Chuỗi polypeptide gấp lại và hoàn thiện.

Một phần của tài liệu chương viii trao đổi protein (Trang 38)

B ản mã gốc Codon Anticodon T A U

8.2.4.Chuỗi polypeptide gấp lại và hoàn thiện.

Chuỗi polypeptide sau khi được tổng hợp sẽ trải qua một quá trình phản ứng gọi là sự biến đổi sau sao chép. Ở cả tế bào không nhân và có nhân, sự biến đổi bao gồm các quá trình sau đây:

Đổi đầu C và N tn cùng. Trong quá trình tổng hợp chuỗi polypeptide đều được mở đầu bằng F- Met ở tế bào không có nhân và Met ở tế bào có nhân. Nhóm formyl, Met và thông thường thêm một số acid amin ở đầu N và đầu C bị tách rời bởi Enzyme.

Mt mt đon du hiu (đoạn trình tự tín hiệu), khoảng 15-30 acid amin ở đầu N của một số protein đóng vai trò định hướng cho protein đó đến chỗ giành cho nó trong tế bào. Dấu hiệu này được tách khỏi nhờ peptidase đặc hiệu.

S thay đổi acid amin cá th. Nhóm OH của một vài acid amin như Ser, Tre và Tyr của một vài protein được phosphoryl hoá nhờ ATP. Việc thêm nhóm phosphate làm cho polypeptide mang điện âm. Ví dụ casein của sữa có nhiều nhóm phosphate gắn với Ca+2. Tuy nhiên, sự phosphoryl hoá của Tyr ở một số protein lại có liên quan đến sự chuyển hoá tế bào bình thường thành ung thư.

Nhóm carboxyl cũng được gắn thêm vào Asp, Glu của một vài protein, ví dụ prothrombine chứa nhiều carboxyglutamate, tại đó mang điện tích âm và gắn với Ca+2 nhờ đó có tác dụng làm đông máu. Một vài protein có Lys được methyl hoá bởi Enzyme. Mono và dimethyllysine có mặt trong một vài protein của cơ và Cytocrom C.

Gn thêm chui Carbonhydrat. Việc gắn này xảy ra trong hoặc sau quá trình tổng hợp chuỗi polypeptide. Vị trí gắn có thể ở Asn, Ser hoặc Tre.

Gn thêm nhóm Isoprenyl. Các protein có sự biến đổi này thường là các oncogen và proto-oncogen (các chất gây ung thư và tiền ung thư).

Gn thêm nhóm phụ. Các protein gắn thêm nhóm phụ tạo thành các protein có hoạt tính sinh học, ví dụ biotin trong acetyl CoA carboxylase hoặc Hem trong cytochrom C.

Hoàn thin bng cách phân gii:Đó là trường hợp của các zymogene hay Insuline.

S to thành liên kết chéo disulfide. Các protein đi ra ngoài tế bào có nhân sau khi gập lại một cách tự động, thường liên kết chéo đồng hoá trị do sự tạo thành các cầu disulfide giữa Cys ở trong hoặc giữa các chuỗi. Quá trình này chống sự biến tính của protein ở môi trường ngoài tế bào.

Một phần của tài liệu chương viii trao đổi protein (Trang 38)