào khác. Lượng acid amin đó cùng với số acid amin hình thành trong quá trình phân giải đổi mới của mô bào, hàng ngày hợp thành lượng acid amin chung được đưa vào vòng chuyển hoá. Lượng này nhiều hay ít là tuỳ loài sinh vật, tuỳ trạng thái trao đổi chất của cơ thể. Cách chuyển hoá của acid amin có thể theo hai hướng: Hướng thứ nhất là dùng vào quá trình sinh tổng hợp thành peptide, protein, trong đó thường xuyên nhất là sinh tổng h ợp enzyme, kháng thể và hormone. Hướng thứ hai là chuyển hoá phân giải, thông qua con đường này acid amin bị mất nitơ biến thành các cetoacid và được chuyển hoá, oxy hoá đến dạng CO 2 và H 2 O, đồng thời giải phóng ra năng lượng dùng cho các nhu cầu sống của cơ thể. Ni tơđược bài tiết ởđây chủ yếu dưới dạng muối amon, ure và acid uric. 4.1. Sự phân giải acid amin Trong cơ thểđộng vật acid amin có thể bị phân giải thông qua 3 phản ứng điển hình là phản ứng khử amin, phản ứng chuyển amin và phản ứng khử carboxyl. Nguồn acid amin đi vào con đường phân giải chủ yếu là từ các acid amin nội sinh (t ừ các hormone, enzyme, các http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 241 kháng thể hoặc từ các tế bào già cỗi bị phân giải do hệ thống catepsin nằm trong lyzoxom), còn từ thức ăn là rất ít. 4.1.1. Phản ứng khử amin Phản ứng này được tiến hành mạnh ở gan, vách ruột. Trong phản ứng này acid amin bị phân giải thành các cetoacid và amiac. Trong giới sinh vật có nhiều cách thực hiện phản ứng khử amin, còn trong mô bào động vật thì con đường khử amin theo con đường oxy hoá dưới tác dụng của nhóm enzyme oxydase. Đối với acid amin hàng D thì có coenzyme là FAD + , đối với acid amin hàng L thì coenzyme là FMN + . Phản ứng diễn ra như sau: FMNH 2 + O 2 > H 2 O 2 (peroxyt hydrogen) + FMN Catalase H 2 O 2 (peroxyt hydrogen) > H 2 O + O 2 FMNH 2 không đưa cặp H + vào chuỗi hô hấp, nó đưa cho oxy nên gọi là enzyme oxydase. H 2 O 2 là chất độc đối với cơ thể nên nó được catalase chuyển hoá thành nước và oxy phân tử. Chiều của phản ứng này không có chiều nghịch, đây là con đường phân giải triệt để acid amin. Enzyme oxydase có tính đặc hiệu không cao, một enzyme có thể khửđược hàng chục acid amin Sự khử amin thuận nghịch của acid glutamic: Acid glutamic có vai trò đặc biệt quan trọng trong trao đổi protein, enzyme thực hiện phản ứng khử amin của nó là glutamat dehydrogenase có nhóm ghép là NAD + hoặc NADP + . Đây là enzyme bố trí ở trong ty lạp thể, có hoạt lực cao ở gan và tuyến thượng thận. Phản ứng như sau: Ý nghĩa của phản ứng: là phản ứng có tính thuận nghịch cao, thông qua phản ứng nghịch là con đường amin hoá các hợp chất hữu cơ, biến NH 3 là chất độc đối với cơ thể thành http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 242 sản phẩm có giá trị (phản ứng là cửa ngõ để đưa chất vô cơ NH 3 vào thế giới hữu cơ). Phản ứng theo chiều nghịch chủ yếu xảy ra ở thế giới thực vật và VSV. Phản ứng theo chiều nghịch là cơ chế giải quyết lượng NH 3 khi cơ thể bị trúng độc kiềm. Vai trò của acid glutamic trong trao đổi acid amin là rất lớn, acid glutamic là chất khởi thuỷ của các acid amin, nó đóng vai trò cung cấp nhóm amin chủ yếu cho quá trình tổng hợp các acid amin khác thông qua phản ứng chuyển amin. Đối với một số acid amin đặc biệt như SER, CYS, TRE, HIS, TRY, ASP phản ứng khử amin của chúng đi theo con đường khử nước. Enzyme thực hiện phản ứng này là dehydrogenase có nhóm ghép là phospho piridoxal là dẫn xuất của VTM B 6 . CH 2 OH N CH 2 HO H 3 C OH VTMB6 CH 2 OH N CH 2 HO H 3 C O P O E OH O Photphopyridoxal Ví dụ phản ứng khử amin của serin: 4.1.2. Phản ứng chuyển amin Trong chuyển hoá acid amin ở mô bào động vật cũng như sinh vật khác, phản ứng chuyển amin giữ một vai trò quan trọng hàng đầu. Thông qua phản ứng này thế giới thực vật và vi sinh vật có khả năng tạo nên các acid amin mới. Khả năng này cũng có ở mô bào động vật, tuy nhiên ởđây có hạn chế hơn. Phản ứng này diễn ra mạnh ở gan, vách ruột. Phản ứng được thực hi ện bởi hệ thống enzyme đặc biệt gọi là transaminase (còn gọi là amin ferase). Đây là nhóm enzyme phức tạp có kích thước phân tử khá lớn (255acid amin ≈ 25.500 dalton), có nhóm ghép cũng là phosphopiridoxal. Sơđồ phản ứng như sau: Acid amin Cetoacid Cetoacid mới Acid amin mới Đây là phản ứng thuận nghịch, trong cơ thểđộng vật chất cho amin thường là những acid amin cần khử amin, chất nhận thường là α- cetoglutarat, trong trường hợp cần tổng hợp các acid amin thì chất cho amin thường là acid glutamic. Cơ chế của phản ứng thực hiện qua chất trung gian là kiềm shiff (hình 8.6). http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 243 Trong cơ thểđộng vật có hai cặp phản ứng chuyển amin thực hiện khá mạnh, đó là: Cặp thực hiện bởi enzyme Glutamat - Oxaloaxetat - Transaminase (GOT) Cặp thực hiện bởi enzyme Glutamat - Pyruvat - Transaminase (GPT) http://www.ebook.edu.vn Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 244 Hình 8.6. Cơ chế phản ứng chuyển amin Hai cặp enzyme GOT và GPT hoạt động mạnh ở gan, cơ, tim và nhiều mô bào khác. Trong chăn nuôi việc định lượng hoạt lực các enzyme này có ý nghĩa quan trọng, thông qua hoạt lực của chúng, người ta có thể biết được cường độ chuyển hoá acid amin, từđó gián tiếp biết được cường độ trao đổi protein cũng như trao đổi chất nói chung của con vật, đồng thời có thể xét đoán về phẩm chất con giống, khả năng hấp thu thức ăn, khả năng sinh trưởng và phát triển Trong nhiều trường hợp người ta thấy có mối liên quan chặt chẽ giữa tính di truyền với các chỉ số enzyme này. Trong thú y việc định lượng hai enzyme này trong máu có ý nghĩa trong chẩn đoán bệnh về tim và gan. Hoạt lực hai enzyme này trong máu là hoạt lực của enzyme do tế bào bị vỡ, có hai khả năng bị vỡ, có thể mô bào phát triển mạnh thì t ế bào cũ bị vỡ nhiều như trong trường hợp ung thư, hoặc có khả năng bị vỡ do bệnh lý như trường hợp bị hoại tử. Vì vậy khi xét nghiệm thấy hoạt lực GOT tăng cao thì nghi có bệnh về tim (enzyme này có nhiều ở tim), nếu GPT tăng thì nghi có bệnh về gan (enzyme này có nhiều ở gan). [...]... vật Đây là một trong ba nội dung chính của sinh học phân tử hiện đại (năng lượng sinh vật, trao đổi acid nucleic và sinh tổng hợp protein) Về cơ chế sinh tổng hợp protein có 2 lý thuyết là sinh tổng hợp theo khuân mẫu và sinh tổng hợp theo hệ thống đa enzyme 8.2 Sinh tổng hợp theo khuân mẫu Khuân mẫu để tổng hợp protein là acid nucleic, vấn đề mấu chốt của nó là tạo liên kết giữa các acid amin một cách... từng loại protein mà tế bào cần tổng hợp 8.2.1 Quá trình sao chép mã di truyền Di truyền là sự duy trì hệ thống protein từ đời này sang đời khác mà thực chất là duy trì cấu trúc bậc I của protein, tức là về trình tự liên kết và số lượng các acid amin trong chuỗi peptide Mã di truyền được ghi chép trong DNA (ở VSV chưa có DNA thì được ghi ở RNA) Quy tắc của di truyền là một gen mã cho một protein (một... M3 Khi có tín hiệu tổng hợp protein thì IF3 bám vào tiểu phần 30S, tại chỗ mà ribosome 30S tiếp xúc với Ribocom 50s, nó làm thay đổi cấu trúc của tiểu phần 30S, tạo điều kiện cho IF2 bám vào và tạo thành phức hợp gồm I F 2 – Met - t-RNAiMct – GTP, I F3, Ribosome 30S (hình 8.21) Phức hợp trên gắn với m-RNA tạo phức hợp tiền mở đầu IF1 và protein gắn mũ – CBP (cap binding protein) giúp việc đặt thông... ( COOH – COOH) Khi bị rối loạn trao đổi aciduric, aciduric bị ứ đọng trong máu nó sẽ liên kết lại thành hạt đọng lại ở các khớp sụn gây nên bệnh gut Acid uric thường đọng ở khớp ngón chân, ngón tay, ở dái tai, ở bể thận, nếu ở bể thận thì có thể gây sỏi thận Ở loài nhện sự bài tiết nitơ là guanin, ở cá mè là acid trimetyl aminoacid: CH3 H3C N O CH3 7 Chuyển hoá của các protein phức tạp 7.1 Sự chuyển... yếu tố σ điều khiển theo yêu cầu cần tổng hợp protein của tế bào Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội – Giáo trình Hoá Sinh động vật …………………………… 256 http://www.ebook.edu.vn Bản mã gốc -T Codon Anticodon -A U -G C -A -U A DNA m- RNA -C ===> t- RNA Hình 8.11 Sơ đồ trình sao chép mã di truyền Luồng thông tin di truyền của sinh vật như sau: ADN ADN ARN ARN Protein Protein ( Crik, 1967) (Temin,1970) Quá trình... protein và r- RNA gọi là trung tâm A, đây là nơi diễn ra quá trình tiếp nhận aminoacyl-t-RNA từ tế bào chất vào Ở tiểu phần 50S có một khu vực có cấu tạo bởi 7 protein và 7 r-RNA gọi là trung tâm D ( hay trung tâm P) giữ vai trò đón nhận đoạn peptidyl đang được hình thành từ A sang, mỗi lần tạo liên kết peptide mới thì từ đây đoạn peptidyl này sẽ được đưa sang khu vực A, đặc biệt ở khu vực này có protein. .. cường độ biến đổi khác nhau Các acid amin sau khi biến thành các amin tương ứng, trừ vài trường hợp còn nói chung đều có có hoạt tính sinh học cao, một số chất còn có hoạt lực dược học và có vai trò quan trọng đối với hoạt động sống cuả cơ thể Ví dụ: Sự biến đổi của Tyrosine: Tyrosine Tyranin Nor adrenalin Adrenalin Adrenalin và Nor adrenalin là hormone của tuyến thượng thận Sự biến đổi của Tryptophan:... động của nhóm protein M11 ở khu vực P nó đẩy acid amin vào trước (F.Met hoặc cả đoạn peptidyl) từ khu vực P sang khu vực A của tiểu phần 30S và một liên kết peptide được hình thành ở đây Ở khu vực P chỉ còn lại t-RNA, quá trình này không tốn năng lượng Kết quả của bước chuyển này là một liên kết peptide được hình thành ở khu vực A, t-RNA được giải phóng ở khu vực P Đổi chỗ: đòi hỏi yếu tố đổi chỗ EF-G... được gắn vào chuỗi peptide Quá trình này tuỳ theo số lượng acid amin của phân tử protein đang được tổng hợp 8.2.3 Giai đoạn kết thúc Các yếu tố kết thúc: RF1, RF2, RF3 đây là những protein có khối lượng phân tử trung bình 40.000 dalton RF3 có chức năng xúc tác RF1, RF2 Khi chuỗi peptide đã hình thành xong ứng với phân tử protein mà tế bào cần tổng hợp thì m-RNA cũng đã được đọc gần hết và quá trình bước... bài tiết qua mồ hôi khá lớn Động vật nhai lại ure nước bọt có ý nghĩa lớn vì tới dạ cỏ nó được phân giải thành amiac, amiac lại được VSV dạ cỏ chuyển hoá thành acid amin và thành protein của bản thân tế bào VSV VSV lại là nguồn protein cho loài nhai lại, đây là chu trình chuyển hoá khép kín của nitơ ở loài nhai lại, nhờ vậy tiết kiệm được nguồn nitơ 6.3 Sự bài tiết acid uric Acid uric là dạng bài tiết . Sinh động vật …………………………… 235 CHƯƠNG VIII TRAO ĐỔI PROTEIN 1. Ý nghĩa của trao đổi protein ởđộng vật Trao đổi protein giữ vị trí chủđạo trong toàn bộ quá trình trao đổi vật chất ở sinh vật, vì. tiếp với sự trao đổi protein. Sự sinh trưởng, phát dục của động vật có nội dung cơ bản là trao đổi protein. Sự di truyền, biến dị cũng gắn trực tiếp hay gián tiếp đế n trao đổi protein. Cho. phần protein cũng bị oxy hoá để cho năng lượng, 1g protein khi oxy hoá hoàn toàn cho ra 4,1 Kcal 2. Đặc điểm của trao đổi protein ởđộng vật Trao đổi protein có một sốđặc điểm khác với các trao