Tài liệu Chương 2: Amino acid - Đơn vị cấu tạo Protein pdf

14 Chương Amino acid - Đơn vị cấu tạo Protein I Thành phần tính chất lý- hố amino acid 1.1 Thành phần cấu tạo amino acid Protein polymer amio acid nối với liên kết cộng hoá trị liên kết peptide Protein bị thuỷ phân tạo thành amino acid tự nhiều phương pháp khác Người ta xác định protein cấu trúc từ 20 loại amino acid khác Amino acid chất hữu mà phân tử chứa nhóm carboxyl (COOH) nhóm amino (NH2), trừ prolin có nhóm NH (thực chất acid imin) Trong phân tử amino acid có nhóm COOH NH2 gắn với carbon vị trí α Hầu hết amino acid thu nhận thuỷ phân protein dạng L-α amino acid Như protein khác mạch nhánh, hay gọi chuỗi bên (thường ký hiệu: R) Hình: 2.1 Công thức cấu tạo chung amino acid 1.2 Phân loại amino acid 1.2.1 Các quan điểm phân loại amino acid Hiện có nhiều người phân loại amino acid theo nhiều kiểu khác nhau, kiểu xếp có ý nghĩa mục đích riêng Tuy nhiên, họ dựa cấu tạo hoá học số tính chất gốc R Ví dụ: có người chia amino acid thành nhóm nhóm mạch thẳng nhóm mạch vịng Trong nhóm mạch thẳng lại tuỳ theo có mặt số nhóm carboxyl hay số nhóm amino mà chia thành nhóm nhỏ, nhóm amino acid trung tính (chứa nhóm COOH nhóm NH 2); nhóm amino acid có tính kiềm (chứa nhóm COOH hai nhóm NH 2); nhóm amino acid có tính acid (chứa hai nhóm COOH nhóm NH2) Trong nhóm mạch vịng lại chia thành nhóm đồng vịng hay dị vịng v.v Có người lại dựa vào tính phân cực gốc R chia amino acid thành nhóm: nhóm khơng phân cực kỵ nước, nhóm phân cực khơng tích điện, nhóm tích điện dương nhóm tích điện âm 15 Ở xin giới thiệu cách phân loại amino acid cách chung Theo cách dựa vào gốc R amino acid chia làm nhóm: Nhóm I Gồm amino acid có R khơng phân cực, kỵ nước, là: glycine, alanine, proline, valine, leucine, isoleucine methionine Hình: 2.2 Cơng thức cấu tạo amino acid nhóm I Nhóm II Gồm amino acid có gốc R chứa nhân thơm, phenylalanine, tyrosine tryptophan Hình: 2.3 Cơng thức cấu tạo amino acid nhóm II 16 Nhóm III Gồm amino acid có gốc R phân cực, khơng tích điện, serine, threonine, cysteine, aspargine glutamine Hình: 2.4 Cơng thức cấu tạo amino acid nhóm III Nhóm IV Gồm amino acid có R tích điện dương, lysine, histidine arginine Hình: 2.5 Cơng thức cấu tạo amino acid nhóm IV 17 Nhóm V Gồm amino acid có gốc R tích điện âm, aspartate glutamate Hình: 2.6 Cơng thức cấu tạo amino acid nhóm V 1.2.2 Các amino aicd thường gặp Các amino acid thường gặp amino acid thường có mặt thành phần loại protein Chúng có khoảng 20 loại thu nhận thuỷ phân protein Các loại amino acid có tên gọi, khối lượng phân tử ký hiệu trình bày bảng 2.1 1.2.3 Các aminno acid không thay thế, hay cần thiết Các amino acid hình thành nhiều đường khác Như biết, phân tử protein có khoảng 20 loại amino acid, nhiên thể người động vật không tổng hợp tất loại mà phải đưa từ ngồi vào qua thức ăn Những amino acid phải đưa từ ngồi vào gọi amino acid không thay Ngày người ta biết có khoảng 8-10 loại amino acid khơng thay bao gồm: Met, Val, Leu, Ile, Thr, Phe Trp, Lys, Arg His, ngày người ta xem Cys amino acid không thay 1.2.4 Các amino acid gặp Ngồi amino acid thường gặp trên, phân tử protein cịn có số amino acid khác, loại gặp Các amino acid dẫn xuất amino acid thường gặp như: phân tử colagen có chứa 4-hydrogenxyproline dẫn xuất proline, 5hydrogenxylysine dẫn xuất lysine v.v Mặt khác, khơng có cấu trúc protein, có hàng trăm loại amino acid khác chúng tồn dạng tự liên kết với hợp chất khác mơ tế bào, chúng chất tiền thân sản phẩm trung gian q trình chuyển hố thể 18 Bảng 2.1 Các amino acid thường gặp Tên amino acid Tên amino acid gọi theo danh pháp hoá học α-aminoacetic Glycine α-aminoprpionic Alanine α-pirolidincarboxylic Proline α-aminoiaovaleric Valine α-aminonoisocaproic Leucine α-amino-β-metylvaleric Isoleucine α-amino-γ-metyltiobutiric Methionine Phenylalanine α-amino-β-phenylpropionic α-amino-βTyrosine hydrogengenxyphenylpropionic Tryptophan α-amino-β-idolylpropionic Serine α-amino-β-hydoxypropionic Threonine α-amino-β-hydrogengenxybutiric Cysteine α-amino-β-tiopropionic Aspargine amid aspartate Glutamine amid glutamate Lysine α,ε diaminocaproic Histidine α-amino-β-imidazolpropionic Arginine α-amino-δ-guanidinvaleric α-aminosucinic Aspartate Glutamate α-aminoglutarate Tên viết tắt Ký hiệu Khối lượng (Mr) Gly Ala Pro Val Leu Ile Met Phe Tyr Trp Ser Thr Cys Asn Gln Lys His Arg Asp Glu G A P V L I M F Y W S T C B Q K H R D E 75 89 115 117 131 131 149 165 181 204 105 119 121 132 146 146 155 174 133 147 1.3 Màu sắc mùi vị amino acid Các amino acid thường khơng màu, nhiều loại có vị kiểu đường glycine, alanine, valine, serine histidine, triptophan; số loại có vị đắng isoleucine, arginine khơng có vị leucine Bột hay cịn gọi mì muối natri với acid glutamic (monosodium glutamate) 1.4 Tính tan amino acid Các amino acid thường dễ tan nước, amino acid khó tan alcohol ether (trừ proline hydrogenxyproline), chúng dễ hoà tan acid kiềm lỗng (trừ tyrosine) 19 1.5 Biểu tính quang học amino acid Các amino acid phân tử protein có carbon bất đối (trừ glycine) có biểu hoạt tính quang học, nghĩa làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang phải sang trái Quay phải ký hiệu dấu (+), quay trái ký hiệu dấu (-) Góc quay đặc hiệu amino acid phụ thuộc vào pH môi trường Tuỳ theo xếp cấu trúc phân tử nhóm liên kết với carbon bất đối mà amino acid có cấu trúc dạng D hay L (hình 2.7) gọi đồng phân lập thể Số đồng phân lập thể tính theo 2n (n số carbon bất đối) Hình 2.7 Đồng phân lập thể alanine Hầu hết amino acid khác hấp thụ tia cực tím bước sóng (λ) khoảng từ 220 - 280 nm Đặc biệt nồng độ 10 -3M, bước sóng khoảng 280 nm tryptophan hấp thụ ánh sáng cực tím mạnh nhất, gấp lần khả hấp thụ tyrosine (hình 2.8) phenylalanine yếu Phần lớn protein chứa tyrosine nên người ta sử dụng tính chất để định lượng protein 20 λ (nm) Hình 2.8 Phổ hấp thụ ánh sáng cực tím triptophan tyrosine 1.6 Tính lưỡng tính amino acid Trong phân tử amino acid có nhóm carboxyl -COOH nên có khả nhường proton (H+) thể tính acid, mặt khác có nhóm amin- NH nên có khả nhận proton nên thể tính base Vì amino acid có tính chất lưỡng tính Trong mơi trường acid, amino acid dạng cation (tích điện dương), tăng dần pH amino acid nhường proton thứ chuyển qua dạng lưỡng cực (trung hoà điện), tiếp tục tăng pH amino acid nhường proton thứ hai chuyển thành dang anion (tích điện âm) Vì đơi người ta coi di-acid cation Hình 2.9 lưỡng cực anion Tính lưỡng tính amino acid Tương ứng với độ phân ly H+ nhóm COOH NH3+ có trị số pK1 pK2 (biểu thị độ phân ly nhóm 1/2) Từ người ta xác định pHi (pI= pH đẳng điện) = pK1 + pK2 / Ví dụ: hồ tan glycine vào mơi trường acid mạnh glycine dạng 21 cation Nếu tăng dần lượng kiềm, thu đường cong chuẩn độ Trên đường cong chuẩn độ thấy rằng: glycine nhường proton trước tiên chuyển sang dang lưỡng tính sau chuyển thành dạng anion Độ phân ly H + Hình 2.10 Đường cong chuẩn độ glycine nồng độ M 25OC Tương đương độ phân ly nhóm COOH nửa có trị số pK1= 2,34 độ phân ly NH3+ nửa có trị số pK2= 9,60 Như ta có 2,34 + 9,60 pHi = = 5,97 Mặt khác pK1 + phân ly H+ nhóm COO- glycine 99%, 1% dạng COOH pK2 -2 dạng NH3+ 99%, 1% dạng NH2 Như vùng pH từ pK1 + đến pK2 -2, phân tử glycine chủ yếu dạng lưỡng tính kết ta có vùng đẳng điện Ngồi amino acid gốc R có thêm nhóm COOH hay NH2 phân ly chúng có thêm trị số phân ly nữa-pK R (xem bảng 2.2) 22 1.7 Các phản ứng hoá học amino acid Các amino acid có nhóm NH2 COOH liên kết với Cα , chúng có tính chất hố học chung Mặt khác amino acid khác gốc R, chúng có phản ứng riêng biệt Người ta chia phản ứng hoá học amino acid thành nhóm: Bảng: 2.2 Các trị số pK amino acid thường gặp Tên amino acid Glycine Alanine Proline Valine Leucine Isoleucine Methionine Phenylalanine Tyrosine Tryptophan Serine Threonine Cysteine Aspargine Glutamine Lysine Histidine Arginine Aspartate Glutamate Các trị số pK pK1(của COOH) pK2(của NH+3) 2,34 2,34 1,99 2,32 2,36 2,36 2,28 1,83 2,20 2,38 2,21 2,11 1,96 2,02 2,17 2,18 1,83 2,17 1,88 2,19 9,60 9,60 10,96 9,62 9,60 9,68 9,21 9,13 9,11 9,39 9,15 9,62 10,28 8,80 9,13 8,95 9,17 9,04 9,60 9,67 pKR(của R) 10,07 8,18 10,53 6,00 12,48 3,65 4,25 pI 5,97 6,01 6,48 5,97 5,98 6,02 5,74 5,48 5,66 5,89 5,68 5,87 5,07 5,41 5,65 9,74 7,59 10,76 2,77 3,22 a) Phản ứng gốc R Do amino acid có cấu tạo gốc R khác nhau, nên người ta dùng để xác định amino acid riêng rẽ nhờ phản ứng đặc trưng nó, ví dụ phản ứng oxy hố khử nhóm SH cysteine, phản ứng tạo muối 23 nhóm COOH hay NH2 glutamte hay lysine, phản ứng tạo ester nhóm OH tyrosine v.v b) Phản ứng chung Là phản ứng có tham gia hai nhóm α- COOH α- NH2 Khi phản ứng với ninhydrin điều kiện đun nóng tạo thành CO2 , NH3 aldehyde nihydrin bi khử, cuối tạo nên sản phảm có màu xanh tím c) Phản ứng riêng biệt Có thể chia phản ứng riêng biệt theo hai nhóm α- COOH αNH2 -Các phản ứng nhóm α- COOH Ngồi phản ứng nhóm COOH thơng thường tạo ester, tạo amid, tạo muối cịn có phản ứng đạc trưng khác bị khử thành hợp chất rượu amino xúc tác NaBH4 R-NH2CH-COOH R-NH2CH-CH2OH Nhóm COOH tạo thành phức aminoacyl-adenylate phản ứng hoạt hoá amino acid để tổng hợp protein, hay loại CO2 gặp nhiều q trình thối hố amino acid, tạo dẫn xuất amin có hoạt tính sinh học cao histamine, sevơtnine - Các phản ứng nhóm α- NH2 Nhiều phản ứng nhóm amino dùng để xác định tiêu amino acid như: Để định lượng amino acid người ta cho phản ứng với HNO2 để giải phóng N2 định lượng nitrogen R-NH2CH-COOH + HNO2 R-OHCH-COOH +N2 +H2O Để định lượng amino acid người ta cho phản ứng với formaldehyde tạo thành base schif R-CH-COOH R-CH-COOH NH2 + HCHO N = CH2 + H2O + H Sau dung NaOH (hoặc KOH) để chuẩn độ nhóm COOH aminoacid Để xác định amino acid đầu N-tận người ta cho tác dụng với 24 dinitrofluobenzen (phản ứng sanger) hay phenyliothiocyanate (phản ứng Edman) Sau xác định amino acid N-tận tách biệt chúng dạng dẫn xuất với hai loại hoá chất II Thu nhận amino acid thủy phân protein 2.1 Thủy phân acid 24 Để thu nhận amino acid phương pháp thường dùng nhiều thuỷ phân acid HCL 6N dư thừa nhiệt độ 100-120oC khoảng 24 Sản phẩm thu chủ yếu amino acid tự dạng hydrogenclorate Một số amino acid serine threonine bị phá huỷ phần, tryptophan bị phá huỷ hoàn toàn, glutamine asparagine phân ly thành acid glutamic, acid aspartic NH4+ 2.2 Thuỷ phân kiềm Người ta thu nhận amino acid phương pháp thuỷ phân với NaOH, cách đun nóng nhiều Sản phẩm thu hầu hết amino acid bị racemic hóa, amino acid cysteine, serine treonine bị phá huỷ tryptophan khơng bị phá huỷ Vì vậy, phương pháp thuỷ phân kiềm thường dùng để xác định tryptophan 2.3 Thuỷ phân enzyme Để thu nhận chế phẩm amino acid ngày việc thuỷ phân enzyme ứng dụng rộng rãi nhiều lĩnh vực khoa học khác sử dụng enzyme có nhiều ưu điểm nói Các enzyme thuỷ phân protein để tạo thành amino acid hay các peptid có phân tử thấp gọi chung peptidhydrogenlase Có nhiều loại peptidhydrogenlase, chúng phân biệt tính đặc hiệu khác với liên kết peptid Một số loại cắt đứt liên kết peptid đầu tận chuỗi polypeptide gọi exopeptidase carboxypeptidase phân giải liên kết peptide đầu C tận cùng, aminopeptidase phân giải liên kết peptide đầu N tận Một số khác cắt đứt liên kết peptide chuỗi polypeptide gọi endopeptidase pepsin, tripsin, v.v 2.5 Các phương pháp theo dõi xác định tốc độ thuỷ phân enzyme Tốc độ thuỷ phân protein enzyme phụ thuộc vào nhiều yếu tố nồng độ enzyme, nồng độ chất, chất kìm hãm, chất kích hoạt, nhiệt độ pH môi trường phản ứng Để xác định tốc độ thủy phân enzyme người ta không định lượng enzyme cách trực tiếp mà thường xác định gián tiếp thông qua hoạt độ enzyme Khi thực phản ứng, enzyme làm thay đổi tính chất vật lý, hoá học, v.v hỗn hỗn hợp phản ứng Vì vậy, theo dõi biến đổi thông qua định lượng chất bị hay sản phẩm phản ứng enzyme tạo thành biết xác mức độ hoạt động enzyme Người ta chia thành ba nhóm phương pháp: a) Xác định lượng sản phẩm tạo thành hay lượng chất bị thời gian định, ứng với lượng enzyme định 25 b) Xác định thời gian cần thiết để thu nhận lượng biến thiên định chất hay sản phẩm ứng với lượng enzyme định c) Chọn nồng độ enzyme để thu biến thiên định chất hay sản phẩm thời gian định Người ta thường sử dụng số đơn vị để tính hoạt độ sau: - Đơn vị enzyme Quốc tế (UI -) lượng enzyme có khả xúc tác làm chuyển hoá micromol chất sau phút điều kiện tiêu chuẩn UI = 1µ mol chất (10-6 mol)/phút - Katal (Kat) lượng enzyme có khả xúc tác làm chuyển hoá mol chất sau giây điều kiện tiêu chuẩn Kat = mol chất/giây 1 UI = 10-6 Kat = 16,67 nKat (nanokatal) 60 - Hoạt độ riêng chế phẩm enzyme số đơn vị UI (hoặc số đợn vị Katal) ứng với ml dung dịch 1mg protein chế phẩm Nếu chế phẩm enzyme tinh hoạt độ biểu thị số UI (hoặc Kat) 1mg enzyme - Hoạt độ riêng phân tử số phân tử chất chất chuyển hoá phân tử enzyme đơn vị thời gian III Các phương pháp phân tích amino acid 3.1 Phương pháp hố lý Đã từ lâu việc phân tích định tính định lượng amino acid thường kết hợp nhiều phương pháp hố lí sắc ký Có thể dựa vào phổ hấp phụ amino acid không giống để phân tích Hoặc dựa cấu trúc amino acid tự sau chuỗi polypeptide bị thuỷ phân, định lượng amino acid đầu N-tận phản ứng Sanger Edman Cũng vậy, xác định amino acid đầu C tận nhờ phản ứng khử nhóm carboxyl với tác nhân khử NaBH 4, sử dụng enzyme carboxypepitdase v.v 3.2 Sắc ký Người ta dùng nhiều phương pháp sắc ký khác nhau, giới thiệu nguyên tắc số phương pháp thông dụng để phân tích amino acid a) Sắc ký giấy 26 Nguyên tắc phương pháp dựa vào phân bố hai pha dung môi: dung môi cố định dung môi di động Dung môi cố định thường nước giữ giấy sắc ký (trong điều kiện bảo hồ nước, giấy giữ 15-22% nước tính theo trọng lượng giấy) Dung mơi di động thường dung mơi hữu bảo hồ nước di chuyển tờ giấy theo mao dẫn kéo theo chất dung dịch Tốc độ di chuyển chất không giống chất đặc trưng trị số định gọi Rf a Rf = b Trong đó: - a khoảng cách chuyển dịch chất phân tích - b khoảng cách chuyển dịch dung mơi Có nhiều kiểu sắc ký giấy khác sắc ký chiều lên, sắc ký chiều xuống, sắc ký vòng nằm ngang sắc ký hai chiều Loại giấy thường dùng Whatman số Schleicher-Schull 2044 a b, dung môi gồm chất Butanol:1 Acetic acid: Nước (dùng cho chiều thư nhất); Phenol: Nước (dùng cho chiều thứ hai) b) Sắc ký lớp mỏng Nguyên tắc phương pháp dựa lý thuyết sắc ký giấy, nghĩa dựa phân bố chất hai pha: chất hấp phụ tráng rộng phiến kính tạo thành lớp mỏng pha di động dung mơi thích hợp Dung mơi di chuyển làm dịch chuyển chất mẫu thử Các chất hấp phụ thường dùng silicagel, alumin oxyt, sephadex ,v.v kết hợp với thạch cao (gypse) để dán vào phiến kính c) Sắc ký khí Nguyên tắc phương pháp lợi dụng tính chất khó bay amino acid nên sử dụng chương trình nhiệt để chuyển chúng thành dẫn xuất (thường N-acetyl-amin) Cho tác dụng amino acid với cồn amylic HBr khan, sau cho tác dụng hỗn hợp với anhydrit acetic Cột thường dùng loại Chromosorb W (60-80 mesh) có lớp polyetylenglycol 1% (carbowax 1564 6000) Chương trình nhiệt 125o C 155oC, tốc độ chảy 60-240 ml/phút 3.3 Phân tích máy tự động a) Xác định trình tự (sequence) amio acid chuỗi polypeptide 27 Máy phân tích amino acid chuỗi polypeptide tự động dựa nguyên tắc phương pháp Edman, nghĩa tách tách amino acid đầu N tận xác định theo thứ tự amino acid tách đó, xác định xác trình tự xếp amino acid chuỗi b) Xác định thành phần amio acid chuỗi polypeptide máy sắc ký lỏng cao áp-HPLC (High Liquid Pressor Chromatography ) Trước hết protein hay peptide phải thuỷ phân băng HCl N 110 C ống hàn kín chứa nitrogen (để tránh oxy hoá phá huỷ amino acid) thời gian 12-15 Sau trung hồ hỗn hợp dịch thuỷ phân amino acid cho vào máy phân tích tự động HPLC thành phần amino acid với mẫu chuẩn amino acid Máy tự động cho biết hàm lượng (tỷ lệ %) amino acid dựa theo đỉnh (peak) amino acid chuẩn cần nhớ HPLC cho biết thành phần (composition) amion acid chư khơng cho biết trình tự amino acid 3.4 Điện di Dựa vào tính chất tích điện amino acid mơi trường có pH định, mà phân tích amino acid kỹ thuật điện di Dưới tác dụng điện trường amino acid tích điện dương (+) chạy phía cực (-), amino acid tích điện âm chay cực (+) Do khả tích điện khơng giống amino acid chúng di chuyển không giống điện trường Kết qủa amino acid phân bố trãi giá thể (giấy hoạc polyamide) 3.5 Phân tích quang phổ khối Quang phổ khối (MS- mass spectrophotometer) công cụ phân tích với độ xác cao Nguyên tắc phương pháp là: Dùng chùm electron bắn vào lượng chất thử nhỏ, phân tử chất thử Kính mao dẫn Điện cao Hình: 2.11 Dung dịch mẫu Giới hạn chân không Sơ đồ hoạt động quang phổ khối 28 trước hết phá thành nhiều mảnh ion mang điện dương điều kiện chân không Các mảnh ion nhờ phân phát ghi thành pic với cường độ khác tương ứng với khối lượng ion -đó khối phổ Có nhiều loại máy quang phổ khối với mức độ phân giải khác nhau, máy có độ phân giải cao máy có khả tách hai mảnh ion có khối lượng chênh phần trăm đơn vị khối 3.6 Phương pháp đồng vị Phương pháp đồng vị sử dụng để xác định vài amino acid hỗn hợp có nhiều loại amino acid khác nhau, hay amino acid cần xác định nhiều mẫu loạt thí nghiệm Nguyên tắc phương pháp dựa vào hoạt tính phóng xạ amino acid loại đánh dấu để xác định ví trí số lượng amino acid chuỗi polypeptide Ngồi người ta dùng phương pháp để nghiên cứu tính đặc hiệu amino-acyl-tRNAsynthetase tRNA 3.7 Phương pháp enzyme Có thể xác định amino acid phương pháp enzyme dựa nguyên tắc loại enzyme có khả phân giải đặc hiệu loại L-amino acid định Xác định sản phẩm tạo thành sau phản ứng với enzyme tương ứng biết amino acid hỗn hợp 3.8 Phương pháp vi sinh vật Một số vi khuẩn sinh trưởng điều kiện thích hợp, chúng nhạy cảm với pH để sản xuất enzyme L-amino aciddecarboxylase đặc hiệu với loại amino acid hoạt động chúng giải phóng CO2 mơi trường Xác định nồng độ CO2 áp kế Warburg để suy thành phần amino acid Phần lớn trường hợp điều kiện pH thích hợp thường nằm vùng acid, ví dụ: pH 4,5 tạo L-glutamate 1-carboxy-lyase;EC 4.1.1.15 xúc tác chuyển hoá L-glutamic → γ-amino butyric; pH 5,5 tạo L-tyosinecarboxy-lyase EC 4.1.1.25 xúc tác chuyển hoá L-tyrosine → Tyramine v.v TÀI LIÊU THAM KHẢO 1.Trần Thị Ân, Đái Duy Ban, Nguyễn Hữu Chấn, Đỗ Đình Hồ, Lê Đức Trình 1980 Hoá sinh học NXB Y học 2.Phạm Thị Trân châu, Trần Thị Áng 1999 Hoá sinh học NXB Giáo dục 29 Nguyễn Viết Tựu, 1980 Phương pháp nghiên cứu hoá học thuốc nhà xuất Y học TP Hồ Chí Minh Copeland R A., 2000 Enzymes; A Practical Introduction To Structure; Mechanism & Data Analysis Willey-VCH A John Willey & Sons, INC., Pub 2nd ed Daniel L.C., 2002 Introduction to proteomics Humana Press Inc Totuwa, New Jersey Fersht A.,1998, Structure and Mechanism in Protein Science, W H Freeman, 3rd Rev Edit Hans U B., 1974 Methods of Enzymatic Analysis Second English Edition Acdemic Press, Inc., New York San Francisco London, Vol., Hollas J M., 2004 Modern spectroscopy John Willey & Sons Ltd 4th ed 10 Lehninger A.L., 2004 Principle of Biochemistry, 4th Edition W.H Freeman, 2004 11 Lodish H., 2003 Molecular Cell Biology 5th ed.W.H Freeman 12 Walker J M., 1996 The Protein Protocols Hand book 2nd ed Humana Press Inc Totuwa, New Jersey  ... Leucine α -amino- β-metylvaleric Isoleucine α -amino- γ-metyltiobutiric Methionine Phenylalanine α -amino- β-phenylpropionic α -amino- βTyrosine hydrogengenxyphenylpropionic Tryptophan α -amino- β-idolylpropionic... Serine α -amino- β-hydoxypropionic Threonine α -amino- β-hydrogengenxybutiric Cysteine α -amino- β-tiopropionic Aspargine amid aspartate Glutamine amid glutamate Lysine α,ε diaminocaproic Histidine α -amino- β-imidazolpropionic... Các amino acid thường gặp Tên amino acid Tên amino acid gọi theo danh pháp hoá học α-aminoacetic Glycine α-aminoprpionic Alanine α-pirolidincarboxylic Proline α-aminoiaovaleric Valine α-aminonoisocaproic